Ферменти (ензими): значення здоров'я, класифікація, застосування. Рослинні (харчові) ферменти: джерела, користь.

Ферменти (ензими) – це високомолекулярні речовини білкової природи, що виконують в організмі функції каталізаторів (активізують та прискорюють різноманітні біохімічні реакції). Fermentum у перекладі з латинської – бродіння. Слово enzyme має грецьке коріння: «en» – усередині, «zyme» – закваска. Ці два терміни - ферменти та ензими, використовуються як синоніми, а наука про ферменти називається ензимологією.

Значення ферментів здоров'ю. Застосування ензимів

Ключами життя ферменти називають неспроста. Вони мають унікальну властивість діяти специфічно, вибірково, тільки на вузьке коло речовин. Замінювати один одного ензими не можуть.

На сьогодні відомо вже понад 3 тисячі ферментів. Кожна клітина живого організму містить сотні різноманітних ензимів. Без них неможливе не тільки перетравлення їжі та її перетворення на ті речовини, які клітини здатні засвоїти. Ферменти беруть участь у процесах оновлення шкіри, крові, кісток, регуляції обміну речовин, очищенні організму, загоєнні ран, зоровому та слуховому сприйнятті, роботі центральної нервової системи, реалізації генетичної інформації. Дихання, м'язове скорочення, робота серця, ріст і поділ клітин – усі ці процеси підтримуються безперебійною роботою ферментних систем.

Ензими відіграють надзвичайно важливу роль у підтримці нашого імунітету. Спеціалізовані ферменти беруть участь у виробленні антитіл, необхідні боротьби з вірусами і бактеріями, активізують роботу макрофагів – великих хижих клітин, що розпізнають і знешкоджують будь-які сторонні сторони, які у організм. Видалення продуктів життєдіяльності клітин, знешкодження отрут, захист від проникнення інфекції – це функції ферментів.

Спеціальні ензими (бактерії, дріжджі, сичужні ферменти) відіграють важливу роль у виробництві квашених овочів, кисломолочних продуктів, бродінні тіста, виготовленні сирів.

Класифікація ферментів

За принципом дії всі ензими (згідно з міжнародною ієрархічною класифікацією) діляться на 6 класів:

1. Оксидоредуктази – каталаза, алкогольдегідрогеназа, лактатдегідрогеназа, поліфенолоксидаза та ін;
2. Трансферази (ферменти перенесення) - амінотрансферази, ацилтрансферази, фосфортрансферази та ін;
3. Гідролази – амілаза, пепсин, трипсин, пектиназа, лактаза, мальтаза, ліпопротеїнліпаза та ін;
4. Ліази;
5. Ізомерази;
6. Лігази (синтетази) - ДНК-полімераза та ін.

Кожен клас складається із підкласів, а кожен підклас – із груп.

Усі ферменти можна розділити на 3 великі групи:

1. Травні – діють у шлунково-кишковому тракті, відповідають за переробку поживних речовин та їх абсорбцію у системний кровотік. Ензими, що виділяються стінками тонкої кишки та підшлунковою залозою, називаються панкреатичними;
2. Харчові (рослинні) – надходять (мають надходити) з їжею. Продукти, в яких є харчові ферменти, іноді називають живою їжею;
3. Метаболічні – запускають обмінні процеси усередині клітин. Кожна система людського організму має власну мережу ферментів.

Травні ферменти, у свою чергу, поділяються на 3 категорії:

1. Амілази – амілаза слини, лактаза підшлункового соку, мальтаза слини. Ці ензими є і в слині, і в кишечнику. Діють на вуглеводи: останні розпадаються на прості цукри і легко проникають у кров;
2. Протеази – виробляються підшлунковою залозою та слизовою оболонкою шлунка. Допомагають перетравлювати білки, а також нормалізують мікрофлору травного тракту. Присутні в кишечнику та шлунковому соку. До протеаз відносяться пепсин і хімозин шлунка, еропсин кільцевого соку, карбоксипептидаза підшлункової залози, хімотрипсин, трипсин;
3. Ліпаза – виробляється підшлунковою залозою. Є в шлунковому соку. Допомагає розщеплювати та засвоювати жири.

Дія ферментів

Оптимальна температура для життєдіяльності ферментів – близько 37 градусів, тобто температура тіла. Ферменти мають величезну силу: вони змушують насіння проростати, жири – «горіти». А з іншого боку, вони надзвичайно чутливі: при температурі понад 42 градуси ензими починають руйнуватися. І кулінарна обробка їжі, і глибока заморозка призводять до загибелі ферментів та втрати їхньої життєдіяльної сили. У консервованих, стерилізованих, пастеризованих та навіть заморожених продуктах ензими частково чи повністю зруйновані. Але не лише мертва їжа, а й надто холодні та гарячі страви вбивають ферменти. Коли ми їмо надто гарячу їжу, ми вбиваємо травні ензими та обпалюємо стравохід. Шлунок сильно збільшується в розмірах, а потім через спазми м'яза, що його тримає, стає схожим на півнячий гребінець. В результаті їжа надходить у 12-палу кишку в необробленому стані. Якщо так відбувається постійно, можуть виникнути проблеми, як дисбактеріоз, запори, розлад кишечника, виразка шлунка. Від холодних страв (морозива, наприклад), шлунок теж страждає - спочатку скукоживается, а потім збільшується в розмірах, а ферменти заморожуються. Морозиво починає блукати, виділяються гази і людина отримує здуття живота.

Травні ферменти

Ні для кого не секрет, що гарне травлення – це невід'ємна умова повноцінного життя та активного довголіття. Травні ферменти грають у процесі вирішальну роль. Вони відповідають за перетравлення, адсорбцію та засвоєння їжі, вибудовуючи наше тіло подібно до робітників на будівництві. У нас можуть бути всі будівельні матеріали – мінерали, білки, жири, вода, вітаміни, але без ферментів, як без робітників, будівництво не просунеться ні на крок.

Сучасна людина споживає дуже багато їжі, для перетравлення якої в організмі практично немає ферментів, наприклад, крохмалистих продуктів - макаронних, хлібобулочних виробів, картоплі.

Якщо ви з'їсте свіже яблуко, воно перетравиться за рахунок власних ензимів, причому дія останніх видно неозброєним оком: потемніння надкусаного яблука – це робота ферментів, які намагаються залікувати ранку, захистити організм від загрози в особі цвілі та бактерій. Але якщо ви запечете яблуко, щоб його переварити, організму доведеться задіяти власні ферменти для травлення, так як термічно оброблена їжа позбавлена ​​природних ензимів. Крім того, ті ферменти, які "мертві" продукти забирають у нашого організму, ми втрачаємо назавжди, тому що їх запаси в нашому тілі не безмежні.

Рослинні (харчові) ферменти

Вживання продуктів, багатих ферментами, як полегшує травлення, а й вивільняє енергію, яку організм може спрямувати очищення печінки, латання дірок в імунітеті, омолодження клітин, захист від пухлин тощо. При цьому людина відчуває легкість у животі, почувається бадьорою, та й виглядає добре. А сира рослинна клітковина, що надходить в організм із живою їжею, потрібна для харчування мікроорганізмів, що виробляють метаболічні ферменти.

Рослинні ензими дають нам життя та енергію. Якщо ви посадите в землю два горіхи - один смажений, а інший сирий, вимочений у воді, то смажений просто згниє в землі, а в сирому зернятку навесні прокинуться життєві сили, тому що в ньому є ферменти. І цілком можливо, що з нього виросте велике пишне дерево. Так і людина, споживаючи їжу, в якій є ферменти, разом із нею отримує життя. Продукти, позбавлені ензимів, змушують наші клітини працювати без відпочинку, перевантажуватися, старіти та вмирати. Якщо ферментів не вистачає, в організмі починають накопичуватися відходи: отрути, шлаки, загиблі клітини. Це веде до збільшення ваги, хвороб та раннього старіння. Цікавий і в той же час сумний факт: у крові людей похилого віку вміст ферментів приблизно в 100 разів нижче, ніж у молодих.

Ензими у продуктах. Джерела рослинних ферментів

Джерелами харчових ензимів є рослинні продукти із городу, саду, океану. Це переважно овочі, фрукти, ягоди, зелень, зернові культури. Власні ферменти містять банани, манго, папайя, ананаси, авокадо, аспергілову рослину, пророщені зерна. Рослинні ферменти присутні лише у сирій, живій їжі.

Проростки пшениці є джерелом амілази (що розщеплює вуглеводи), у плодах папайї містяться протеази, у плодах папайї та ананасу – пептидази. Джерела ліпази (що розщеплює жири) – це плоди, насіння, кореневища, бульби злакових культур, гірчичне та соняшникове насіння, насіння бобових. Папаїном (що розщеплює білки) багаті банани, ананаси, ківі, папайя, манго. Джерелом лактази (ферменту, що розщеплює молочний цукор) є ячмінний солод.

Переваги рослинних (харчових) ензимів над тваринами (панкреатичними)

Рослинні ферменти починають обробляти їжу вже у шлунку, а панкреатичні ензими у кислому шлунковому середовищі працювати не можуть. Коли їжа потрапить у тонку кишку, завдяки рослинним ферментам вона буде попередньо перетравлена, це зменшить навантаження на кишечник і дозволить поживним речовинам краще засвоїтися. До того ж рослинні ензими продовжують свою роботу і в кишечнику.

Як харчуватись, щоб організму вистачало ферментів?

Все дуже просто. Сніданок повинен складатися зі свіжих ягід та фруктів (плюс білкові страви – сир, горіхи, сметана). Кожен прийом їжі потрібно починати з овочевих салатів із зеленню. Бажано, щоб щодня один прийом їжі включав лише сирі фрукти, ягоди та овочі. Вечеря має бути легкою – складатися з овочів (зі шматочком курячої грудки, відвареної риби або порцією морепродуктів). Кілька разів на місяць корисно влаштовувати розвантажувальні дні на фруктах або свіжих соках.

Для якісного засвоєння їжі та повноцінного здоров'я ензими просто незамінні. Зайва вага, алергії, різні захворювання ШКТ – усі ці та багато інших проблем можна перемогти за допомогою здорового раціону. А роль ферментів у харчуванні величезна. Наше завдання – просто подбати про те, щоб щодня та в достатній кількості вони були присутні у наших стравах. Міцного вам здоров'я!

Ферменти, або ензими(Від лат. Fermentum- Закваска) - зазвичай білкові молекули або молекули РНК (рибозими) або їх комплекси, що прискорюють (каталізують) хімічні реакції в живих системах. Реагентів реакції, що каталізується ферментами, називаються субстратами, а речовини - продуктами. Ферменти специфічні до субстратів (АТФаза каталізує розщеплення тільки АТФ, а кіназ фосфорилазифосфорилируеттільки фосфорилазу).

Ферментативна активність може регулюватися активаторами і інгібіторами (активатори - підвищують, інгібітори - знижують).

Білкові ферменти синтезуються на рибосомах, а РНК – в ядрі.

Терміни «фермент» і «ензим» давно використовують як синоніми (перший переважно в російській та німецькій науковій літературі, другий – в англо- та франкомовній).

Наука про ферменти називається ензимологією, а не ферментологією (щоб не змішувати коріння слів латинської та грецької мов).

Історія вивчення

Термін ферментзапропонований у XVII столітті хіміком ван Гельмонтом під час обговорення механізмів травлення.

В кін. ХVІІІ – поч. ХІХ ст. вже було відомо, що м'ясо перетравлюється шлунковим соком, акрахмалперетворюється всахарпід дією слини. Проте механізм цих явищ був невідомий.

У ХІХ ст. Луї Пастер, вивчаючи перетворення вуглеводів ветиловий спирт під дією дріжджів, дійшов висновку, що цей процес (бродіння) каталізується якоюсь життєвою силою, що знаходиться в дріжджових клітинах.

Понад сто років тому терміни ферменті ензимвідображали різні точки зору в теоретичній суперечці Л. Пастерас однієї сторони, іМ. Бертлої. Лібіха-з іншого, про природу спиртового бродіння. Власне ферментами(Від лат. fermentum- закваска) називали «організовані ферменти» (тобто самі живі мікроорганізми), а термін ензим(Від грец.ἐν- - в-і ζύμη - дріжджі, закваска) запропонований в1876 року. Кюне для «неорганізованих ферментів», що секретуються клітинами, наприклад, у шлунок (пепсин) або кишечник (трипсин, амілаза). Через два роки після смерті Л. Пастера в 1897 році. Бухнер опублікував роботу "Спиртове бродіння без дріжджових клітин", в якій експериментально показав, що безклітинний дріжджовий сік здійснює спиртове бродіння так само, як і неруйновані дріжджові клітини. У 1907 році за цю роботу він був удостоєний Нобелівської премії. Вперше високоочищений кристалічний фермент (уреаза) було виділено у 1926 році Дж. Самнером. Протягом наступних 10 років було виділено ще кілька ферментів і білкова природа ферментів була остаточно доведена.

Каталітична активність РНК вперше була виявлена ​​в 1980-і роки у пре-рРНК Томасом Чеком, який вивчав сплайсинг РНК у інфузорії Tetrahymena thermophila. Рибозимом виявилася ділянка молекули пре-рРНК Tetrahymena, що кодується інтроном позахромосомного гена рДНК; цю ділянку здійснював аутосплайсинг, тобто сам вирізав себе при дозріванні рРНК.

Функції ферментів

Ферменти присутні у всіх живих клітинах та сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферменти виступають у ролі каталізаторів практично у всіх біохімічних реакціях, які у живих організмах. До 2013 року було описано понад 5000 різних ферментів. Вони відіграють найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, спрямовуючи та регулюючи обмін речовин організму.

Подібно до всіх каталізаторів, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, знижуючи енергію активації процесу. Хімічна рівновага при цьому не зміщується ні в пряму, ні в зворотну сторону. Відмінною особливістю ферментів у порівнянні з небілковими каталізаторами є їх висока специфічність-константа зв'язування деяких субстратів з білком може досягати 10 -10 моль/л і менше. Кожна молекула ферменту здатна виконувати від кількох тисяч до кількох мільйонів «операцій» за секунду.

Наприклад, одна молекула ферменту реніну, що міститься в слизовій оболонці шлунка теля, створює близько 10 6 молекул казеїногену молока за 10 хв при температурі 37 °C.

При цьому ефективність ферментів значно вища за ефективність небілкових каталізаторів - ферменти прискорюють реакцію в мільйони і мільярди разів, небілкові каталізатори - у сотні і тисячі разів. також Каталітично досконалий фермент

Класифікація ферментів

За типом каталізованих реакцій ферменти поділяються на 6 класів згідно з ієрархічною класифікацією ферментів Класифікація була запропонована Міжнародним союзом біохімії та молекулярної біології (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Кожен клас містить підкласи, тому фермент описується сукупністю чотирьох чисел, розділених точками. Наприклад, пепсині має назву ЄС 3.4.23.1. Перше число грубо описує механізм реакції, що каталізується ферментом:

КФ 1: Оксидоредуктази, що каталізують окиснення або відновлення. Приклад: каталаза, алкогольдегідрогеназа.

КФ 2: Трансферази, що каталізують перенесення хімічних груп з однієї молекули субстратану до іншої. Серед трансфераз особливо виділяють кінази, що переносять фосфатну групу, як правило, з молекули АТФ.

КФ 3: Гідролази, що каталізують гідролізхімічних зв'язків. Приклад: естерази, пепсин, трипсин, амілаза, ліпопротеїнліпаза.

КФ 4: Ліази, що каталізують розрив хімічних зв'язків без гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному з продуктів.

КФ 5: Ізомерази, що каталізують структурні або геометричні зміни в молекулі субстрату

КФ 6: Лігази, що каталізують утворення хімічних зв'язків між субстратами за рахунок гідролізу АТФ Приклад: ДНК-полімераза.

Оксиредуктази- Це ферменти, що каталізують реакції окислення та відновлення, тобто. перенесення електронів від донора до акцептора. Окислення являє собою відібрання атомів водню від субстрату, а відновлення це приєднання атомів водню до акцептора.

До оксидоредуктаз відносяться: дегідрази, оксидази, оксигенази, гідроксилази, пероксидази, каталази. Наприклад, ферменталкогольдегідрогеназакаталізує реакцію перетворення спирту на альдегід.

Оксиредуктази, що переносять атом водню або електрони безпосередньо на атоми кисню, називаються аеробними дегідрогеназами (оксидазами), тоді як оксидоредуктази, що переносять атом водню або електрони від одного компонента дихального ланцюга ферментів до іншого, називаються анаеробними дегідрогеназами. Поширеним варіантом окиснювально-відновного процесу в клітинах є окислення атомів водню субстрату за участю оксиредуктаз. Оксидоредуктази є двокомпонентними ферментами, у яких той самий кофермент може зв'язуватися з різними апоферментами. Наприклад, багато оксидоредуктази як кофермент містять НАД і НАДФ. Наприкінці численного класу оксиредуктаз (на 11 позиції) знаходяться ферменти типу каталаз та пероксидаз. З усієї кількості білків пероксисом клітин до 40 відсотків посідає каталазу. Каталаза і пероксидаза розщеплюють пероксид водню в наступних реакціях: Н2О2 + Н2О2 = О2 + 2Н2О H2O2 + HO - R - OH = O = R = O + 2H2O З даних рівнянь відразу стають видно як аналогія, так і істотна відмінність між цими реакціями . У цьому сенсекаталазне розщеплення пероксиду водню є особливим випадком пероксидазної реакції, коли пероксид водню служить і як субстрат, і акцептор в першій реакції.

Трансфери- окремий клас ферментів, що каталізують перенесення функціональних груп та молекулярних залишків від однієї молекули до іншої. Широко поширені в рослинних та тваринних організмах, беруть участь у перетвореннях вуглеводів, ліпідів, нуклеїнових та амінокислот.

Реакції, які каталізуються трансферазами, у загальному випадку виглядають так:

A-X + B ↔ A + B-X.

Молекула Aтут виступає як донор групи атомів ( X), а молекула Bє акцептором групи. Часто як донора в подібних реакціях переносу виступає один із коферментів. Багато з реакцій, що каталізуються трансферазами, є оборотними. Систематичні назви ферментів класу утворюються за схемою:

«донор: акцептор + група + трансфераза».

Або ж використовуються трохи більш загальні назви, коли назва ферменту включається ім'я або донора, або акцептора групи:

«донор + група + трансфераза» або «акцептор + група + трансфераза».

Наприклад, аспартатамінотрансферазакаталізує переносамінної групи з молекули глутамінової кислоти, катехол-О-метилтрансфера здійснює перенос метильної групи S-аденозилметіоніну на бензольне кільце різних катехоламінів, агістон-ацетилтрансфера переносить ацетильну групу з ацетильною групою

Крім того, ферменти 7 підгрупитрансфераз, що переносять залишок фосфорної кислоти, використовуючи як донора фосфатної групиАТФ, часто називають також кіназами; амінотрансферази (6 підгрупа) часто називають трансаміназами

Гідролази(КФ3) - це классферментів, що каталізує гідролізковалентного зв'язку. Загальний вид реакції, що каталізується гідролазою, виглядає наступним чином:

A–B + H 2 O → A–OH + B–H

Систематична назва гідролаз включає назва розщеплюваногосубстратуз наступним додаванням -гідролаза. Однак, як правило, у тривіальній назві слово гідролаза опускається і залишається лише суфікс «-аза».

Найважливіші представники

Естерази: нуклеаза, фосфодіестераза, ліпаза, фосфотаза;

Глікозидази: амілаза, лізоцим та ін;

Протеази: трипсин, хімотрипсин, еластаза, тромбін, ренін та ін;

Кислотний ангідрид-гідролаза (хеліказа, ГТФаза)

Будучи каталізаторами, ферменти прискорюють як пряму, і зворотну реакції, тому, наприклад, ліази здатні каталізувати і зворотну реакцію - приєднання по подвійним зв'язкам.

Ліази- окремий клас ферментів, що каталізують реакції негідролітичного та неокислювального розриву різних хімічних зв'язків ( C-C, C-O, C-N, C-Sта інших) субстрату, оборотні реакції утворення та розриву подвійних зв'язків, що супроводжуються відщепленням або приєднанням груп атомів за її місцем, а також утворенням циклічних структур.

У загальному вигляді назви ферментів утворюються за схемою « субстрат+ Ліаза». Однак найчастіше в назві враховують підклас ферменту. Ліази відрізняються від інших ферментів тим, що в реакціях, що каталізуються, в одному напрямку беруть участь два субстрати, а в зворотній реакції тільки один. У назві ферменту присутні слова "декарбоксилаза" і "альдолаза" або "ліаза" (піруват-декарбоксилаза, оксалат-декарбоксилаза, оксалоацетат-декарбоксилаза, треонін-альдолаза, фенілсерин-альдолаза, ізоцитрат-ліаза, аланін та ін), а для ферментів, що каталізують реакції відщеплення води від субстрату - "дегідратаза" (карбонат-дегідратаза, цитрат-дегідратаза, серин-дегідратаза та ін). У тих випадках, коли виявлена ​​лише зворотна реакція, або цей напрямок у реакціях більш суттєвий, у назві ферментів присутнє слово "синтаза" (малат-синтаза, 2-ізопропілмалат-синтаза, цитрат-синтаза, гідроксиметилглутарил-CoA-синтаза та ін.) .

Приклади: гістидиндекарбоксилаза, фумаратгідратаза.

Ізомерази- ферменти, що каталізують структурні перетворення ізомерів (рацемізація або епімеризація). Ізомерази каталізують реакції, подібні до наступної: A → B, де B є ізомером A.

У назві ферменту є слово " рацемаза(Аланін-рацемаза, метіонін-рацемаза, гідроксипролін-рацемаза, лактат-рацемаза та ін), " епімераза(альдоза-1-епімераза, рибулозофосфат-4-епімераза, УДФ-глюкуронат-4-епімераза та ін), " ізомераза(рибозофосфат-ізомераза, ксилозоізомераза, глюкозамінфосфат-ізомераза, еноіл-СоА ізомеразу та ін), " мутаза(фосфогліцерат-мутаза, метиласпартат-мутаза, фосфоглюкомутаза та ін).

Лігаза(Лат. ligāre- зшивати, з'єднувати) - фермент, що каталізує з'єднання двох молекул з утворенням нового хімічного зв'язку ( лігування). При цьому зазвичай відбувається відщеплення (гідроліз) невеликої хімічної групи від однієї з молекул.

Лігази відносяться до класу ферментів EC6.

У молекулярній біології лігази підкласу 6.5 класифікують на РНК-лігази та ДНК-лігази.

ДНК-лігази

ДНК-лігаза, що здійснює репараціюДНК

ДНК-лігази- ферменти (EC 6.5.1.1), що каталізують ковалентне зшивання ланцюгів ДНК в дуплексі при реплікації, репарації та рекомбінації. Вони утворюють фосфодіефірні містки між 5"-фосфорильною та 3"-гідроксильною групами сусідніх дезоксинуклеотидів у місцях розриву ДНК або між двома молекулами ДНК. Для утворення цих містків лігази використовують енергію гідролізапірофосфорильного зв'язку АТФ. Один з найпоширеніших комерційно доступних ферментів - ДНК-лігазабактеріофага Т4.

ДНК-лігази ссавців

У ссавців класифікують три основні типи ДНК-лігаз.

ДНК-лігаза I лігує фрагменти Оказаків в ході реплікації відстаючого ланцюга ДНК і бере участь в ексцизійній репарації.

ДНК-лігаза III в комплексі з білком XRCC1 бере участь в ексцизійній репарації в рекомбінації.

ДНК-лігаза IV у комплексі з XRCC4 каталізує остаточний етап негомологічного з'єднання (non-homologous end joining - NHEJ) двониткових розривів ДНК. Також потрібно для V(D)J рекомбінації генів імуноглобулінів.

Раніше виділяли ще один тип лігаз - ДНК-лігаз II, яка пізніше була визнана артефактом виділення білків, а саме продуктом протеолізу ДНК-лігази III.

Угоди про найменування ферментів

Зазвичай ферменти називають типом каталізованої реакції, додаючи суфікс -азадо назви субстрату( наприклад, Лактаз - фермент, що бере участь в перетворенні лактози). Таким чином, у різних ферментів, що виконують одну функцію, буде однакова назва. Такі ферменти розрізняють за іншими властивостями, наприклад, оптимального рН (лужна фосфатаза) або локалізації в клітині (мембранна АТФаза).

Структура та механізм дії ферментів

Активність ферментів визначається їхньою тривимірною структурою.

Як і всі білки, ферменти синтезуються у вигляді лінійного ланцюжка амінокислот, який згортається певним чином. Кожна послідовність амінокислот згортається особливим чином, і виходить молекула (білкова глобула) має унікальні властивості. Декілька білкових ланцюгів можуть об'єднуватися в білковий комплекс. Третинна структура білків руйнується при нагріванні або дії деяких хімічних речовин.

Активний центр ферментів

Вивчення механізму хімічної реакції, що каталізується ферментом поряд з визначенням проміжних і кінцевих продуктів на різних стадіях реакції передбачає точне знання геометрії третинної структури ферменту, природи функціональних груп його молекули, що забезпечують специфічність дії і високу каталітичну активність на даний субстрат, а також ферменту, що забезпечує високу швидкість каталітичної реакції. Зазвичай молекули субстрату, що у ферментативних реакціях, проти молекулами ферментів мають щодо невеликі розміри. Таким чином, при утворенні фермент-субстратних комплексів у безпосередню хімічну взаємодію вступають лише обмежені фрагменти амінокислотної послідовності поліпептидного ланцюга – «активний центр» – унікальна комбінація залишків амінокислот у молекулі ферменту, що забезпечує безпосередню взаємодію з молекулою субстрату та пряму участь в акті каталізу.

В активному центрі умовно виділяють:

каталітичний центр - що безпосередньо хімічно взаємодіє з субстратом;

зв'язуючий центр (контактний або «якірний» майданчик) - забезпечує специфічну спорідненість до субстрату та формування комплексу фермент-субстрат.

Щоб каталізувати реакцію, фермент має зв'язатися з одним чи кількома субстратами. Білковий ланцюг ферменту згортається таким чином, що на поверхні глобули утворюється щілина або западина, де зв'язуються субстрати. Ця область називається сайтом зв'язування субстрату. Зазвичай він збігається з активним центром ферменту або знаходиться поблизу нього. Деякі ферменти містять також сайти зв'язування кофакторів або іонів металів.

Фермент, поєднуючись із субстратом:

очищає субстрат від водяної «шуби»

має в своєму розпорядженні реагуючі молекули субстратів у просторі необхідним для протікання реакції способом

готує до реакції (наприклад, поляризує) молекули субстратів.

Зазвичай приєднання ферменту до субстрату відбувається з допомогою іонних чи водневих зв'язків, рідко - з допомогою ковалентних. Наприкінці реакції її продукт (або продукти) відокремлюються від ферменту.

Внаслідок цього фермент знижує енергію активації реакції. Це відбувається тому, що в присутності ферменту реакція йде іншим шляхом (фактично відбувається інша реакція), наприклад:

За відсутності ферменту:

У присутності ферменту:

• АФ + В = АВФ

  АВФ = АВ+Ф

де А, В – субстрати, АВ – продукт реакції, Ф – фермент.

Ферменти не можуть самостійно забезпечувати енергією ендергонічні реакції (для протікання яких потрібна енергія). Тому ферменти, що здійснюють такі реакції, поєднують їх з екзергонічними реакціями, що йдуть з виділенням більшої кількості енергії. Наприклад, реакції синтезу біополімерів часто сполучаються з реакцією гідролізу АТФ.

Для активних центрів деяких ферментів характерним є явище кооперативності.

Специфіка

Ферменти зазвичай виявляють високу специфічність стосовно своїх субстратів (субстратна специфічність). Це досягається частковою комплементарністю форми, розподілу зарядів та гідрофобних областей на молекулі субстрату та у центрі зв'язування субстрату на ферменті. Ферменти зазвичай демонструють також високий рівень стереоспецифічності (утворюють як продукт тільки один з можливих стереоізомерів або використовують як субстрат тільки один стереоізомер), регіоселективності (утворюють або розривають хімічний зв'язок тільки в одному з можливих положень субстрату) і хемоселективність з кількох можливих даних умов). Незважаючи на загальний високий рівень специфічності, ступінь субстратної та реакційної специфічності ферментів може бути різним. Наприклад, ендопептидазатрипсинрозриває пептидний зв'язок тільки післяаргінінілілізину, якщо за ними не слідує пролін, апепсингораздо менш специфічний і може розривати пептидний зв'язок, що йде за багатьма амінокислотами.

У 1890 р. Еміль Фішер припустив, що специфічність ферментів визначається точною відповідністю форми ферменту та субстрату. Таке припущення називається моделлю "ключ-замок". Фермент з'єднується з субстратом з утворенням короткоживучого фермент-субстратного комплексу. Проте, хоча ця модель пояснює високу специфічність ферментів, вона пояснює явища стабілізації перехідного стану, що спостерігається практично.

Модель індукованої відповідності

У 1958 р. Деніел Кошланд запропонував модифікацію моделі «ключ-замок». Ферменти, переважно, - не жорсткі, а гнучкі молекули. Активний центр ферменту може змінити конформацію після зв'язування субстрату. Бічні групи амінокислот активного центру приймають таке положення, що дозволяє ферменту виконати свою функцію каталітичну. У деяких випадках молекула субстрату змінює конформацію після зв'язування в активному центрі. На відміну від моделі «ключ-замок», модель індукованої відповідності пояснює як специфічність ферментів, а й стабілізацію перехідного стану. Ця модель отримала назву «рука-рукавичка».

Модифікації

Багато ферментів після синтезу білкового ланцюга зазнають модифікації, без яких фермент не виявляє своєї активності повною мірою. Такі модифікації називаються посттрансляційними модифікаціями (процесингом). Один із найпоширеніших типів модифікації - приєднання хімічних груп до бічних залишків поліпептидного ланцюга. Наприклад, приєднання залишку фосфорної кислоти називається фосфорилюванням, воно каталізується ферментом кіназою. Багато ферментів еукаріотів глікозильовані, тобто модифіковані олігомерами вуглеводної природи.

Ще один поширений тип посттранляційних модифікацій – розщеплення поліпептидного ланцюга. Наприклад, хімотрипсин(протеаза, що бере участь утравленні), виходить при вищепленні поліпептидної ділянки з хімотрипсиногену. Хімотрипсиноген є неактивним попередником хімотрипсину і синтезується в підшлунковій залозі. Неактивна форма транспортується шлунок, де перетворюється на хімотрипсин. Такий механізм необхідний для того, щоб уникнути розщеплення підшлункової залози та інших тканин до надходження ферменту до шлунка. Неактивний попередник ферменту називають також "зимогеном".

Кофактори ферментів

Деякі ферменти виконують каталітичну функцію власними силами, без будь-яких додаткових компонентів. Однак є ферменти, яким для здійснення каталізу необхідні компоненти небілкової природи. Кофактори можуть бути як неорганічними молекулами (іони металів, залізо-сірчані кластери та ін), так і органічними (наприклад, флавінілігем). Органічні кофактори, що міцно пов'язані з ферментом, називають також простетичними групами. Кофактори органічної природи, здатні відокремлюватися від ферменту, називають коферментами.

Фермент, який вимагає наявності кофактора для прояву каталітичної активності, але не пов'язаний з ним, називається апоферментом. Апо-фермент у комплексі з кофактором зветься холо-ферментом. Більшість кофакторів пов'язані з ферментом нековалентними, але досить міцними взаємодіями. Є й такі простетичні групи, які пов'язані з ферментом ковалентно, наприклад, тіамінпірофосфат у піруватдегідрогеназі.

Регулювання роботи ферментів

У деяких ферментів є сайти зв'язування малих молекул, вони можуть бути субстратами або продуктами метаболічного шляху, до якого входить фермент. Вони зменшують або збільшують активність ферменту, що створює можливість зворотного зв'язку.

Інгібування кінцевим продуктом

Метаболічний шлях – ланцюжок послідовних ферментативних реакцій. Часто кінцевий продукт метаболічного шляху є інгібітором ферменту, що прискорює першу реакцію даного метаболічного шляху. Якщо кінцевого продукту занадто багато, то він діє як інгібітор для першого ферменту, а якщо після цього кінцевого продукту стало занадто мало, то перший фермент знову активується. Таким чином, інгібування кінцевим продуктом за принципом негативного зворотного зв'язку - важливий спосіб підтримки гомеостазу (відносної сталості умов внутрішнього середовища організму).

Вплив умов середовища на активність ферментів

Активність ферментів залежить від умов у клітині чи організмі - тиску, кислотності середовища, температури, концентрації розчинених солей (іонної сили розчину) та ін.

Множинні форми ферментів

Множинні форми ферментів можна розділити на дві категорії:

Ізоферменти

Власне множинні форми (справжні)

Ізоферменти- це ферменти, синтез яких кодується різними генами, вони різна первинна структура і різні властивості, але вони каталізують одну й ту саму реакцію. Види ізоферментів:

Органні - ферменти гліколізів печінки та м'язах.

Клітинні - малатдегідрогеназацитоплазматична та мітохондріальна (ферменти різні, але каталізують одну й ту саму реакцію).

Гібридні - ферменти з четвертинною структурою, утворюються в результаті нековалентного зв'язування окремих субодиниць (лактатдегідрогеназа-4 субодиниці 2 типів).

Мутантні – утворюються в результаті одиничної мутації гена.

Алоферменти - кодуються різними алелями того самого гена.

Власне множинні форми(Істинні) - це ферменти, синтез яких кодується одним і тим же алелем одного і того ж гена, у них однакова первинна структура і властивості, але після синтезу на рибосомахоні піддаються модифікації і стають різними, хоча і каталізують одну і ту ж реакцію.

Ізоферменти різні на генетичному рівні і відрізняються від первинної послідовності, а множинні форми стають різними на посттрансляційному рівні.

Медичне значення

Зв'язок між ферментами та спадковими хворобами обміну речовин був вперше встановлений А. Герродом у 1910-х роках. Геррод назвав захворювання, пов'язані з дефектами ферментів, "вродженими помилками метаболізму".

Якщо відбувається мутація у гені, що кодує певний фермент, може змінитися амінокислотна послідовність ферменту. При цьому внаслідок більшості мутацій його каталітична активність знижується або повністю зникає. Якщо організм отримує два такі мутантні гени (по одному від кожного з батьків), в організмі перестає йти хімічна реакція, яку каталізує даний фермент. Наприклад, поява альбіносів пов'язана з припиненням вироблення ферменту тирозинази, що відповідає за одну зі стадій синтезу темного пігменту меланіну.

Нині відомі сотні спадкових захворювань, що з дефектами ферментів. Розроблено методи лікування та профілактики багатьох з таких хвороб.

Практичне використання

Ферменти широко використовуються у народному господарстві - харчовій, текстильній промисловості, у фармакології та медицині. Більшість ліків впливають на перебіг ферментативних процесів в організмі, запускаючи або зупиняючи ті чи інші реакції.

Ще ширша область використання ферментів у наукових дослідженнях та медицині.

ФЕРМЕНТИ, органічні речовини білкової природи, які синтезуються в клітинах і в багато разів прискорюють реакції, що протікають в них, не піддаючись при цьому хімічним перетворенням. Речовини, які мають подібну дію, існують і в неживій природі і називаються каталізаторами.

Ферменти (від латів. fermentum – бродіння, закваска) іноді називають ензимами (від грец. en – усередині, zyme – закваска). Усі живі клітини містять дуже великий набір ферментів, від каталітичної активності яких залежить функціонування клітин. Практично кожна з багатьох різноманітних реакцій, що протікають у клітині, вимагає участі специфічного ферменту. Вивченням хімічних властивостей ферментів і реакцій, що каталізуються, займається особлива, дуже важлива область біохімії - ензимологія.

Багато ферментів знаходяться в клітині у вільному стані, будучи просто розчинені в цитоплазмі; інші пов'язані із складними високоорганізованими структурами. Є й ферменти, які в нормі знаходяться поза клітиною; так, ферменти, що каталізують розщеплення крохмалю та білків, секретуються підшлунковою залозою в кишечник.Секретують ферменти та багато мікроорганізмів.

Дія ферментів

Ферменти, що беруть участь у фундаментальних процесах перетворення енергії, таких як розщеплення цукрів, освіта та гідроліз високоенергетичної сполуки аденозинтрифосфату (АТФ), присутні у клітинах усіх типів – тварин, рослинних, бактеріальних. Проте є ферменти, які утворюються лише у тканинах певних організмів.

Так, ферменти, що у синтезі целюлози, виявляються у рослинних, але з тварин клітинах. Таким чином, важливо розрізняти «універсальні» ферменти та ферменти, специфічні для тих чи інших типів клітин. Взагалі кажучи, що більше клітина спеціалізована, то більше ймовірність, що вона синтезуватиме набір ферментів, необхідний виконання конкретної клітинної функції.

Особливістю ферментів є те, що вони мають високу специфічність, тобто можуть прискорювати лише одну реакцію або реакції одного типу.

У 1890 Е. Г. Фішер припустив, що ця специфічність обумовлена ​​особливою формою молекули ферменту, яка точно відповідає формі молекули субстрату.Ця гіпотеза отримала назву «ключа і замка», де ключ порівнюється із субстратом, а замок – із ферментом. Гіпотеза каже: субстрат підходить до ферменту, як ключ підходить до замку. Вибірковість дії ферменту пов'язана із будовою його активного центру.

Активність ферментів

Насамперед, на активність ферменту впливає температура. З підвищенням температури швидкість хімічної реакції зростає. Збільшується швидкість молекул, вони з'являються більше шансів зіштовхнутися друг з одним. Отже, збільшується ймовірність, що реакція між ними відбудеться. Температура, що забезпечує найбільшу активність ферменту оптимальна.

Поза оптимальної температури швидкість реакції знижується внаслідок денатурації білків. Коли температура знижується, швидкість хімічної реакції також падає. У той момент, коли температура досягає точки замерзання, фермент інактивується, але не денатурує.

Класифікація ферментів

У 1961 році було запропоновано систематичну класифікацію ферментів на 6 груп. Проте назви ферментів виявилися дуже довгими і важкими у вимові, тому ферменти прийнято сьогодні називати з допомогою робочих назв. Робоча назва складається з назви субстрату, який діє фермент, і закінчення «аза». Наприклад, якщо речовина - лактоза, тобто молочний цукор, то лактаза - це фермент, який його перетворює. Якщо сахароза (звичайний цукор), то фермент, що його розщеплює, – сахараза. Відповідно, ферменти, які розщеплюють протеїни, звуться протеїнази.

Організм людини складається з великої кількості живих клітин. Клітина вважається одиницею живого організму, вона складається із структурних тіл, між якими протікають біохімічні реакції. p align="justify"> Важливим компонентом, який контролює проведення хімічних процесів, є ферменти.

Роль ферментів в організмі

Фермент є білок, який прискорює перебіг хімічних реакцій, головним чином він служить активатором розщеплення та утворення нових речовин в організмі.

Ферменти є каталізаторами біохімічних реакцій. Вони значно пришвидшують процес життєдіяльності. Контролюють процеси розщеплення, синтезу, обміну речовин, дихання, кровообігу, без них не проходять реакції зі скорочення м'язів та проведення нервових імпульсів. Кожен структурний елемент містить свій унікальний набір ферментів, і за винятку чи зниженні вмісту одного ферменту відбуваються значні зміни у організмі, які ведуть появі патологій.

Класифікація ферментів

Залежно від будови виділяють дві групи ферментів.

• Прості ферменти мають білкову природу. Вони виробляються організмом.
• Складні ферменти, що складаються з білкового компонента та небілкової основи. Небілкові компоненти не синтезуються в тілі людини та надходять до нас разом із поживними речовинами, вони називаються коферментами. До речовин небілкової природи, що входять до складу ферментів, належать вітаміни групи В, вітамін С, деякі мікроелементи.

Ферменти класифікують за виконуваними функціями і типом реакцій, що каталізуються.

За функціями ферменти поділяють на:

1. Травні, що відповідають за процеси розщеплення поживних речовин, знаходяться головним чином у слині, слизових оболонках, підшлунковій залозі та шлунку. Відомі такі ферменти як:
   • амілаза, вона розщеплює складні цукру (крохмаль) до простих, сахарози та мальтози, які потім можуть брати участь у процесах життєдіяльності організму;
   • ліпаза бере участь у гідролізі жирних кислот, розбиває жири до компонентів, що засвоюються організмом;
   • протеази регулюють розщеплення білків до амінокислот
2. Метаболічні ферменти контролюють процеси обміну речовин на клітинному рівні, беруть участь в окисно-відновних реакціях, синтезі білка. До них відносяться: аденілатциклази (регулюють енергетичний обмін), протеїнкінази та протеїндефосфотаза (беруть участь у процесі фосфорилювання та дефосфорилювання).
3. Захисні беруть участь у реакціях протистояння організму шкідливим бактеріям та вірусам. Важливим ферментом є лізоцим, він розщеплює оболонки шкідливих бактерій та активує низку імунних реакцій, які захищають організм від запальних реакцій.

За типом реакцій ферменти поділяються на 6 класів:

1. Оксидоредуктази. Численна група ферментів, яка бере участь в окисно-відновних реакціях.
2. Трансферази. Ці ферменти відповідають за перенесення атомних груп, і беруть участь у розщепленні та синтезі білків.
3. Гідролази, що розщеплюють зв'язки та сприяють молекулам води вбудовуватися до складу речовин організму.
4. Ізомерази, що каталізують реакції, при яких в реакцію вступає одна речовина і утворюється одна речовина, яка в подальшому бере участь у процесі життєдіяльності. Таким чином, ізомерази служать перетворювачами різних речовин.
5. Ліази беруть участь у реакціях, при яких утворюються речовини метаболізму та вода.
6. Лігази забезпечують утворення складних речовин з більш простих. Беруть участь у синтезі амінокислот, вуглеводів, білків.

Чому виникає і чим небезпечний дефіцит ферментів

При нестачі ферментів починаються збої у загальній системі організму, які призводять до серйозних захворювань. Для підтримки раціонального балансу ферментів в організмі потрібно збалансувати своє харчування, оскільки ці речовини синтезуються з елементів, які ми вживаємо в їжу. Тому дуже важливо забезпечити надходження мікроелементів, вітамінів, корисних вуглеводів, білків. Вони переважно знаходяться у свіжих фруктах, овочах, нежирному м'ясі, субпродуктах та рибі, приготованих на пару або запечених.

Убогий раціон, вживання алкоголю, фастфуду, енергетичних та синтетичних напоїв, а також їжі, що містить велику кількість барвників та підсилювачів смаку, негативно позначаються на роботі підшлункової залози. Саме вона синтезує ферменти, відповідальні за розщеплення та перетворення поживних речовин. Збої роботи ферментативної активності підшлункової залози призводять до

>>> Ферменти

Що Ви знаєте про ферменти? Саме з них зроблено пігулки, які завжди рекламують по телевізору? Це вони допомагають переварити цілу гору смаженої курки та пиріжків? Не надто великі відомості. А хочете дізнатися більше? Прочитайте цю статтю.

Ферменти – це речовини, без яких неможливий перебіг багатьох процесів в організмі. Насправді, ферменти беруть участь у перетравленні їжі, а й у роботі центральної нервової системи, у процесах зростання нових клітин.
Ферменти належать до білків. Але в їхньому складі є і мінеральні солі. Ферментів досить багато і кожен має унікальну дію на вузьке коло речовин. Ферменти не можуть замінювати одне одного.

Ферменти можуть діяти лише за температури, що не перевищує п'ятдесяти чотирьох градусів. Але й надто низькі температури теж не сприяють їхній активності. Адже «працюють» ферменти в людському тілі та оптимальна для них саме температура тіла. Губительний для ферментів сонячне світло і кисень. Метаболізм жирів, білків, мінералів та вуглеводів проходить лише у присутності ферментів.

Ферменти діють у кишечнику. При цьому вітамін Е допомагає ферментам досягти у незмінному стані кишечника. p align="justify"> Робота ферментів значно скорочує енергетичні витрати організму на переробку їжі. Якщо Ви не любитель сирих фруктів та овочів, то, швидше за все, у Вас в організмі ферментів виробляється недостатньо.

Усі ферменти поділяються на три основні групи: амілаза, ліпаза та протеаза.
Фермент амілазанеобхідний переробки вуглеводів. Під впливом амілази вуглеводи руйнуються і легко всмоктуються у кров. Амілаза присутня як у слині, так і в кишечнику. Амілаза теж буває різною. Для кожного виду цукрів існує свій вид цього ферменту.

Ліпаза– це ферменти, які присутні у шлунковому соку та виробляються підшлунковою залозою. Ліпаза необхідна засвоєння організмом жирів.

Протеаза- Це група ферментів, які присутні в шлунковому соку і теж виробляються підшлунковою залозою. Крім цього, протеаза є і в кишечнику. Протеаза потрібна для розщеплення білків.

Існують такі ферменти, які запускають процеси обміну речовин усередині клітин. Практично немає в організмі такої системи, яка б не виробляла свої ферменти. Існують і продукти харчування, у яких є власні ферменти. Це авокадо, ананаси, папайя, манго, банани та різні пророщені зерна.

В організмі виробляються і так звані протеолітичні ферменти, які не лише беруть участь у травленні, але ще й знімають запальні процеси. До таких ферментів відносять панкреатин, пепсин, ренін, трипсин та хімотрипсин.

Найбільш поширеним у лікарській формі є фермент панкреатину. Його застосовують у разі нестачі ферментів в організмі, для полегшення перетравлення їжі, при алергіях на їжу, різних тяжких порушеннях імунітету, а також інших складних внутрішніх хвороб.

Якщо Ви страждаєте на ферментну недостатність, то краще використовувати такі ліки, які містять відразу кілька ферментів. Але є препарати, що містять тільки один фермент. Зазвичай ферментні препарати потрібно вживати під час їжі, але іноді ефективніший прийом після їди. Лікарські засоби, які містять ферменти, слід тримати у холодильнику.

Ферментні препарати можна назвати БАД (біологічно активними добавками). Але застосовувати їх безконтрольно протягом тривалого часу все ж таки не варто. Найкраще проконсультуватися з лікарем.

Читати ще: