W organizmie przekształcana w histaminę w procesie dekarboksylacji
Histydyna (w skrócie His lub H) jest aminokwasem alfa z imidazolową grupą funkcyjną. Jest to jeden z 22 aminokwasów proteinogennych. Jest on oznaczony kodonami CAU i CAC. Histydyna została odkryta w 1896 roku przez niemieckiego lekarza Kossela Albrechta. Histydyna jest niezbędna dla ludzi i innych ssaków. Pierwotnie sądzono, że jest on niezbędny tylko dla niemowląt, ale długoterminowe badania wykazały, że jest on również ważny dla dorosłych.

Właściwości chemiczne

Imidazolowy łańcuch boczny histydyny ma pKa (ujemny logarytm dziesiętny stała dysocjacji) wynosi około 6,0, a ogólnie ma pKa 6,5. Oznacza to, że przy fizjologicznie istotnych wartościach pH stosunkowo niewielkie zmiany pH mogą zmienić średni ładunek łańcucha. Poniżej pH 6 pierścień imidazolowy jest w większości protonowany, jak w równaniu Hendersona-Hasselblacha. Po protonowaniu pierścień imidazolowy ma dwa wiązania NH i ładunek dodatni. Ładunek dodatni jest równomiernie rozłożony pomiędzy dwoma atomami azotu.

Przyprawa

Pierścień imidazolowy histydyny jest aromatyczny przy wszystkich wartościach pH. Zawiera sześć elektronów pi: cztery z dwóch wiązań podwójnych i dwa z pary azotowej. Może tworzyć wiązania pi, ale jest to skomplikowane ładunek dodatni. Przy 280 nm nie jest w stanie absorbować, ale w dolnej części zakresu UV pochłania nawet więcej niż niektóre.

Biochemia

Imidazolowy łańcuch boczny histydyny jest powszechnym ligandem koordynującym w metaloproteinach i częścią miejsc katalitycznych niektórych enzymów. W triadach katalitycznych azot szkieletowy histydyny służy do otrzymania protonu z , treoniny lub , i aktywuje go jako nukleofil. Histydyna służy do szybkiego przenoszenia protonów poprzez oderwanie protonu od jego podstawowego azotu, tworząc dodatnio naładowane produkty pośrednie, a następnie przy użyciu innej cząsteczki, bufora, w celu ekstrakcji protonu z kwasu azotowego. W anhydrazie węglanowej transfer protonów histydynowych służy do szybkiego transportu protonów z cząsteczki wody związanej z cynkiem w celu szybkiej regeneracji formy aktywne enzym. Histydyna jest również obecna w helisach hemoglobiny E i F. Histydyna pomaga stabilizować oksyhemoglobinę i destabilizować hemoglobinę związaną z CO. W rezultacie wiązanie tlenku węgla w hemoglobinie jest tylko 200 razy silniejsze w porównaniu do 20 000 razy w wolnym hemie.
Niektóre można przekształcić w półprodukty w cyklu Krebsa. Węgle z czterech grup aminokwasów tworzą półprodukty cyklu - alfa-ketoglutaran (alfa-KT), sukcynylo-CoA, fumaran i szczawiooctan. , tworząc alfa-CG - glutaminian, glutaminę, prolinę i histydynę. Histydyna przekształca się w formiminoglutaminian (FIGLU). Grupa formiminowa zostaje przeniesiona do tetrahydrofolianu, a pozostałe pięć atomów węgla tworzy glutaminian. Glutaminian może zostać zdezaminowany przez dehydrogenazę glutaminianową lub ulec transaminacji, tworząc alfa-KG.

NMR (jądrowy rezonans magnetyczny)

Zgodnie z oczekiwaniami, przesunięcia chemiczne 15N tych atomów azotu są nie do odróżnienia (około 200 ppm w stosunku do kwasu azotowego w skali sigma, gdzie zwiększenie ekranowania odpowiada rosnącemu przesunięciu chemicznemu). Gdy pH wzrasta do około 8, następuje utrata protonowania pierścienia imidazolowego. Pozostały proton obecnie obojętnego imidazolu może istnieć w postaci azotu, dając tautomery H-1 lub H-3. NMR pokazuje, że przesunięcie chemiczne N-1 nieznacznie spada, podczas gdy przesunięcie chemiczne N-3 spada znacząco (około 190 vs. 145 ppm). Oznacza to, że tautomer N-1-H jest preferowany ze względu na tworzenie się wiązań wodorowych z sąsiadującym amonem. Ochrona N-3 jest znacznie zmniejszona przez efekt paramagnetyczny drugiego rzędu, który obejmuje symetryczne oddziaływanie pomiędzy samotną parą azotu i wzbudzonymi stanami pi* pierścienia aromatycznego. Kiedy pH wzrasta powyżej 9, przesunięcia chemiczne N-1 i N-3 osiągają około 185 i 170 ppm. Warto zauważyć, że deprotonowana forma imidazolu, jon imidazolowy, tworzy się tylko przy wartościach pH powyżej 14 i dlatego nie ma znaczenia fizjologicznego. Tę zmianę przesunięcia chemicznego można wyjaśnić widoczny spadek wiązania wodorowe aminy na jonie amonowym i korzystne wiązania wodorowe pomiędzy karboksylanem i NH. Powinno to służyć zmniejszeniu preferencji tautomeru N-1-H.

Metabolizm

Jest prekursorem biosyntezy histaminy i karnozyny.
Enzym liaza amoniakalna histydyny przekształca histydynę w amoniak i kwas urokanowy. Niedobór tego enzymu obserwuje się w rzadkiej chorobie metabolicznej – histydynemii. U bakterii antybakteryjnych i grzybów nitkowatych, takich jak Neurospora crassa, histydyna może zostać przekształcona w przeciwutleniającą ergotioneinę.

Histydyna w żywności

Pokarmy bogate w histydynę obejmują tuńczyka, łososia, polędwicę wieprzową, filet wołowy, Pierśi kurczaka, soja, orzeszki ziemne, soczewica.

Suplementy histydyny

Wykazano, że suplementacja histydyną indukuje szybkie wydalanie cynku u szczurów, z 3- do 6-krotnym wzrostem szybkości wydalania.

W organizmie człowieka syntetyzowana jest w ilościach niewystarczających do zapewnienia prawidłowych funkcji życiowych, dlatego należy ją dostarczać z pożywieniem. Dla dzieci ten aminokwas jest niezbędny.

Aminokwas histydyna jest częścią białek i dlatego nazywany jest proteinogennym. Jest niezbędna do wzrostu i rozwoju wszystkich narządów i tkanek, odgrywa ważną rolę w syntezie hemoglobiny – nośnika tlenu we krwi, wchodzi w skład centrum aktywnego wielu enzymów oraz jest prekursorem ważnych związków: histamina, karnozyna, anseryna.

Histydyna jest heterocyklicznym aminokwasem diaminomonokarboksylowym.

Cząsteczka histydyny ma jeden ogon kwasu karboksylowego i dwie głowy aminowe, z których jedna jest zawarta w związku cyklicznym. Aminokwas posiadający dwie głowy aminowe ma podstawowe właściwości, tj. w roztworze wodnym przesuwa wartość pH w stronę zasadową (>7). Aminokwas posiada właściwości silnie hydrofilowe, tj. dobrze rozpuszcza się w wodzie. W białkach globularnych zlokalizowana jest głównie na powierzchni.

Histydyna nazywana jest superkatalizatorem ze względu na jej znaczenie w katalizie enzymatycznej, ponieważ. jest częścią miejsca aktywnego wielu enzymów.

Potrzeba biologiczna.

Dzienne zapotrzebowanie w histydynie wynosi 1,5-2 g dla osoby dorosłej, dla niemowlęta: 34 mg\kg. waga, tj. 0,1 – 0,2 g.

Biosynteza histydyny

Biosynteza histydyny jest bardzo złożona, stanowi kaskadę 9 reakcji, nic więc dziwnego, że organizm woli otrzymywać aminokwas w postaci gotowej. Początkowymi związkami do syntezy histaminy są: kwas adenozynotrójfosforowy (ATP) I 5-fosforybozylo-1-pirofosforan (PRPP).

ATP jest paliwem, na którym pracuje organizm, związkiem dostarczającym energię. Ma złożoną strukturę i składa się z zasady purynowej, adeniny, pięcioczłonowej cukrowej rybozy i trzech ogonów - reszt kwasu fosforowego.

5-fosforybozylo-1-pirofosforan (PRPP) to związek utworzony z 5-fosforanu rybozy, pięcioczłonowego cukru rybozy z dołączonym ogonem kwasu fosforowego. Tworzy się 5-fosforan rybozy produkt finalny cykl pentozofosforanowy, kaskada reakcji konwersji glukozy - zwykłego cukru.

5-fosforan rybozy przyłącza dwa ogony fosforu z cząsteczki ATP i przekształca się w 5-fosforybozylo-1-pirofosforan (FRPP) niezbędny do syntezy histydyny. Zatem początkowymi produktami syntezy są: cukier glukoza i 2 cząsteczki ATP.

Rozpoczęła się synteza cząsteczki histydyny. Przenośnik zaczął działać. Cząsteczka ATP jest przyłączona do cząsteczki 5-fosforybozylo-1-pirofosforanu (PRPP).

W tym przypadku ogon pirofosforanowy oddziela się od cząsteczki PRPP i rdzenia purynowego zasada azotowa ATP przyłącza się do węgla pięcioczłonowego cukru rybozy w cząsteczce PRPP.

W drugim etapie z powstałego potwora oddzielają się jeszcze dwie reszty fosforu, które etap początkowy należał do ATF.

Tworzy się związek fosforybozyloAMP.

Trzeci etap. Hydroliza, tj. dodanie wody do rdzenia purynowego, który pierwotnie należy do cząsteczki ATP. Pierścień węglowy pęka, tlen z wody łączy się z węglem, a para wodorów trafia do sąsiednich azotów, każdy z wodorem, aby nikt się nie obraził.

Czwarty etap. Otwiera się pierścień pięcioczłonowej rybozy cukrowej, rozwija się pierścień rybozy i cząsteczka wody zostaje oddzielona.

W piątym etapie następuje metamorfoza. Do reakcji wchodzi glutamina, która oddaje resztę azotową i usuwa resztę hydroksylową - OH, zamieniając się w kwas glutaminowy (glutaminian).

Kwas glutaminowy i glutamina to dwa związki, które stale wymieniają głowy azotowe. Amoniak wytwarzany podczas pracy jest wychwytywany przez kwas glutaminowy, który przekształca się w glutaminę, formę transportową przeniesienia grupy azotowej. Glutamina jest wykorzystywana w różnych reakcjach syntezy, dlatego jest przydatna do tworzenia pierścienia imidazolowego histydyny.

Reakcja wymiany azotowej głowy glutaminy na kwas glutaminowy wygląda następująco:

Związek użyty do syntezy histydyny ulega rearanżacji i oddziela się od niej korona – rybonukleotyd – 5-aminoimidazolo-4-karboksyamid – produkt pośredni syntezy ATP. Będzie on używany do syntezy ATP.

Drugi produkt rozszczepienia zawiera pięć atomów węgla z pierwotnego szkieletu cukru rybozy, jeden atom węgla i jeden atom azotu usunięte z pierwotnie reagującej cząsteczki ATP oraz jeden atom azotu wniesiony przez glutaminę. Jednocześnie pierścień imidazolowy zamyka się.

Wynik jest ślepą próbą dla histydyny.

W szóstym etapie następuje oddzielenie kolejnej cząsteczki wody

Krok siódmy: Cząsteczka kwasu glutaminowego oddaje swoją głowę aminową, stając się α-ketoglutaranem. Głowa aminowa kwasu glutaminowego (glutaminian) jest przyłączona do ślepej próby histydynowej.

Związek traci ogon fosforowy, stając się alkoholem

W końcowym etapie powstały alkohol jest utleniany przez cząsteczkę NAD, a alkohol przekształcany jest w aminokwas.

Cały cykl transformacji wygląda następująco:

Substancjami prekursorowymi syntezy histydyny są:

1. Glukoza, która w cyklu pentozofosforanowym przekształca się w pirofosforan fosforybozylu (PRPP). Szkielet węglowy cukru stanie się szkieletem węglowym aminokwasów
2. Dwie cząsteczki ATP, jedna przekazuje ogon fosforu do syntezy PRPP, druga przekazuje zasadę purynową do syntezy pierścienia imidazolowo-histydynowego
3. Kwas glutaminowy, który jest spożywany bardzo oszczędnie: początkowo cząsteczka kwasu glutaminowego wychwytuje amoniak, zamieniając się w glutaminę, niezbędną do syntezy histydyny. Podczas reakcji glutamina oddaje grupę azotową, ponownie zamieniając się w Kwas glutaminowy, który można zastosować do deaminacji w celu oddania grupy azotowej preformie histydyny.
4. Dwie cząsteczki NAD do utlenienia alkoholu do aminokwasu.

Inny schemat tej samej kaskady reakcji:

Enzymy biorą udział na wszystkich etapach syntezy:

1. Transferaza fosforybozylowa ATP
2. Pirofosfohydrolaza
3. Cyklhydrolaza fosforybozylo-AMP
4. Fosforybozyloforimino-5-aminoimidazolo-4-karboksyamidowa izomeraza rybonukleotydowa
5. Transferaza amidoglutaminowa
6. Dehydrataza imidazologlicerolowo-3-fosforanowa
7. Aminotransferaza fosforanu histydynolu
8. Fosfataza fosforanowo-histydynolowa
9. Dehydrogenaza histydynolowa

Histydyna? Zdrowa długowieczność jest możliwa tylko wtedy, gdy jest prawidłowa i zrównoważone odżywianie. Aby wszystkie układy i narządy funkcjonowały prawidłowo, musimy otrzymywać dużą ilość dziennie. przydatne substancje. I na tej liście aminokwas histydyna plasuje się daleko od ostatniego. Niezbędne jest do zajścia szeregu procesów biochemicznych. Z pewnością wiele osób nie wie o tym ogromnym rola histydyny w życiu organizmu. Dlatego zapraszamy do lektury nt korzystne właściwości tej substancji. Powiemy Ci również, jak z tego korzystać aminokwas w sporcie i medycyna.

Histydyna w optymalnej naturalnej formie i dawce występującej w produktach pszczelarskich – m.in pyłek kwiatowy, mleczko pszczele i czerw trutowy, które wchodzą w skład wielu naturalnych kompleksów witaminowo-mineralnych firmy Parapharm: „Leveton P”, „Elton P”, „Leveton Forte”, „Apitonus P”, „Osteomed”, „Osteo-Vit”, „ Eromax”, „Memo-Vit” i „Cardioton”. Dlatego tak dużą wagę przywiązujemy do każdej naturalnej substancji, mówiąc o jej znaczeniu i korzyściach dla zdrowego organizmu.

Warunkowo niezbędny aminokwas
histydyna: dla wątroby i nerwów

Histydyna jest aminokwasem świat naukowy Nadal są spory. Niektórzy naukowcy twierdzą, że nie jest ona syntetyzowana w organizmie człowieka i dlatego musi być regularnie dostarczana z pożywieniem. Inni natomiast przytaczają dane badawcze, z których wynika, że ​​m.in duże ilości substancja ta może być wytwarzana w organizmie. Dlatego też histydyna wraz z argininą coraz częściej zaliczana jest do specjalnej grupy – « warunkowo niezbędne aminokwasy”. Nieco mniej popularna jest nazwa „półniezbędny aminokwas”.

Tak czy inaczej, niewielkie ilości histydyny wytwarzane przez organizm samodzielnie nie wystarczą do utrzymania zdrowia. Co więcej, u dzieci poniżej pierwszego roku życia synteza tej substancji w ogóle nie zachodzi. Dlatego należy monitorować swoją dietę, starając się ją urozmaicać.

Co reprezentuje histydynę

Histydyna występuje powszechnie w przyrodzie i występuje w większości żywych organizmów. Jest składnikiem białek, występuje także w postaci wolnej. Aminokwas ten występuje również w dużych ilościach w organizmie człowieka. Substancja ta należy do grupy substancji proteinogennych, co oznacza, że ​​jest niezbędna do produkcji białka. W czysta forma histydyna jest bezbarwny proszek topiący się w temperaturze 287 stopni (izomer L). Związek ten dobrze rozpuszcza się w wodzie, ale słabo w etanolu. Po dekarboksylacji Histamina jest wytwarzana w organizmie. Aby otrzymać leki ( Nazwa łacińska- histydyna) jest izolowana z hemoglobiny i krwi, a także jest syntetyzowana. Nawiasem mówiąc, dziś świat produkuje ponad 200 ton tej substancji rocznie.

Histydyna: historia
ważne odkrycie naukowe

Historia tego, co ważne odkrycie naukowe nastąpił pod koniec XIX wieku, w czasie, gdy chemia w Europie rozwijała się bardzo aktywnie. Słynny niemiecki fizjolog i biochemik A. Kossel wyizolował sturynę z hydrolizatów kwasu siarkowego w 1896 roku. W tym samym roku szwajcarski chemik S. Hedin zdołał uzyskać L od innych białek, a pracę wykonał niezależnie od kolegi. Wielki wkład w badania tej substancji wniósł także W. Pauli.

A. Kossel znany jest z stworzenia klasycznej metody ilościowej izolacji „zasad heksonowych”, która oprócz zawierać takie aminokwasy jak arginina i lizyna. Dzięki jego osiągnięciom naukowcy odkryli później, że białka mają charakter polipeptydowy. Ten biochemik prowadził także badania z zakresu biologii komórki, studiował skład chemiczny jądro komórkowe, zajmowała się izolacją i opisem kwasy nukleinowe. Za swoją pracę został nagrodzony nagroda Nobla w fizjologii i medycynie 10 grudnia 1910 r.

Oznaczający histydyna dla organizmu.
„Cegła ciała”

Pomimo tego, że substancja ta jest mało znana szerokiemu gronu ludzi, znaczenie histydyny dla organizmuŚwietnie. Nazwanie tego aminokwasu nie byłoby przesadą „budulec organizmu”. Po pierwsze bierze udział w syntezie białek, a co za tym idzie pomaga w budowie mięśni. Po drugie, histydyna wchodzi w skład wielu enzymów, np. gastryny, która bierze udział w tej pracy układ trawienny poprawiając wchłanianie szeregu witamin.

To połączenie również się poprawia bilans azotowy w organizmie, pomaga w prawidłowym funkcjonowaniu wątroby. Odgrywa znaczącą rolę w funkcjonowaniu układu odpornościowego – przy jego udziale następuje powstawanie leukocytów i erytrocytów. Ponadto występuje w dużych ilościach w hemoglobinie. Dodatkowo histydyna jest składnikiem do produkcji tak ważnej substancji jak L-karnozyna.

Więcej histydyna do organizmu potrzebne Dla synteza histamina, unikalny hormon, który bierze udział w 23 głównych funkcje fizjologiczne. Na przykład zdrowie seksualne zarówno mężczyzn, jak i kobiet zależy od jego zawartości we krwi. Kolejną ogromną zaletą histaminy jest walka z nią różne infekcje. W ostatnie lata naukowcy zauważają, że wiele osób tak ma zwiększona zawartość histaminę, której przyczyną są choroby takie jak zawał serca, nadciśnienie, otyłość, próchnica i różnego rodzaju alergie. Histamina jest mediatorem reakcje alergiczne, rozszerza się nieznacznie naczynia krwionośne, zawęża te duże. Mediatory alergii to substancje uwalniane z komórek lub powstające w wyniku procesów biochemicznych zachodzących w organizmie, niezbędne do prawidłowego wystąpienia reakcji alergicznej.

Jednocześnie nie powinniśmy zapominać o innych korzystne właściwości :

• pomaga małym dzieciom rosnąć;
• uczestniczy w regulacji kwasowości krwi;
• łagodzi alergie;
• pomaga wyzdrowieć z poważnej choroby;
• pomaga normalizować sen;
• niezbędny do tworzenia osłonek mielinowych komórek nerwowych;
• ważny dla normalna operacja układu sercowo-naczyniowego.

Ma także właściwości adaptogenne, ograniczające wpływ czynników wyniszczających na organizm.

Co się dzieje gdy niedobór histydyny?

Ustalono, że kiedy niedobór histydyny Wzrost i rozwój dzieci spowalnia. Dla dorosłych ten stan jest niebezpieczny, ponieważ może prowadzić do reumatoidalne zapalenie stawów. Dodatkowo niedobór tego aminokwasu utrudnia regenerację uszkodzonych obszarów ciała, przez co powrót do zdrowia po operacji może być opóźniony. Ponadto pojawia się inny efekt - pogarsza się stan skóry i błon śluzowych.

Lekarze są tego pewni wada w organizmie prowadzi do chorób żołądka i zaćmy. Również układ odpornościowy słabnie co jest szczególnie niebezpieczne dla niemowląt. Odnotowano przypadki dzieci cierpiących na zapalenie skóry spowodowane brakiem tego aminokwasu w pożywieniu. Zauważono, że przy braku histydyny w organizmie ludzie skarżą się na utratę sił. Ponadto spada libido, pogarsza się słuch i rozwija się fibromialgia. Można wspomnieć o innych objawach deficyt :

• choroby Alzheimera i Parkinsona;
• niedobór cynku;
• zaburzenia mowy;
• zmiany chodu;
• zmniejszona aktywność umysłowa;
• drażliwość;
• roztargnienie;
• opóźnione dojrzewanie;
• nietypowe reakcje alergiczne.

Brak aminokwasów w organizmie prowadzi do zaburzenia zwanego histynemią. To rzadkie Choroba genetyczna, w wyniku czego organizm przestaje wytwarzać enzym rozkładający histydynę. W takich przypadkach zmniejsza się rozwój umysłowy, funkcje mowy i motoryczne są upośledzone.

Nadmiar aminokwasu
Skutki uboczne

Trzeba powiedzieć, co osiągnąć nadmiar aminokwasu trudny, bo dobrze wchłaniany przez organizm. Ale wygórowane dawki substancji mogą prowadzić do reakcji alergicznych, objawów astmy, a także skrócić czas stosunku płciowego u mężczyzn. Tutaj wypadałoby powiedzieć o skutki uboczne które powodują narkotyki :

• słabość;
• ból głowy;
• zaburzenia świadomości;
• niestrawność;
• mdłości;
• spadek ciśnienie krwi;
• drżenie rąk;
• wysypki skórne.

W przypadku przedawkowania leku mogą wystąpić: zapaść, obrzęk Quinckego, szok anafilaktyczny. Nie zaleca się stosowania tego aminokwasu u pacjentów chorych na astmę oskrzelową. nadciśnienie tętnicze i choroby organiczne centralnego układu nerwowego.

Histydyna : substancja w sporcie

Udowodniono, że histydyna bierze udział w syntezie białek. Dzięki temu mięśnie rosną i stają się mocne, co jest ważne dla sportowców. Dodatkowo powoduje zwiększenie wydzielania somatotropina, co stymuluje wzrost chrząstki, kości i mięśni.

Podobnie jak histydyna substancja w sporcie ceniona, ponieważ L-karnozyna jest z niej syntetyzowana w organizmie. Jak wiadomo, to silny przeciwutleniacz, który znajduje się w mózgu i mięśniach. Zwiększa wytrzymałość zapobiegając gromadzeniu się produktów przemiany materii. W szczególności neutralizuje kwas powstający podczas intensywnego napięcia mięśni.

Oprócz zaliczane do różnych dyscyplin sportowych Suplementy odżywcze , które służą do wzrostu mięśni i regeneracji po urazach. Zauważono, że jest szczególnie skuteczny w wspólne przyjęcie z beta-alaniną wzmacnia to wzajemne działanie aminokwasów. Jeśli zostanie spożyty w tej formie możesz poprawić wyniki, jak w typy mocy sport i lekkoatletyka.

Substancja ta jest częścią kompleks witamin„Leveton Forte”. Lek ten oparty na ziołach i produktach pszczelich pomaga zwiększyć wytrzymałość i wydajność.

Histydyna w medycynie:
ogromne perspektywy

Ze względu na liczne właściwości histydyna w medycynie dziś używa się go wszędzie. Ponieważ jest częścią wielu enzymów, ma korzystny wpływ na wątrobę. Jest również uważany za dobry środek w leczeniu zapalenia wątroby, pomaga przy zapaleniu stawów, pokrzywce. Dlatego substancja ta jest składnikiem wielu leków. W szczególności chlorowodorek histydyny jest przepisywany jako lek przeciwbólowy. wrzód trawiennyżołądka i zapalenie wątroby. Jako jeden ze składników często stosuje się aminokwas kompleksowe leczenie miażdżyca.

W 1976 r. Radzieccy naukowcy V.S. Yakushev i R.I. Livshits przeprowadzili serię eksperymentów na zwierzętach, podczas których ustalili, co ogranicza powstawanie dialdehydu malonowego w tkankach podczas eksperymentalnego zawału mięśnia sercowego. Wszystko to sprawia, że ​​jest obiecujący w leczeniu chorób układu krążenia.

Warto powiedzieć, że perspektywy dla histydyna w medycynie bardzo istotny. W jednym z ostatnich badań naukowcy odkryli, że histydyna dobrze łączy się z. Lekarze są przekonani, że to połączenie jest doskonałym lekiem przeciwko ARVI i innym przeziębienia. Po serii eksperymentów okazało się, że pacjenci biorą histydyna z cynkiem, odzyskałem siły znacznie szybciej. Warto to zauważyć ten mikroelement poprawia wchłanianie aminokwasów. Z kolei histydyna transportuje cynk do komórek, zwiększając ich wydajność.

Substancja jest również stosowana do narażenia na promieniowanie i usuwania metale ciężkie, jest stosowany w leczeniu AIDS. Ponadto histydyna okazała się lekiem na choroby nerek.

W jakich produktach
zawiera histydynę

Ponieważ to , musimy to otrzymywać stale. Uzupełnienie zapasów tego aminokwasu w organizmie nie jest trudne, jednak nie każdy o tym wie jakie pokarmy zawierają histydynę . Wymieńmy źródła aminokwasów w żywności pochodzenia zwierzęcego:

• wołowina;
• kurczak;
• ryby (łosoś, makrela, halibut);
• produkty mleczne (jogurt, śmietana);

Wiele produktów roślinnych również zawiera tę substancję w znacznych ilościach:

• arachid;
• soczewica;
• Fasolki sojowe;
• żyto;
• pszenica;
• gryka;
• kalafior;
• Ziemniak;
• grzyby;
• banany;
• melon.

Dzienna norma
aminokwasy

Aby wiedzieć, ile jedzenia powinniśmy jeść, musimy o tym wiedzieć dzienne zapotrzebowanie na aminokwasy histydyna Tak więc osoba potrzebuje 1,5-2 gramów tej substancji dziennie. Dla poprawne sporządzenie diety, można zastosować następujący wzór: 10 mg aminokwasu na kilogram masy ciała. Sportowcy doświadczający znacznego stresu i wymagający specjalnej diety mogą przyjmować więcej aminokwasów. Uważa się, że ilość histydyny spożywanej w pożywieniu nie powinna przekraczać 7-8 gramów dziennie. Jednocześnie w niektórych źródłach pojawiają się informacje, że dawka terapeutyczna tego związku może sięgać nawet 20 gramów.

Podsumowując nasze rozumowanie, możemy powiedzieć, że warunkowo niezbędny aminokwas histydyna jest bardzo ważna dla zdrowia. Oprócz udziału w tworzeniu białek jest ważny element wiele enzymów. Pomaga także wątrobie w wykonywaniu jej funkcji, układ odpornościowy i serce. Bez tego „cegła ciała” nasze życie byłoby niemożliwe.

Histydyna(L-Histydyna) jest warunkowo niezbędnym heterocyklicznym aminokwasem alfa, który jest częścią wielu białek.

Aminokwas ten jest najczęściej stosowany w medycynie i kulturystyce.

W organizmie człowieka histydyna jest syntetyzowana w niewystarczające ilości dlatego tak ważne jest zapewnienie jej dodatkowej podaży poprzez żywność lub suplementy diety. W takim przypadku musisz znać dzienne spożycie histydyny.

Dzienne zapotrzebowanie organizmu na histydynę

Przeciętny norma dzienna spożycie histydyny dla osoby dorosłej wynosi 1,5-2 gramy. Niezwykle dopuszczalne dawkowanie L-histydyna – 5-6 g dziennie. Ale nie zapominaj, że dla każdej osoby dokładna dawka dobierana jest indywidualnie przez specjalistę i będzie ona zależna od wielu czynników, np ogólne warunki stan zdrowia, waga, wiek osoby. Warto wiedzieć, że rozsądne spożycie aminokwasów, w tym L-histydyny, pozwoli uniknąć konsekwencji jej niedoboru lub nadmiaru w organizmie.

Konsekwencje niedoboru histydyny

Brak histydyny w organizmie człowieka może prowadzić do zmniejszenia popędu seksualnego, opóźnienia fizycznego i rozwój mentalny, zwiększone tworzenie się skrzeplin, słabe mięśnie, upośledzenie słuchu, fibromialgia. A także brak tego aminokwasu zmniejsza tworzenie się hemoglobiny w szpiku kostnym.

Konsekwencje nadmiaru histydyny

Nadmiar histydyny prowadzi do niedoboru miedzi w organizmie człowieka, stresu, różne rodzaje psychoza. Dlatego należy monitorować swój stan zdrowia i czerpać wyłącznie z dobrodziejstw L-histydyny, bez żadnych konsekwencji, które niekorzystnie wpływają na nasz organizm.

Korzystne właściwości histydyny

Histydyna jest ważna dla każdego człowieka i jest po prostu niezastąpiona w okresie wzrostu organizmu, wchodzi w skład wielu enzymów. Histydyna jest częścią hemoglobiny i bierze udział w jej syntezie. Ponadto histamina jest syntetyzowana w organizmie z histydyny, ma także znaczenie przy syntezie białka białego i czerwonego krwinki I najsilniejszy przeciwutleniacz karnozyna. Histydyna jest regulatorem krzepnięcia krwi i składnikiem osłonek mielinowych chroniących włókna nerwowe. Aminokwas ten wzmacnia układ odpornościowy, chroni nasz organizm przed wszelkiego rodzaju infekcjami, promieniowaniem, pochłania promienie ultrafioletowe i usuwa metale ciężkie. Histydyna wspomaga wzrost i naprawę tkanek, wspomaga zdrowie stawów i zwiększa wytrzymałość mięśni, umożliwiając sportowcom trenowanie dłużej i z większą intensywnością. Obsługuje funkcję nerw słuchowy, zmniejsza nasilenie reakcji alergicznych. Aminokwas L-histydyna odgrywa ważną rolę w metabolizmie białek, zwiększa libido, zwalcza stres, poprawia i normalizuje pracę przewodu pokarmowego, wspiera zdrowie układu nerwowego, co korzystnie wpływa na funkcjonowanie wszystkich narządów i układów organizmu Ciało.

W medycynie L-histydyna jest z powodzeniem stosowana w kompleksowa terapia do leczenia stresu, zapalenia stawów, miażdżycy, alergii, wrzodów, zapalenia żołądka, anemii, zapalenia wątroby, zespołu nabytego niedoboru odporności. Ten aminokwas jest również stosowany w czas wyzdrowienia Po przeszłe choroby i kontuzje.

Niestety, tak przydatny aminokwas ma przeciwwskazania i szkody, które dotyczą głównie biologii aktywne dodatki i leki.

Przeciwwskazania i szkodliwość histydyny

Przeciwwskazaniami do stosowania L-histydyny są organiczne choroby centralnego układu nerwowego, indywidualna nietolerancja, astma oskrzelowa, niedociśnienie tętnicze. Również osoby z nadwagą powinny unikać leków na bazie L-histydyny.

Częściej szkodliwe właściwości wystąpić po spożyciu L-histydyny duże ilości. W przypadku przedawkowania może wystąpić obrzęk Quinckego, zapaść, wstrząs anafilaktyczny i zwiększone stresujące sytuacje, aż do zaburzenia psychiczne. Ponadto możliwe są objawy reakcji alergicznych, zawrotów głowy, bólu głowy, zaburzeń świadomości i niestrawności. Jak również obniżenie ciśnienia krwi, drżenie, gorączka, przekrwienie skóry, parestezje, zagęszczenie krwi, nudności, wymioty i skurcz oskrzeli.

Ale pomimo przeciwwskazań i szkód, każda osoba musi wiedzieć, jakie pokarmy zawierają ten niezbędny aminokwas i, jeśli to możliwe, spożywać je tak często, jak to możliwe.

Pokarmy bogate w histydynę

Głównymi źródłami histydyny są pokarmy takie jak filet z kurczaka, wołowina, jaja, kalmary, ryby. Histydyna występuje także w dużych ilościach w mleku w proszku, twarogu, serach twardych i topionych, pszenicy, soi, ryżu, grochu, orzechy włoskie i orzeszki ziemne.

Jeśli spodobały Ci się te informacje, kliknij przycisk

Wstęp

Tabela 1.informacje ogólne o histydynie

Trywialna nazwa	Histydyna
Trzyliterowy kod	Jego
Kod jednoliterowy	H
nazwa IUPAC	Kwas L-α-amino-β-imidazolilopropionowy
Formuła strukturalna
Formuła brutto	C₆H₉N₃O₂
Masa cząsteczkowa	155,16 g/mol
Charakterystyka chemiczna	hydrofilowe, protonowalne, aromatyczne
PubChem C.I.D.	6274
Wymienność	Niezastąpiony
Zakodowane	CAU i CAC

Histydyna jest aminokwasem alfa z imidazolową grupą funkcyjną. Histydyna została odkryta w 1896 roku przez niemieckiego lekarza Kossela Albrechta. Początkowo sądzono, że aminokwas ten jest niezbędny tylko dla niemowląt, jednak długoterminowe badania wykazały, że jest on również ważny dla dorosłych. Dla człowieka dzienne zapotrzebowanie na histydynę wynosi 12 mg na kilogram masy ciała.
Razem z lizyną i argininą tworzy grupę aminokwasów zasadowych. Wchodzi w skład wielu enzymów i jest prekursorem w biosyntezie histaminy. Zawiera duże ilości hemoglobiny.
Pierścień imidazolowy histydyny jest aromatyczny przy wszystkich wartościach pH. Zawiera sześć elektronów pi: cztery z dwóch wiązań podwójnych i dwa z pary azotowej. Może tworzyć wiązania pi, ale komplikuje to jego ładunek dodatni. Przy 280 nm nie jest w stanie absorbować, ale w dolnej części zakresu UV absorbuje nawet więcej niż niektóre aminokwasy.
Pokarmy bogate w histydynę obejmują tuńczyka, łososia, polędwicę wieprzową, filet wołowy, piersi z kurczaka, soję, orzeszki ziemne, soczewicę, ser, ryż i pszenicę.
Wykazano, że suplementacja histydyną powoduje szybkie wydalanie cynku u szczurów, z 3- do 6-krotnym wzrostem szybkości wydalania.

Biochemia

Obrazek 1.

Prekursorem histydyny, podobnie jak tryptofan, jest pirofosforan fosforybozylu. Szlak syntezy histydyny przecina się z syntezą puryn.
Imidazolowy łańcuch boczny histydyny jest powszechnym ligandem koordynującym w metaloproteinach i częścią miejsc katalitycznych niektórych enzymów. W triadach katalitycznych azot szkieletowy histydyny służy do uzyskania protonu z seryny, treoniny lub cysteiny i aktywowania go jako nukleofil. Histydyna służy do szybkiego przenoszenia protonów poprzez oderwanie protonu od jego podstawowego azotu, tworząc dodatnio naładowane produkty pośrednie, a następnie przy użyciu innej cząsteczki, bufora, w celu ekstrakcji protonu z kwasu azotowego. W anhydrazie węglanowej transfer protonów histydynowych służy do szybkiego transportu protonów z cząsteczki wody związanej z cynkiem w celu szybkiej regeneracji aktywnych form enzymu. Histydyna jest również obecna w helisach hemoglobiny E i F. Histydyna pomaga stabilizować oksyhemoglobinę i destabilizować hemoglobinę związaną z CO. W rezultacie wiązanie tlenku węgla w hemoglobinie jest tylko 200 razy silniejsze w porównaniu do 20 000 razy w wolnym hemie.
Niektóre aminokwasy można przekształcić w produkty pośrednie w cyklu Krebsa. Węgle z czterech grup aminokwasów tworzą półprodukty cyklu - alfa-ketoglutaran (alfa-KT), sukcynylo-CoA, fumaran i szczawiooctan. Aminokwasy tworzące alfa-CG to glutaminian, glutamina, prolina, arginina i histydyna. Histydyna przekształca się w formiminoglutaminian (FIGLU).
Aminokwas jest prekursorem biosyntezy histaminy i karnozyny.

Rysunek 2.

Histydyna wchodzi w skład centrów aktywnych wielu enzymów i jest prekursorem w biosyntezie histaminy (patrz ryc. 2). Enzym liaza amoniakalna histydyny przekształca histydynę w amoniak i kwas urokanowy. Niedobór tego enzymu obserwuje się w rzadkiej chorobie metabolicznej – histydynemii. U bakterii antybakteryjnych i grzybów nitkowatych, takich jak Neurospora crassa, histydyna może zostać przekształcona w przeciwutleniającą ergotioneinę.

Główne funkcje:
synteza białek;
wchłanianie promienie ultrafioletowe i promieniowanie;
produkcja czerwonych i białych krwinek;
produkcja histaminy;
uwalnianie adrenaliny;
wydzielanie soku żołądkowego;
przeciwmiażdżycowe,
efekt hipolipidemiczny;
usuwanie soli metali ciężkich;
zdrowie stawów.

Układy i narządy:
- narządy przewodu żołądkowo-jelitowego;
- wątroba;
- nadnercza;
- układ mięśniowo-szkieletowy;
- system nerwowy(osłonki mielinowe komórek nerwowych).

Konsekwencje niedoborów:
- utrata słuchu;
- upośledzenie umysłowe i rozwój fizyczny;
- fibromialgia.

Choroby:
- histydynemia.

Konsekwencje nadmiaru: Nadmiar histydyny może przyczyniać się do niedoboru miedzi w organizmie.

Charakterystyka fizykochemiczna

Rysunek 3.

Imidazolowy łańcuch boczny histydyny ma pKa około 6,0. Oznacza to, że przy fizjologicznie istotnych wartościach pH stosunkowo niewielkie zmiany pH mogą zmienić średni ładunek łańcucha. Poniżej pH 6 pierścień imidazolowy jest w większości protonowany, jak w równaniu Hendersona-Hasselblacha. Po protonowaniu pierścień imidazolowy ma dwa wiązania NH i ładunek dodatni. Ładunek dodatni jest równomiernie rozłożony pomiędzy dwoma atomami azotu. Rycina 3 przedstawia krzywą miareczkowania histydyny (plik Excel z obliczeniami). Z krzywej miareczkowania wynika, że ​​rdzeniowa grupa karboksylowa ma pKa1 = 1,82, protonowana grupa aminowa amidazolu ma pKa2 = 6,00, a rdzeniowa protonowana grupa aminowa ma pKa3 = 9,17. Przy pH = 7,58 histydyna występuje w postaci jonu dwubiegunowego (jonu obojnaczego), gdy całkowita ładunek elektryczny cząsteczka jest równa 0. Przy tej wartości pH cząsteczka histydyny jest elektrycznie obojętna. Ta wartość pH nazywana jest punktem izoelektrycznym i oznaczana jest jako pI. Punkt izoelektryczny oblicza się jako średnią arytmetyczną dwóch sąsiednich wartości pKa.
Dla histydyny: đI= ½ *c(рК a2 + рК a3) = ½ * (6,00 + 9,17) = 7,58 .

Rysunek 4.

Rysunek 4 pokazuje różne kształty istnienie cząsteczki histydyny. Należy to rozumieć w ten sposób: przy pewnym pK a pojawia się odpowiednia forma, a następnie procent jej zawartości stopniowo wzrasta.

Kontakty białko-białko

Zobaczysz (w kolejności):
1) model histydyny typu kulka i kij (przed naciśnięciem jakiegokolwiek przycisku)
2) forma ogólna wiązanie peptydowe na przykładzie histydyny i glicyny (IDB PDB: 1W4S, 198 i 199) (po kliknięciu „Uruchom”)
3) ogólny widok szkieletowego wiązania wodorowego na przykładzie histydyny i waliny (IDB PDB: 1W4S, 974:A i 964:A) (po kliknięciu „Kontynuuj”)
4) wiązanie wodorowe obejmujące łańcuch boczny (PDB ID: 5EC4, 119 i 100) (dalej po kolejnych kliknięciach „Kontynuuj”)
5) wiązanie wodorowe obejmujące łańcuch boczny (ID PDB: 5EC4, 93 i 72)
6) wiązanie wodorowe obejmujące łańcuch boczny (ID PDB: 5HBS, 48 i 63)
7) wiązanie wodorowe obejmujące łańcuch boczny (IDB PDB: 5HBS, 137 i 135)
8) wiązanie wodorowe obejmujące łańcuch boczny (ID PDB: 5E9N, 219 i 284)
9) wiązanie wodorowe obejmujące łańcuch boczny (ID PDB: 3X2M, 112 i 14)
10) most solny (ID PDB: 1us0, 240 i 284)
11) most solny (ID PDB: 1US0, 187 i 185)
12) możliwa interakcja ze stosami (ID PDB: 5E9N, 137 i 7)
13) możliwa interakcja ze stosami (ID PDB:5E9N, 10 i 50)

Histydyna jest zdolna do tworzenia nie tylko wiązań wodorowych z udziałem szkieletu, ale także z udziałem łańcucha bocznego. Dodatkowo, ze względu na polarność cząsteczki, możliwe jest tworzenie mostków solnych z ujemnie naładowanymi aminokwasami (pokazanych schematycznie na żółto). Ponadto aromatyczna histydyna może wchodzić w interakcje układające się z innymi aminokwasami aromatycznymi. Histydyna nie wchodzi w interakcje hydrofobowe ze względu na swoją hydrofilowość.
Oddziaływania białko-białko leżą u podstaw wielu procesów fizjologicznych związanych z aktywnością enzymatyczną i jej regulacją, transportem elektronów itp. Proces powstawania kompleksu dwóch cząsteczek białka w roztworze można podzielić na kilka etapów:
1) swobodna dyfuzja cząsteczek w roztworze w dużej odległości od innych makrocząsteczek,
2) zbliżanie się makrocząsteczek i ich wzajemna orientacja w wyniku oddziaływań elektrostatycznych dalekiego zasięgu z utworzeniem wstępnego kompleksu (dyfuzyjno-zderzenia),
3) przekształcenie kompleksu wstępnego w kompleks końcowy, czyli w konfigurację, w której realizowana jest funkcja biologiczna.
Alternatywnie, kompleks dyfuzyjno-zderzeniowy może rozpaść się bez tworzenia końcowego kompleksu. Kiedy kompleks wstępny przekształca się w końcowy, cząsteczki rozpuszczalnika zostają wyparte z powierzchni styku białko-białko i zachodzą zmiany konformacyjne w samych makrocząsteczkach. Ważna rola W procesie tym rolę odgrywają oddziaływania hydrofobowe oraz powstawanie wiązań wodorowych i mostków solnych.

Czynniki regulujące oddziaływania białko-białko:

Kontakty DNA-białko

Rysunek 5. Interakcja histydyny i DNA (ID PDB: 5B24, 31:G.NE2 i 112:I.OP2)

Stabilność kompleksów nukleoproteinowych zapewnia oddziaływanie niekowalencyjne. W różnych nukleoproteinach przyczyniają się do stabilności kompleksu Różne rodzaje interakcje.
Na ryc. Rycina 5 przedstawia oddziaływanie histydyny i grupy fosforanowej szkieletu DNA. Ta interakcja wynika z dodatniego ładunku histydyny. Znaleziono wiele podobnych interakcji (wszystkie powstają według tej samej zasady, więc nie ma sensu ich wszystkich wymieniać).

Uwagi i źródła:

Praca została wykonana wspólnie z Anastazją Teplową //
Histydyna // LifeBio.wiki.
Badania komputerowe i modelowanie, 2013, V. 5 nr 1 P. 47−64 // S.S. Chruszczowa, A.M. Abaturova i inni // Modelowanie oddziaływań białko-białko z wykorzystaniem pakietu oprogramowania do wielocząstkowej dynamiki Browna ProKSim.
Interakcje białko-białko // Wikipedia.
Nukleoproteiny //