Тривале та значне зниження синтезу білка призводить до розвитку дистрофічних та атрофічних порушень у різних органах та тканинах внаслідок недостатнього оновлення структурних білків. Уповільнюються процеси регенерації. У дитячому віці гальмуються зростання, фізичний і розумовий розвиток.

тие. Знижується синтез різних ферментів та гормонів (СТГ, антидіуретичний та тиреоїдний гормони, інсулін та ін.), що призводить до ендокринопатій, порушення інших видів обміну (вуглеводного, водно-сольового, основного). Знижується вміст білків у сироватці крові у зв'язку зі зниженням їхнього синтезу в гепатоцитах. Внаслідок цього у крові зменшується онкотичний тиск, що сприяє розвитку набряків. Зменшується продукція антитіл та інших захисних білків та, як наслідок, знижується імунологічна реактивність організму. Найбільш вираженою мірою ці розлади виникають у результаті тривалого порушення засвоєння білків їжі при різних хронічних захворюваннях органів травлення, а також при тривалому білковому голодуванні, особливо якщо воно поєднується з дефіцитом жирів і вуглеводів. В останньому випадку підвищується використання білка як джерело енергії.

Причини та механізм порушення синтезу окремих білків.Найчастіше ці порушення мають спадкову природу. В їх основі лежить відсутність у клітинах інформаційної РНК (іРНК), специфічної матриці для синтезу якогось певного білка, або порушення її структури внаслідок зміни структури гена, на якому вона синтезується. Генетичні порушення, наприклад, заміна або втрата одного нуклеотиду в структурному гені, призводять до синтезу зміненого білка, нерідко позбавленого біологічної активності.

До утворення аномальних білків можуть призвести відхилення від норми в структурі іРНК, мутації транспортної РНК (тРНК), внаслідок чого до неї приєднується невідповідна амінокислота, яка і включатиметься в поліпептидний ланцюг при її збиранні (наприклад, при утворенні гемоглобіну).

Процес трансляції є складним, що відбувається за участю низки ферментів, і порушення функції якогось із них може призвести до того, що та чи інша іРНК не передасть закодовану в ній інформацію.

Порушення синтезу окремих білків-ферментів або структурних білків лежить в основі різних спадкових хвороб (гемоглобінози, альбінізм, фенілкетонурія, галактоземія, гемофілія та багато інших – див. розділ 5.1). Порушення будь-якої ферментативної функції найчастіше пов'язані з відсутністю відповідного білка - ферменту, і з утворенням патологічно зміненого неактивного продукту.

Причини, механізм та наслідки підвищеного розпаду тканинних білків.Поряд із синтезом у клітинах організму постійно відбувається деградація білків під дією протеїназ. Оновлення білків за добу у дорослої людини становить 1-2% загальної кількості білка в організмі і пов'язане переважно з деградацією м'язових білків, при цьому 75-80% амінокислот, що звільнилися, знову використовується для синтезу.

Азотистий баланс- інтегральний показник загального рівня білкового обміну, це добова різниця між азотом, що надходить і виділяється з організму,

У здорової дорослої людини процеси розпаду та синтезу білка врівноважені, тобто. є азотисту рівновагу.У цьому добова деградація білка становить 30-40 р.

Азотистий баланс може бути позитивним чи негативним.

Позитивний азотистий баланс:надходження до організму азоту перевищує його виведення, тобто. синтез білка переважає його розпадом. Відзначається при регенерації тканин, у період одужання після тяжких хвороб, при вагітності, дитячому віці, гіперпродукції СТГ, поліцитемії.

При патології розпад білка може превалювати над синтезом і азоту надходить в організм менше, ніж виділяється (Негативний азотистий баланс).

Причинами негативного балансу азотистого є: інфекційна лихоманка; великі травми, опіки та запальні процеси; прогресуючий злоякісний пухлинний ріст, ендокринні захворювання (цукровий діабет, гіпертиреоз, гіперкортицизм); тяжкий емоційний стрес; зневоднення, білкове голодування, променева хвороба; гіповітамінози А, С, В1, В2, В6, РР, дефіцит фолієвої кислоти. У механізмі посиленого розпаду білків при багатьох перелічених станів лежить підвищена продукція катаболічних гормонів.

Наслідком негативного азотистого балансу є дистрофічні зміни в органах, схуднення, у дитячому віці – затримка росту та розумового розвитку.

Міністерство охорони здоров'я Калузької області
ДАВУ КО СПО «Калузький базовий медичний коледж»

Реферат на тему:
Порушення біосинтезу білка. Їхні наслідки.

Студентки групи: Фц021
Просянової Ольги
Викладач: Сафонова В.М.

Калуга 2014

План
білок інгібітор амінокислота отрута

2. Отрути специфічні інгібітори мультиферментних комплексів, що забезпечують процеси транскрипції, трансляції та посттрансляційної модифікації білків

4. Дефіцит АТФ
5. Порушення утворення транспортних та рибосомальних РНК, білків рибосом
6. Генні мутації

1. Порушення структури генів, що кодують інформацію про будову білків (мутації)

Точна робота всіх матричних біосинтезів – реплікації, транскрипції та трансляції – забезпечує копіювання геному та відтворення фенотипічних характеристик організму в поколіннях, тобто. спадковості. Однак біологічна еволюція та природний відбір можливі лише за наявності генетичної мінливості. Встановлено, що геном постійно зазнає різноманітних змін. Незважаючи на ефективність механізмів корекції та репарації ДНК, частина пошкоджень або помилок у ДНК залишається. Зміни в послідовності пуринових або піримідинових основ у гені, не виправлені ферментами репарації, отримали назву "мутації". Одні з них залишаються в соматичних клітинах, в яких вони виникли, а інші виявляються у статевих клітинах, передаються у спадок і можуть виявлятися у фенотипі потомства як спадкова хвороба.
Генілі частини генів можуть переміщатися з одного місця хромосоми до інших. Ці рухомі елементи або фрагменти ДНК отримали назву транспозонів та ретротранспозонів.
Транспозони - ділянки ДНК, що видаляються з одного локусу хромосоми і вбудовуються в інший локус тієї ж чи іншої хромосоми. Ретротранспозони не залишають вихідного положення в молекулі ДНК, але можуть копіюватися, і копії вбудовуються, подібно до транспозонів, в нову ділянку. Включаючись у гени чи ділянки біля генів, можуть викликати мутації і змінювати їх експресію.
Геном еукаріотів піддається змінам і при зараженні ДНК- або РНК-вірусами, які впроваджують свій генетичний матеріал в ДНК клітин господаря.

2. Отрути та специфічні інгібітори мультиферментних комплексів, що забезпечують процеси транскрипції, трансляції та посттрансляційної модифікації білків.

Інгібіторами біосинтезу білків можуть бути різні речовини, у тому числі антибіотики, токсини, алкалоїди, антиметаболіти (аналоги) структурних одиниць нуклеїнових кислот та ін. підібрати такі, що вибірково гальмують специфічні фази білкового синтезу. Антибіотики – речовини, що синтезуються мікроорганізмами, пліснявою, грибами, вищими рослинами, тканинами тварин у процесі їх життєдіяльності, а також отримані синтетичним шляхом. Їм властива бактеріостатичну або бактерицидну дію. Антибіотики, які взаємодіють з ДНК, порушують її матричні функції і пригнічуютьтреплікацію або транскрипцію, або обидва ці процеси. Протипухлинні антибіотики практично однаково взаємодіють із ДНК як пухлинних, так і нормальних клітин, оскільки вони не відрізняються вибірковістю дії.

3. Дефіцит незамінних амінокислот

Амінокислоти-органічні сполуки, в молекулі яких одночасно містяться карбоксильні та амінні групи.
Відсутність або нестача в продуктах харчування однієї або декількох незамінних амінокислот негативно впливає на загальний стан організму, викликає негативний азотистий баланс, порушення синтезу білків, процесів росту та розвитку. Діти можуть виникнути важке захворювання – квашиокор.
Незамінні амінокислоти застосовують для збагачення кормів сільськогосподарських тварин з метою підвищення їх...

Надіслати свою гарну роботу до бази знань просто. Використовуйте форму нижче

Студенти, аспіранти, молоді вчені, які використовують базу знань у своєму навчанні та роботі, будуть вам дуже вдячні.

Розміщено на http://www.allbest.ru/

Міністерство охорони здоров'я Калузької області

ДАВУ КО СПО «Калузький базовий медичний коледж»

Реферат на тему:

Порушення біосинтезу білка. Їхні наслідки.

Студентки групи: Фц021

Просянової Ольги

Викладач: Сафонова В.М.

Калуга 2014

білок інгібітор амінокислота отрута

4. Дефіцит АТФ

6. Генні мутації

1. Порушення структури генів, що кодують інформацію про будову білків (мутації)

Точна робота всіх матричних біосинтезів – реплікації, транскрипції та трансляції – забезпечує копіювання геному та відтворення фенотипічних характеристик організму в поколіннях, тобто. спадковості. Однак біологічна еволюція та природний відбір можливі лише за наявності генетичної мінливості. Встановлено, що геном постійно зазнає різноманітних змін. Незважаючи на ефективність механізмів корекції та репарації ДНК, частина пошкоджень чи помилок у ДНК залишається. Зміни у послідовності пуринових або піримідинових основ у гені, не виправлені ферментами репарації, отримали назву "Мутації".Одні з них залишаються в соматичних клітинах, в яких вони виникли, а інші виявляються у статевих клітинах, передаються у спадок і можуть виявлятися у фенотипі потомства як спадкова хвороба.

Ген або частини генів можуть переміщатися з одного місця хромосоми до інших. Ці рухомі елементи або фрагменти ДНК отримали назву транспозонів та ретротранспозонів.

Транспозони - ділянки ДНК, що видаляються з одного локусу хромосоми і вбудовуються в інший локус тієї ж чи іншої хромосоми. Ретротранспозони не залишають вихідного положення в молекулі ДНК, але можуть копіюватися, і копії вбудовуються, подібно до транспозонів, в нову ділянку. Включаючись у гени чи ділянки біля генів, можуть викликати мутації і змінювати їх експресію.

Геном еукаріотів піддається змінам і при зараженні ДНК- або РНК-вірусами, які впроваджують свій генетичний матеріал в ДНК клітин господаря.

2. Отрути та специфічні інгібітори мультиферментних комплексів, що забезпечують процеси транскрипції, трансляції та посттрансляційної модифікації білків

Інгібіторами біосинтезу білків можуть бути різні речовини, у тому числі антибіотики, токсини, алкалоїди, антиметаболіти (аналоги) структурних одиниць нуклеїнових кислот та ін. підібрати такі, що вибірково гальмують специфічні фази білкового синтезу. Антибіотики – речовини, що синтезуються мікроорганізмами, пліснявою, грибами, вищими рослинами, тканинами тварин у процесі їх життєдіяльності, а також отримані синтетичним шляхом. Їм властива бактеріостатичну або бактерицидну дію. Антибіотики, які взаємодіють із ДНК, порушують її матричні функції та пригнічують реплікацію або транскрипцію, або обидва ці процеси. Протипухлинні антибіотики практично однаково взаємодіють із ДНК як пухлинних, так і нормальних клітин, оскільки вони не відрізняються вибірковістю дії.

3. Дефіцит незамінних амінокислот

Амінокислоти - органічні сполуки, в молекулі яких одночасно містяться карбоксильні та амінні групи.

Відсутність чи нестача у продуктах харчування однієї чи кількох незамінних амінокислот негативно впливає загальний стан організму, викликає негативний азотистий баланс, порушення синтезу білків, процесів зростання та розвитку. У дітей може виникнути тяжке захворювання. квашіокор.

Незамінні амінокислоти застосовують для збагачення кормів сільськогосподарських тварин з метою підвищення їх продуктивності, а також у вигляді лікарських препаратів. Здійснюється промисловий синтез деяких незамінних амінокислот – лізину, метіоніну, триптофану. Незамінні амінокислоти надходять до організму людини разом із продуктами харчування рослинного походження. У рослинах здійснюється синтез понад 200 різних амінокислот.

Білки відіграють важливу роль організмі людини. Вони виконують такі функції:

1) каталітична

2) структурна

3) захисна

4) регуляторна

5) транспортна

Валін здатний до гідрофобних взаємодій, бере участь у стабілізації третинної структури білків. Валін використовується при синтезі алкалоїдів, пантотенової кислоти, ряду циклопептидів. Добова потреба у валіні становить 1,3-3,8 г. Значна кількість валіну міститься у міоглобіні, казеїні, еластині.

За хімічними властивостями лейцин є типовою альфа-амінокислотою аліфатичного ряду. Лейцин входить до складу рослинних та тваринних білків. Нові дослідження вказують на те, що споживання високоякісного білка підвищує рівень лейцину, амінокислоти, яка допомагає людині підтримувати обсяг м'язової маси та зменшує вміст жиру в організмі, сприяючи схуднення.

Незамінні амінокислоти – амінокислоти, які не синтезуються в організмі людини та повинні обов'язково надходити в організм із продуктами харчування.

Вісім із 20 амінокислот є незамінними:

ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан та валін.

При декарбоксилювання триптофану утворюється триптамін, який підвищує артеріальний тиск крові. Порушення обміну триптофану призводить до подиву, а також є показником таких захворювань, як туберкульоз, рак, цукровий діабет.

Нестача метіоніну в продуктах харчування призводить до затримки росту, порушення процесу синтезу білків та багатьох біологічно активних сполук. Метіонін міститься у багатьох продуктах харчування (у молоці, зокрема, у молочному білку – казеїні).

4. Дефіцит АТФ

Основним джерелом енергії для клітини є поживні речовини: вуглеводи, жири та білки, що окислюються за допомогою кисню. Практично всі вуглеводи, перш ніж досягти клітин організму, завдяки роботі шлунково-кишкового тракту та печінки перетворюються на глюкозу. Поруч із вуглеводами розщеплюються також білки - до амінокислот і ліпіди - до жирних кислот. У клітині поживні речовини окислюються під дією кисню та за участю ферментів, що контролюють реакції вивільнення енергії та її утилізацію. Майже всі окислювальні реакції відбуваються в мітохондріях, а енергія, що вивільняється, запасається у вигляді макроергічної сполуки - АТФ. Надалі для забезпечення внутрішньоклітинних метаболічних процесів енергією використовується саме АТФ, а чи не поживні речовини. При вивільненні енергії АТФ віддає фосфатну групу та перетворюється на аденозиндифосфат. Енергія, що виділилася використовується практично для всіх клітинних процесів, наприклад в реакціях біосинтезу і при м'язовому скороченні. Поповнення запасів АТФ відбувається шляхом возз'єднання АДФ із залишком фосфорної кислоти за рахунок енергії поживних речовин. Цей процес повторюється знову і знову. АТФ постійно витрачається та накопичується, тому вона отримала назву енергетичної валюти клітини.

5. Порушення утворення транспортних та рибосомальних РНК, білків рибосом

Для здійснення синтезу нуклеїнових кислот необхідна присутність у клітинах достатньої кількості пуринових та піримідинових основ, рибози та дезоксирибози, а також макроергічних фосфорних сполук. Матеріалом для синтезу пуринових та піримідинових основ є одновуглецеві фрагменти деяких амінокислот та їх похідних (аспарагінова кислота, гліцин, серин, глутамін), а також аміак та С02. Рибоза утворюється з глюкози в пентозному циклі, надалі вона може перетворюватися на дезоксирибозу.

Найбільш виражені порушення синтезу ДНК мають місце при дефіциті фолієвої кислоти та вітаміну В12.

При дефіциті фолієвої кислоти порушується використання одновуглецевих фрагментів амінокислот для синтезу пуринових та піримідинових основ.

Вітамін В 12 необхідний для утворення деяких коферментних форм фолієвої кислоти, при дефіциті яких порушується перетворення діоксиурідінмонофосфату на дезокситіміділат. В результаті порушується синтез тимідину, що лімітує утворення нових молекул ДНК. Синтез РНК при дефіциті вітаміну В 12 та фолієвої кислоти не порушується. Знижене утворення ДНК гальмує введення клітин у мітоз внаслідок подовження синтетичної фази мітотичного циклу. Затримка мітозів веде до уповільнення клітинних поділів, в результаті гальмується процес фізіологічної регенерації в кістковому мозку і в інших тканинах, що швидко оновлюються. Затримка мітозів супроводжується збільшенням розмірів клітин, що, мабуть, пов'язане з подовженням інтерфази. Найбільш демонстративно ці зміни виражені у кровотворній тканині кісткового мозку: з'являються гігантські еритробласти – мегалобласти, при дозріванні їх утворюються еритроцити великих розмірів – мегалоцити. Виявляються також збільшені у розмірах мієлоцити, метамієлоцити та зріліші гранулоцити. Гігантські клітини з'являються і в інших тканинах: слизової язика, шлунка та кишечника, піхви. Внаслідок уповільнення процесів регенерації розвиваються важка форма недокрів'я (перніціозна анемія), лейкопенія та тромбоцитопенія, атрофічні зміни у слизовій оболонці травного тракту.

Дефіцит вітаміну В 12 у людини виникає при тривалій вегетаріанській дієті, при порушенні його всмоктування в кишечнику у зв'язку із припиненням продукції внутрішнього фактора Касла в шлунку, при атрофії його слизової оболонки внаслідок пошкодження аутоантитілами. Іншими причинами розвитку гіповітамінозу В можуть бути: гастректомія, інвазія широким лентецом, хронічне запалення клубової кишки, відсутність у слизовій оболонці кишечнику специфічних рецепторів, з якими взаємодіє комплекс внутрішнього фактора з вітаміном В12.

Дефіцит фолієвої кислоти виникає при тривалій відсутності в їжі зелених овочів та тваринних білків, у дітей раннього віку при вигодовуванні одним молоком (у ньому вміст фолієвої кислоти незначний). Ендогенний дефіцит фолієвої кислоти може розвинутися при порушенні всмоктування її в кишечнику (захворювання спру), порушенні депонування (захворювання печінки), підвищеному витраті (вагітність, якщо вихідні запаси вітаміну були знижені), при тривалому лікуванні деякими лікарськими препаратами (сульфаніл алкоголізм.

Вони супроводжуються порушенням трансляції з утворенням поліпептидних ланцюжків у цитозолі, гр. ЕПС та мітохондріях. Ці порушення виникають при впливі деяких патологічних факторів, наприклад, протипухлинних препаратів, що блокують синтез білків у еукаріотів. Зміни рибонуклеопротеїдних комплексів рибосом, а також рецепторів до них можуть супроводжуватися зниженням зв'язування рибосом та полісом з гр. ЕПС під час утворення секреторних білків. Такі новостворені поліпептидні ланцюжки швидко руйнуються в матриксі цитоплазми. Патологія ядерного апарату призводить до зниження вмісту рибосом у цитоплазмі та пригнічення пластичних процесів в організмі. Деякі особливості має патологія мітохондріальних рибосом. Їх порушення викликають препарати, що блокують білковий синтез у бактерій, наприклад левоміцетин, еритроміцин, які не впливають на активність цитоплазматичних рибосом. Наслідком порушення біосинтезу білка є генні мутації.

6. Генні мутації

Генні мутації - це мутації, у яких змінюються окремі гени і з'являються нові алелі. Генні мутації пов'язані зі змінами, що відбуваються всередині даного гена і зачіпають його частину. Зазвичай це заміна азотистих основ у ДНК, вставка зайвих пар чи випадання пари основ.

Зв'язок мутацій з рекомбінацією ДНК

З процесів, пов'язаних з рекомбінацією, найчастіше призводить до мутацій нерівний кросинговер. Він відбувається зазвичай у випадках, як у хромосомі є кілька дуплицированных копій вихідного гена, зберегли схожу послідовність нуклеотидів. В результаті нерівного кросинговеру в одній з рекомбінантних хромосом відбувається дуплікація, а в іншій - делеція.

Зв'язок мутацій з репарацією ДНК

Спонтанні ушкодження ДНК зустрічаються досить часто, такі події мають місце у кожній клітині. Для усунення наслідків подібних пошкоджень є спеціальні репараційні механізми (наприклад, помилкова ділянка ДНК вирізується і на цьому місці відновлюється вихідна). Мутації виникають лише тоді, коли репараційний механізм із якихось причин не працює або не справляється з усуненням ушкоджень. Мутації, що виникають у генах, що кодують білки, відповідальні за репарацію, можуть призводити до багаторазового підвищення (мутаторний ефект) або зниження (антимутаторний ефект) частоти інших мутацій генів. Так, мутації генів багатьох ферментів системи ексцизійної репарації призводять до різкого підвищення частоти соматичних мутацій у людини, а це, у свою чергу, призводить до розвитку пігментної ксеродерми та злоякісних пухлин покривів. Мутації можуть з'являтися не тільки при реплікації, але і при репарації - ексцизійної репарації або при постреплікативної (приклад: серповидноклітинна анемія).

Література

1. Загальна біологія. А. О. Рувінський; За ред.А.О. Рувінського. М.: Просвітництво, 1993. 544 з.

2. Біологія в екзаменаційних питаннях та відповідях / Под. заг.ред. Н.А.Лемези. 2-ге вид. Мн.: БелЕн, 1997. 464 з.

3. http://www.xumuk.ru/biologhim/233.html.

4. http://znanija.com/task/1150180.

5. http://www.eurolab.ua/symptoms/disorders/162/.

Розміщено на Allbest.ru

...

Подібні документи

Загальні закономірності післясинтетичної модифікації білків. Процеси ковалентної модифікації лише на рівні амінокислотних радикалів. Процеси, що не включають утворення дериватів амінокислот. Посттрансляційне карбоксилювання залишків глутамінової кислоти.

реферат, доданий 10.12.2011


Регулювання метаболізму як управління швидкістю біохімічних процесів. Регулювання біосинтезу білків та особливості процесу реплікації. Транскрипція генетичної інформації, механізм катаболітної репресії, регулювання на етапі термінації транскрипції.

контрольна робота , доданий 26.07.2009


Положення біологічної гіпотези Жакоба-Мано. Роль генів-регуляторів у синтезі білків. Особливості перебігу першого етапу цього процесу – транскрипції. Трансляція як наступний ступінь їхнього біосинтезу. Основи ферментативної регуляції цих процесів.

презентація , додано 01.11.2015


Регуляція на етапі біосинтезу та складання компонентів апарату трансляції та на етапі його функціонування. Регуляція кругообігу білків шляхом виборчого протеолізу. Регулювання активності білкових посередників нековалентною взаємодією з ефекторами.

реферат, доданий 26.07.2009


Історія відкриття та вивчення білків. Будова молекули білка, її просторова організація та властивості, роль у будові та життєзабезпеченні клітини. Сукупність реакцій біологічного синтезу. Всмоктування амінокислот. Вплив кортизолу обміну білка.

контрольна робота , доданий 28.04.2014


Використання незамінних амінокислот, залежність біологічного та хімічного складу білків від їхнього амінокислотного складу. Добова норма споживання білка. Роль магнію та калію для серця. Власне, симбіонтне та аутолітичне типи травлення.

контрольна робота , доданий 29.12.2009


Білки (протеїни) - високомолекулярні, азотовмісні природні органічні речовини, молекули яких побудовані з амінокислот. Будова білків. Класифікація білків. Фізико-хімічні властивості білків. Біологічні функції білків. Фермент.

реферат, доданий 15.05.2007


Електрофоретична рухливість білка, що впливають фактори та умови електрофорезу. Сутність методу повного поділу складної суміші білків. Вилучення білків з гелю після електрофорезу. Гелі агарози та їх застосування. Вплив вторинної структури ДНК.

реферат, доданий 11.12.2009


Проблеми складання мембранних білків, методи дослідження та умови перенесення білків через мембрани. Сигнальна та мембранна (тригерна) гіпотеза вбудовування білків у мембрану. Процес складання мультисубодиничних комплексів та оновлення мембранних білків.

курсова робота , доданий 13.04.2009


Типові порушення білкового обміну. Невідповідність надходження білка до споживання. Порушення розщеплення білка в шлунково-кишковому тракті та вмісту білка в плазмі крові. Розлад кінцевих етапів катаболізму білка та метаболізму амінокислот. Порушення ліпідного обміну.

Значення білкового обміну для організму визначається, насамперед тим, що основу всіх його тканинних елементів становлять саме білки, які постійно піддаються оновленню за рахунок процесів асиміляції та дисиміляції своїх основних частин – амінокислот та їх комплексів. Тому порушення обміну білків у різних варіантах є компонентами патогенезу всіх без винятку патологічних процесів.

Роль протеїнів в організмі людини:

· Структура всіх тканин

· Зростання та репарація (відновлення) у клітинах

· ферменти, гени, антитіла та гормони – це білкові продукти

· Вплив на водний баланс через онкотичний тиск

· Участь у регуляції кислотно-основного балансу

Загальне уявлення про порушення білкового обміну можна отримати щодо азотистого рівноваги організму та навколишнього середовища.

1. Позитивний азотистий баланс– це стан, коли з організму виводиться менше азоту, ніж надходить із їжею. Спостерігається під час зростання організму, вагітності, після голодування, при надмірній секреції анаболічних гормонів (СТГ, андрогени).

2. Негативний баланс азоту- Це стан, коли з організму виводиться більше азоту, ніж надходить з їжею. Розвивається при голодуванні, протеїнурії, кровотечах, надлишковій секреції катаболічних гормонів (тироксин, глюкокортикоїди).

Типові порушення білкового обміну

1. Порушення кількості та якості білка, що надходить в організм.

2. Порушення всмоктування та синтезу білків

3. Порушення проміжного обміну амінокислот

4. Порушення білкового складу крові

5. Порушення кінцевих етапів білкового обміну

1. Порушення кількості та якості білка, що надходить в організм.

а)Однією з найчастіших причин порушень білкового обміну є кількіснаабо якіснабілкова недостатність. Це пов'язано з обмеженням надходження екзогенних білків при голодуванні, низькою біологічної цінністю харчових білків, дефіцитом незамінних амінокислот.

Прояви при білковій недостатності:

· Негативний азотистий баланс

· уповільнення росту та розвитку організму

· Недостатність процесів регенерації тканин

· Зменшення маси тіла

· зниження апетиту та засвоєння білка

Крайніми проявами білкової недостатності є квашіоркор та аліментарний маразм.

Аліментарний маразм – патологічний стан, що виникає внаслідок тривалого повного голодування та характеризується загальним виснаженням, порушенням обміну речовин, атрофією м'язів та порушенням функцій більшості органів та систем організму.

Квашіоркор – захворювання, що вражає дітей раннього віку, викликається якісним та кількісним дефіцитом білка за умови загальної калорійної надмірності їжі.

б)Надмірне споживання білківвикликає такі зміни в організмі:

· Позитивний азотистий баланс

· Диспепсія

· Дисбактеріоз

· кишкова аутоінфекція, аутоінтоксикація

· Огида до білкової їжі

2. Порушення всмоктування та синтезу білків

· Порушення розщеплення білків у шлунку (гастрити зі зниженою секреторною активністю та низькою кислотністю, резекції шлунка, пухлини шлунка). Білки - носії чужорідної антигенної інформації і повинні розщеплюватися при перетравленні, втрачаючи антигенність, інакше їх неповне розщеплення призведе до харчової алергії.

· Порушення всмоктування в кишечнику (гострі та хронічні панкреатити, пухлини підшлункової залози, дуоденіти, ентерити, резекція тонкого кишечника)

· патологічні мутації регулюючих та структурних генів

· Порушення регуляції синтезу білка (зміна співвідношення анаболічних і катаболічних гормонів)

3. Порушення проміжного обміну амінокислот

1. Порушення трансамінування (утворення амінокислот)

· Недостатність піридоксину (віт. В 6)

· Голодування

· Захворювання печінки

2. Порушення дезамінування (руйнування амінокислот) викликає гіпераміноацидемію ® аміноацидурію ® зміна співвідношення окремих амінокислот у крові ® порушення синтезу білків.

· Нестача піридоксину, рибофлавіну (В 2), нікотинової кислоти

· гіпоксія

· Голодування

3. Порушення декарбоксилювання (протікає з утворенням СО 2 та біогенних амінів) призводить до появи великої кількості біогенних амінів у тканинах та порушення місцевого кровообігу, підвищення проникності судин та пошкодження нервового апарату.

· гіпоксія

· Ішемія та деструкція тканин

4. Порушення білкового складу крові

Гіперпротеїнемія –збільшення білка у плазмі крові > 80 г/л

Наслідки гіперпротеїнемії: підвищення в'язкості крові, зміна її реологічних властивостей та порушення мікроциркуляції.

Гіпопротеїнемія- Зменшення білка в плазмі крові< 60 г/л

· Голодування

· Порушення перетравлення та всмоктування білків

· Порушення синтезу білка (ураження печінки)

· Втрата білка (крововтрати, заб. нирок, опіки, запалення)

· Підвищений розпад білка (лихоманка, пухлини, катаболічних гормонів)

Наслідки гіпопротеїнемії:

· резистентності та реактивності організму

· Порушення функцій всіх систем організму, т.к. порушується синтез ферментів, гормонів тощо.

5. Порушення кінцевих етапів білкового обміну.Патофізіологія кінцевих етапів білкового обміну включає патологію процесів утворення азотистих продуктів і виведення їх з організму. Залишковий азот крові – це небілковий азот, що залишається після осадження білків.

У нормі 20-30 мг% склад:

· Сечовина 50%

· амінокислоти 25%

· ін азотисті продукти 25%

Гіперазотемія – збільшення залишкового азоту у крові

Накопичення залишкового азоту в крові призводить до інтоксикації всього організму, насамперед ЦНС та розвитку коматозного стану.

Серед причин, що викликають порушення синтезу білка, важливе місце займають різні види аліментарної недостатності (повне, неповне голодування, відсутність в їжі незамінних амінокислот, порушення певного кількісного співвідношення між незамінними амінокислотами, що надходять до організму).

Якщо, наприклад, у тканинному білку триптофан, лізин, валін містяться в рівних співвідношеннях (1:1:1), а з харчовим білком ці амінокислоти надходять у співвідношенні 1:1:0,5, то синтез тканинного білка забезпечуватиметься при цьому рівно наполовину. Відсутність у клітинах хоча б однієї (з 20) незамінної амінокислоти припиняє синтез білка загалом.

Порушення швидкості синтезу білка може бути зумовлене розладом функції відповідних генетичних структур. Пошкодження генетичного апарату може бути як спадковим, так і набутим, що виникло під впливом різних мутагенних факторів (іонізуюче випромінювання, ультрафіолетові промені та ін.). Порушення синтезу білка спричиняють деякі антибіотики. Так, «помилки» у зчитуванні генетичного коду можуть виникнути під впливом стрептоміцину, неоміцину та інших антибіотиків. Тетрацикліни гальмують приєднання нових амінокислот до зростаючого поліпептидного ланцюга (утворення міцних ковалентних зв'язків між його ланцюгами), перешкоджаючи розщепленню ниток ДНК.

Однією з важливих причин, що спричиняють порушення синтезу білка, може бути порушення регуляції цього процесу. Регуляція інтенсивності та спрямованості білкового обміну контролюється нервовою та ендокринною системами, ефекти яких реалізуються шляхом впливу на різні ферментні системи. Децебрація тварин веде до сні-

ження синтезу білка. Соматотропний гормон, статеві гормони та інсулін за певних умов стимулюють синтез білка. Нарешті, причиною його патології може стати зміна активності ферментних систем клітин, що у синтезі білка.

Результатом впливу цих чинників є зменшення швидкості синтезу окремих білків.

Кількісні зміни у синтезі білків можуть призводити до зміни співвідношення окремих фракцій білків у сироватці крові – диспротеїнемії. Виділяють дві форми диспротеїнемії: гіперпротеїнемію (збільшення вмісту всіх або окремих видів білків) та гіпопротеїнемію (зменшення вмісту всіх або окремих білків). Так, деякі захворювання печінки (цироз, гепатит), нирок (нефрит, нефроз) супроводжуються зменшенням синтезу альбуміну та зменшенням його вмісту у сироватці. Ряд інфекційних захворювань, що супроводжуються великими запальними процесами, веде до збільшення синтезу та подальшого підвищення вмісту гамма-глобулінів у сироватці. Розвиток диспротеїнемії супроводжується, як правило, зрушеннями в гомеостазі (порушення онкотичного тиску, водного балансу). Значне зменшення синтезу білків, особливо альбумінів та гамма-глобулінів, веде до різкого зниження опірності організму до інфекції.

При ураженні печінки та нирок, деяких гострих та хронічних запальних процесах (ревматизм, інфекційний міокардит, пневмонія) виникають якісні зміни у синтезі білків, при цьому синтезуються особливі білки зі зміненими властивостями, наприклад С-реактивний білок. Прикладами хвороб, спричинених наявністю патологічних білків, є хвороби, пов'язані з присутністю патологічного гемоглобіну (гемоглобінози), порушення зсідання крові при появі патологічних фібриногенів. До незвичайних білків крові належать кріоглобуліни, здатні випадати в осад при температурі нижче 37 ° С (системні хвороби, цироз печінки).