Нобелівський комітет сьогодні визначився із лауреатами премії з фізіології та медицини 2017 року. Цього року премія знову вирушить до США: нагороду розділили Майкл Янг із Рокфеллерівського університету в Нью-Йорку, Майкл Росбаш з Університету Брендейса та Джеффрі Холл із Університету штату Мен. Згідно з рішенням Нобелівського комітету, ці дослідники нагороджені «за відкриття молекулярних механізмів, які контролюють циркадні ритми».

Потрібно сказати, що за всю 117-річну історію Нобелівської премії це, мабуть, перша премія за вивчення циклу «сон-неспання», як і взагалі за щось пов'язане зі сном. Не отримав премію знаменитий сомнолог Натаніель Клейтман, а Юджин Азерінський, який зробив найвидатніше відкриття в цій галузі, відкрив REM-сон (REM - rapid eye movement, фаза швидкого сну), взагалі отримав за своє досягнення лише ступінь PhD. Не дивно, що в численних прогнозах (про них ми писали у своїй замітці) звучали які завгодно прізвища і будь-які теми досліджень, але не ті, які привернули увагу Нобелівського комітету.

За що премію дали?

Отже, що таке циркадні ритми і що відкрили лауреати, які, за словами секретаря Нобелівського комітету, зустріли звістку про нагороду словами «Are you kidding me?».

Джеффрі Холл, Майкл Росбаш, Майкл Янг

Circa diemз латинського перекладається як «навколо дня». Так уже склалося, що ми живемо на планеті Земля, де день змінюється вночі. І в ході пристосування до різних умов дня і ночі в організмів і з'явився внутрішній біологічний годинник - ритми біохімічної та фізіологічної активності організму. Показати, що у цих ритмів виключно внутрішня природа вдалося лише в 1980-х, відправивши на орбіту гриби Neurospora crassa. Тоді зрозуміли, що циркадні ритми не залежить від зовнішніх світлових чи інших геофізичних сигналів.

Генетичний механізм циркадних ритмів виявили в 1960–1970-х роках Сеймур Бензер і Рональд Конопка, які вивчали мутантні лінії дрозофіл з циркадними ритмами, що відрізняються: у мушок дикого типу коливання циркадного ритму мали період 24 години. 29 годин, а у третіх ритм взагалі був відсутній. Виявилося, що ритми регулюються геном PER - період. Наступний крок, який допоміг зрозуміти, як з'являються та підтримуються такі коливання циркадного ритму, зробили нинішні лауреати.

Часовий механізм, що саморегулюється.

Джеффрі Холл і Майкл Росбаш припустили, що геном, що кодується. періодбілок PER блокує роботу власного гена, і така петля зворотного зв'язку дозволяє білку запобігати власному синтезу та циклічно, безперервно регулювати свій рівень у клітинах.

Картинка показує послідовність подій за 24 години коливань. Коли ген активний, виробляється М-РНК PER. Вона виходить із ядра в цитоплазму, стаючи матрицею для білка PER. Білок PER накопичується в ядрі клітини, коли активність гена період заблокована. Це замикає петлю зворотний зв'язок.

Модель була дуже привабливою, але для повної картини не вистачало кількох деталей пазла. Щоб заблокувати активність гена, білку потрібно пробратися до ядра клітини, де зберігається генетичний матеріал. Джеффрі Холл та Майкл Росбаш показали, що білок PER накопичується в ядрі за ніч, але не розуміли, як йому вдається потрапляти туди. У 1994 році Майкл Янг відкрив другий ген циркадного ритму, timeless(Англ. «Нечасний»). Він кодує білок TIM, який потрібен для нормальної роботи наших внутрішніх годинників. У своєму витонченому експерименті Янг продемонстрував, що тільки зв'язавшись один з одним, TIM і PER в парі можуть проникнути в ядро ​​клітини, де вони і блокують ген період.

Спрощена ілюстрація молекулярних компонентів циркадних ритмів

Такий механізм зворотного зв'язку пояснив причину появи коливань, але було незрозуміло, що контролює їх частоту. Майкл Янг знайшов інший ген, doubletime. У ньому записаний білок DBT, який може затримати накопичення білка PER. Так і відбувається налагодження коливань, щоб вони збігалися з добовим циклом. Ці відкриття зробили переворот у нашому розумінні ключових механізмів біологічного годинника людини. Протягом наступних років було знайдено й інші білки, які впливають на цей механізм та підтримують його стабільну роботу.

Зараз премія з фізіології та медицини традиційно присуджується на початку нобелівського тижня, в перший понеділок жовтня. Вперше її вручили в 1901 Емілю фон Берінг за створення сироваткової терапії дифтерії. Усього за всю історію премія була вручена 108 разів, у дев'яти випадках: у 1915, 1916, 1917, 1918, 1921, 1925, 1940, 1941 та 1942 роках – премія не присуджувалася.

За 1901–2017 роки премію присуджено 214 ученим, дюжина з яких – жінки. Поки що не було нагоди, щоб хтось отримав премію з медицини двічі, хоча випадки, коли номінували вже чинного лауреата, були (наприклад, наш Іван Павлов). Якщо не враховувати премію 2017 року, то середній вік лауреата становив 58 років. Наймолодшим нобеліатом у галузі фізіології та медицини став лауреат 1923 року Фредерік Бантінг (премія за відкриття інсуліну, вік – 32 роки), найстаршим – лауреат 1966 року Пейтон Роус (премія за відкриття онкогенних вірусів), вік – 8 років.

У 2016 році Нобелівський комітет присудив премію з фізіології та медицини японському вченому Йосінорі Осумі за відкриття аутофагії та розшифровку її молекулярного механізму. Аутофагія - процес переробки відпрацюваних органел і білкових комплексів, він важливий як для економного ведення клітинного господарства, але й відновлення клітинної структури. Розшифровка біохімії цього процесу та його генетичної основи передбачає можливість контролю та управління всім процесом та його окремими стадіями. І це дає дослідникам очевидні фундаментальні та прикладні перспективи.

Наука мчить уперед такими неймовірними темпами, що нефахівець не встигає усвідомити важливість відкриття, а за нього вже присуджується Нобелівська премія. У 80-х роках минулого століття в підручниках біології в розділі про будову клітини можна було серед інших органел дізнатися про лізосоми - мембранні бульбашки, заповнені всередині ферментами. Ці ферменти націлені на розщеплення різних великих біологічних молекул на дрібніші блоки (потрібно відзначити, що тоді наша вчителька з біології ще не знала, навіщо потрібні лізосоми). Їх відкрив Крістіан де Дюв, за що у 1974 році йому було присуджено Нобелівську премію з фізіології та медицини.

Крістіан де Дюв з колегами відокремлював лізосоми та пероксисоми від інших клітинних органел за допомогою нового тоді методу – центрифугування, що дозволяє розсортувати частинки за масою. Лізосоми тепер широко використовуються у медицині. Наприклад, на їх властивостях заснована адресна доставка ліків до пошкоджених клітин і тканин: молекулярний препарат поміщають всередину лізосоми за рахунок різниці в кислотності всередині і зовні, а потім лізосома, з специфічними мітками, відправляється в уражені тканини.

Лізосоми за родом своєї діяльності нерозбірливі – вони дроблять на складові будь-які молекули та молекулярні комплекси. Вужчі «фахівці» - протеасоми, які націлені тільки на розщеплення білків (див.: , «Елементи», 05.11.2010). Їх роль у клітинному господарстві важко переоцінити: вони стежать за ферментами, що відслужили свій термін, і знищують їх у міру необхідності. Цей термін, як ми знаємо, визначений дуже точно - рівно стільки часу, скільки клітина виконує конкретне завдання. Якби ферменти не знищувалися по її виконанні, то синтез важко було б зупинити вчасно.

Протеасоми є у всіх клітинах, навіть у тих, де немає лізосом. Роль протеасом та біохімічний механізм їхньої роботи був досліджений Аароном Чехановером, Аврамом Гершком та Ірвіном Роузом наприкінці 1970-х – початку 1980-х років. Вони відкрили, що протеасоми дізнаються і знищують ті білки, які позначені білком убіквітіном. Реакція зв'язування з убіквітіном йде з витратами АТФ. У 2004 році ці троє вчених отримали Нобелівську премію з хімії за дослідження убіквітін-залежної деградації білків. У 2010 році, переглядаючи шкільну програму для обдарованих англійських дітей, я побачила на картинці будови клітини низку чорних крапок, які були позначені як протеасоми. Однак шкільна вчителька у тій школі не змогла пояснити учням, що це таке і для чого ці загадкові протеасоми потрібні. З лізосомами на тій картинці вже жодних питань не виникло.

Ще на початку дослідження лізосом було помічено, що всередині деяких із них укладено частини клітинних органел. Отже, в лізосомах розбираються на частини як великі молекули, а й частини самої клітини. Процес перетравлення власних клітинних структур отримав назву аутофагія - тобто «поїдання себе». Як у лізосому, що містить гідролази, потрапляють частини клітинних органел? Цим питанням ще у 80-ті роки почав займатися , що вивчав пристрій та функції лізосом та аутофагосом у клітинах ссавців. Він зі своїми колегами показав, що в клітинах у масі з'являються аутофагосоми, якщо їх вирощувати на маложивильному середовищі. У зв'язку з цим з'явилася гіпотеза, що аутофагосоми формуються, коли необхідне резервне джерело харчування – білки та жири, що входять до складу зайвих органел. Як формуються ці аутофагосоми, чи потрібні вони як джерело додаткового харчування або для інших клітинних цілей, як їх знаходять лізосоми для травлення? Усі ці питання на початку 90-х років не мали відповіді.

Взявшись за самостійні дослідження, Осумі сфокусував зусилля вивчення аутофагосом дріжджів. Він розсудив, що аутофагія має бути консервативним клітинним механізмом, отже, її зручніше вивчати на простих (щодо) та зручних лабораторних об'єктах.

У дріжджів аутофагосоми перебувають усередині вакуолей, та був там розпадаються. Їхньою утилізацією займаються різні ферменти-протеїнази. Якщо в клітині протеїнази дефектні, аутофагосоми накопичуються всередині вакуолей і не розчиняються. Осумі скористався цією властивістю для одержання культури дріжджів із підвищеним числом аутофагосом. Він вирощував культури дріжджів на бідних середовищах - у цьому випадку аутофагосоми з'являються удосталь, доставляючи голодуючій клітині харчовий резерв. Але в його культурах використовувалися мутантні клітини з непрацюючими протеїназами. Тому в результаті клітини швидко накопичували у вакуолях масу аутофагосом.

Аутофагосоми, як випливало з його спостережень, оточені одношаровими мембранами, всередині яких може бути найрізноманітніший вміст: рибосоми, мітохондрії, гранули ліпідів і глікогену. Додаючи або прибираючи інгібітори протеаз у культурі немутантних клітин, можна досягти збільшення чи зменшення числа аутофагосом. Так що в цих експериментах було продемонстровано, що ці клітинні тільця перетравлюються за допомогою ферментів-протеїназ.

Дуже швидко, всього за рік, використовуючи метод випадкового мутування, Осумі виявив 13-15 генів (APG1-15) та відповідних білкових продуктів, що беруть участь у освіті аутофагосом (M. Tsukada, Y. Ohsumi, 1993. Isolation and characterization of autophag mutants of Saccharomyces cerevisiae). Серед колоній клітин із дефектною протеїназною активністю він під мікроскопом відбирав такі, у яких не було аутофагосом. Потім, культивуючи їх окремо, з'ясовував, які гени вони зіпсовані. Ще п'ять років знадобилося його групі, щоби розшифрувати у першому наближенні молекулярний механізм роботи цих генів.

Вдалося з'ясувати, як влаштований цей каскад, в якому порядку і як ці білки зв'язуються один з одним, щоб в результаті вийшла аутофагосома. До 2000 року прояснилася картина формування мембрани навколо зіпсованих органел, які підлягають переробці. Одинарна ліпідна мембрана починає розтягуватися навколо цих органел, поступово оточуючи їх, поки кінці мембрани не наблизяться один до одного і не зіллються, утворивши подвійну мембрану аутофагосоми. Потім ця бульбашка транспортується до лізосоми і зливається з нею.

У процесі утворення мембрани беруть участь APG-білки, аналоги яких Ёсинорі Осумі з колегами виявили й у ссавців.

Завдяки роботам Осумі ми побачили весь процес аутофагії у динаміці. Стартовою точкою досліджень Осумі був простий факт присутності у клітинах загадкових дрібних тілець. Тепер дослідники отримали можливість, хай і гіпотетичну, керувати всім процесом аутофагії.

Аутофагія необхідна нормальної життєдіяльності клітини, оскільки клітина повинна вміти як оновлювати своє біохімічне і архітектурне господарство, а й утилізувати непотрібне. У клітці тисячі зносу рибосом і мітохондрій, мембранних білків, відпрацьованих молекулярних комплексів - всіх їх потрібно економно переробити і знову пустити в оборот. Це свого роду клітинний ресайклінг. Цей процес не тільки забезпечує відому економію, а й запобігає швидкому старінню клітини. Порушення клітинної аутофагії у людини призводить до розвитку хвороби Паркінсона, діабету II типу, ракових захворювань та деяких порушень, властивих літньому віку. Управління процесом клітинної аутофагії, очевидно, має величезні перспективи як у фундаментальному, так і в прикладному відношенні.

Професору Токійського технологічного інституту Ёсінорі Осумі. Японський вчений удостоївся її за свої фундаментальні роботи, які пояснили світові, як відбувається аутофагія – ключовий процес переробки та реутилізації клітинних компонентів.

Завдяки роботам Йосінорі Осумі інші вчені отримали інструменти для вивчення аутофагії не тільки дріжджів, але й інших живих істот, включаючи людину. У ході подальших досліджень було встановлено, що аутофагія – це консервативний процес, і у людей він відбувається приблизно так само. За допомогою аутофагії клітини нашого тіла отримують недостатні енергетичні та будівельні ресурси, мобілізуючи внутрішні резерви. Аутофагія задіяна при видаленні пошкоджених клітинних структур, що є важливим для підтримки нормальної роботи клітини. Також цей процес - один із механізмів програмованої клітинної смерті. Порушення аутофагії можуть лежати в основі раку та хвороби Паркінсона. Крім цього, аутофагія спрямована на боротьбу із внутрішньоклітинними інфекційними агентами, наприклад, зі збудником туберкульозу. Можливо завдяки тому, що колись дріжджі відкрили нам секрет аутофагії, ми отримаємо ліки від цих та інших захворювань.

У 2018 році лауреатами Нобелівської премії з фізіології та медицини стали двоє вчених з різних кінців світу - Джеймс Еллісон зі США та Тасуку Хондзе з Японії, які незалежно відкрили і вивчали один і той же феномен. Вони виявили два різні чекпоінти - механізми, за допомогою яких організм пригнічує активність Т-лімфоцитів, імунних клітин-вбивць. Якщо заблокувати ці механізми, то Т-лімфоцити «виходять на волю» та вирушають на битву з раковими клітинами. Це називають імунотерапією раку, і вона вже кілька років застосовується у клініках.

Нобелівський комітет любить імунологів: щонайменше кожна десята премія з фізіології та медицини вручається за теоретичні імунологічні роботи. Цього ж року мова зайшла про практичні здобутки. Нобелівські лауреати 2018 року відзначені не так за теоретичні відкриття, як за наслідки цих відкриттів, які вже шість років допомагають онкохворим у боротьбі з пухлинами.

Загальний принцип взаємодії імунної системи з пухлинами має такий вигляд. Через війну мутацій у клітинах пухлини утворюються білки, від «нормальних», яких організм звик. Тому Т-клітини реагують на них як на чужорідні об'єкти. У цьому їм допомагають дендритні клітини – клітини-шпигуни, які повзають тканинами організму (за їх відкриття, до речі, присудили Нобелівську премію у 2011 році). Вони поглинають усі білки, що пропливають повз, розщеплюють їх і виставляють шматочки, що вийшли, на свою поверхню в складі білкового комплексу MHC II (головний комплекс гістосумісності, докладніше див.: Кобили визначають, вагітніти чи ні, по головному комплексу гістосумісності... сусіда , «Елементи , 15.01.2018). З таким багажем дендритні клітини вирушають до найближчого лімфатичного вузол, де показують (презентують) ці шматочки спійманих білків Т-лімфоцитів. Якщо Т-кілер (цитотоксичний лімфоцит, або лімфоцит-вбивця) дізнається ці білки-антигени своїм рецептором, він активується - починає розмножуватися, утворюючи клони. Далі клітини клону розбігаються організмом у пошуках клітин-мішеней. На поверхні кожної клітини організму є білкові комплекси MHC I, у яких висять шматочки внутрішньоклітинних білків. Т-кілер шукає молекулу MHC I з антигеном-мішенню, який може розпізнати своїм рецептором. І як тільки розпізнавання відбулося, Т-кілер вбиває клітину-мішень, проробляючи дірки в її мембрані та запускаючи в ній апоптоз (програму загибелі).

Але цей механізм не завжди працює ефективно. Пухлина - це гетерогенна система клітин, які використовують різні способи вислизнути від імунної системи (про один з нещодавно відкритих таких способів читайте в новини Ракові клітини підвищують свою різноманітність, зливаючись з імунними клітинами, «Елементи», 14.09.2018). Деякі пухлинні клітини приховують MHC білки зі своєї поверхні, інші знищують дефектні білки, треті виділяють речовини, що пригнічують роботу імунітету. І чим «зліша» пухлина, тим менше шансів у імунної системи з нею впоратися.

Класичні методи боротьби з пухлиною передбачають різні способи вбивства її клітин. Але як відрізнити пухлинні клітини здорових? Зазвичай використовують критерії «активний поділ» (ракові клітини діляться набагато інтенсивніше більшості здорових клітин організму, і на це націлена променева терапія, що ушкоджує ДНК і перешкоджає поділу) або «стійкість до апоптозу» (з цим допомагає боротися хіміотерапія). При такому лікуванні страждають багато здорових клітин, наприклад стовбурові, і не зачіпаються малоактивні ракові клітини, наприклад сплячі (див.: , «Елементи», 10.06.2016). Тому зараз часто роблять ставку на імунотерапію, тобто активацію власного імунітету хворого, оскільки імунна система краща, ніж зовнішні ліки, відрізняє пухлинну клітину від здорової. Активувати імунну систему можна різними способами. Наприклад, можна забрати шматочок пухлини, виробити антитіла до її білків і ввести їх в організм, щоб імунна система краще «бачила» пухлину. Або ж забрати імунні клітини та «натягнути» їх на розпізнавання специфічних білків. Але Нобелівську премію цього року вручають за зовсім інший механізм – за зняття блокування із Т-кілерних клітин.

Коли ця історія тільки-но починалася, ніхто не думав про імунотерапію. Вчені намагалися розгадати принцип взаємодії Т-клітин із дендритними клітинами. При найближчому розгляді виявляється, що в їхньому «спілкуванні» беруть участь не тільки MHC II з білком-антигеном та рецептор Т-клітини. Поруч із ними лежить на поверхні клітин й інші молекули, які теж беруть участь у взаємодії. Вся ця конструкція - безліч білків на мембранах, які з'єднуються одна з одною при зустрічі двох клітин, - називається імунним синапсом (див. Immunological synapse). До складу цього синапсу входять, наприклад, молекули, що костимулюють (див. Co-stimulation) - ті самі, які посилають сигнал Т-кілерам активуватися і вирушати на пошуки ворога. Їх виявили першими: це рецептор CD28 на поверхні Т-клітини та його ліганд В7 (CD80) на поверхні дендритної-клітини (рис. 4).

Джеймс Еллісон та Тасуку Хонде незалежно виявили ще дві можливі складові імунного синапсу – дві інгібуючі молекули. Еллісон займався відкритою в 1987 році молекулою CTLA-4 (cytotoxic T-lymphocyte antigen-4, див: J.-F. Brunet et al., 1987. A new member of the immunoglobulin superfamily - CTLA-4). Спочатку вважалося, що це ще один костимулятор, тому що він з'являвся тільки на активованих Т-клітинах. Заслуга Еллісона в тому, що він припустив, що все навпаки: CTLA-4 з'являється на активованих клітинах спеціально, щоб їх можна було зупинити! (M. F. Krummel, J. P. Allison, 1995. CD28 і CTLA-4 мають відповідні ефекти на відповіді до T cells to stimulation). Далі виявилося, що CTLA-4 схожа структурою на CD28 і може зв'язуватися з B7 лежить на поверхні дендритних клітин, причому навіть сильніше, ніж CD28. Тобто на кожній активованій Т-клітині є молекула, що інгібує, яка конкурує з активуючою молекулою за прийом сигналу. А оскільки до складу імунного синапсу входить безліч молекул, результат визначається співвідношенням сигналів - тим, скільки молекул CD28 і CTLA-4 змогли зв'язатися з B7. Залежно від цього Т-клітина або продовжує роботу, або завмирає і не може атакувати нікого.

Тасуку Хонде виявив на поверхні Т-клітин іншу молекулу - PD-1 (її назва - скорочення від programmed death), яка зв'язується з лігандом PD-L1 на поверхні дендритних клітин (Y. Ishida et al., 1992). 1, a novel member of the immunoglobulin gene superfamily, upon programmed cell death). Виявилося, що миші, нокаутні за геном PD-1 (позбавлені відповідного білка), хворіють на щось схоже на системний червоний вовчак. Це аутоімунне захворювання, тобто стан коли імунні клітини атакують нормальні молекули організму. Тому Хондзе зробив висновок, що PD-1 теж працює як блокатор, стримуючи аутоімунну агресію (рис. 5). Це ще один прояв важливого біологічного принципу: щоразу, коли запускається будь-який фізіологічний процес, паралельно запускається протилежний йому (наприклад, система згортання і протизгортання крові), щоб уникнути «перевиконання плану», яке може виявитися згубним для організму.

Обидві блокуючі молекули – CTLA-4 та PD-1 – і відповідні їм сигнальні шляхи назвали імунними чекпоінтами (від англ. checkpoint- Контрольна точка, див. Immune checkpoint). Очевидно, це аналогія з чекпоинтами клітинного циклу (див. Cell cycle checkpoint) - моментами, у яких клітина «приймає рішення», може вона продовжувати ділитися далі чи якісь її компоненти істотно ушкоджені.

Але на цьому історія не закінчилась. Обидва вчені вирішили знайти застосування нововідкритих молекул. Їхня ідея полягала в тому, що можна активувати імунні клітини, якщо заблокувати блокатори. Щоправда, побічним ефектом неминуче будуть аутоімунні реакції (як і відбувається зараз у пацієнтів, яких лікують інгібіторами чекпоінтів), проте це допоможе перемогти пухлину. Блокувати блокатори вчені запропонували за допомогою антитіл: зв'язуючись із CTLA-4 та PD-1, вони механічно їх закривають і заважають взаємодіяти з B7 та PD-L1, при цьому Т-клітина не отримує інгібуючих сигналів (рис. 6).

Пройшло не менше 15 років між відкриттями чекпоінтів та схваленням ліків на основі їх інгібіторів. На даний момент застосовують вже шість таких препаратів: один блокатор CTLA-4 та п'ять блокаторів PD-1. Чому блокатори PD-1 виявилися вдалішими? Справа в тому, що клітини багатьох пухлин теж несуть на своїй поверхні PD-L1, щоб блокувати активність Т-клітин. Таким чином, CTLA-4 активує Т-кілери загалом, а PD-L1 більш специфічно діють на пухлину. І ускладнень у разі блокаторів PD-1 виникає дещо менше.

Сучасні методи імунотерапії поки що, на жаль, не є панацеєю. По-перше, інгібітори чекпоінтів все одно не забезпечують стовідсоткової виживання пацієнтів. По-друге, вони діють не на всі пухлини. По-третє, їхня ефективність залежить від генотипу пацієнта: чим різноманітніші його молекули MHC, тим вищий шанс на успіх (про розмаїття білків MHC див.: Різноманітність білків гістосумісності підвищує репродуктивний успіх у самців очеретівок і знижує у самок, «Елементи», 29.08 .2018). Тим не менш, вийшла красива історія про те, як теоретичне відкриття спочатку змінює наші уявлення про взаємодію імунних клітин, а потім народжує ліки, які можна застосовувати в клініці.

А нобелівським лауреатам є над чим працювати далі. Точні механізми роботи інгібіторів чекпоінтів досі не відомі до кінця. Наприклад, у випадку CTLA-4 так і незрозуміло, з якими саме клітинами взаємодіють ліки-блокатори: з самими Т-кілерами, або з дендритними-клітинами, або взагалі з Т-регуляторними клітинами - популяцією Т-лімфоцитів, що відповідає за придушення імунної відповіді . Тому ця історія насправді ще далека від завершення.

Поліна Лосєва

Нобелівську премію з медицини у 2018 році присуджено вченим Джеймсу Аллісону та Тасуко Хонджо, які розробили нові методи імунотерапії раку, повідомляє Нобелівський комітет при Каролінському медичному інституті.

«Премією 2018 року в галузі фізіології та медицини нагороджуються Джеймс Еллісон та Тасуку Хондц за їх відкриття терапії раку шляхом інгібування негативного імунного регулювання», – наводить ТАРС заява представник комітету на церемонії оголошення лауреатів.

Вчені розробили методику лікування раку за допомогою уповільнення дії гальмівних механізмів імунної системи. Еллісон вивчав білок, здатний уповільнювати роботу імунної системи, та виявив можливість активізувати систему шляхом нейтралізації білка. Хондзе, який працював паралельно з ним, відкрив наявність протеїну в імунних клітинах.

Вчені створили основу для нових підходів у лікуванні ракових захворювань, які стануть новою віхою у боротьбі з пухлинами, вважає Нобелівський комітет.

Тасуку Хондзе народився 1942 року в Кіото, 1966 року закінчив медичний факультет Кіотського університету, який вважається одним із найпрестижніших у Японії. Після отримання докторського ступеня кілька років працював запрошеним фахівцем на факультеті ембріології в Інституті Карнегі у Вашингтоні. З 1988 року – професор Кіотського університету.

Джеймс Еллісон народився 1948 року в США. Є професором Техаського університету та завідує кафедрою імунології в Онкологічному центрі М.Д. Андерсон в Х'юстоні (Техас).

За правилами фонду, з іменами всіх кандидатів, представлених до нагороди у 2018 році, можна буде ознайомитись лише за 50 років. Передбачити їх майже неможливо, однак рік у рік експерти називають своїх фаворитів, передає РИА «Новости» .

У прес-службі Нобелівського фонду повідомили також, що у вівторок, 2 жовтня, та в середу, 3 жовтня, Нобелівський комітет Королівської шведської академії наук назве імена призерів у галузі фізики та хімії.

Нобелівського лауреата з літератури озвучать у 2019 році через те, що відповідає за цю роботу.

У п'ятницю, 5 жовтня, в Осло Норвезький нобелівський комітет назве володаря чи володарів нагороди за роботу щодо зміцнення миру. На цей раз у списку 329 кандидатів, з яких 112 – громадські та міжнародні організації.

Тиждень присудження престижної премії завершиться 8 жовтня у Стокгольмі, де у Королівській шведській академії наук назвуть призера у галузі економіки.

Сума кожної з Нобелівських премій у 2018 році становить 9 млн. шведських крон – це близько 940 тис. доларів США.

Робота над списками кандидатів ведеться майже цілий рік. Щороку у вересні безліч професорів різних країн, а також академічні установи та колишні нобелівські лауреати отримують листи із запрошенням взяти участь у номінації кандидатів.

Після, з лютого по жовтень, йде робота над надісланими номінаціями, складанням списку кандидатів та голосуванням щодо вибору лауреатів.

Список кандидатів є таємним. Імена нагороджених називають на початку жовтня.

Церемонія вручення премій проходить у Стокгольмі та Осло завжди 10 грудня – у день смерті засновника Альфреда Нобеля.

У 2017 році володарями премії стали 11 осіб, які працюють у США, Великій Британії, Швейцарії, та одна організація – Міжнародна кампанія із заборони ядерної зброї ICAN.

Минулого року Нобелівську премію з економіки було присуджено американському економісту Річарду Талеру за те, що він навчив світ.

Серед медиків – лауреатів премії виявився норвезький учений та лікар, який прибув до Криму у складі великої делегації. Він про присудження премії під час відвідин міжнародного дитячого центру «Артек».

Президент РАН Олександр Сергєєв, що Росію, як і СРСР, обділяють Нобелівськими преміями, ситуація навколо яких політизована.