ENZYMES, mga organikong sangkap ng likas na protina, na na-synthesize sa mga cell at maraming beses na nagpapabilis sa mga reaksyong nagaganap sa kanila, nang hindi sumasailalim sa mga pagbabagong kemikal. Ang mga sangkap na may katulad na epekto ay umiiral sa walang buhay na kalikasan at tinatawag na mga katalista.

Ang mga enzyme (mula sa Latin na fermentum - fermentation, lebadura) ay tinatawag minsan na mga enzyme (mula sa Griyego en - loob, zyme - lebadura). Ang lahat ng mga nabubuhay na selula ay naglalaman ng isang napakalaking hanay ng mga enzyme, sa catalytic na aktibidad kung saan nakasalalay ang paggana ng mga cell. Halos bawat isa sa maraming iba't ibang mga reaksyon na nagaganap sa cell ay nangangailangan ng partisipasyon ng isang partikular na enzyme. Ang pag-aaral ng mga kemikal na katangian ng mga enzyme at ang mga reaksyon na kanilang pinag-catalyze ay isang espesyal, napakahalagang lugar ng biochemistry - enzymology.

Maraming mga enzyme ang nasa cell sa isang libreng estado, na simpleng natunaw sa cytoplasm; ang iba ay nauugnay sa mga kumplikadong lubos na organisadong istruktura. Mayroon ding mga enzyme na karaniwang nasa labas ng selula; kaya, ang mga enzyme na nagpapagana sa pagkasira ng starch at mga protina ay inilalabas ng pancreas sa mga bituka. Sikreto ang mga enzyme at maraming microorganism.

Ang pagkilos ng mga enzyme

Ang mga enzyme na kasangkot sa mga pangunahing proseso ng conversion ng enerhiya, tulad ng pagkasira ng mga asukal, pagbuo at hydrolysis ng high-energy compound na adenosine triphosphate (ATP), ay naroroon sa lahat ng uri ng mga selula - hayop, halaman, bacterial. Gayunpaman, may mga enzyme na ginawa lamang sa mga tisyu ng ilang mga organismo.

Kaya, ang mga enzyme na kasangkot sa synthesis ng selulusa ay matatagpuan sa mga selula ng halaman, ngunit hindi sa mga selula ng hayop. Kaya, mahalagang makilala sa pagitan ng mga "unibersal" na enzyme at mga enzyme na tiyak sa ilang uri ng cell. Sa pangkalahatan, kung mas dalubhasa ang isang cell, mas malamang na ma-synthesize nito ang hanay ng mga enzyme na kailangan upang maisagawa ang isang partikular na cellular function.

Ang isang tampok ng mga enzyme ay mayroon silang mataas na pagtitiyak, ibig sabihin, maaari nilang mapabilis ang isang reaksyon lamang o mga reaksyon ng isang uri.

Noong 1890, iminungkahi ni E. G. Fisher na ang pagtitiyak na ito ay dahil sa espesyal na hugis ng molekula ng enzyme, na eksaktong tumutugma sa hugis ng molekula ng substrate. Ang hypothesis na ito ay tinatawag na "key at lock", kung saan ang susi ay inihambing sa substrate, at ang lock - kasama ang enzyme. Ang hypothesis ay na ang substrate ay umaangkop sa enzyme tulad ng isang susi na umaangkop sa isang lock. Ang pagpili ng pagkilos ng enzyme ay nauugnay sa istraktura ng aktibong sentro nito.

Aktibidad ng enzyme

Una sa lahat, ang temperatura ay nakakaapekto sa aktibidad ng enzyme. Habang tumataas ang temperatura, tumataas ang bilis ng isang reaksiyong kemikal. Ang bilis ng mga molekula ay tumataas, mayroon silang mas maraming pagkakataon na magbanggaan sa isa't isa. Samakatuwid, tumataas ang posibilidad na magkaroon ng reaksyon sa pagitan nila. Ang temperatura na nagbibigay ng pinakamalaking aktibidad ng enzyme ay pinakamainam.

Sa labas ng pinakamainam na temperatura, bumababa ang rate ng reaksyon dahil sa denaturation ng protina. Kapag bumaba ang temperatura, bumababa rin ang rate ng isang kemikal na reaksyon. Sa sandaling ang temperatura ay umabot sa punto ng pagyeyelo, ang enzyme ay hindi aktibo, ngunit hindi ito denature.

Pag-uuri ng enzyme

Noong 1961, iminungkahi ang isang sistematikong pag-uuri ng mga enzyme sa 6 na grupo. Ngunit ang mga pangalan ng mga enzyme ay naging napakahaba at mahirap bigkasin, kaya't kaugalian na ngayon na pangalanan ang mga enzyme gamit ang mga gumaganang pangalan. Ang gumaganang pangalan ay binubuo ng pangalan ng substrate kung saan kumikilos ang enzyme, na sinusundan ng pagtatapos na "aza". Halimbawa, kung ang sangkap ay lactose, iyon ay, asukal sa gatas, kung gayon ang lactase ay ang enzyme na nagpapalit nito. Kung sucrose (ordinaryong asukal), kung gayon ang enzyme na bumabagsak dito ay sucrase. Alinsunod dito, ang mga enzyme na sumisira sa mga protina ay tinatawag na proteinase.

Iba't ibang proseso ng kemikal ang batayan ng buhay ng anumang organismo. Ang mga enzyme ay gumaganap ng pangunahing papel sa kanila. Ang mga enzyme o enzyme ay natural na biocatalyst. Sa katawan ng tao, nagsasagawa sila ng isang aktibong bahagi sa proseso ng pagtunaw ng pagkain, ang paggana ng central nervous system at pinasisigla ang paglaki ng mga bagong selula. Sa pamamagitan ng kanilang likas na katangian, ang mga enzyme ay mga protina na idinisenyo upang pabilisin ang iba't ibang mga biochemical na reaksyon sa katawan. Ang pagkasira ng mga protina, taba, karbohidrat at mineral ay mga proseso kung saan ang mga enzyme ay isa sa mga pangunahing aktibong sangkap.

Mayroong ilang mga uri ng mga enzyme, na ang bawat isa ay idinisenyo upang kumilos sa isang partikular na sangkap. Ang mga molekula ng protina ay natatangi at hindi maaaring palitan ang bawat isa. Ang kanilang aktibidad ay nangangailangan ng isang tiyak na hanay ng temperatura. Para sa mga enzyme ng tao, ang normal na temperatura ng katawan ay perpekto. Sinisira ng oxygen at sikat ng araw ang mga enzyme.

Pangkalahatang katangian ng mga enzyme

Ang pagiging mga organikong sangkap ng pinagmulan ng protina, ang mga enzyme ay kumikilos sa prinsipyo ng mga hindi organikong katalista, na nagpapabilis ng mga reaksyon sa mga selula kung saan sila ay synthesize. Ang isang kasingkahulugan para sa pangalan ng naturang mga molekula ng protina ay mga enzyme. Halos lahat ng mga reaksyon sa mga selula ay nangyayari sa pakikilahok ng mga partikular na enzyme. Nahahati sila sa dalawang bahagi. Ang una ay direktang bahagi ng protina, na kinakatawan ng isang protina ng tertiary na istraktura at tinatawag na apoenzyme, ang pangalawa ay ang aktibong sentro ng enzyme, na tinatawag na coenzyme. Ang huli ay maaaring mga organic / inorganic na sangkap, at siya ang kumikilos bilang pangunahing "accelerator" ng mga biochemical na reaksyon sa cell. Ang parehong mga bahagi ay bumubuo ng isang molekula ng protina na tinatawag na holoenzyme.

Ang bawat enzyme ay idinisenyo upang kumilos sa isang partikular na sangkap, na tinatawag na substrate. Ang resulta ng reaksyong naganap ay tinatawag na produkto. Ang mga pangalan ng mga enzyme mismo ay madalas na nabuo batay sa pangalan ng substrate na may pagdaragdag ng pagtatapos na "-aza". Halimbawa, ang isang enzyme na idinisenyo upang masira ang succinic acid (succinate) ay tinatawag na succinate dehydrogenase. Bilang karagdagan, ang pangalan ng molekula ng protina ay tinutukoy ng uri ng reaksyon, ang pagpapatupad kung saan ibinibigay nito. Kaya, ang mga dehydrogenases ay responsable para sa proseso ng pagbabagong-buhay at oksihenasyon, at ang mga hydrolases ay responsable para sa cleavage ng mga bono ng kemikal.

Ang pagkilos ng mga enzyme ng iba't ibang uri ay nakadirekta sa ilang mga substrate. Iyon ay, ang pakikilahok ng mga molekula ng protina sa ilang mga biochemical na reaksyon ay indibidwal. Ang bawat enzyme ay nauugnay sa substrate nito at maaari lamang gumana dito. Ang apoenzyme ay responsable para sa pagpapatuloy ng koneksyon na ito.

Ang mga enzyme ay maaaring naninirahan sa isang libreng estado sa cytoplasm ng isang cell o nakikipag-ugnayan sa mas kumplikadong mga istraktura. Mayroon ding ilang uri ng mga ito na kumikilos sa labas ng selda. Kabilang dito, halimbawa, ang mga enzyme na sumisira sa mga protina at almirol. Bilang karagdagan, ang mga enzyme ay maaaring gawin ng iba't ibang mga microorganism.

Upang pag-aralan ang mga enzyme at ang mga prosesong nagaganap sa kanilang pakikilahok, isang hiwalay na lugar ng biochemical science ang inilaan - enzymology. Sa unang pagkakataon, ang impormasyon tungkol sa mga espesyal na molekula ng protina na kumikilos sa prinsipyo ng mga catalyst ay lumitaw bilang isang resulta ng pag-aaral ng mga proseso ng pagtunaw at mga reaksyon ng pagbuburo na nangyayari sa katawan ng tao. Ang isang makabuluhang kontribusyon sa pag-unlad ng modernong enzymology ay maiugnay kay L. Pasteur, na naniniwala na ang lahat ng mga biochemical reaksyon sa katawan ay nangyayari sa pakikilahok ng mga eksklusibong buhay na mga selula. Ang walang buhay na "mga kalahok" ng naturang mga reaksyon ay unang inihayag ni E. Buchner sa simula ng ika-20 siglo. Sa oras na iyon, natukoy ng mananaliksik na ang isang cell-free yeast extract ay gumaganap bilang isang katalista sa proseso ng pagbuburo ng sucrose, na sinusundan ng paglabas ng ethyl alcohol at carbon dioxide. Ang pagtuklas na ito ay isang mapagpasyang impetus para sa isang detalyadong pag-aaral ng mga tinatawag na catalysts ng iba't ibang mga biochemical na proseso sa katawan.

Noong 1926, ang unang enzyme, urease, ay nahiwalay. Ang may-akda ng pagtuklas ay si J. Sumner, isang empleyado ng Cornell University. Pagkatapos nito, sa loob ng isang dekada, ang mga siyentipiko ay nagbukod ng ilang iba pang mga enzyme, at ang likas na protina ng lahat ng mga organikong katalista ay sa wakas ay napatunayan. Sa ngayon, alam ng mundo ang higit sa 700 iba't ibang mga enzyme. Ngunit sa parehong oras, ang modernong enzymology ay patuloy na aktibong nag-aaral, nagbukod at nag-aaral ng mga katangian ng ilang mga uri ng mga molekula ng protina.

Mga enzyme: likas na protina

Gayundin, ang mga enzyme ay karaniwang nahahati sa simple at kumplikado. Ang una ay mga compound na binubuo ng mga amino acid, tulad ng trypsin, pepsin o lysozyme. Ang mga kumplikadong enzyme, tulad ng nabanggit sa itaas, ay binubuo ng isang bahagi ng protina na may mga amino acid (apoenzyme) at isang bahagi na hindi protina, na tinatawag na cofactor. Ang mga kumplikadong enzyme lamang ang maaaring lumahok sa mga bioreaction. Bilang karagdagan, tulad ng mga protina, ang mga enzyme ay mono- at polimer, iyon ay, binubuo sila ng isa o higit pang mga subunit.

Ang mga pangkalahatang katangian ng mga enzyme bilang mga istruktura ng protina ay:

• kahusayan ng pagkilos, na nagpapahiwatig ng isang makabuluhang pagpabilis ng mga reaksiyong kemikal sa katawan;
• selectivity sa substrate at ang uri ng reaksyon na ginawa;
• pagiging sensitibo sa temperatura, balanse ng acid-base at iba pang hindi tiyak na physico-kemikal na salik ng kapaligiran kung saan gumagana ang mga enzyme;
• pagiging sensitibo sa pagkilos ng mga kemikal na reagents, atbp.

Ang pangunahing papel ng mga enzyme sa katawan ng tao ay ang pagbabago ng ilang mga sangkap sa iba, iyon ay, mga substrate sa mga produkto. Gumaganap sila bilang mga katalista sa higit sa 4 na libong biochemical na mahahalagang reaksyon. Ang mga pag-andar ng mga enzyme ay upang idirekta at ayusin ang mga proseso ng metabolic. Bilang mga inorganic na catalyst, ang mga enzyme ay maaaring lubos na mapabilis ang pasulong at pabalik na bioreaction. Ito ay nagkakahalaga ng noting na sa panahon ng kanilang pagkilos ang kemikal ekwilibriyo ay hindi nabalisa. Tinitiyak ng mga reaksyong nagaganap ang pagkasira at oksihenasyon ng mga sustansya na pumapasok sa mga selula. Ang bawat molekula ng protina ay maaaring magsagawa ng isang malaking bilang ng mga aksyon kada minuto. Kasabay nito, ang protina ng mga enzyme, na tumutugon sa iba't ibang mga sangkap, ay nananatiling hindi nagbabago. Ang enerhiya na nabuo sa panahon ng oksihenasyon ng mga sustansya ay ginagamit ng cell sa parehong paraan tulad ng mga produkto ng pagkasira ng mga sangkap na kinakailangan para sa synthesis ng mga organikong compound.

Ngayon, hindi lamang ang mga paghahanda ng enzyme para sa mga layuning medikal ay nakahanap ng malawak na aplikasyon. Ginagamit din ang mga enzyme sa industriya ng pagkain at tela, sa modernong pharmacology.

Pag-uuri ng enzyme

Sa pagpupulong ng V International Biochemical Union, na ginanap sa Moscow noong 1961, pinagtibay ang modernong pag-uuri ng mga enzyme. Ang pag-uuri na ito ay nagpapahiwatig ng kanilang paghahati sa mga klase, depende sa uri ng reaksyon kung saan gumaganap ang enzyme bilang isang katalista. Bilang karagdagan, ang bawat klase ng mga enzyme ay nahahati sa mga subclass. Upang italaga ang mga ito, ginagamit ang isang code ng apat na numero na pinaghihiwalay ng mga tuldok:

• ang unang numero ay nagpapahiwatig ng mekanismo ng reaksyon kung saan gumaganap ang enzyme bilang isang katalista;
• ang pangalawang numero ay nagpapahiwatig ng subclass kung saan kabilang ang enzyme;
• ang ikatlong numero ay isang subclass ng inilarawang enzyme;
• at ang pang-apat ay ang serial number ng enzyme sa subclass kung saan ito nabibilang.

Sa kabuuan, anim na klase ng mga enzyme ang nakikilala sa modernong pag-uuri ng mga enzyme, lalo na:

• Ang mga oxidoreductases ay mga enzyme na kumikilos bilang mga katalista sa iba't ibang mga reaksyon ng redox na nangyayari sa mga selula. Kasama sa klase na ito ang 22 subclass.
• Ang mga transferase ay isang klase ng mga enzyme na may 9 na subclass. Kabilang dito ang mga enzyme na nagbibigay ng mga reaksyon sa transportasyon sa pagitan ng iba't ibang mga substrate, mga enzyme na nakikibahagi sa mga reaksyon ng interconversion ng mga sangkap, pati na rin ang neutralisasyon ng iba't ibang mga organikong compound.
• Ang mga hydrolases ay mga enzyme na sumisira sa intramolecular bond ng isang substrate sa pamamagitan ng paglakip ng mga molekula ng tubig dito. Ang klase na ito ay may 13 subclass.
• Ang mga lyases ay isang klase na naglalaman lamang ng mga kumplikadong enzyme. Mayroon itong pitong subclass. Ang mga enzyme na kabilang sa klase na ito ay kumikilos bilang mga katalista sa mga reaksyon ng pagsira ng C-O, C-C, C-N at iba pang uri ng mga organikong bono. Gayundin, ang mga enzyme ng klase ng lyase ay kasangkot sa nababaligtad na biochemical cleavage reaksyon sa isang non-hydrolytic na paraan.
• Ang mga isomerases ay mga enzyme na kumikilos bilang mga katalista sa mga prosesong kemikal ng mga pagbabagong isomeric na nagaganap sa isang molekula. Tulad ng sa nakaraang klase, kasama lamang nila ang mga kumplikadong enzyme.
• Ang mga ligase, kung hindi man kilala bilang synthetases, ay isang klase na kinabibilangan ng anim na subclass at kumakatawan sa mga enzyme na nagpapagana sa proseso ng pagsali sa dalawang molekula sa ilalim ng impluwensya ng ATP.

Pinagsasama ng komposisyon ng mga enzyme ang magkakahiwalay na mga lugar na responsable para sa pagganap ng mga tiyak na pag-andar. Kaya, sa komposisyon ng mga enzyme, bilang panuntunan, ang mga aktibo at allosteric na sentro ay nakahiwalay. Ang huli, sa pamamagitan ng paraan, ay hindi matatagpuan sa lahat ng mga molekula ng protina. Ang aktibong site ay isang kumbinasyon ng mga residue ng amino acid na responsable para sa pakikipag-ugnay sa substrate at catalysis. Ang aktibong sentro, sa turn, ay nahahati sa dalawang bahagi: anchor at catalytic. Ang mga enzyme na binubuo ng ilang monomer ay maaaring maglaman ng higit sa isang aktibong site.

Ang allosteric center ay responsable para sa aktibidad ng mga enzyme. Ang bahaging ito ng mga enzyme ay nakuha ang pangalan nito dahil sa ang katunayan na ang spatial na pagsasaayos nito ay walang kinalaman sa molekula ng substrate. Ang pagbabago sa rate ng reaksyon na nangyayari sa pakikilahok ng enzyme ay tinutukoy ng pagbubuklod ng iba't ibang mga molekula sa allosteric center. Ang mga enzyme na naglalaman ng mga allosteric center sa kanilang komposisyon ay mga polymeric na protina.

Ang mekanismo ng pagkilos ng mga enzyme

Ang pagkilos ng mga enzyme ay maaaring nahahati sa maraming yugto, lalo na:

• ang unang yugto ay nagsasangkot ng attachment ng substrate sa enzyme, bilang isang resulta kung saan nabuo ang enzyme-substrate complex;
• ang pangalawang yugto ay binubuo sa pag-convert ng nagresultang complex sa isa o ilang transitional complex nang sabay-sabay;
• ang ikatlong yugto ay ang pagbuo ng enzyme-product complex;
• at, sa wakas, ang ikaapat na yugto ay nagsasangkot ng paghihiwalay ng huling produkto ng reaksyon at ng enzyme, na nananatiling hindi nagbabago.

Bilang karagdagan, ang pagkilos ng mga enzyme ay maaaring mangyari sa pakikilahok ng iba't ibang mga mekanismo ng catalysis. Kaya, ang acid-base at covalent catalysis ay nakikilala. Sa unang kaso, ang mga enzyme na naglalaman ng mga tiyak na residue ng amino acid sa kanilang aktibong sentro ay lumahok sa reaksyon. Ang ganitong mga grupo ng mga enzyme ay mahusay na mga katalista para sa maraming mga reaksyon sa katawan. Ang covalent catalysis ay nagsasangkot ng pagkilos ng mga enzyme na bumubuo ng hindi matatag na mga complex sa pakikipag-ugnay sa mga substrate. Ang resulta ng naturang mga reaksyon ay ang pagbuo ng mga produkto sa pamamagitan ng intramolecular rearrangements.

Mayroon ding tatlong pangunahing uri ng mga reaksyong enzymatic:

• Ang "ping-pong" ay isang reaksyon kung saan ang isang enzyme ay pinagsama sa isang substrate, humihiram ng ilang mga sangkap mula dito, at pagkatapos ay nakikipag-ugnayan sa isa pang substrate, na nagbibigay dito ng mga resultang grupo ng kemikal.
• Ang mga sunud-sunod na reaksyon ay nagpapahiwatig ng sunud-sunod na pagkakabit ng una at pagkatapos ng isa pang substrate sa enzyme, bilang isang resulta kung saan ang tinatawag na "triple complex" ay nabuo, kung saan nangyayari ang catalysis.
• Ang mga random na pakikipag-ugnayan ay mga reaksyon kung saan ang mga substrate ay nakikipag-ugnayan sa isang enzyme nang random, at pagkatapos ng catalysis, sila ay nahati sa parehong pagkakasunud-sunod.

Ang aktibidad ng mga enzyme ay hindi matatag at higit sa lahat ay nakasalalay sa iba't ibang mga kadahilanan sa kapaligiran kung saan kailangan nilang kumilos. Kaya ang mga pangunahing tagapagpahiwatig para sa aktibidad ng mga enzyme ay ang mga kadahilanan ng panloob at panlabas na epekto sa cell. Ang aktibidad ng mga enzyme ay binago sa mga catales, na nagpapakita ng dami ng enzyme na nagko-convert bawat segundo ng 1 mol ng substrate kung saan ito nakikipag-ugnayan. Ang internasyonal na yunit ng panukat ay E, na nagpapakita ng dami ng enzyme na may kakayahang mag-convert ng 1 µmol ng substrate sa loob ng 1 minuto.

Enzyme Inhibition: Proseso

Ang isa sa mga pangunahing direksyon sa modernong gamot at enzymology sa partikular ay ang pagbuo ng mga pamamaraan para sa pagkontrol sa rate ng metabolic reaksyon na nangyayari sa pakikilahok ng mga enzyme. Ang pagsugpo ay karaniwang tinutukoy bilang isang pagbaba sa aktibidad ng enzyme sa pamamagitan ng paggamit ng iba't ibang mga compound. Alinsunod dito, ang isang sangkap na nagbibigay ng isang tiyak na pagbaba sa aktibidad ng mga molekula ng protina ay tinatawag na isang inhibitor. Mayroong iba't ibang uri ng pagsugpo. Kaya, depende sa lakas ng pagbubuklod ng enzyme na may inhibitor, ang proseso ng kanilang pakikipag-ugnayan ay maaaring mababalik at, nang naaayon, hindi maibabalik. At depende sa kung paano kumikilos ang inhibitor sa aktibong site ng enzyme, ang proseso ng pagsugpo ay maaaring maging mapagkumpitensya o hindi mapagkumpitensya.

Pag-activate ng enzyme sa katawan

Hindi tulad ng pagsugpo, ang pag-activate ng mga enzyme ay nagpapahiwatig ng pagtaas sa kanilang pagkilos sa mga patuloy na reaksyon. Ang mga sangkap na nagpapahintulot sa iyo na makuha ang nais na resulta ay tinatawag na mga activator. Ang mga naturang substance ay maaaring organic o inorganic sa kalikasan. Halimbawa, ang mga acid ng bile, glutathione, enterokinase, bitamina C, iba't ibang tissue enzymes, atbp. ay maaaring kumilos bilang mga organic activator. Ang pepsinogen at iba't ibang mga metal ions, kadalasang mga divalent, ay maaaring gamitin bilang mga inorganic na activator.

Ang iba't ibang mga enzyme, ang mga reaksyon na nangyayari sa kanilang pakikilahok, pati na rin ang kanilang resulta, ay natagpuan ang kanilang malawak na aplikasyon sa magkakaibang larangan. Sa loob ng maraming taon, ang pagkilos ng mga enzyme ay aktibong ginagamit sa pagkain, katad, tela, parmasyutiko at marami pang ibang industriya. Halimbawa, sa tulong ng mga natural na enzymes, sinusubukan ng mga mananaliksik na pataasin ang kahusayan ng pagbuburo ng alkohol sa paggawa ng mga inuming nakalalasing, pagbutihin ang kalidad ng mga produktong pagkain, bumuo ng mga bagong paraan ng pagbaba ng timbang, atbp. Ngunit ito ay nagkakahalaga ng noting na ang paggamit ng mga enzyme sa iba't ibang industriya kung ihahambing sa paggamit ng mga kemikal na catalyst ay malaki ang nawawala. Pagkatapos ng lahat, ang pangunahing kahirapan sa pagpapatupad ng naturang gawain sa pagsasanay ay ang thermal instability ng mga enzyme at ang kanilang pagtaas ng sensitivity sa iba't ibang mga kadahilanan. Imposible rin na muling gamitin ang mga enzyme sa produksyon dahil sa kahirapan ng paghiwalayin ang mga ito mula sa mga natapos na produkto ng mga reaksyon na ginawa.

Bilang karagdagan, ang pagkilos ng mga enzyme ay natagpuan ang aktibong paggamit nito sa medisina, sa industriya ng agrikultura at kemikal. Isaalang-alang natin nang mas detalyado kung paano at saan magagamit ang pagkilos ng mga enzyme:

Industriya ng pagkain. Alam ng lahat na ang isang magandang kuwarta ay dapat tumaas at bumukol kapag nagluluto. Ngunit hindi lahat ay nauunawaan nang eksakto kung paano ito nangyayari. Sa harina, kung saan ginawa ang kuwarta, mayroong maraming iba't ibang mga enzyme. Kaya, ang amylase sa komposisyon ng harina ay kasangkot sa proseso ng agnas ng almirol, kung saan ang carbon dioxide ay aktibong pinakawalan, na nag-aambag sa tinatawag na "pamamaga" ng kuwarta. Ang lagkit ng kuwarta at ang pagpapanatili ng CO2 dito ay ibinibigay ng pagkilos ng isang enzyme na tinatawag na protease, na matatagpuan din sa harina. Ito ay lumiliko na tulad, ito ay tila. Ang mga simpleng bagay, tulad ng paggawa ng kuwarta para sa pagbe-bake, ay nagsasangkot ng mga kumplikadong proseso ng kemikal. Gayundin, ang ilang mga enzyme, ang mga reaksyon na nagaganap sa kanilang pakikilahok, ay nakakuha ng espesyal na pangangailangan sa larangan ng produksyon ng alkohol. Ang iba't ibang mga enzyme ay ginagamit sa lebadura upang matiyak ang kalidad ng proseso ng pagbuburo ng alkohol. Bilang karagdagan, ang ilang mga enzyme (tulad ng papain o pepsin) ay tumutulong sa pagtunaw ng sediment sa mga inuming nakalalasing. Ang mga enzyme ay aktibong ginagamit din sa paggawa ng mga produktong fermented milk at pati na rin ang keso.

Sa industriya ng katad, ang mga enzyme ay ginagamit upang mahusay na masira ang mga protina, na pinakamahalaga kapag nag-aalis ng mga patuloy na mantsa mula sa iba't ibang mga produktong pagkain, dugo, atbp.

Maaaring gamitin ang cellulase sa paggawa ng mga sabong panlaba. Ngunit kapag gumagamit ng gayong mga pulbos, upang makuha ang nakasaad na resulta, kinakailangan na obserbahan ang pinahihintulutang rehimen ng temperatura ng paghuhugas.

Bilang karagdagan, sa paggawa ng mga additives ng feed, ang mga enzyme ay ginagamit upang madagdagan ang kanilang nutritional value, hydrolyze protein at non-starch polysaccharides. Sa industriya ng tela, ginagawang posible ng mga enzyme na baguhin ang mga katangian ng ibabaw ng mga tela, at sa industriya ng pulp at papel, upang alisin ang mga tinta at toner sa panahon ng pag-recycle ng papel.

Ang malaking papel ng mga enzyme sa buhay ng modernong tao ay hindi maikakaila. Sa ngayon, ang kanilang mga katangian ay aktibong ginagamit ng iba't ibang larangan, ngunit ang mga bagong aplikasyon ng mga natatanging katangian at pag-andar ng mga enzyme ay patuloy ding hinahanap.

Mga enzyme ng tao at mga namamana na sakit

Maraming mga sakit ang bubuo laban sa background ng mga enzymopathies - mga paglabag sa mga pag-andar ng mga enzyme. Maglaan ng pangunahin at pangalawang enzymopathies. Ang mga pangunahing karamdaman ay namamana, pangalawa - nakuha. Ang mga namamana na enzymopathies ay karaniwang inuri bilang mga sakit na metabolic. Ang pagmamana ng mga genetic na depekto o nabawasan na aktibidad ng enzyme ay kadalasang nangyayari sa isang autosomal recessive na paraan. Halimbawa, ang isang sakit tulad ng phenylketonuria ay resulta ng isang depekto sa isang enzyme tulad ng phenylalanine-4-monooxygenase. Ang enzyme na ito ay karaniwang responsable para sa conversion ng phenylalanine sa tyrosine. Bilang resulta ng mga paglabag sa mga pag-andar ng enzyme, ang akumulasyon ng mga abnormal na metabolite ng phenylalanine, na nakakalason sa katawan, ay nangyayari.

Ang mga enzymopathies ay tinutukoy din, ang pag-unlad nito ay sanhi ng isang paglabag sa metabolismo ng mga purine base at, bilang isang resulta, isang matatag na pagtaas sa antas ng uric acid sa dugo. Ang Galactosemia ay isa pang sakit na sanhi ng namamana na dysfunction ng mga enzyme. Ang patolohiya na ito ay bubuo dahil sa isang paglabag sa metabolismo ng karbohidrat, kung saan hindi mai-convert ng katawan ang galactose sa glucose. Ang kinahinatnan ng naturang paglabag ay ang akumulasyon ng galactose at ang mga metabolic na produkto nito sa mga selula, na humahantong sa pinsala sa atay, central nervous system at iba pang mahahalagang sistema ng katawan. Ang mga pangunahing pagpapakita ng galactosemia ay pagtatae, pagsusuka na lumilitaw kaagad pagkatapos ng kapanganakan ng isang bata, obstructive jaundice, katarata, at pagkaantala ng pisikal at intelektwal na pag-unlad.

Ang iba't ibang mga glycogenoses at lipidoses ay nabibilang din sa namamana na mga enzymopathies, kung hindi man ay tinutukoy bilang mga enzymopathologies. Ang pag-unlad ng naturang mga karamdaman ay dahil sa mababang aktibidad ng enzymatic sa katawan ng tao o ang kumpletong kawalan nito. Ang namamana na metabolic defect, bilang panuntunan, ay sinamahan ng pag-unlad ng mga sakit na may iba't ibang antas ng kalubhaan. Kasabay nito, ang ilang mga enzymopathies ay maaaring asymptomatic at natutukoy lamang kapag ang mga naaangkop na diagnostic procedure ay isinasagawa. Ngunit sa pangkalahatan, ang mga unang sintomas ng namamana na metabolic disorder ay lumilitaw na sa maagang pagkabata. Mas madalas itong nangyayari sa mas matatandang mga bata at higit pa sa mga matatanda.

Sa pagsusuri ng namamana na mga enzymopathies, isang mahalagang papel ang ginagampanan ng pamamaraan ng genealogical ng pananaliksik. Kasabay nito, sinusuri ng mga eksperto ang mga reaksyon ng mga enzyme sa laboratoryo. Ang namamana na fermentopathy ay maaaring humantong sa mga karamdaman sa paggawa ng mga hormone, na partikular na kahalagahan para sa buong paggana ng katawan. Halimbawa, ang adrenal cortex ay gumagawa ng mga glucocorticoid na responsable para sa regulasyon ng metabolismo ng karbohidrat, mineralocorticoids na kasangkot sa metabolismo ng tubig-asin, pati na rin ang mga androgenic hormone na direktang nakakaapekto sa pagbuo ng pangalawang sekswal na mga katangian sa mga kabataan. Kaya, ang isang paglabag sa paggawa ng mga hormone na ito ay maaaring humantong sa pag-unlad ng maraming mga pathologies mula sa iba't ibang mga organ system.

Ang proseso ng pagproseso ng pagkain sa katawan ng tao ay nangyayari sa pakikilahok ng iba't ibang mga digestive enzymes. Sa proseso ng panunaw ng pagkain, ang lahat ng mga sangkap ay nahahati sa maliliit na molekula, dahil ang mga mababang molekular na timbang na mga compound lamang ang maaaring tumagos sa dingding ng bituka at nasisipsip sa daluyan ng dugo. Ang isang espesyal na papel sa prosesong ito ay ibinibigay sa mga enzyme na bumabagsak sa mga protina sa mga amino acid, sa glycerol at fatty acid, at starch sa mga asukal. Ang pagkasira ng mga protina ay sinisiguro ng pagkilos ng enzyme pepsin, na nakapaloob sa pangunahing organ ng digestive system - ang tiyan. Ang bahagi ng digestive enzymes ay ginawa sa bituka ng pancreas. Sa partikular, kabilang dito ang:

• trypsin at chymotrypsin, ang pangunahing layunin nito ay ang hydrolysis ng mga protina;
• amylase - mga enzyme na nagbabagsak ng mga taba;
• lipase - digestive enzymes na sumisira ng starch.

Ang mga digestive enzymes tulad ng trypsin, pepsin, chymotrypsin ay ginawa sa anyo ng mga proenzymes, at pagkatapos lamang na pumasok sila sa tiyan at bituka ay nagiging aktibo sila. Pinoprotektahan ng tampok na ito ang mga tisyu ng tiyan at pancreas mula sa kanilang mga agresibong epekto. Bilang karagdagan, ang panloob na shell ng mga organ na ito ay natatakpan din ng isang layer ng mucus, na nagsisiguro sa kanilang higit na kaligtasan.

Ang ilang mga digestive enzymes ay ginawa din sa maliit na bituka. Para sa pagproseso ng selulusa na pumapasok sa katawan kasama ng mga pagkaing halaman, isang enzyme na may katinig na pangalan ng cellulase ang may pananagutan. Sa madaling salita, halos lahat ng bahagi ng gastrointestinal tract ay gumagawa ng digestive enzymes, mula sa salivary glands hanggang sa colon. Ang bawat uri ng enzyme ay gumaganap ng mga function nito, magkasamang nagbibigay ng mataas na kalidad na panunaw ng pagkain at ang buong pagsipsip ng lahat ng kapaki-pakinabang na sangkap sa katawan.

pancreatic enzymes

Ang pancreas ay isang organ ng halo-halong pagtatago, iyon ay, ito ay gumaganap ng parehong endo- at exogenous function. Ang pancreas, tulad ng nabanggit sa itaas, ay gumagawa ng isang bilang ng mga enzyme na isinaaktibo sa ilalim ng impluwensya ng apdo, na pumapasok sa mga organ ng pagtunaw kasama ang mga enzyme. Ang mga pancreatic enzymes ay may pananagutan sa pagbagsak ng mga taba, protina, at carbohydrates sa mga simpleng molekula na maaaring dumaan sa lamad ng cell patungo sa daluyan ng dugo. Kaya, salamat sa mga enzyme ng pancreas, mayroong isang kumpletong asimilasyon ng mga kapaki-pakinabang na sangkap na pumapasok sa katawan kasama ng pagkain. Isaalang-alang natin nang mas detalyado ang pagkilos ng mga enzyme na na-synthesize ng mga selula ng organ na ito ng gastrointestinal tract:

• ang amylase, kasama ng mga enzyme ng maliit na bituka tulad ng maltase, invertase at lactase, ay nagbibigay ng proseso para sa pagkasira ng mga kumplikadong carbohydrates;
• Ang mga protease, kung hindi man ay tinutukoy bilang proteolytic enzymes sa katawan ng tao, ay kinakatawan ng trypsin, carboxypeptidase at elastase at responsable para sa pagkasira ng mga protina;
• nucleases - pancreatic enzymes, na kinakatawan ng deoxyribonuclease at ribonuclease, na kumikilos sa mga amino acid ng RNA, DNA;
• Ang lipase ay isang pancreatic enzyme na responsable sa pag-convert ng mga taba sa mga fatty acid.

Ang pancreas ay nag-synthesize din ng phospholipase, esterase at alkaline phosphatase.

Ang pinaka-mapanganib sa aktibong anyo ay mga proteolytic enzymes na ginawa ng katawan. Kung ang proseso ng kanilang paggawa at paglabas sa iba pang mga organo ng sistema ng pagtunaw ay nabalisa, ang mga enzyme ay direktang isinaaktibo sa pancreas, na humahantong sa pag-unlad ng talamak na pancreatitis at mga kaugnay na komplikasyon. Ang mga inhibitor ng proteolytic enzymes na maaaring makapagpabagal sa kanilang pagkilos ay pancreatic polypeptide at glucagon, somatostatin, peptide YY, enkephalin at pancreastatin. Maaaring pigilan ng mga inhibitor na ito ang paggawa ng pancreatic enzymes sa pamamagitan ng pag-apekto sa mga aktibong elemento ng digestive system.

Ang mga pangunahing proseso ng panunaw ng pagkain na pumapasok sa katawan ay nagaganap sa maliit na bituka. Sa seksyong ito ng gastrointestinal tract, ang mga enzyme ay na-synthesize din, ang proseso ng pag-activate na nangyayari kasabay ng mga enzyme ng pancreas at gallbladder. Ang maliit na bituka ay ang bahagi ng digestive tract kung saan nagaganap ang mga huling yugto ng hydrolysis ng mga nutrients na pumapasok sa katawan kasama ng pagkain. Nag-synthesize ito ng iba't ibang mga enzyme na nagbabagsak ng oligo- at polymers sa mga monomer, na madaling masipsip ng maliit na bituka na mucosa at pumasok sa lymph at bloodstream.

Sa ilalim ng impluwensya ng mga enzyme ng maliit na bituka, ang proseso ng paghahati ng mga protina na sumailalim sa paunang pagbabago sa tiyan sa mga amino acid, mga kumplikadong carbohydrates sa monosaccharides, ang mga taba sa mga fatty acid at gliserol ay nagaganap. Sa komposisyon ng katas ng bituka, mayroong higit sa 20 uri ng mga enzyme na kasangkot sa proseso ng panunaw ng pagkain. Sa pakikilahok ng pancreatic at intestinal enzymes, ang kumpletong pag-unlad ng chyme (bahagyang natutunaw na pagkain) ay natiyak. Ang lahat ng mga proseso sa maliit na bituka ay nangyayari sa loob ng 4 na oras pagkatapos pumasok ang chyme sa seksyong ito ng digestive tract.

Ang isang mahalagang papel sa panunaw ng pagkain sa maliit na bituka ay nilalaro ng apdo, na pumapasok sa duodenum sa panahon ng panunaw. Walang mga enzyme sa apdo mismo, ngunit pinahuhusay ng biological fluid na ito ang pagkilos ng mga enzyme. Ang pinakamahalagang apdo ay para sa pagkasira ng mga taba, na ginagawa itong isang emulsyon. Ang nasabing emulsified fat ay nasira nang mas mabilis sa ilalim ng impluwensya ng mga enzyme. Ang mga fatty acid, na nakikipag-ugnayan sa mga acid ng apdo, ay na-convert sa madaling natutunaw na mga compound. Bilang karagdagan, ang pagtatago ng apdo ay nagpapasigla sa motility ng bituka at ang paggawa ng digestive juice ng pancreas.

Ang katas ng bituka ay synthesized ng mga glandula na matatagpuan sa mucosa ng maliit na bituka. Ang komposisyon ng naturang likido ay naglalaman ng mga digestive enzymes, pati na rin ang enterokinase, na idinisenyo upang maisaaktibo ang pagkilos ng trypsin. Bilang karagdagan, ang katas ng bituka ay naglalaman ng isang enzyme na tinatawag na erepsin, na kinakailangan para sa huling hakbang sa pagkasira ng mga protina, mga enzyme na kumikilos sa iba't ibang uri ng carbohydrates (halimbawa, amylase at lactase), at lipase, na idinisenyo upang i-convert ang mga taba.

gastric enzymes

Ang proseso ng panunaw ng pagkain ay nangyayari sa mga yugto sa bawat seksyon ng gastrointestinal tract. Kaya, ito ay nagsisimula sa oral cavity, kung saan ang pagkain ay dinudurog ng ngipin at hinaluan ng laway. Ang laway ay naglalaman ng mga enzyme na nagsisisira ng asukal at almirol. Pagkatapos ng oral cavity, ang durog na pagkain ay pumapasok sa esophagus sa tiyan, kung saan nagsisimula ang susunod na yugto ng panunaw nito. Ang pangunahing gastric enzyme ay pepsin, na idinisenyo upang i-convert ang mga protina sa peptides. Gayundin sa tiyan mayroong gelatinase - isang enzyme, ang proseso ng paghahati ng collagen at gelatin, kung saan ang pangunahing gawain ay. Dagdag pa, ang pagkain sa lukab ng organ na ito ay nakalantad sa pagkilos ng amylase at lipase, ayon sa pagkakabanggit, na sumisira sa almirol at taba.

Ang kakayahan ng katawan na makuha ang lahat ng kinakailangang sustansya ay nakasalalay sa kalidad ng proseso ng pagtunaw. Ang paghahati ng mga kumplikadong molekula sa maraming simple ay tumitiyak sa kanilang karagdagang pagsipsip sa daloy ng dugo at lymph sa mga susunod na yugto ng panunaw sa ibang bahagi ng gastrointestinal tract. Ang hindi sapat na produksyon ng mga gastric enzymes ay maaaring maging sanhi ng pag-unlad ng iba't ibang sakit.

Ang mga enzyme sa atay ay may malaking kahalagahan para sa kurso ng iba't ibang mga proseso ng biochemical sa katawan. Ang mga pag-andar ng mga molekula ng protina na ginawa ng organ na ito ay napakarami at magkakaibang na ang lahat ng mga enzyme sa atay ay karaniwang nahahati sa tatlong pangunahing grupo:

• Mga secretory enzyme na idinisenyo upang ayusin ang proseso ng pamumuo ng dugo. Kabilang dito ang cholinesterase at prothrombinase.
• Mga enzyme ng tagapagpahiwatig ng atay, kabilang ang aspartate aminotransferase, dinaglat bilang AST, alanine aminotransferase, na may kaukulang pagtatalaga ng ALT, at lactate dehydrogenase, LDH. Ang mga nakalistang enzyme ay nagpapahiwatig ng pinsala sa mga tisyu ng organ, kung saan ang mga hepatocytes ay nawasak, "umalis" sa mga selula ng atay at pumasok sa daluyan ng dugo;
• Ang mga excretory enzyme ay ginawa ng atay at iniiwan ang organ na may pawis ng apdo. Kasama sa mga enzyme na ito ang alkaline phosphatase. Sa mga paglabag sa pag-agos ng apdo mula sa organ, ang antas ng alkaline phosphatase ay tumataas.

Ang paglabag sa gawain ng ilang mga enzyme sa atay sa hinaharap ay maaaring humantong sa pag-unlad ng iba't ibang mga sakit o senyales ng kanilang presensya sa kasalukuyang panahon.

Ang isa sa mga pinaka-nakapagtuturo na pagsusuri para sa mga sakit sa atay ay biochemistry ng dugo, na nagbibigay-daan sa iyo upang matukoy ang antas ng indicator enzymes AST, ATL. Kaya, ang mga normal na tagapagpahiwatig ng aspartate aminotransferase para sa isang babae ay 20-40 U / l, at para sa mas malakas na kasarian - 15-31 U / l. Ang pagtaas sa aktibidad ng enzyme na ito ay maaaring magpahiwatig ng pinsala sa mga hepatocytes ng isang mekanikal o necrotic na kalikasan. Ang nilalaman ng alanine aminotransferase sa pamantayan ay hindi dapat lumampas sa 12-32 U / l sa mga kababaihan, at para sa mga lalaki, ang aktibidad ng ALT sa hanay ng 10-40 U / l ay itinuturing na normal. Ang isang sampung beses na pagtaas sa aktibidad ng ALT ay maaaring magpahiwatig ng pag-unlad ng mga nakakahawang sakit ng organ, at kahit na katagal bago ang hitsura ng kanilang mga unang sintomas.

Ang mga karagdagang pag-aaral ng aktibidad ng mga enzyme sa atay ay ginagamit, bilang panuntunan, para sa diagnosis ng kaugalian. Upang gawin ito, maaaring magsagawa ng pagsusuri para sa LDH, GGT at GlDH:

Ang pamantayan ng aktibidad ng lactate dehydrogenase ay isang tagapagpahiwatig mula 140-350 U / l.

Ang mataas na antas ng GDH ay maaaring maging tanda ng dystrophic lesyon ng organ, matinding pagkalasing, mga sakit na nakakahawa o oncology. Ang maximum na pinapayagang tagapagpahiwatig ng naturang enzyme para sa mga babae ay 3.0 U / l, at para sa mga lalaki - 4.0 U / l.

Ang pamantayan ng aktibidad ng GGT enzyme para sa mga lalaki ay hanggang sa 55 U / l, para sa mga kababaihan - hanggang 38 U / l. Ang mga paglihis mula sa pamantayang ito ay maaaring magpahiwatig ng pag-unlad ng diabetes, pati na rin ang mga sakit ng biliary tract. Sa kasong ito, ang index ng aktibidad ng enzyme ay maaaring tumaas ng sampung beses. Bilang karagdagan, ang GGT sa modernong gamot ay ginagamit upang matukoy ang alcoholic hepatosis.

Ang mga enzyme na na-synthesize ng atay ay may iba't ibang function. Kaya, ang ilan sa kanila, kasama ng apdo, ay pinalabas mula sa katawan sa pamamagitan ng mga duct ng apdo at aktibong bahagi sa proseso ng panunaw ng pagkain. Ang isang kapansin-pansin na halimbawa nito ay alkaline phosphatase. Ang normal na tagapagpahiwatig ng aktibidad ng enzyme na ito sa dugo ay dapat nasa hanay na 30-90 U / l. Kapansin-pansin na sa mga lalaki ang figure na ito ay maaaring umabot sa 120 U / l (na may masinsinang mga proseso ng metabolic, ang figure ay maaaring tumaas).

Mga enzyme ng dugo

Ang pagtukoy sa aktibidad ng mga enzyme at ang kanilang nilalaman sa katawan ay isa sa mga pangunahing pamamaraan ng diagnostic sa pagtukoy ng iba't ibang sakit. Kaya, ang mga enzyme ng dugo na nilalaman sa plasma nito ay maaaring magpahiwatig ng pag-unlad ng mga pathology sa atay, nagpapasiklab at necrotic na proseso sa mga selula ng tissue, mga sakit ng cardiovascular system, atbp. Ang mga enzyme ng dugo ay karaniwang nahahati sa dalawang grupo. Kasama sa unang grupo ang mga enzyme na inilabas sa plasma ng dugo ng ilang mga organo. Halimbawa, ang atay ay gumagawa ng tinatawag na mga precursor ng mga enzyme na kinakailangan para sa paggana ng sistema ng coagulation ng dugo.

Ang pangalawang pangkat ay may mas malaking bilang ng mga enzyme ng dugo. Sa katawan ng isang malusog na tao, ang gayong mga molekula ng protina ay walang pisyolohikal na kahalagahan sa plasma ng dugo, dahil sila ay kumikilos nang eksklusibo sa antas ng intracellular sa mga organo at tisyu kung saan sila ginawa. Karaniwan, ang aktibidad ng naturang mga enzyme ay dapat na mababa at pare-pareho. Kapag nasira ang mga selula, na sinamahan ng iba't ibang sakit, ang mga enzyme na nakapaloob sa kanila ay inilabas at pumapasok sa daluyan ng dugo. Ang dahilan para dito ay maaaring nagpapasiklab at necrotic na proseso. Sa unang kaso, ang pagpapalabas ng mga enzyme ay nangyayari dahil sa isang paglabag sa pagkamatagusin ng lamad ng cell, sa pangalawa - dahil sa isang paglabag sa integridad ng mga selula. Kasabay nito, mas mataas ang antas ng mga enzyme sa dugo, mas malaki ang antas ng pinsala sa cell.

Ang biochemical analysis ay nagpapahintulot sa iyo na matukoy ang aktibidad ng ilang mga enzyme sa plasma ng dugo. Ito ay aktibong ginagamit sa pagsusuri ng iba't ibang sakit ng atay, puso, kalamnan ng kalansay at iba pang uri ng mga tisyu sa katawan ng tao. Bilang karagdagan, ang tinatawag na mga diagnostic ng enzyme, kapag tinutukoy ang ilang mga sakit, ay isinasaalang-alang ang subcellular localization ng mga enzyme. Ang mga resulta ng naturang mga pag-aaral ay nagpapahintulot sa amin na matukoy nang eksakto kung anong mga proseso ang nangyayari sa katawan. Kaya, sa mga nagpapaalab na proseso sa mga tisyu, ang mga enzyme ng dugo ay may cytosolic localization, at sa mga necrotic lesyon, ang pagkakaroon ng nuclear o mitochondrial enzymes ay tinutukoy.

Dapat tandaan na ang pagtaas sa nilalaman ng mga enzyme sa dugo ay hindi palaging dahil sa pinsala sa tissue. Ang aktibong pathological na paglaganap ng mga tisyu sa katawan, lalo na sa kanser, pagtaas ng produksyon ng ilang mga enzyme, o isang paglabag sa excretory na kakayahan ng mga bato ay maaari ding matukoy ng isang pagtaas ng nilalaman ng ilang mga enzyme sa dugo.

Sa modernong gamot, ang isang espesyal na lugar ay ibinibigay sa paggamit ng iba't ibang mga enzyme para sa diagnostic at therapeutic na mga layunin. Gayundin, natagpuan ng mga enzyme ang kanilang aplikasyon bilang mga tiyak na reagents, na nagbibigay-daan upang tumpak na matukoy ang iba't ibang mga sangkap. Halimbawa, kapag nagsasagawa ng pagsusuri upang matukoy ang antas ng glucose sa ihi at serum ng dugo, ang mga modernong laboratoryo ay gumagamit ng glucose oxidase. Ginagamit ang urease upang masuri ang dami ng nilalaman ng urea sa mga pagsusuri sa ihi at dugo. Ang iba't ibang uri ng dehydrogenases ay ginagawang posible upang tumpak na matukoy ang pagkakaroon ng iba't ibang mga substrate (lactate, pyruvate, ethyl alcohol, atbp.).

Ang mataas na immunogenicity ng mga enzyme ay makabuluhang nililimitahan ang kanilang paggamit para sa mga therapeutic na layunin. Ngunit, sa kabila nito, ang tinatawag na enzyme therapy ay aktibong umuunlad, gamit ang mga enzyme (mga gamot na naglalaman ng mga ito), bilang isang paraan ng kapalit na therapy o isang elemento ng kumplikadong paggamot. Ang replacement therapy ay ginagamit para sa mga sakit ng gastrointestinal tract, ang pag-unlad nito ay sanhi ng hindi sapat na produksyon ng digestive juice. Sa isang kakulangan ng pancreatic enzymes, ang kanilang kakulangan ay maaaring mabayaran sa pamamagitan ng oral administration ng mga gamot kung saan sila ay naroroon.

Bilang isang karagdagang elemento sa kumplikadong paggamot, ang mga enzyme ay maaaring gamitin sa iba't ibang sakit. Halimbawa, ang mga proteolytic enzymes tulad ng trypsin at chymotrypsin ay ginagamit sa paggamot ng purulent na mga sugat. Ang mga paghahanda na may mga enzyme na deoxyribonuclease at ribonuclease ay ginagamit sa paggamot ng adenoviral conjunctivitis o herpetic keratitis. Ginagamit din ang mga paghahanda ng enzyme sa paggamot ng trombosis at thromboembolism, mga sakit sa oncological, atbp. Ang kanilang paggamit ay may kaugnayan para sa resorption ng burn contractures at postoperative scars.

Ang paggamit ng mga enzyme sa modernong gamot ay napaka-magkakaibang at ang lugar na ito ay patuloy na nagbabago, na nagbibigay-daan sa iyo upang patuloy na makahanap ng bago at mas epektibong mga pamamaraan ng paggamot sa ilang mga sakit.

Mga enzyme sa pagtunaw- Ito ay mga sangkap na may likas na protina na ginawa sa gastrointestinal tract. Nagbibigay sila ng proseso ng panunaw ng pagkain at pinasisigla ang asimilasyon nito.

Ang pangunahing pag-andar ng digestive enzymes ay ang agnas ng mga kumplikadong sangkap sa mas simple na madaling hinihigop sa bituka ng tao.

Ang pagkilos ng mga molekula ng protina ay nakadirekta sa mga sumusunod na grupo ng mga sangkap:

• protina at peptides;
• oligo- at polysaccharides;
• taba, lipid;
• nucleotides.

Mga uri ng enzyme

1. Pepsin. Ang isang enzyme ay isang sangkap na ginawa sa tiyan. Ito ay kumikilos sa mga molekula ng protina sa komposisyon ng pagkain, na nabubulok ang mga ito sa mga elementong elemento - mga amino acid.
2. Trypsin at chymotrypsin. Ang mga sangkap na ito ay bahagi ng pangkat ng mga pancreatic enzymes na ginawa ng pancreas at inihatid sa duodenum. Dito rin sila kumikilos sa mga molekula ng protina.
3. Amilase. Ang enzyme ay tumutukoy sa mga sangkap na nabubulok ang mga asukal (carbohydrates). Ang amylase ay ginawa sa bibig at sa maliit na bituka. Nabubulok nito ang isa sa mga pangunahing polysaccharides - almirol. Ang resulta ay isang maliit na carbohydrate na tinatawag na maltose.
4. Maltase. Ang enzyme ay kumikilos din sa carbohydrates. Ang tiyak na substrate nito ay maltose. Nabulok ito sa 2 molekula ng glucose, na hinihigop ng dingding ng bituka.
5. Sucrase. Ang protina ay kumikilos sa isa pang karaniwang disaccharide, ang sucrose, na matatagpuan sa anumang pagkaing may mataas na karbohidrat. Ang carbohydrate ay nasira sa fructose at glucose, na madaling hinihigop ng katawan.
6. Lactase. Ang isang partikular na enzyme na kumikilos sa carbohydrate mula sa gatas ay lactose. Kapag ito ay nabubulok, ang iba pang mga produkto ay nakuha - glucose at galactose.
7. Mga nucleases. Ang mga enzyme mula sa pangkat na ito ay kumikilos sa mga nucleic acid - DNA at RNA, na matatagpuan sa pagkain. Matapos ang kanilang epekto, ang mga sangkap ay nasira sa magkakahiwalay na bahagi - mga nucleotide.
8. Nucleotidase. Ang pangalawang pangkat ng mga enzyme na kumikilos sa mga nucleic acid ay tinatawag na nucleotidases. Nabubulok nila ang mga nucleotide sa mas maliliit na bahagi - mga nucleoside.
9. Carboxypeptidase. Ang enzyme ay kumikilos sa maliliit na molekula ng protina - peptides. Bilang resulta ng prosesong ito, ang mga indibidwal na amino acid ay nakuha.
10. Lipase. Ang sangkap ay nabubulok ang mga taba at lipid na pumapasok sa sistema ng pagtunaw. Sa kasong ito, ang kanilang mga bahagi ng constituent ay nabuo - alkohol, gliserin at mataba acids.

Kakulangan ng digestive enzymes

Ang hindi sapat na produksyon ng digestive enzymes ay isang seryosong problema na nangangailangan ng interbensyong medikal. Sa isang maliit na halaga ng endogenous enzymes, ang pagkain ay hindi maaaring matunaw nang normal sa bituka ng tao.

Kung ang mga sangkap ay hindi natutunaw, kung gayon hindi sila maa-absorb sa mga bituka. Ang sistema ng pagtunaw ay nakaka-assimilate lamang ng maliliit na fragment ng mga organikong molekula. Ang malalaking sangkap na bahagi ng pagkain ay hindi makikinabang sa isang tao. Bilang resulta, ang katawan ay maaaring magkaroon ng kakulangan ng ilang mga sangkap.

Ang kakulangan ng carbohydrates o taba ay hahantong sa katotohanan na ang katawan ay mawawalan ng "gatong" para sa masiglang aktibidad. Ang kakulangan sa protina ay nag-aalis sa katawan ng tao ng materyal na gusali, na mga amino acid. Bilang karagdagan, ang hindi pagkatunaw ng pagkain ay humahantong sa isang pagbabago sa likas na katangian ng mga dumi, na maaaring makaapekto sa karakter.

Ang mga rason

• nagpapaalab na proseso sa bituka at tiyan;
• mga karamdaman sa pagkain (labis na pagkain, hindi sapat na paggamot sa init);
• metabolic sakit;
• pancreatitis at iba pang mga sakit ng pancreas;
• pinsala sa atay at biliary tract;
• congenital pathologies ng enzyme system;
• postoperative na kahihinatnan (kakulangan ng mga enzyme dahil sa pag-alis ng bahagi ng digestive system);
• nakapagpapagaling na epekto sa tiyan at bituka;
• pagbubuntis;

Mga sintomas

Ang pangmatagalang pangangalaga ng kakulangan ng panunaw ay sinamahan ng paglitaw ng mga pangkalahatang sintomas na nauugnay sa isang pinababang paggamit ng mga sustansya sa katawan. Kasama sa pangkat na ito ang mga sumusunod na klinikal na pagpapakita:

• pangkalahatang kahinaan;
• pagbaba sa kapasidad ng pagtatrabaho;
• sakit ng ulo;
• sakit sa pagtulog;
• nadagdagan ang pagkamayamutin;
• sa malalang kaso, sintomas ng anemia dahil sa hindi sapat na pagsipsip ng iron.

Labis na digestive enzymes

Ang labis na digestive enzymes ay kadalasang nakikita sa mga kondisyon tulad ng pancreatitis. Ang kondisyon ay nauugnay sa hyperproduction ng mga sangkap na ito ng mga pancreatic cell at isang paglabag sa kanilang paglabas sa bituka. Kaugnay nito, ang aktibong pamamaga ay bubuo sa tisyu ng organ, na sanhi ng pagkilos ng mga enzyme.

Ang mga palatandaan ng pancreatitis ay maaaring kabilang ang:

• matinding sakit sa tiyan;
• pagduduwal;
• bloating;
• paglabag sa likas na katangian ng upuan.

Kadalasan ang isang pangkalahatang pagkasira sa kondisyon ng pasyente ay bubuo. Ang pangkalahatang kahinaan, lumilitaw ang pagkamayamutin, bumababa ang timbang ng katawan, ang normal na pagtulog ay nabalisa.

Paano matukoy ang mga paglabag sa synthesis ng digestive enzymes?

Mga pangunahing prinsipyo ng therapy para sa mga karamdaman sa enzyme

Ang pagbabago sa paggawa ng digestive enzymes ay isang dahilan upang magpatingin sa doktor. Pagkatapos ng isang komprehensibong pagsusuri, matutukoy ng doktor ang sanhi ng mga paglabag at magrereseta ng naaangkop na paggamot. Hindi inirerekomenda na harapin ang patolohiya sa iyong sarili.

Ang isang mahalagang bahagi ng paggamot ay wastong nutrisyon. Ang pasyente ay inireseta ng isang naaangkop na diyeta, na naglalayong mapadali ang panunaw ng pagkain. Ang labis na pagkain ay dapat na iwasan, dahil ito ay naghihimok ng mga karamdaman sa bituka. Ang mga pasyente ay inireseta ng gamot na therapy, kabilang ang pagpapalit ng paggamot.

Ang mga tiyak na paraan at ang kanilang mga dosis ay pinili ng doktor.

Ang mga enzyme (Enzymes) ay mga tiyak na protina, biologically active organic substance na nagpapabilis ng mga kemikal na reaksyon sa cell. Ang malaking papel ng mga enzyme sa katawan. Maaari nilang taasan ang rate ng reaksyon ng higit sa sampung beses. Ito ay kinakailangan lamang para sa normal na paggana ng cell. At ang mga enzyme ay kasangkot sa bawat reaksyon.

Sa katawan ng lahat ng nabubuhay na nilalang, kabilang ang kahit na ang pinaka primitive na microorganism, ang mga enzyme ay natagpuan. Ang mga enzyme, dahil sa kanilang catalytic activity, ay napakahalaga para sa normal na paggana ng ating mga sistema ng katawan.

Mga pangunahing enzyme sa katawan

Ang buhay ng katawan ng tao ay batay sa libu-libong mga reaksiyong kemikal na nagaganap sa mga selula. Ang bawat isa sa kanila ay isinasagawa sa pakikilahok ng mga espesyal na accelerators - biocatalysts, o enzymes.

Ang mga enzyme ay kumikilos bilang mga katalista sa halos lahat ng mga biochemical na reaksyon na nagaganap sa mga buhay na organismo. Sa pamamagitan ng 2013, higit sa 5,000 iba't ibang mga enzyme ang inilarawan.

Alam ng modernong agham ang tungkol sa dalawang libong biocatalyst. Tumutok tayo sa tinatawag na mga pangunahing enzyme . Kabilang dito ang pinakamahalagang biocatalyst para sa buhay ng organismo, ang "pagkasira" kung saan, bilang panuntunan, ay humahantong sa paglitaw ng mga sakit. Nagsusumikap kaming sagutin ang tanong: paano gumagana ang enzyme na ito sa isang malusog na katawan at ano ang nangyayari dito sa proseso ng sakit ng tao?

Alam na ang pinakamahalagang biopolymer na bumubuo sa batayan ng lahat ng nabubuhay na bagay (lahat ng mga bahagi ng mga selula ng ating katawan at lahat ng mga enzyme ay binuo mula sa kanila) ay isang likas na protina. Sa turn, ang mga protina ay binubuo ng mga simpleng nitrogenous compound - mga amino acid, na naka-link ng mga kemikal na bono - mga peptide bond. Sa katawan, may mga espesyal na enzyme na naghahati sa mga bono na ito sa pamamagitan ng paglakip ng mga molekula ng tubig (hydrolysis reaction). Ang ganitong mga enzyme ay tinatawag na peptide hydrolases. Sa ilalim ng kanilang impluwensya, ang mga bono ng kemikal sa pagitan ng mga amino acid ay nasira sa mga molekula ng protina at ang mga fragment ng mga molekula ng protina ay nabuo - mga peptide, na binubuo ng ibang bilang ng mga amino acid. Ang mga peptide, na may mataas na biological na aktibidad, ay maaaring maging sanhi ng pagkalason sa katawan. Sa kalaunan, kapag nalantad sa mga peptide hydrolases, ang mga peptide ay maaaring mawala o makabuluhang bawasan ang kanilang biological na aktibidad.

Si Propesor VN Orekhovich noong 1979 at ang kanyang mga mag-aaral ay nagawang matuklasan, ihiwalay sa dalisay na anyo at pag-aralan nang detalyado ang pisikal, kemikal at catalytic na katangian ng isa sa mga peptide hydrolases, na dati ay hindi kilala ng mga biochemist. Ngayon ito ay kasama sa internasyonal na listahan sa ilalim ng pangalan ng enzyme carboxycatepsin. Ang pananaliksik ay naging posible upang mapalapit sa pagsagot sa tanong: bakit kailangan ng isang malusog na katawan ng carboxycatepsin at kung ano ang maaaring mangyari bilang resulta ng ilang mga pagbabago sa istraktura nito.

Ito ay lumabas na ang carboxycatepsin ay kasangkot kapwa sa pagbuo ng angiotensin B peptide, na nagpapataas ng presyon ng dugo, at sa pagkasira ng isa pang peptide, bradykinin, na, sa kabaligtaran, ay may pag-aari ng pagpapababa ng presyon ng dugo.

Kaya, ang carboxycatepsin ay naging isang pangunahing katalista na kasangkot sa pagpapatakbo ng isa sa pinakamahalagang biochemical system ng katawan - ang sistema ng regulasyon ng presyon ng dugo. Kung mas malaki ang aktibidad ng carboxycatepsin, mas mataas ang konsentrasyon ng angiotensin II at mas mababa ang konsentrasyon ng bradykinin, at ito naman, ay humahantong sa pagtaas ng presyon ng dugo. Hindi nakakagulat na sa mga taong nagdurusa sa hypertension, ang aktibidad ng carboxy-catepsin sa dugo ay nadagdagan. Ang kahulugan ng tagapagpahiwatig na ito ay tumutulong sa mga doktor na suriin ang pagiging epektibo ng mga therapeutic na hakbang, hulaan ang kurso ng sakit.

Posible bang pigilan ang pagkilos ng carboxythepsin nang direkta sa katawan ng tao at sa gayon ay makamit ang pagbaba ng presyon ng dugo? Ang mga pag-aaral na isinagawa sa aming instituto ay nagpakita na may mga peptide sa kalikasan na may kakayahang magbigkis sa carboxycatepsin nang hindi sumasailalim sa hydrolysis, at sa gayon ay inaalis nito ang kakayahang maisagawa ang likas na pag-andar nito.

Sa kasalukuyan, isinasagawa ang trabaho sa synthesis ng mga artipisyal na blocker (inhibitors) ng carboxycatepsin, na dapat gamitin bilang mga bagong therapeutic agent upang labanan ang hypertension.

Ang iba pang mahahalagang key enzymes na kasangkot sa biochemical transformations ng nitrogenous substances sa katawan ng tao ay kinabibilangan ng amine oxidases. Kung wala ang mga ito, ang mga reaksyon ng oksihenasyon ng tinatawag na biogenic amines, kung saan maraming mga kemikal na transmitters ng nerve impulses ang nabibilang - neurotransmitters, ay hindi magagawa. Ang mga pagkasira ng amine oxidases ay humantong sa mga karamdaman ng mga pag-andar ng central at peripheral nervous system; Ang mga kemikal na blocker ng amine oxidases ay ginagamit na sa klinikal na kasanayan bilang mga therapeutic agent, halimbawa, sa mga depressive na estado.

Sa proseso ng pag-aaral ng mga biological function ng amine oxidases, posible na matuklasan ang dati nilang hindi kilalang pag-aari. Ito ay lumabas na ang ilang mga pagbabago sa kemikal sa mga molekula ng mga enzyme na ito ay sinamahan ng mga pagbabago sa husay sa kanilang mga catalytic na katangian. Kaya, ang mga monoamine oxidases na nag-oxidize ng biogenic monoamines (halimbawa, ang mga kilalang neurotransmitter na norepinephrine, serotonin, at dopamine) ay bahagyang nawawala ang kanilang mga likas na katangian pagkatapos ng paggamot sa mga ahente ng oxidizing. Ngunit sa kabilang banda, natuklasan nila ang isang qualitatively bagong kakayahan upang sirain ang diamines, ilang amino acids at amino sugars, nucleotides at iba pang nitrogenous compounds na kailangan para sa buhay ng cell. Bukod dito, posible na ibahin ang anyo ng monoamine oxidases hindi lamang sa isang test tube (iyon ay, sa mga kaso kung saan ang mga mananaliksik ay nag-eksperimento sa mga purified enzyme na paghahanda), kundi pati na rin sa isang katawan ng hayop, kung saan ang iba't ibang mga pathological na proseso ay preliminarily modeled.

Sa mga selula ng katawan ng tao, ang mga monoamine oxidases ay kasama sa komposisyon ng mga biological membrane - mga semi-permeable na partisyon na nagsisilbing mga lamad ng cell at hinahati ang bawat isa sa kanila sa magkahiwalay na mga compartment kung saan nagaganap ang ilang mga reaksyon. Ang mga biomembrane ay lalong mayaman sa madaling na-oxidized na taba, na nasa semi-liquid na estado. Maraming mga sakit ang sinamahan ng akumulasyon ng labis na dami ng mga produktong fat oxidation sa biomembranes. Labis na na-oxidized (peroxidized), sinisira nila ang parehong normal na permeability ng mga lamad at ang normal na paggana ng mga enzyme na bumubuo sa kanilang komposisyon. Kasama sa mga enzyme na ito ang monoamine oxidases.

Sa partikular, sa panahon ng pinsala sa radiation, ang mga taba ay overoxidized sa biomembranes ng mga cell ng bone marrow, bituka, atay at iba pang mga organo, at ang monoamine oxidases ay hindi lamang bahagyang nawawala ang kanilang kapaki-pakinabang na aktibidad, ngunit nakakakuha din ng isang qualitatively bagong pag-aari na nakakapinsala sa katawan. Nagsisimula silang sirain ang mga nitrogenous substance na mahalaga para sa cell. Ang kakayahan ng mono-amine oxidases na ibahin ang anyo ng kanilang biological na aktibidad ay ipinakita kapwa sa mga eksperimento na may purified enzyme na paghahanda at sa isang buhay na organismo. Bukod dito, lumabas na ang mga therapeutic agent na ginagamit sa paglaban sa mga pinsala sa radiation ay pumipigil din sa pagbuo ng mga pagbabago sa husay sa mga enzyme.

Ang napakahalagang pag-aari na ito - ang reversibility ng pagbabagong-anyo ng monoamine oxidases - ay itinatag sa mga eksperimento, kung saan natutunan ng mga mananaliksik hindi lamang upang maiwasan ang pagbabagong-anyo ng mga enzyme, kundi pati na rin upang maalis ang mga paglabag, ibalik ang mga pag-andar ng mga catalyst sa normal at pagkamit ng isang tiyak na therapeutic. epekto.

Habang pinag-uusapan natin ang tungkol sa mga eksperimento sa hayop. Gayunpaman, ngayon mayroong bawat dahilan upang maniwala na ang aktibidad ng mga amine oxidases ay nagbabago rin sa katawan ng tao, lalo na, sa atherosclerosis. Samakatuwid, ang pag-aaral ng mga katangian ng amine oxidases, pati na rin ang mga kemikal na maaaring magamit upang maimpluwensyahan ang kanilang aktibidad sa katawan ng tao para sa mga therapeutic na layunin, ay kasalukuyang nagpapatuloy nang may partikular na tiyaga.

At ang huling halimbawa. Alam na alam kung ano ang isang mahalagang papel na ginagampanan ng carbohydrates sa buhay ng ating katawan, at, dahil dito, ang mga pangunahing enzyme na nagpapabilis ng kanilang biochemical transformations. Kabilang sa mga catalyst na ito ang enzyme gamma-amylase na natuklasan sa aming institute; nakikibahagi siya sa paghahati ng mga bono ng kemikal sa pagitan ng mga molekula ng glucose (ang mga kumplikadong molekula ng glycogen ay binuo mula sa kanila). Ang congenital na kawalan o kakulangan ng gamma-amylase ay humahantong sa pagkagambala sa normal na biochemical transformations ng glycogen. Ang nilalaman nito sa mga selula ng mga mahahalagang organo ng bata ay nagdaragdag, nawalan sila ng kakayahang maisagawa ang kanilang mga likas na pag-andar. Ang lahat ng mga pagbabagong ito ay nagpapakilala sa pinakamalalang sakit - glycogenosis.

Ang iba pang mga enzyme ay kasangkot din sa mga pagbabagong biochemical ng glycogen.

Ang kanilang congenital deficiency ay humahantong din sa glycogenoses. Upang napapanahon at tumpak na makilala kung anong uri ng glycogenosis ang nararanasan ng isang bata (at ito ay mahalaga para sa pagpili ng paraan ng paggamot at paghula sa kurso ng sakit), kinakailangan na pag-aralan ang aktibidad ng isang bilang ng mga enzyme, kabilang ang gamma -amilase. Binuo noong 1970s sa Institute of Biological and Medical Chemistry ng USSR Academy of Medical Sciences, ang mga pamamaraan ng differential laboratory at chemical diagnosis ng glycogenosis ay ginagamit pa rin sa klinikal na kasanayan.

Ayon kay Professor V.Z. GORKINA

Kasaysayan ng pag-aaral

Termino enzyme iminungkahi noong ika-17 siglo ng chemist na si van Helmont kapag tinatalakay ang mga mekanismo ng panunaw.

Sa con. XVIII - maaga. ika-19 na siglo Nalaman na na ang karne ay natutunaw ng gastric juice, at ang almirol ay na-convert sa asukal sa pamamagitan ng pagkilos ng laway. Gayunpaman, ang mekanismo ng mga phenomena na ito ay hindi alam.

Pag-uuri ng enzyme

Ayon sa uri ng mga catalyzed na reaksyon, ang mga enzyme ay nahahati sa 6 na klase ayon sa hierarchical classification ng enzymes (KF, - Enzyme Comission code). Ang pag-uuri ay iminungkahi ng International Union of Biochemistry at Molecular Biology (International Union of Biochemistry at Molecular Biology). Ang bawat klase ay naglalaman ng mga subclass, kaya ang isang enzyme ay inilalarawan ng isang set ng apat na numero na pinaghihiwalay ng mga tuldok. Halimbawa, ang pepsin ay may pangalang EC 3.4.23.1. Ang unang numero ay humigit-kumulang na naglalarawan sa mekanismo ng reaksyon na na-catalyze ng enzyme:

• CF 1: Oxidoreductase na catalyze ng oksihenasyon o pagbabawas. Halimbawa: catalase, alcohol dehydrogenase.
• CF 2: Mga transferase na catalyze ang paglipat ng mga grupo ng kemikal mula sa isang molekula ng substrate patungo sa isa pa. Kabilang sa mga transferases, ang mga kinase ay lalo na nakikilala, na naglilipat ng isang grupo ng pospeyt, bilang panuntunan, mula sa isang molekula ng ATP.
• CF 3: Mga hydrolase na catalyze ang hydrolysis ng mga kemikal na bono. Halimbawa: esterases, pepsin, trypsin, amylase, lipoprotein lipase.
• CF 4: Liase, catalyzing ang pagsira ng mga kemikal na bono nang walang hydrolysis na may pagbuo ng isang double bond sa isa sa mga produkto.
• CF 5: Isomerases, na nag-catalyze ng mga pagbabago sa istruktura o geometriko sa molekula ng substrate.
• CF 6: Ligases, na nag-catalyze sa pagbuo ng mga bono ng kemikal sa pagitan ng mga substrate dahil sa ATP hydrolysis. Halimbawa: DNA polymerase.

Kinetic na pananaliksik

Ang pinakasimpleng paglalarawan kinetics Ang mga reaksyong enzymatic na single-substrate ay ang Michaelis-Menten equation (tingnan ang Fig.). Sa ngayon, maraming mga mekanismo ng pagkilos ng enzyme ang inilarawan. Halimbawa, ang pagkilos ng maraming mga enzyme ay inilarawan ng pamamaraan ng mekanismo ng "ping-pong".

Noong 1972-1973. ang unang quantum-mechanical na modelo ng enzymatic catalysis ay nilikha (mga may-akda M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, Z. D. Urushadze, at iba pa).

Istraktura at mekanismo ng pagkilos ng mga enzyme

Ang aktibidad ng mga enzyme ay tinutukoy ng kanilang three-dimensional na istraktura.

Tulad ng lahat ng mga protina, ang mga enzyme ay synthesize bilang isang linear na kadena ng mga amino acid na nakatiklop sa isang tiyak na paraan. Ang bawat sequence ng amino acid ay natitiklop sa isang tiyak na paraan, at ang nagresultang molekula (protein globule) ay may mga natatanging katangian. Ang ilang mga chain ng protina ay maaaring pagsamahin sa isang kumplikadong protina. Ang tertiary na istraktura ng mga protina ay nawasak kapag pinainit o nakalantad sa ilang mga kemikal.

Aktibong site ng mga enzyme

Sa aktibong sentro ay may kondisyong ilaan ang:

• catalytic center - direktang nakikipag-ugnayan sa kemikal sa substrate;
• binding center (contact o "anchor" site) - nagbibigay ng tiyak na pagkakaugnay para sa substrate at pagbuo ng enzyme-substrate complex.

Upang ma-catalyze ang isang reaksyon, ang isang enzyme ay dapat magbigkis sa isa o higit pang mga substrate. Ang kadena ng protina ng enzyme ay nakatiklop sa paraan na ang isang puwang, o depresyon, ay nabuo sa ibabaw ng globule, kung saan ang mga substrate ay nagbubuklod. Ang rehiyong ito ay tinatawag na substrate binding site. Kadalasan ito ay kasabay ng aktibong site ng enzyme o matatagpuan malapit dito. Ang ilang mga enzyme ay naglalaman din ng mga binding site para sa mga cofactor o metal ions.

Ang enzyme ay nagbubuklod sa substrate:

• nililinis ang substrate mula sa tubig na "fur coat"
• inaayos ang mga tumutugong molekula ng substrate sa espasyo sa paraang kinakailangan para magpatuloy ang reaksyon
• naghahanda para sa reaksyon (halimbawa, polarize) mga molekula ng substrate.

Karaniwan, ang pagkakabit ng isang enzyme sa isang substrate ay nangyayari dahil sa ionic o hydrogen bond, bihira dahil sa covalent bond. Sa pagtatapos ng reaksyon, ang produkto nito (o mga produkto) ay nahiwalay sa enzyme.

Bilang resulta, binabawasan ng enzyme ang activation energy ng reaksyon. Ito ay dahil sa pagkakaroon ng enzyme, ang reaksyon ay tumatagal ng ibang ruta (sa katunayan, ibang reaksyon ang nangyayari), halimbawa:

Sa kawalan ng isang enzyme:

• A+B = AB

Sa pagkakaroon ng isang enzyme:

• A+F = AF
• AF+V = AVF
• AVF \u003d AV + F

kung saan ang A, B - mga substrate, AB - produkto ng reaksyon, F - enzyme.

Ang mga enzyme ay hindi makapagbibigay ng enerhiya para sa mga endergonic na reaksyon (na nangangailangan ng enerhiya) nang mag-isa. Samakatuwid, ang mga enzyme na nagsasagawa ng gayong mga reaksyon ay pinagsama ang mga ito sa mga exergonic na reaksyon na nagpapatuloy sa pagpapalabas ng mas maraming enerhiya. Halimbawa, ang mga reaksyon ng biopolymer synthesis ay madalas na isinama sa reaksyon ng hydrolysis ng ATP.

Ang mga aktibong sentro ng ilang mga enzyme ay nailalarawan sa pamamagitan ng hindi pangkaraniwang bagay ng cooperativity.

Pagtitiyak

Ang mga enzyme ay karaniwang nagpapakita ng mataas na pagtitiyak para sa kanilang mga substrate (pagtitiyak ng substrate). Nakamit ito sa pamamagitan ng bahagyang complementarity ng hugis, pamamahagi ng singil, at mga hydrophobic na rehiyon sa molekula ng substrate at sa substrate na nagbubuklod na site sa enzyme. Ang mga enzyme ay karaniwang nagpapakita rin ng mataas na antas ng stereospecificity (bumubuo lamang ng isa sa mga posibleng stereoisomer bilang isang produkto o gumagamit lamang ng isang stereoisomer bilang substrate), regioselectivity (bumubuo o masira ng isang kemikal na bono sa isa lamang sa mga posibleng posisyon ng substrate), at chemoselectivity (mag-catalyze lamang ng isang kemikal na reaksyon). ng ilang posibleng kundisyon para sa mga kundisyong ito). Sa kabila ng pangkalahatang mataas na antas ng pagtitiyak, ang antas ng substrate at pagtitiyak ng reaksyon ng mga enzyme ay maaaring magkakaiba. Halimbawa, sinisira lamang ng endopeptidase trypsin ang isang peptide bond pagkatapos ng arginine o lysine, maliban kung sinusundan sila ng proline, at ang pepsin ay hindi gaanong tiyak at maaaring masira ang isang peptide bond kasunod ng maraming amino acid.

Modelo ng key-lock

Koshland's induced fit conjecture

Ang isang mas makatotohanang sitwasyon ay sa kaso ng sapilitan na pagtutugma. Ang mga maling substrate - masyadong malaki o masyadong maliit - ay hindi magkasya sa aktibong site

Noong 1890, iminungkahi ni Emil Fischer na ang pagtitiyak ng mga enzyme ay tinutukoy ng eksaktong pagsusulatan sa pagitan ng anyo ng enzyme at substrate. Ang pagpapalagay na ito ay tinatawag na lock-and-key na modelo. Ang enzyme ay nagbubuklod sa substrate upang bumuo ng isang panandaliang enzyme-substrate complex. Gayunpaman, kahit na ipinapaliwanag ng modelong ito ang mataas na pagtitiyak ng mga enzyme, hindi nito ipinapaliwanag ang kababalaghan ng pag-stabilize ng estado ng paglipat na sinusunod sa pagsasanay.

Induced fit model

Noong 1958, iminungkahi ni Daniel Koshland ang pagbabago ng modelo ng key-lock. Ang mga enzyme ay karaniwang hindi matibay, ngunit nababaluktot na mga molekula. Ang aktibong site ng isang enzyme ay maaaring magbago ng conform pagkatapos ng pagbubuklod sa substrate. Ang mga side group ng amino acids ng aktibong site ay kumukuha ng posisyon na nagpapahintulot sa enzyme na maisagawa ang catalytic function nito. Sa ilang mga kaso, ang molekula ng substrate ay nagbabago rin ng conform pagkatapos na magbuklod sa aktibong site. Sa kaibahan sa modelo ng key-lock, ipinapaliwanag ng induced fit na modelo hindi lamang ang pagtitiyak ng mga enzyme, kundi pati na rin ang pagpapapanatag ng estado ng paglipat. Ang modelong ito ay tinawag na "hand-glove".

Mga pagbabago

Maraming mga enzyme ang sumasailalim sa mga pagbabago pagkatapos ng synthesis ng chain ng protina, kung wala ang enzyme ay hindi nagpapakita ng aktibidad nito sa buong lawak. Ang ganitong mga pagbabago ay tinatawag na post-translational modifications (pagproseso). Ang isa sa mga pinakakaraniwang uri ng pagbabago ay ang pagdaragdag ng mga grupo ng kemikal sa mga side residues ng polypeptide chain. Halimbawa, ang pagdaragdag ng isang residue ng phosphoric acid ay tinatawag na phosphorylation at na-catalyzed ng enzyme kinase. Maraming eukaryotic enzymes ang glycosylated, ibig sabihin, binago ng carbohydrate oligomer.

Ang isa pang karaniwang uri ng post-translational na mga pagbabago ay polypeptide chain cleavage. Halimbawa, ang chymotrypsin (isang protease na kasangkot sa panunaw) ay nakukuha sa pamamagitan ng pag-alis ng polypeptide region mula sa chymotrypsinogen. Ang Chymotrypsinogen ay isang hindi aktibong precursor ng chymotrypsin at na-synthesize sa pancreas. Ang hindi aktibong anyo ay dinadala sa tiyan kung saan ito ay na-convert sa chymotrypsin. Ang mekanismong ito ay kinakailangan upang maiwasan ang paghahati ng pancreas at iba pang mga tisyu bago pumasok ang enzyme sa tiyan. Ang isang hindi aktibong enzyme precursor ay tinutukoy din bilang isang "zymogen".

Mga cofactors ng enzyme

Ang ilang mga enzyme ay gumaganap ng catalytic function sa kanilang sarili, nang walang anumang karagdagang mga bahagi. Gayunpaman, may mga enzyme na nangangailangan ng mga sangkap na hindi protina para sa catalysis. Ang mga cofactor ay maaaring alinman sa mga di-organikong molekula (metal ions, iron-sulfur cluster, atbp.) o organic (halimbawa, flavin o heme). Ang mga organikong cofactor na malakas na nauugnay sa enzyme ay tinatawag ding prosthetic group. Ang mga organikong cofactor na maaaring ihiwalay sa enzyme ay tinatawag na coenzymes.

Ang isang enzyme na nangangailangan ng isang cofactor upang magpakita ng catalytic na aktibidad, ngunit hindi nakatali dito, ay tinatawag na apo-enzyme. Ang isang apo-enzyme na pinagsama sa isang cofactor ay tinatawag na holo-enzyme. Karamihan sa mga cofactor ay nauugnay sa enzyme sa pamamagitan ng non-covalent ngunit medyo malakas na pakikipag-ugnayan. Mayroon ding mga prosthetic na grupo na covalently na naka-link sa enzyme, tulad ng thiamine pyrophosphate sa pyruvate dehydrogenase.

Regulasyon ng enzyme

Ang ilang mga enzyme ay may maliliit na molecule binding site at maaaring mga substrate o produkto ng metabolic pathway na pinapasok ng enzyme. Binabawasan o pinapataas nila ang aktibidad ng enzyme, na lumilikha ng pagkakataon para sa feedback.

End product inhibition

Metabolic pathway - isang chain ng sunud-sunod na enzymatic reactions. Kadalasan ang end product ng metabolic pathway ay isang inhibitor ng enzyme na nagpapabilis sa una sa mga reaksyon sa metabolic pathway na iyon. Kung ang pangwakas na produkto ay labis, kung gayon ito ay gumaganap bilang isang inhibitor para sa pinakaunang enzyme, at kung pagkatapos nito ang huling produkto ay nagiging masyadong maliit, pagkatapos ay ang unang enzyme ay muling isasaaktibo. Kaya, ang pagsugpo ng pangwakas na produkto ayon sa prinsipyo ng negatibong feedback ay isang mahalagang paraan upang mapanatili ang homeostasis (ang kamag-anak na katatagan ng mga kondisyon ng panloob na kapaligiran ng katawan).

Impluwensya ng mga kondisyon sa kapaligiran sa aktibidad ng enzyme

Ang aktibidad ng mga enzyme ay nakasalalay sa mga kondisyon sa cell o organismo - presyon, kaasiman ng kapaligiran, temperatura, konsentrasyon ng mga dissolved salts (ionic na lakas ng solusyon), atbp.

Maramihang anyo ng mga enzyme

Ang maraming anyo ng mga enzyme ay maaaring nahahati sa dalawang kategorya:

• Isoenzymes
• Mga wastong plural na anyo (totoo)

Isoenzymes- Ang mga ito ay mga enzyme, ang synthesis na kung saan ay naka-encode ng iba't ibang mga gene, mayroon silang iba't ibang mga pangunahing istraktura at iba't ibang mga katangian, ngunit sila ay catalyze sa parehong reaksyon. Mga uri ng isoenzymes:

• Organic - mga enzyme ng glycolysis sa atay at kalamnan.
• Cellular - cytoplasmic at mitochondrial malate dehydrogenase (iba ang mga enzyme, ngunit pinapagana ang parehong reaksyon).
• Hybrid - enzymes na may isang quaternary na istraktura, ay nabuo bilang isang resulta ng non-covalent binding ng mga indibidwal na subunits (lactate dehydrogenase - 4 subunits ng 2 uri).
• Mutant - ay nabuo bilang isang resulta ng isang solong mutation ng isang gene.
• Alloenzymes - naka-encode ng iba't ibang alleles ng parehong gene.

Mga wastong plural na anyo(totoo) ay mga enzyme na ang synthesis ay naka-encode ng parehong allele ng parehong gene, mayroon silang parehong pangunahing istraktura at mga katangian, ngunit pagkatapos ng synthesis sa ribosomes sumasailalim sila sa pagbabago at nagiging iba, bagaman sila ay catalyze sa parehong reaksyon.

Ang mga isoenzyme ay naiiba sa antas ng genetic at naiiba sa pangunahing pagkakasunud-sunod, at ang tunay na maramihang mga anyo ay nagiging iba sa antas ng post-translational.

medikal na kahalagahan

Ang link sa pagitan ng mga enzyme at namamana na metabolic disease ay unang naitatag A. Garrodom noong 1910s Tinawag ni Garrod ang mga sakit na nauugnay sa mga depekto ng enzyme na "inborn errors of metabolism."

Kung ang isang mutation ay nangyayari sa gene na nag-encode ng isang partikular na enzyme, ang amino acid sequence ng enzyme ay maaaring magbago. Kasabay nito, bilang resulta ng karamihan sa mga mutasyon, ang aktibidad ng catalytic nito ay bumababa o ganap na nawawala. Kung ang isang organismo ay tumatanggap ng dalawa sa mga mutant genes na ito (isa mula sa bawat magulang), ang kemikal na reaksyon na na-catalyze ng enzyme na iyon ay titigil na mangyari sa katawan. Halimbawa, ang hitsura ng mga albino ay nauugnay sa pagtigil ng paggawa ng tyrosinase enzyme, na responsable para sa isa sa mga yugto sa synthesis ng dark pigment melanin. Ang Phenylketonuria ay nauugnay sa pagbaba o kawalan ng aktibidad ng enzyme na phenylalanine-4-hydroxylase sa atay.

Sa kasalukuyan, kilala ang daan-daang mga namamana na sakit na nauugnay sa mga depekto ng enzyme. Ang mga pamamaraan para sa paggamot at pag-iwas sa marami sa mga sakit na ito ay binuo.

Praktikal na paggamit

Ang mga enzyme ay malawakang ginagamit sa pambansang ekonomiya - pagkain, industriya ng tela, pharmacology at gamot. Karamihan sa mga gamot ay nakakaapekto sa kurso ng mga proseso ng enzymatic sa katawan, na nagsisimula o huminto sa ilang mga reaksyon.

Ang saklaw ng paggamit ng mga enzyme sa siyentipikong pananaliksik at sa medisina ay mas malawak pa.

Mga Tala

Panitikan

• Volkenstein M. V., Dogonadze R. R., Madumarov A. K., Urushadze Z. D., Kharkats Yu. I. Sa teorya ng enzymatic catalysis.- Molecular biology, vol. 6, no. 3, 1972, sining. 431-439.
• Dixon, M. Enzymes / M. Dixon, E. Webb. - Sa 3 volume - Per. mula sa Ingles. - V.1-2. - M.: Mir, 1982. - 808 p.
Malaking Medical Encyclopedia

- (mula sa lat. fermentum fermentation, sourdough), enzymes, biocatalysts, partikular. mga protina na naroroon sa lahat ng nabubuhay na selula at gumaganap ng papel na biol. mga katalista. Sa pamamagitan ng mga ito, ang genetic ay natanto. ang impormasyon at lahat ng proseso ng pagpapalitan ay isinasagawa ... ... Biyolohikal na encyclopedic na diksyunaryo

- (lat. Fermentum lebadura, mula sa fervere upang maging mainit). Mga organikong sangkap na nagbuburo ng ibang mga organikong katawan nang hindi nabubulok mismo. Diksyunaryo ng mga banyagang salita na kasama sa wikang Ruso. Chudinov A.N., 1910. ENZYMES ... ... Diksyunaryo ng mga banyagang salita ng wikang Ruso

- (mula sa lat. fermentum lebadura) (enzymes) biological catalysts na nasa lahat ng buhay na mga cell. Isagawa ang pagbabagong-anyo ng mga sangkap sa katawan, na nagdidirekta at nagre-regulate sa metabolismo nito. Ang kemikal na katangian ng mga protina. Mga enzyme ...... Malaking Encyclopedic Dictionary

- (mula sa Latin na lebadura na fermentum), mga biological catalyst na naroroon sa lahat ng mga buhay na selula. Magsagawa ng mga pagbabagong-anyo (metabolismo) ng mga sangkap sa katawan. Ang kemikal na katangian ng mga protina. Nakikilahok sa maraming biochemical reaction sa cell ... ... Modern Encyclopedia

Umiiral., bilang ng mga kasingkahulugan: 2 biocatalyst (1) enzymes (2) ASIS Synonym Dictionary. V.N. Trishin. 2013... diksyunaryo ng kasingkahulugan

Mga enzyme. Tingnan ang mga enzyme. (