Enzýmy (enzýmy): zdravotný význam, klasifikácia, použitie. Rastlinné (potravinové) enzýmy: zdroje, výhody.

Enzýmy (enzýmy) sú makromolekulárne látky bielkovinovej povahy, ktoré v organizme vykonávajú funkcie katalyzátorov (aktivujú a urýchľujú rôzne biochemické reakcie). Fermentum v latinčine znamená kvasenie. Slovo enzým má grécke korene: "en" - vnútri, "zyme" - kvas. Tieto dva pojmy, enzýmy a enzýmy, sa používajú zameniteľne a veda o enzýmoch sa nazýva enzymológia.

Význam enzýmov pre zdravie. Aplikácia enzýmov

Enzýmy sa z nejakého dôvodu nazývajú kľúčmi života. Majú jedinečnú vlastnosť pôsobiť špecificky, selektívne, len na úzky okruh látok. Enzýmy sa nemôžu navzájom nahradiť.

K dnešnému dňu je známych viac ako 3 000 enzýmov. Každá bunka živého organizmu obsahuje stovky rôznych enzýmov. Bez nich je nemožné nielen trávenie potravy a jej premena na látky, ktoré sú bunky schopné asimilovať. Enzýmy sa podieľajú na procesoch obnovy kože, krvi, kostí, regulácii metabolizmu, čistení tela, hojení rán, zrakovom a sluchovom vnímaní, fungovaní centrálneho nervového systému, realizácii genetickej informácie. Dýchanie, svalová kontrakcia, činnosť srdca, rast a delenie buniek – všetky tieto procesy podporuje neprerušovaná činnosť enzýmových systémov.

Enzýmy zohrávajú mimoriadne dôležitú úlohu pri podpore našej imunity. Špecializované enzýmy sa podieľajú na tvorbe protilátok potrebných na boj proti vírusom a baktériám, aktivujú prácu makrofágov - veľkých dravých buniek, ktoré rozpoznávajú a neutralizujú akékoľvek cudzie častice, ktoré vstupujú do tela. Odstraňovanie odpadových produktov buniek, neutralizácia jedov, ochrana pred infekciou – to všetko sú funkcie enzýmov.

Špeciálne enzýmy (baktérie, kvasinky, syridlo) hrajú dôležitú úlohu pri výrobe fermentovanej zeleniny, fermentovaných mliečnych výrobkov, kvasení cesta a výrobe syrov.

Klasifikácia enzýmov

Podľa princípu účinku sú všetky enzýmy (podľa medzinárodnej hierarchickej klasifikácie) rozdelené do 6 tried:

1. Oxidoreduktázy - kataláza, alkoholdehydrogenáza, laktátdehydrogenáza, polyfenoloxidáza atď.;
2. Transferázy (transferové enzýmy) - aminotransferázy, acyltransferázy, fosforotransferázy atď.;
3. Hydrolázy - amyláza, pepsín, trypsín, pektináza, laktáza, maltáza, lipoproteínová lipáza atď.;
4. Liase;
5. izomerázy;
6. Ligázy (syntetázy) - DNA polymeráza atď.

Každá trieda sa skladá z podtried a každá podtrieda sa skladá zo skupín.

Všetky enzýmy možno rozdeliť do 3 veľkých skupín:

1. Tráviace – pôsobia v gastrointestinálnom trakte, sú zodpovedné za spracovanie živín a ich vstrebávanie do systémového obehu. Enzýmy, ktoré sú vylučované stenami tenkého čreva a pankreasu, sa nazývajú pankreatické;
2. Jedlo (zelenina) – príďte (malo by prísť) s jedlom. Potraviny, v ktorých sú prítomné potravinárske enzýmy, sa niekedy označujú ako živé potraviny;
3. Metabolické – naštartujú metabolické procesy vo vnútri buniek. Každý systém ľudského tela má svoju vlastnú sieť enzýmov.

Tráviace enzýmy sú rozdelené do 3 kategórií:

1. Amylázy - slinná amyláza, pankreatická laktáza, slinná maltáza. Tieto enzýmy sú prítomné v slinách aj v črevách. Pôsobia na sacharidy: tie sa rozkladajú na jednoduché cukry a ľahko prenikajú do krvi;
2. Proteázy sú produkované pankreasom a sliznicou žalúdka. Pomáhajú tráviť bielkoviny a tiež normalizujú mikroflóru tráviaceho traktu. Prítomný v črevách a žalúdočnej šťave. Proteázy zahŕňajú pepsín a chymozín žalúdka, erepsín z kilečnovej šťavy, pankreatickú karboxypeptidázu, chymotrypsín, trypsín;
3. Lipáza je produkovaná pankreasom. Prítomný v žalúdočnej šťave. Pomáha rozkladať a absorbovať tuky.

Pôsobenie enzýmov

Optimálna teplota pre životne dôležitú aktivitu enzýmov je asi 37 stupňov, to znamená telesná teplota. Enzýmy majú obrovskú silu: klíčia semená, „spaľujú“ tuky. Na druhej strane sú mimoriadne citlivé: pri teplotách nad 42 stupňov sa enzýmy začínajú rozkladať. Varenie aj hlboké mrazenie zabíjajú enzýmy a strácajú svoju vitalitu. V konzervovaných, sterilizovaných, pasterizovaných a dokonca mrazených potravinách sú enzýmy čiastočne alebo úplne zničené. No nielen mŕtve jedlo, ale aj príliš studené a teplé jedlá zabíjajú enzýmy. Keď jeme príliš horúce jedlo, zabíjame tráviace enzýmy a spálime pažerák. Žalúdok sa výrazne zväčšuje a potom v dôsledku kŕčov svalu, ktorý ho drží, sa stáva ako hrebeň kohútika. Výsledkom je, že jedlo vstupuje do dvanástnika v nespracovanom stave. Ak sa to stane neustále, môžu sa objaviť problémy ako dysbakterióza, zápcha, črevné ťažkosti, žalúdočné vredy. Od studených jedál (napríklad zmrzliny) trpí aj žalúdok – najprv sa stiahne a potom zväčší a enzýmy sa zmrazia. Zmrzlina začne kvasiť, uvoľňujú sa plyny a človeka nadúva.

Tráviace enzýmy

Nie je žiadnym tajomstvom, že dobré trávenie je nevyhnutnou podmienkou plnohodnotného života a aktívnej dlhovekosti. V tomto procese zohrávajú rozhodujúcu úlohu tráviace enzýmy. Sú zodpovedné za trávenie, adsorpciu a asimiláciu potravy, budujú naše telo ako stavební robotníci. Môžeme mať všetky stavebné materiály – minerály, bielkoviny, tuky, vodu, vitamíny, no bez enzýmov, ako bez robotníkov, sa stavba nepohne ani o krok.

Moderný človek konzumuje príliš veľa potravín, na trávenie ktorých v tele prakticky neexistujú žiadne enzýmy, napríklad škrobové potraviny - cestoviny, pekárenské výrobky, zemiaky.

Ak zjete čerstvé jablko, bude trávené vlastnými enzýmami a ich pôsobenie je viditeľné voľným okom: stmavnutie nahryznutého jablka je dielom enzýmov, ktoré sa snažia zahojiť „ranu“, chráni telo pred hrozbou plesní a baktérií. Ale ak si upečiete jablko, aby ste ho strávili, telo bude musieť použiť vlastné enzýmy na trávenie, pretože varené jedlo nemá prirodzené enzýmy. Navyše tie enzýmy, ktoré „mŕtve“ potraviny odoberajú z nášho tela, navždy strácame, keďže ich zásoby v našom tele nie sú neobmedzené.

Rastlinné (potravinové) enzýmy

Konzumácia potravín bohatých na enzýmy nielen uľahčuje trávenie, ale aj uvoľňuje energiu, ktorú telo môže využiť na prečistenie pečene, zaplátanie dier v imunitnom systéme, omladenie buniek, ochranu pred nádormi atď. Zároveň človek cíti ľahkosť v žalúdku, cíti sa veselo a vyzerá dobre. A surová rastlinná vláknina, ktorá vstupuje do tela so živou potravou, je potrebná na kŕmenie mikroorganizmov, ktoré produkujú metabolické enzýmy.

Rastlinné enzýmy nám dodávajú život a energiu. Ak do zeme zasadíte dva orechy – jeden vyprážaný a druhý surový, namočený vo vode, tak ten vyprážaný v zemi jednoducho zhnije a v surovom obilí sa na jar prebudí vitalita, pretože obsahuje enzýmy. A je dosť možné, že z nej vyrastie veľký bujný strom. Takže človek, ktorý konzumuje jedlo, ktoré obsahuje enzýmy, spolu s ním dostáva život. Potraviny bez enzýmov spôsobujú, že naše bunky pracujú bez odpočinku, prepracujú sa, starnú a umierajú. Ak nie je dostatok enzýmov, v tele sa začnú hromadiť „odpadové produkty“: jedy, toxíny, mŕtve bunky. To vedie k priberaniu, chorobám a predčasnému starnutiu. Zaujímavý a zároveň smutný fakt: v krvi starších ľudí je obsah enzýmov asi 100-krát nižší ako u mladých.

enzýmy v potravinách. Zdroje rastlinných enzýmov

Zdrojom potravinárskych enzýmov sú rastlinné produkty zo záhrady, záhrady, oceánu. Ide najmä o zeleninu, ovocie, bobuľové ovocie, bylinky, obilniny. Vlastné enzýmy obsahujú banány, mango, papája, ananás, avokádo, aspergillus, klíčiace zrná. Rastlinné enzýmy sú prítomné iba v surových, živých potravinách.

Pšeničné klíčky sú zdrojom amylázy (štiepenia sacharidov), plody papáje obsahujú proteázy a plody papáje a ananásu peptidázy. Zdrojmi lipázy (štiepenia tukov) sú plody, semená, pakorene, hľuzy obilnín, horčičné a slnečnicové semená, semená strukovín. Papain (štiepenie bielkovín) je bohatý na banány, ananás, kivi, papája, mango. Zdrojom laktázy (enzýmu, ktorý štiepi mliečny cukor) je jačmenný slad.

Výhody rastlinných (potravinových) enzýmov oproti živočíšnym (pankreatickým) enzýmom

Rastlinné enzýmy začínajú spracovávať potravu už v žalúdku a pankreatické enzýmy nedokážu fungovať v kyslom prostredí žalúdka. Akonáhle sa potrava dostane do tenkého čreva, rastlinné enzýmy ju predtrávia, čím sa zníži záťaž čriev a umožní sa lepšie vstrebávanie živín. Okrem toho rastlinné enzýmy pokračujú vo svojej práci v črevách.

Ako sa stravovať, aby malo telo dostatok enzýmov?

Všetko je veľmi jednoduché. Raňajky by mali pozostávať z čerstvých bobúľ a ovocia (plus bielkovinové jedlá - tvaroh, orechy, kyslá smotana). Každé jedlo by malo začínať zeleninovými šalátmi s bylinkami. Je žiaduce, aby jedno jedlo denne obsahovalo iba surové ovocie, bobule a zeleninu. Večera by mala byť ľahká – pozostávať zo zeleniny (s kúskom kuracích pŕs, varenou rybou alebo porciou morských plodov). Niekoľkokrát za mesiac je užitočné usporiadať pôstne dni na ovocí alebo čerstvo vylisovaných šťavách.

Pre kvalitnú asimiláciu potravín a dobré zdravie sú enzýmy jednoducho nenahraditeľné. Nadváha, alergie, rôzne ochorenia tráviaceho traktu – všetky tieto a mnohé ďalšie problémy sa dajú prekonať zdravou stravou. A úloha enzýmov vo výžive je obrovská. Našou úlohou je jednoducho zabezpečiť, aby boli v našich jedlách prítomné každý deň a v dostatočnom množstve. Veľa zdravia vám!

Enzýmy, alebo enzýmy(z lat. Fermentum- štartér) - zvyčajne molekuly bielkovín alebo molekuly RNA (ribozýmy) alebo ich komplexy, ktoré urýchľujú (katalyzujú) chemické reakcie v živých systémoch.Činidlá v reakcii katalyzovanej enzýmami sa nazývajú substráty a výsledné látky sa nazývajú produkty. Enzýmy sú špecifické pre substráty (ATPáza katalyzuje iba štiepenie ATP a fosforyláza kináza fosforyluje iba fosforylázu).

Enzymatická aktivita môže byť regulovaná aktivátormi a inhibítormi (aktivátory - zvýšenie, inhibítory - zníženie).

Proteínové enzýmy sa syntetizujú na ribozómoch, zatiaľ čo RNA sa syntetizuje v jadre.

Pojmy "enzým" a "enzým" sa už dlho používajú ako synonymá (prvý je hlavne v ruskej a nemeckej vedeckej literatúre, druhý - v angličtine a francúzštine).

Veda o enzýmoch je tzv enzymológia, a nie fermentológia (aby sa nemiešali korene slov latinčiny a gréčtiny).

História štúdia

Termín enzým navrhol v 17. storočí chemik van Helmont pri diskusii o mechanizmoch trávenia.

V kon. XVIII - skoré. 19. storočie už bolo známe, že mäso sa trávi žalúdočnou šťavou a aškrob sa pôsobením slín mení na cukor. Mechanizmus týchto javov však nebol známy.

V 19. storočí Louis Pasteur, ktorý študoval premenu uhľohydrátov na etylalkohol pôsobením kvasiniek, dospel k záveru, že tento proces (fermentácia) je katalyzovaný akousi vitálnou silou nachádzajúcou sa v kvasinkových bunkách.

Podmienky pred viac ako sto rokmi enzým a enzým reflektoval rozdielne uhly pohľadu v teoretickom spore L. Pasterasa na jednej strane a M. BertloiYu. Liebig, na druhej strane, o podstate alkoholového kvasenia. Vlastne enzýmy(z lat. fermentum- kysnuté cesto) sa nazývalo „organizované enzýmy“ (teda samotné živé mikroorganizmy) a termín enzým(z gréčtiny ἐν- - in- a ζύμη - kvasnice, kysnuté cesto) bol navrhnutý v roku 1876. Kuehne pre „neorganizované enzýmy“ vylučované bunkami napríklad do žalúdka (pepsín) alebo čriev (trypsín, amyláza). Dva roky po smrti L. Pasteura v roku 1897 E. Buchner publikoval „Alkoholickú fermentáciu bez kvasiniek“, v ktorej experimentálne ukázal, že bezbunková kvasnicová šťava vykonáva alkoholovú fermentáciu rovnakým spôsobom ako nezničené kvasinkové bunky. V roku 1907 mu bola za túto prácu udelená Nobelova cena. Prvý vysoko purifikovaný kryštalický enzým (ureáza) bol izolovaný v roku 1926 J. Sumner. Počas nasledujúcich 10 rokov sa podarilo izolovať niekoľko ďalších enzýmov a nakoniec sa dokázala bielkovinová povaha enzýmov.

Katalytická aktivita RNA bola prvýkrát objavená v 80. rokoch 20. storočia v pre-rRNA Thomasom Checkom, ktorý študoval zostrih RNA v infuzóriách. Tetrahymena thermophila. Ukázalo sa, že ribozým je časťou pre-rRNA molekuly Tetrahymena kódovanej intrónom v extrachromozomálnom géne rDNA; táto oblasť vykonala autosplicing, to znamená, že sa sama vyrezala počas dozrievania rRNA.

Funkcie enzýmov

Enzýmy sú prítomné vo všetkých živých bunkách a prispievajú k premene niektorých látok (substrátov) na iné (produkty). Enzýmy pôsobia ako katalyzátory takmer vo všetkých biochemických reakciách vyskytujúcich sa v živých organizmoch. Do roku 2013 bolo opísaných viac ako 5 000 rôznych enzýmov. Hrajú dôležitú úlohu vo všetkých životných procesoch, usmerňujú a regulujú metabolizmus organizmu.

Ako všetky katalyzátory, aj enzýmy urýchľujú doprednú aj spätnú reakciu, čím znižujú aktivačnú energiu procesu. Chemická rovnováha sa neposúva ani dopredu, ani opačným smerom. Charakteristickým rysom enzýmov v porovnaní s neproteínovými katalyzátormi je ich vysoká špecifickosť – väzbová konštanta niektorých substrátov na proteín môže dosiahnuť 10–10 mol/l alebo menej. Každá molekula enzýmu je schopná vykonať niekoľko tisíc až niekoľko miliónov „operácií“ za sekundu.

Napríklad jedna molekula enzýmu renín obsiahnutá v žalúdočnej sliznici teľaťa zrazí asi 106 molekúl mliečneho kazeinogénu za 10 minút pri teplote 37 °C.

Zároveň je účinnosť enzýmov oveľa vyššia ako účinnosť neproteínových katalyzátorov - enzýmy zrýchľujú reakciu milióny a miliardy krát, neproteínové katalyzátory - stovky a tisíce krát. Pozri tiež katalyticky dokonalý enzým

Klasifikácia enzýmov

Podľa typu katalyzovaných reakcií sa enzýmy delia do 6 tried podľa hierarchickej klasifikácie enzýmov Klasifikácia bola navrhnutá Medzinárodnou úniou biochémie a molekulárnej biológie. Každá trieda obsahuje podtriedy, takže enzým je opísaný súborom štyroch čísel oddelených bodkami. Napríklad pepsín má názov EC 3.4.23.1. Prvé číslo zhruba popisuje mechanizmus reakcie katalyzovanej enzýmom:

CF 1: Oxidoreduktáza ktoré katalyzujú oxidáciu alebo redukciu. Príklad: kataláza, alkoholdehydrogenáza.

CF 2: transferázy ktoré katalyzujú prenos chemických skupín z jednej molekuly substrátu na druhú. Medzi transferázami sa rozlišujú najmä kinázy, ktoré prenášajú fosfátovú skupinu spravidla z molekuly ATP.

CF 3: Hydrolázy, katalyzujúce hydrolýzu chemických väzieb. Príklad: esterázy, pepsín, trypsín, amyláza, lipoproteínová lipáza.

CF 4: Liase, katalyzujúci rozpad chemických väzieb bez hydrolýzy s tvorbou dvojitej väzby v jednom z produktov.

CF 5: izomerázy, ktoré katalyzujú štrukturálne alebo geometrické zmeny v molekule substrátu.

CF 6: Ligázy, katalyzujúci tvorbu chemických väzieb medzi substrátmi v dôsledku hydrolýzy ATP. Príklad: DNA polymeráza.

oxidoreduktázy sú enzýmy, ktoré katalyzujú oxidačné a redukčné reakcie, t.j. prenos elektrónov od darcu k akceptorovi. Oxidácia je odstránenie atómov vodíka zo substrátu a redukcia je pridanie atómov vodíka k akceptoru.

Oxidoreduktázy zahŕňajú: dehydrázy, oxidázy, oxygenázy, hydroxylázy, peroxidázy, katalázy. Napríklad enzým alkoholdehydrogenáza katalyzuje premenu alkoholu na aldehyd.

Oxireduktázy, ktoré prenášajú atóm vodíka alebo elektróny priamo na atómy kyslíka, sa nazývajú aeróbne dehydrogenázy (oxidázy), zatiaľ čo oxidoreduktázy, ktoré prenášajú atóm vodíka alebo elektróny z jednej zložky dýchacieho reťazca enzýmov na druhú, sa nazývajú anaeróbne dehydrogenázy. Bežným variantom redoxného procesu v bunkách je oxidácia atómov vodíka substrátu za účasti oxidoreduktáz. Oxidoreduktázy sú dvojzložkové enzýmy, v ktorých sa rovnaký koenzým môže viazať na rôzne apoenzýmy. Napríklad mnohé oxidoreduktázy obsahujú NAD a NADP ako koenzýmy. Na konci početnej triedy oxidoreduktáz (v polohe 11) sú enzýmy, ako sú katalázy a peroxidázy. Z celkového množstva bunkových peroxizómových proteínov až 40 percent tvorí kataláza. Kataláza a peroxidáza rozkladajú peroxid vodíka v nasledujúcich reakciách: H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO - R - OH = O=R=O + 2H2O Z týchto rovníc vyplýva ako analógia, tak aj významný rozdiel medzi týmito reakciami a enzýmami sa okamžite prejavia. V tomto zmysle je katalázové štiepenie peroxidu vodíka špeciálnym prípadom peroxidázovej reakcie, keď peroxid vodíka slúži ako substrát aj ako akceptor v prvej reakcii.

transferázy- samostatná trieda enzýmov, ktoré katalyzujú prenos funkčných skupín a molekulárnych zvyškov z jednej molekuly na druhú. Sú široko rozšírené v rastlinných a živočíšnych organizmoch a podieľajú sa na premene sacharidov, lipidov, nukleových kyselín a aminokyselín.

Reakcie katalyzované transferázami vo všeobecnosti vyzerajú takto:

A-X + B ↔ A + B-X.

Molekula A tu pôsobí ako donor skupiny atómov ( X) a molekula B je akceptor skupiny. Pri takýchto prenosových reakciách často jeden z koenzýmov pôsobí ako donor. Mnohé z reakcií katalyzovaných transferázami sú reverzibilné. Systematické názvy tried enzýmov sa tvoria podľa schémy:

"darca: akceptor + skupina + transferáza».

Alebo sa používajú trochu všeobecnejšie názvy, keď je v názve enzýmu zahrnuté meno buď donoru alebo akceptora skupiny:

„darca + skupina + transferáza“ alebo „akceptor + skupina + transferáza».

Napríklad aspartátaminotransferáza katalyzuje prenos aminoskupiny z molekuly kyseliny glutámovej, katechol-O-metyltransferáza prenáša metylovú skupinu S-adenosylmetionínu na benzénový kruh rôznych katecholamínov a ahistónacetyltransferáza prenáša acetylovú skupinu z acetylkoenzýmu A. na histón v procese aktivácie transkripcie.

Okrem toho, enzýmy 7. podskupiny transferáz, ktoré prenášajú zvyšok kyseliny fosforečnej pomocou ATP ako donora fosfátovej skupiny, sa často nazývajú aj kinázy; aminotransferázy (podskupina 6) sa často nazývajú transaminázy

Hydrolázy(CF3) je trieda enzýmov, ktoré katalyzujú hydrolýzu kovalentnej väzby. Všeobecná forma reakcie katalyzovanej hydrolázou je nasledovná:

A–B + H2O → A–OH + B–H

Systematický názov hydroláz zahŕňa štiepne menosubstrát nasleduje pridanie -hydroláza. Spravidla sa však v triviálnom názve slovo hydroláza vynecháva a zostáva len prípona „-aza“.

Kľúčoví predstavitelia

Esterázy: nukleáza, fosfodiesteráza, lipáza, fosfatáza;

Glykozidázy: amyláza, lyzozým atď.;

Proteázy: trypsín, chymotrypsín, elastáza, trombín, renín atď.;

Hydroláza anhydridu kyseliny (helikáza, GTPáza)

Ako katalyzátory urýchľujú enzýmy dopredné aj spätné reakcie, preto sú napríklad lyázy schopné katalyzovať spätnú reakciu - adíciu dvojitých väzieb.

Lyazy- samostatná trieda enzýmov, ktoré katalyzujú reakcie nehydrolytického a neoxidačného štiepenia rôznych chemických väzieb ( C-C, C-O, C-N, C-S a iné) substrátu, reverzibilné reakcie vzniku a pretrhnutia dvojitých väzieb, sprevádzané odštiepením alebo pridaním skupín atómov na jeho miesto, ako aj tvorbou cyklických štruktúr.

Vo všeobecnosti sa názvy enzýmov tvoria podľa schémy " substrát+ lyáza. Častejšie však názov zohľadňuje podtriedu enzýmu. Lyázy sa líšia od iných enzýmov tým, že dva substráty sa zúčastňujú katalyzovaných reakcií v jednom smere a iba jeden sa zúčastňuje reverznej reakcie. Názov enzýmu obsahuje slová „dekarboxyláza“ a „aldoláza“ alebo „lyáza“ (pyruvátdekarboxyláza, oxalátdekarboxyláza, oxaloacetátdekarboxyláza, treonín aldoláza, fenylserín aldoláza, izocitrát lyáza, alanín lyáza, ATP citrát a iné), enzýmy, ktoré katalyzujú reakcie štiepenia vody zo substrátu - "dehydratáza" (karbonátdehydratáza, citrátdehydratáza, seríndehydratáza atď.). V prípadoch, keď sa zistí iba reverzná reakcia alebo je tento smer reakcií výraznejší, názov enzýmov obsahuje slovo "syntáza" (malátsyntáza, 2-izopropylmalátsyntáza, citrátsyntáza, hydroxymetylglutaryl-CoA syntáza atď.). ).

Príklady: histidíndekarboxyláza, fumaráthydratáza.

izomerázy- enzýmy, ktoré katalyzujú štruktúrne premeny izomérov (racemizácia alebo epimerizácia). Izomerázy katalyzujú reakcie, ako sú nasledujúce: A → B, kde B je izomér A.

Názov enzýmu obsahuje slovo „ racemáza"(alanín-racemáza, metionín-racemáza, hydroxyprolín-racemáza, laktát-racemáza atď.)," epimeráza"(aldóza-1-epimeráza, ribulózafosfát-4-epimeráza, UDP-glukuronát-4-epimeráza atď.)," izomeráza"(ribóza fosfát izomeráza, xylóza izomeráza, glukózamín fosfát izomeráza, enoyl-CoA izomeráza atď.)," mutaza"(fosfoglycerátmutáza, metylaspartátmutáza, fosfoglukomutáza atď.).

Ligaz(lat. ligare- crosslink, connect) - enzým, ktorý katalyzuje spojenie dvoch molekúl za vzniku novej chemickej väzby ( podviazanie). V tomto prípade zvyčajne dochádza k odštiepeniu (hydrolýze) malej chemickej skupiny z jednej z molekúl.

Ligázy patria do triedy EC 6 enzýmov.

V molekulárnej biológii sa ligázy podtriedy 6.5 delia na RNA ligázy a DNA ligázy.

DNA ligázy

DNA ligáza na opravu DNA

DNA ligázy- enzýmy (EC 6.5.1.1) katalyzujúce kovalentné zosieťovanie reťazcov DNA v duplexe počas replikácie, opravy a rekombinácie. Tvoria fosfodiesterové mostíky medzi 5'-fosforylovými a 3'-hydroxylovými skupinami susediacich deoxynukleotidov na zlomoch DNA alebo medzi dvoma molekulami DNA. Na vytvorenie týchto mostíkov využívajú ligázy energiu hydrolýzy pyrofosforylovej väzby ATP. Jedným z najbežnejších komerčne dostupných enzýmov je bakteriofágová T4 DNA ligáza.

Cicavčie DNA ligázy

U cicavcov sú klasifikované tri hlavné typy DNA ligáz.

DNA ligáza I liguje fragmenty Okazaka počas replikácie zaostávajúceho reťazca DNA a podieľa sa na oprave excízie.

DNA ligáza III v komplexe s proteínom XRCC1 sa podieľa na reparácii a rekombinácii excízie.

DNA ligáza IV v komplexe s XRCC4 katalyzuje posledný krok nehomologického spojenia koncov (NHEJ) dvojvláknových zlomov DNA. Vyžaduje sa tiež pre V(D)J rekombináciu imunoglobulínových génov.

Predtým bol izolovaný iný typ ligázy - DNA ligáza II, ktorá bola neskôr rozpoznaná ako artefakt izolácie proteínov, konkrétne produkt proteolýzy DNA ligázy III.

Konvencie pomenovania enzýmov

Enzýmy sú zvyčajne pomenované podľa typu reakcie, ktorú katalyzujú, pričom sa pridáva prípona -aza k názvu substrátu ( napríklad laktáza je enzým, ktorý sa podieľa na premene laktózy). Rôzne enzýmy, ktoré vykonávajú rovnakú funkciu, budú mať teda rovnaký názov. Takéto enzýmy sa vyznačujú ďalšími vlastnosťami, ako je optimálne pH (alkalická fosfatáza) alebo lokalizácia v bunke (membránová ATPáza).

Štruktúra a mechanizmus účinku enzýmov

Aktivita enzýmov je určená ich trojrozmernou štruktúrou.

Ako všetky proteíny, aj enzýmy sú syntetizované ako lineárny reťazec aminokyselín, ktorý sa skladá špecifickým spôsobom. Každá aminokyselinová sekvencia sa skladá špecifickým spôsobom a výsledná molekula (proteínová globula) má jedinečné vlastnosti. Niekoľko proteínových reťazcov sa môže spojiť do proteínového komplexu Terciárna štruktúra proteínov je zničená pri zahrievaní alebo vystavení určitým chemikáliám.

Aktívne miesto enzýmov

Štúdium mechanizmu chemickej reakcie katalyzovanej enzýmom spolu so stanovením medziproduktov a konečných produktov v rôznych štádiách reakcie predpokladá presné poznanie geometrie terciárnej štruktúry enzýmu, povahy funkčného skupiny jeho molekuly, ktoré zabezpečujú špecifickosť pôsobenia a vysokú katalytickú aktivitu na danom substráte, ako aj chemickú povahu miesta (miest) molekuly enzýmu, ktorý zabezpečuje vysokú rýchlosť katalytickej reakcie. Typicky sú molekuly substrátu zapojené do enzymatických reakcií relatívne malé v porovnaní s molekulami enzýmov. Pri tvorbe komplexov enzým-substrát teda vstupujú do priamej chemickej interakcie len obmedzené fragmenty aminokyselinovej sekvencie polypeptidového reťazca – „aktívne centrum“ – unikátna kombinácia aminokyselinových zvyškov v molekule enzýmu, poskytujúca priamu interakciu s molekulou substrátu a priamou účasťou na akte katalýzy.

V aktívnom centre podmienečne prideľte:

katalytické centrum - priamo chemicky interagujúce so substrátom;

väzbové centrum (kontaktné alebo "kotvové" miesto) - poskytujúce špecifickú afinitu k substrátu a tvorbu komplexu enzým-substrát.

Na katalyzovanie reakcie sa enzým musí viazať na jeden alebo viacero substrátov. Proteínový reťazec enzýmu je poskladaný tak, že sa na povrchu globule vytvorí medzera alebo priehlbina, kde sa viažu substráty. Táto oblasť sa nazýva väzbové miesto substrátu. Zvyčajne sa zhoduje s aktívnym miestom enzýmu alebo sa nachádza v jeho blízkosti. Niektoré enzýmy obsahujú aj väzbové miesta pre kofaktory alebo ióny kovov.

Enzým sa viaže na substrát:

čistí podklad od vodného "kožuchu"

usporiada molekuly reagujúceho substrátu v priestore spôsobom potrebným na priebeh reakcie

pripravuje na reakciu (napríklad polarizuje) molekuly substrátu.

Zvyčajne k pripojeniu enzýmu k substrátu dochádza v dôsledku iónových alebo vodíkových väzieb, zriedkavo v dôsledku kovalentných väzieb. Na konci reakcie sa jej produkt (alebo produkty) oddelí od enzýmu.

V dôsledku toho enzým znižuje aktivačnú energiu reakcie. Je to preto, že v prítomnosti enzýmu prebieha reakcia inou cestou (v skutočnosti prebieha iná reakcia), napríklad:

V neprítomnosti enzýmu:

V prítomnosti enzýmu:

• AF+V = AVF

  AVF \u003d AV + F

kde A, B - substráty, AB - reakčný produkt, F - enzým.

Enzýmy nedokážu samy poskytnúť energiu pre endergonické reakcie (ktoré si vyžadujú energiu). Preto ich enzýmy, ktoré vykonávajú takéto reakcie, spájajú s exergonickými reakciami, ktoré prebiehajú s uvoľňovaním väčšieho množstva energie. Napríklad reakcie syntézy biopolymérov sú často spojené s reakciou hydrolýzy ATP.

Aktívne centrá niektorých enzýmov sa vyznačujú fenoménom kooperatívnosti.

Špecifickosť

Enzýmy zvyčajne vykazujú vysokú špecifickosť pre svoje substráty (substrátová špecifickosť). To sa dosiahne čiastočnou komplementaritou tvaru, distribúcie náboja a hydrofóbnych oblastí na molekule substrátu a na väzbovom mieste substrátu na enzýme. Enzýmy tiež typicky vykazujú vysoké úrovne stereošpecifickosti (tvoria iba jeden z možných stereoizomérov ako produkt alebo používajú iba jeden stereoizomér ako substrát), regioselektivitu (tvoria alebo prerušujú chemickú väzbu iba v jednej z možných polôh substrátu) a chemoselektivita (katalyzovať len jednu chemickú reakciu).viacerých možných podmienok pre tieto stavy). Napriek všeobecne vysokej úrovni špecifickosti môže byť stupeň substrátovej a reakčnej špecifickosti enzýmov rôzny. Napríklad endopeptidáza trypsín ruší peptidovú väzbu až po arginíne alebo lyzíne, ak po nich nenasleduje prolín, apepsing je oveľa menej špecifický a môže prerušiť peptidovú väzbu po mnohých aminokyselinách.

V roku 1890 Emil Fischer navrhol, že špecifickosť enzýmov je určená presnou zhodou medzi formou enzýmu a substrátom. Tento predpoklad sa nazýva model zámku a kľúča. Enzým sa viaže na substrát za vzniku komplexu enzým-substrát s krátkou životnosťou. Aj keď tento model vysvetľuje vysokú špecifickosť enzýmov, nevysvetľuje fenomén stabilizácie prechodného stavu, ktorý sa pozoruje v praxi.

Model s indukovaným strihom

V roku 1958 Daniel Koshland navrhol modifikáciu modelu s kľúčovým zámkom. Enzýmy vo všeobecnosti nie sú tuhé, ale flexibilné molekuly. Aktívne miesto enzýmu môže zmeniť konformáciu po naviazaní substrátu. Bočné skupiny aminokyselín aktívneho miesta zaujmú polohu, ktorá umožňuje enzýmu vykonávať svoju katalytickú funkciu. V niektorých prípadoch molekula substrátu tiež mení konformáciu po naviazaní na aktívne miesto. Na rozdiel od modelu s kľúčovým zámkom, model indukovaného prispôsobenia vysvetľuje nielen špecifickosť enzýmov, ale aj stabilizáciu prechodného stavu. Tento model sa nazýval „rukavice“.

Úpravy

Mnoho enzýmov prechádza po syntéze proteínového reťazca modifikáciami, bez ktorých enzým nevykazuje svoju aktivitu v plnom rozsahu. Takéto modifikácie sa nazývajú posttranslačné modifikácie (spracovanie). Jedným z najbežnejších typov modifikácií je pridanie chemických skupín k bočným zvyškom polypeptidového reťazca. Napríklad pridanie zvyšku kyseliny fosforečnej sa nazýva fosforylácia a je katalyzované enzýmom kinázou. Mnohé eukaryotické enzýmy sú glykozylované, t.j. modifikované sacharidovými oligomérmi.

Ďalším bežným typom posttranslačných modifikácií je štiepenie polypeptidového reťazca. Napríklad chymotrypsín (proteáza zapojená do trávenia) sa získa odštiepením polypeptidovej oblasti z chymotrypsinogénu. Chymotrypsinogén je neaktívnym prekurzorom chymotrypsínu a je syntetizovaný v pankrease. Neaktívna forma je transportovaná do žalúdka, kde sa premieňa na chymotrypsín. Tento mechanizmus je potrebný, aby sa predišlo štiepeniu pankreasu a iných tkanív predtým, ako enzým vstúpi do žalúdka. Neaktívny prekurzor enzýmu sa tiež označuje ako "zymogén".

Enzýmové kofaktory

Niektoré enzýmy vykonávajú katalytickú funkciu samy o sebe, bez akýchkoľvek ďalších zložiek. Existujú však enzýmy, ktoré na katalýzu vyžadujú neproteínové zložky. Kofaktory môžu byť buď anorganické molekuly (kovové ióny, zhluky železa a síry atď.) alebo organické (napríklad flaviniligém). Organické kofaktory, ktoré sú silne spojené s enzýmom, sa tiež nazývajú prostetické skupiny. Organické kofaktory, ktoré možno od enzýmu oddeliť, sa nazývajú koenzýmy.

Enzým, ktorý vyžaduje kofaktor, aby vykazoval katalytickú aktivitu, ale nie je naň viazaný, sa nazýva apoenzým. Apoenzým v kombinácii s kofaktorom sa nazýva holoenzým. Väčšina kofaktorov je spojená s enzýmom nekovalentnými, ale pomerne silnými interakciami. Existujú tiež prostetické skupiny, ktoré sú kovalentne spojené s enzýmom, ako je tiamínpyrofosfát v pyruvátdehydrogenáze.

Regulácia enzýmov

Niektoré enzýmy majú väzbové miesta s malými molekulami a môžu byť substrátmi alebo produktmi metabolickej dráhy, do ktorej enzým vstupuje. Znižujú alebo zvyšujú aktivitu enzýmu, čo vytvára príležitosť na spätnú väzbu.

Inhibícia konečného produktu

Metabolická dráha – reťaz po sebe idúcich enzymatických reakcií. Konečným produktom metabolickej dráhy je často inhibítor enzýmu, ktorý urýchľuje prvú z reakcií v tejto metabolickej dráhe. Ak je konečného produktu príliš veľa, potom pôsobí ako inhibítor pre úplne prvý enzým, a ak je potom konečný produkt príliš malý, potom sa prvý enzým opäť aktivuje. Inhibícia konečným produktom podľa princípu negatívnej spätnej väzby je teda dôležitým spôsobom udržania homeostázy (relatívnej stálosti podmienok vnútorného prostredia tela).

Vplyv podmienok prostredia na aktivitu enzýmov

Aktivita enzýmov závisí od podmienok v bunke alebo organizme – tlak, kyslosť prostredia, teplota, koncentrácia rozpustených solí (iónová sila roztoku) atď.

Viaceré formy enzýmov

Viaceré formy enzýmov možno rozdeliť do dvoch kategórií:

izoenzýmy

Správne tvary množného čísla (pravda)

izoenzýmy- Sú to enzýmy, ktorých syntéza je kódovaná rôznymi génmi, majú rôzne primárne štruktúry a rôzne vlastnosti, ale katalyzujú rovnakú reakciu. Druhy izoenzýmov:

Organické - glykolytické enzýmy v pečeni a svaloch.

Bunková - malátdehydrogenáza cytoplazmatická a mitochondriálna (enzýmy sú rôzne, ale katalyzujú rovnakú reakciu).

Hybridné – enzýmy s kvartérnou štruktúrou, vznikajú ako výsledok nekovalentnej väzby jednotlivých podjednotiek (laktátdehydrogenáza – 4 podjednotky 2 typov).

Mutant – vznikajú ako výsledok jedinej mutácie génu.

Aloenzýmy – kódované rôznymi alelami toho istého génu.

Správne tvary množného čísla(pravda) sú enzýmy, ktorých syntéza je kódovaná tou istou alelou toho istého génu, majú rovnakú primárnu štruktúru a vlastnosti, ale po syntéze na ribozomachónoch prechádzajú modifikáciou a stávajú sa inými, hoci katalyzujú rovnakú reakciu.

Izoenzýmy sú odlišné na genetickej úrovni a líšia sa od primárnej sekvencie a skutočné viaceré formy sa stávajú odlišnými na post-translačnej úrovni.

medicínsky význam

Spojenie medzi enzýmami a dedičnými metabolickými chorobami prvýkrát zistil A. Garrod v 10. rokoch 20. storočia. Garrod nazval choroby spojené s defektmi enzýmov „vrodenými chybami metabolizmu“.

Ak dôjde k mutácii v géne kódujúcom konkrétny enzým, sekvencia aminokyselín enzýmu sa môže zmeniť. Zároveň v dôsledku väčšiny mutácií klesá alebo úplne zaniká jeho katalytická aktivita. Ak organizmus dostane dva z týchto mutantných génov (jeden od každého rodiča), chemická reakcia katalyzovaná týmto enzýmom prestane v tele prebiehať. Výskyt albínov je napríklad spojený so zastavením produkcie enzýmu tyrozinázy, ktorý je zodpovedný za jedno zo štádií syntézy tmavého pigmentu melanínu. Fenylketonúria je spojená so zníženou alebo chýbajúcou aktivitou fenylalanínu-4. - enzým hydroxyláza v pečeni.

V súčasnosti sú známe stovky dedičných chorôb spojených s defektmi enzýmov. Boli vyvinuté metódy liečby a prevencie mnohých z týchto chorôb.

Praktické využitie

Enzýmy majú široké využitie v národnom hospodárstve – potravinárstve, textilnom priemysle, farmakológii a medicíne. Väčšina liekov ovplyvňuje priebeh enzymatických procesov v tele, spúšťa alebo zastavuje určité reakcie.

Rozsah využitia enzýmov vo vedeckom výskume a v medicíne je ešte širší.

ENZÝMY, organické látky bielkovinovej povahy, ktoré sa syntetizujú v bunkách a mnohokrát urýchľujú reakcie v nich prebiehajúce bez toho, aby prešli chemickými premenami. Látky, ktoré majú podobný účinok, existujú v neživej prírode a nazývajú sa katalyzátory.

Enzýmy (z lat. fermentum – kvasenie, kvas) sa niekedy nazývajú enzýmy (z gréčtiny en – vnútro, zyme – kvas). Všetky živé bunky obsahujú veľmi veľký súbor enzýmov, od katalytickej aktivity ktorých závisí fungovanie buniek. Takmer každá z mnohých rôznych reakcií, ktoré sa vyskytujú v bunke, vyžaduje účasť špecifického enzýmu. Štúdium chemických vlastností enzýmov a reakcií, ktoré katalyzujú, je špeciálna, veľmi dôležitá oblasť biochémie - enzymológia.

Mnohé enzýmy sú v bunke vo voľnom stave, sú jednoducho rozpustené v cytoplazme; iné sú spojené so zložitými vysoko organizovanými štruktúrami. Existujú aj enzýmy, ktoré sú normálne mimo bunky; teda enzýmy, ktoré katalyzujú rozklad škrobu a bielkovín, sú vylučované pankreasom do čriev. Vylučujú enzýmy a mnohé mikroorganizmy.

Pôsobenie enzýmov

Enzýmy zapojené do základných procesov premeny energie, ako je štiepenie cukrov, tvorba a hydrolýza vysokoenergetickej zlúčeniny adenozíntrifosfátu (ATP), sú prítomné vo všetkých typoch buniek – živočíšnych, rastlinných, bakteriálnych. Existujú však enzýmy, ktoré sa produkujú iba v tkanivách určitých organizmov.

Enzýmy zapojené do syntézy celulózy sa teda nachádzajú v rastlinných bunkách, ale nie v živočíšnych. Preto je dôležité rozlišovať medzi „univerzálnymi“ enzýmami a enzýmami špecifickými pre určité typy buniek. Všeobecne povedané, čím je bunka špecializovanejšia, tým je pravdepodobnejšie, že syntetizuje súbor enzýmov potrebných na vykonávanie konkrétnej bunkovej funkcie.

Charakteristickým znakom enzýmov je, že majú vysokú špecifickosť, t.j. môžu urýchliť iba jednu reakciu alebo reakcie jedného typu.

V roku 1890 E. G. Fisher navrhol, že táto špecifickosť je spôsobená špeciálnym tvarom molekuly enzýmu, ktorý presne zodpovedá tvaru molekuly substrátu. Táto hypotéza sa nazýva "kľúč a zámok", kde sa kľúč porovnáva so substrátom a zámok - s enzýmom. Hypotéza je, že substrát sa hodí k enzýmu ako kľúč k zámku. Selektivita pôsobenia enzýmu súvisí so štruktúrou jeho aktívneho centra.

Enzýmová aktivita

V prvom rade teplota ovplyvňuje aktivitu enzýmu. Keď teplota stúpa, rýchlosť chemickej reakcie sa zvyšuje. Rýchlosť molekúl sa zvyšuje, majú väčšiu šancu sa navzájom zraziť. Preto sa zvyšuje pravdepodobnosť, že medzi nimi dôjde k reakcii. Optimálna je teplota, ktorá poskytuje najväčšiu aktivitu enzýmu.

Mimo optimálnej teploty sa rýchlosť reakcie znižuje v dôsledku denaturácie bielkovín. Keď teplota klesá, rýchlosť chemickej reakcie sa tiež znižuje. V momente, keď teplota dosiahne bod mrazu, enzým sa inaktivuje, ale nedenaturuje.

Klasifikácia enzýmov

V roku 1961 bola navrhnutá systematická klasifikácia enzýmov do 6 skupín. Ukázalo sa však, že názvy enzýmov sú veľmi dlhé a ťažko sa vyslovujú, takže je dnes zvykom pomenovať enzýmy pracovnými názvami. Pracovný názov pozostáva z názvu substrátu, na ktorý enzým pôsobí, za ktorým nasleduje koncovka „aza“. Napríklad, ak je látkou laktóza, teda mliečny cukor, potom laktáza je enzým, ktorý ju premieňa. Ak sacharóza (obyčajný cukor), potom enzým, ktorý ju rozkladá, je sacharóza. Podľa toho sa enzýmy, ktoré štiepia proteíny, nazývajú proteinázy.

Ľudské telo sa skladá z obrovského množstva živých buniek. Bunka je považovaná za jednotku živého organizmu, skladá sa zo štruktúrnych telies, medzi ktorými prebiehajú biochemické reakcie. Dôležitou zložkou, ktorá riadi priebeh chemických procesov, sú enzýmy.

Úloha enzýmov v tele

Enzým je bielkovina, ktorá urýchľuje priebeh chemických reakcií, slúži hlavne ako aktivátor rozkladu a tvorby nových látok v tele.

Enzýmy slúžia ako katalyzátory biochemických reakcií. Výrazne urýchľujú proces života. Riadia procesy štiepenia, syntézy, metabolizmu, dýchania, krvného obehu, bez nich neprechádzajú reakcie na svalovú kontrakciu a nervové vzruchy. Každý štrukturálny prvok obsahuje svoj vlastný jedinečný súbor enzýmov a keď je obsah jedného enzýmu vylúčený alebo znížený, dochádza v tele k významným zmenám, ktoré vedú k vzniku patológií.

Klasifikácia enzýmov

V závislosti od štruktúry existujú dve skupiny enzýmov.

• Jednoduché enzýmy sú bielkovinovej povahy. Produkuje ich telo.
• Komplexné enzýmy pozostávajúce z proteínovej zložky a neproteínovej bázy. Nebielkovinové zložky sa v ľudskom tele nesyntetizujú a dostávajú sa k nám spolu so živinami, nazývajú sa koenzýmy. Medzi nebielkovinové látky, ktoré sú súčasťou enzýmov, patria vitamíny skupiny B, vitamín C a niektoré stopové prvky.

Enzýmy sú klasifikované podľa funkcií, ktoré vykonávajú, a typu reakcií, ktoré katalyzujú.

Podľa funkcie sa enzýmy delia na:

1. Tráviace, zodpovedné za rozklad živín, sa nachádzajú najmä v slinách, slizniciach, pankrease a žalúdku. Známe enzýmy sú:
   • amyláza, štiepi zložité cukry (škrob) na jednoduché, sacharózu a maltózu, ktoré sa potom môžu podieľať na životne dôležitých procesoch v tele;
   • lipáza sa podieľa na hydrolýze mastných kyselín, rozkladá tuky na zložky, ktoré telo absorbuje;
   • proteázy regulujú rozklad bielkovín na aminokyseliny.
2. Metabolické enzýmy riadia metabolické procesy na bunkovej úrovni, podieľajú sa na redoxných reakciách, syntéze bielkovín. Patria sem: adenylátcykláza (reguluje energetický metabolizmus), proteínkinázy a proteíndefosfatázy (zapojené do procesu fosforylácie a defosforylácie).
3. Ochranné sa podieľajú na reakciách opozície organizmu na škodlivé baktérie a vírusy. Dôležitým enzýmom je lyzozým, rozkladá schránky škodlivých baktérií a aktivuje množstvo imunitných reakcií, ktoré chránia telo pred zápalovými reakciami.

Enzýmy sú rozdelené do 6 tried podľa typu reakcií:

1. Oxidoreduktázy. Početná skupina enzýmov, ktoré sa podieľajú na redoxných reakciách.
2. transferázy. Tieto enzýmy sú zodpovedné za prenos atómových skupín a podieľajú sa na rozklade a syntéze bielkovín.
3. Hydrolázy štiepia väzby a podporujú začlenenie molekúl vody do zloženia látok v tele.
4. Izomerázy katalyzujú reakcie, pri ktorých do reakcie vstupuje jedna látka a vzniká jedna látka, ktorá sa následne zúčastňuje na životnom procese. Izomerázy teda slúžia ako konvertory rôznych látok.
5. Lyázy sa zúčastňujú reakcií, pri ktorých vznikajú metabolické látky a voda.
6. Ligázy zabezpečujú tvorbu zložitých látok z jednoduchších. Podieľajte sa na syntéze aminokyselín, uhľohydrátov, bielkovín.

Prečo vzniká nedostatok enzýmov a prečo je to nebezpečné?

S nedostatkom enzýmov začínajú poruchy vo všeobecnom systéme tela, ktoré vedú k vážnym ochoreniam. Na udržanie optimálnej rovnováhy enzýmov v tele je potrebné vyvážiť stravu, keďže tieto látky sú syntetizované z prvkov, ktoré jeme. Preto je veľmi dôležité zabezpečiť príjem mikroelementov, vitamínov, užitočných sacharidov, bielkovín. Nachádzajú sa najmä v čerstvom ovocí, zelenine, chudom mäse, mäse z orgánov a rybách, či už dusených alebo pečených.

Zlá strava, pitie alkoholu, rýchle občerstvenie, energetické a syntetické nápoje, ako aj potraviny obsahujúce veľké množstvo farbív a zvýrazňovačov chuti nepriaznivo ovplyvňujú prácu pankreasu. Práve ona syntetizuje enzýmy zodpovedné za rozklad a premenu živín. Poruchy enzymatickej aktivity pankreasu vedú k

>>> Enzýmy

Čo viete o enzýmoch? Vyrábajú sa od nich tie tabletky, ktoré vždy propagujú v televízii? Pomôžu stráviť horu vyprážaného kurčaťa a koláčov? Nie príliš veľa informácií. Chcete vedieť viac? Prečítajte si tento článok.

Enzýmy sú látky, bez ktorých nie sú možné mnohé procesy v tele. V skutočnosti sa enzýmy podieľajú nielen na trávení potravy, ale aj na práci centrálneho nervového systému, v procesoch rastu nových buniek.
Enzýmy sú bielkoviny. Ale obsahujú aj minerálne soli. Enzýmov je veľa a každý má úplne jedinečný účinok na úzky okruh látok. Enzýmy sa nemôžu navzájom nahradiť.

Enzýmy môžu pôsobiť len pri teplotách nepresahujúcich päťdesiatštyri stupňov. Ale príliš nízke teploty tiež neprispievajú k ich aktivite. Enzýmy totiž v ľudskom tele „pracujú“ a práve telesná teplota je pre ne optimálna. Slnečné žiarenie a kyslík sú pre enzýmy škodlivé. Metabolizmus tukov, bielkovín, minerálov a sacharidov prebieha len za prítomnosti enzýmov.

V črevách fungujú enzýmy. Vitamín E zároveň pomáha enzýmom dostať sa do čriev v nezmenenom stave. Práca enzýmov výrazne znižuje energetické náklady tela na spracovanie potravín. Ak nie ste fanúšikom surového ovocia a zeleniny, potom s najväčšou pravdepodobnosťou vaše telo neprodukuje dostatok enzýmov.

Všetky enzýmy sú rozdelené do troch hlavných skupín: amyláza, lipáza a proteáza.
Enzým amylázy potrebné na spracovanie sacharidov. Pod vplyvom amylázy sa sacharidy ničia a ľahko sa vstrebávajú do krvi. Amyláza je prítomná v slinách aj v čreve. Amyláza sa tiež líši. Každý druh cukru má svoj vlastný typ tohto enzýmu.

Lipáza- Sú to enzýmy, ktoré sú prítomné v žalúdočnej šťave a sú produkované pankreasom. Lipáza je nevyhnutná pre vstrebávanie tukov v tele.

Proteáza- Ide o skupinu enzýmov, ktoré sú prítomné v žalúdočnej šťave a sú tiež produkované pankreasom. Okrem toho je v čreve prítomná aj proteáza. Proteáza je nevyhnutná pre rozklad bielkovín.

Existujú enzýmy, ktoré spúšťajú procesy metabolizmu vo vnútri buniek. V tele prakticky neexistuje taký systém, ktorý by neprodukoval vlastné enzýmy. Existujú aj potraviny, ktoré majú svoje vlastné enzýmy. Ide o avokádo, ananás, papája, mango, banány a rôzne naklíčené obilniny.

Telo produkuje aj takzvané proteolytické enzýmy, ktoré sa podieľajú nielen na trávení, ale aj zmierňujú zápal. Tieto enzýmy zahŕňajú pankreatín, pepsín, renín, trypsín a chymotrypsín.

Najbežnejším v liekovej forme je enzým pankreatín. Používa sa pri nedostatku enzýmov v organizme, na uľahčenie trávenia potravy, pri potravinových alergiách, rôznych ťažkých poruchách imunity, ako aj iných zložitých vnútorných ochoreniach.

Ak trpíte nedostatkom enzýmov, potom je vhodnejšie použiť lieky, ktoré obsahujú niekoľko enzýmov naraz. Ale existujú prípravky obsahujúce len jeden z akéhokoľvek enzýmu. Zvyčajne by sa enzýmové prípravky mali užívať s jedlom, ale niekedy je efektívnejšie užívať po jedle. Lieky, ktoré obsahujú enzýmy, by sa mali uchovávať v chladničke.

Enzýmové prípravky môžeme pokojne nazvať aj doplnkami stravy (biologicky aktívnymi prísadami). Ale stále sa neoplatí ich nekontrolovateľne používať dlhodobo. Je lepšie poradiť sa s lekárom.

Čítaj viac: