Ензими (ензими): здравно значение, класификация, приложение. Растителни (хранителни) ензими: източници, ползи.

Ензимите (ензимите) са макромолекулни вещества с протеинова природа, които изпълняват функциите на катализатори в организма (активират и ускоряват различни биохимични реакции). Fermentum на латински означава ферментация. Думата ензим има гръцки корени: "en" - вътре, "zyme" - закваска. Тези два термина, ензими и ензими, се използват взаимозаменяемо и науката за ензимите се нарича ензимология.

Значението на ензимите за здравето. Приложение на ензими

Ензимите се наричат ​​ключовете на живота с причина. Те имат уникалното свойство да действат специфично, селективно, само върху тесен кръг от вещества. Ензимите не могат да се заменят взаимно.

Към днешна дата са известни повече от 3 хиляди ензими. Всяка клетка на живия организъм съдържа стотици различни ензими. Без тях е невъзможно не само храносмилането на храната и превръщането й в тези вещества, които клетките могат да асимилират. Ензимите участват в процесите на обновяване на кожата, кръвта, костите, регулиране на метаболизма, почистване на тялото, зарастване на рани, зрително и слухово възприятие, функциониране на централната нервна система и внедряване на генетична информация. Дишане, мускулна контракция, сърдечна дейност, клетъчен растеж и делене - всички тези процеси се поддържат от непрекъснатата работа на ензимните системи.

Ензимите играят изключително важна роля в подкрепата на нашия имунитет. Специализирани ензими участват в производството на антитела, необходими за борба с вируси и бактерии, активират работата на макрофагите - големи хищни клетки, които разпознават и неутрализират всички чужди частици, които влизат в тялото. Премахване на отпадъчни продукти от клетките, неутрализиране на отрови, защита срещу инфекции - всичко това са функциите на ензимите.

Специални ензими (бактерии, дрожди, сирище) играят важна роля в производството на ферментирали зеленчуци, ферментирали млечни продукти, ферментация на тесто и производство на сирене.

Класификация на ензимите

Според принципа на действие всички ензими (според международната йерархична класификация) се разделят на 6 класа:

1. Оксидоредуктази – каталаза, алкохолдехидрогеназа, лактатдехидрогеназа, полифенолоксидаза и др.;
2. Трансферази (трансферни ензими) - аминотрансферази, ацилтрансферази, фосфоротрансферази и др.;
3. Хидролази - амилаза, пепсин, трипсин, пектиназа, лактаза, малтаза, липопротеин липаза и др.;
4. Лиаза;
5. изомерази;
6. Лигази (синтетази) - ДНК полимераза и др.

Всеки клас е съставен от подкласове, а всеки подклас е съставен от групи.

Всички ензими могат да бъдат разделени на 3 големи групи:

1. Храносмилателни - действат в стомашно-чревния тракт, отговарят за обработката на хранителните вещества и тяхното усвояване в системното кръвообращение. Ензимите, които се секретират от стените на тънките черва и панкреаса, се наричат ​​панкреатични;
2. Храна (зеленчук) - идва (трябва да дойде) с храна. Храните, в които присъстват хранителни ензими, понякога се наричат ​​живи храни;
3. Метаболитни - стартират метаболитни процеси вътре в клетките. Всяка система на човешкото тяло има своя собствена мрежа от ензими.

Храносмилателните ензими от своя страна се разделят на 3 категории:

1. Амилази - слюнчена амилаза, панкреатична лактаза, слюнчена малтаза. Тези ензими присъстват както в слюнката, така и в червата. Те действат върху въглехидратите: последните се разпадат на прости захари и лесно проникват в кръвта;
2. Протеазите се произвеждат от панкреаса и стомашната лигавица. Те спомагат за усвояването на протеините, а също така нормализират микрофлората на храносмилателния тракт. Намира се в червата и стомашния сок. Протеазите включват пепсин и химозин на стомаха, ерепсин на килен сок, панкреатична карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин;
3. Липазата се произвежда от панкреаса. Присъства в стомашния сок. Подпомага разграждането и усвояването на мазнините.

Действието на ензимите

Оптималната температура за жизнената активност на ензимите е около 37 градуса, т.е. телесната температура. Ензимите имат огромна сила: карат семената да покълнат, мазнините „изгарят“. От друга страна, те са изключително чувствителни: при температури над 42 градуса ензимите започват да се разпадат. И готвенето, и дълбокото замразяване убиват ензимите и губят тяхната жизненост. В консервирани, стерилизирани, пастьоризирани и дори замразени храни ензимите са частично или напълно унищожени. Но не само мъртвата храна, но и твърде студените и горещи ястия убиват ензимите. Когато ядем твърде гореща храна, убиваме храносмилателните ензими и изгаряме хранопровода. Стомахът значително се увеличава по размер и след това поради спазми на мускула, който го държи, става като гребен на петел. В резултат на това храната навлиза в дванадесетопръстника в непреработено състояние. Ако това се случва постоянно, могат да се появят проблеми като дисбактериоза, запек, чревно разстройство, стомашни язви. От студените ястия (например сладолед) стомахът също страда - първо се свива, а след това се увеличава, а ензимите замръзват. Сладоледът започва да ферментира, отделят се газове и човек получава подуване.

Храносмилателни ензими

Не е тайна, че доброто храносмилане е задължително условие за пълноценен живот и активно дълголетие. Храносмилателните ензими играят критична роля в този процес. Те са отговорни за храносмилането, адсорбцията и асимилацията на храната, изграждайки тялото ни като строителни работници. Можем да имаме всички строителни материали - минерали, протеини, мазнини, вода, витамини, но без ензими, както без работници, строителството няма да мръдне нито крачка.

Съвременният човек консумира твърде много храна, за чието храносмилане практически няма ензими в тялото, например нишестени храни - тестени изделия, хлебни изделия, картофи.

Ако ядете прясна ябълка, тя ще бъде усвоена от собствените си ензими, а действието на последните се вижда с невъоръжено око: потъмняването на отхапана ябълка е дело на ензими, които се опитват да излекуват „раната“, предпазва тялото от заплахата от мухъл и бактерии. Но ако изпечете ябълка, за да я усвоите, тялото ще трябва да използва собствени ензими за храносмилането, тъй като приготвената храна няма естествени ензими. В допълнение, онези ензими, които „мъртвите“ храни отнемат от тялото ни, ние губим завинаги, тъй като техните резерви в тялото ни не са неограничени.

Растителни (хранителни) ензими

Яденето на храни, богати на ензими, не само улеснява храносмилането, но и освобождава енергия, която тялото може да използва за прочистване на черния дроб, закърпване на дупки в имунната система, подмладяване на клетките, защита срещу тумори и т.н. В същото време човек усеща лекота в стомаха, чувства се бодър и изглежда добре. А суровите растителни фибри, които влизат в тялото с живата храна, са необходими за хранене на микроорганизмите, които произвеждат метаболитни ензими.

Растителните ензими ни дават живот и енергия. Ако засадите два ореха в земята - единият пържен, а другият суров, накиснат във вода, тогава пърженият просто ще изгние в земята, а жизнеността ще се събуди в суровото зърно през пролетта, защото съдържа ензими. И е напълно възможно от него да израсне голямо буйно дърво. Така че човек, който консумира храна, която съдържа ензими, заедно с нея получава живот. Храните, лишени от ензими, карат клетките ни да работят без почивка, преуморяват се, стареят и умират. Ако няма достатъчно ензими, в тялото започват да се натрупват „отпадъчни продукти“: отрови, токсини, мъртви клетки. Това води до наддаване на тегло, болести и ранно стареене. Интересен и в същото време тъжен факт: в кръвта на възрастните хора съдържанието на ензими е около 100 пъти по-ниско, отколкото при младите.

ензими в храните. Източници на растителни ензими

Източници на хранителни ензими са растителни продукти от градината, градината, океана. Това са предимно зеленчуци, плодове, горски плодове, билки, зърнени храни. Собствените ензими съдържат банани, манго, папая, ананаси, авокадо, растение аспергилус, покълнали зърна. Растителните ензими присъстват само в сурови, живи храни.

Пшеничните кълнове са източник на амилаза (разграждаща въглехидратите), плодовете на папая съдържат протеази, а плодовете на папая и ананас съдържат пептидази. Източници на липаза (разграждащи мазнините) са плодове, семена, коренища, грудки от зърнени култури, синапено и слънчогледово семе, семена от бобови растения. Папаин (разграждащ протеини) е богат на банани, ананаси, киви, папая, манго. Източникът на лактаза (ензим, който разгражда млечната захар) е ечемичният малц.

Предимства на растителните (хранителни) ензими пред животинските (панкреатични) ензими

Растителните ензими започват да обработват храната още в стомаха, а панкреатичните ензими не могат да работят в кисела стомашна среда. След като храната попадне в тънките черва, растителните ензими ще я усвоят предварително, намалявайки напрежението върху червата и позволявайки на хранителните вещества да се абсорбират по-добре. В допълнение, растителните ензими продължават работата си в червата.

Как да се храним, така че тялото да има достатъчно ензими?

Всичко е много просто. Закуската трябва да се състои от пресни горски плодове и плодове (плюс протеинови ястия - извара, ядки, заквасена сметана). Всяко хранене трябва да започне със зеленчукови салати с билки. Желателно е едно хранене на ден да включва само сурови плодове, горски плодове и зеленчуци. Вечерята трябва да е лека - да се състои от зеленчуци (с парче пилешки гърди, варена риба или порция морски дарове). Няколко пъти месечно е полезно да организирате дни на гладно на плодове или прясно изцедени сокове.

За висококачествено усвояване на храната и добро здраве ензимите са просто незаменими. Наднормено тегло, алергии, различни заболявания на стомашно-чревния тракт - всички тези и много други проблеми могат да бъдат преодолени със здравословна диета. А ролята на ензимите в храненето е огромна. Нашата задача е просто да се уверим, че всеки ден и в достатъчни количества те присъстват в нашите ястия. Много здраве на вас!

Ензими, или ензими(от лат. Ферментум- стартер) - обикновено белтъчни молекули или РНК молекули (рибозими) или техни комплекси, които ускоряват (катализират) химичните реакции в живите системи.Реагентите в реакция, катализирана от ензими, се наричат ​​субстрати, а получените вещества се наричат ​​продукти. Ензимите са специфични за субстратите (АТФ-азата катализира разцепването само на АТФ, а фосфорилаза киназата фосфорилира само фосфорилазата).

Ензимната активност може да се регулира от активатори и инхибитори (активатори - повишават, инхибитори - намаляват).

Протеиновите ензими се синтезират върху рибозомите, докато РНК се синтезира в ядрото.

Термините "ензим" и "ензим" отдавна се използват като синоними (първият е главно в руската и немската научна литература, вторият - на английски и френски).

Науката за ензимите се нарича ензимология, а не ферментология (за да не се смесват корените на думите на латински и гръцки).

История на обучението

Срок ензимпредложен през 17 век от химика ван Хелмонт, когато се обсъждат механизмите на храносмилането.

В кон. XVIII – ран. 19 век вече беше известно, че месото се усвоява от стомашния сок, а нишестето се превръща в захар под действието на слюнката. Механизмът на тези явления обаче беше неизвестен.

През 19 век Луи Пастьор, изучавайки превръщането на въглехидратите в етилов алкохол под действието на дрождите, стигна до извода, че този процес (ферментация) се катализира от някаква жизнена сила, намираща се в клетките на дрождите.

Преди повече от сто години условията ензими ензимотразява различни гледни точки в теоретичния спор на Л. Пастерас, от една страна, и М. БертлойЮ. Либих, от друга страна, за природата на алкохолната ферментация. Всъщност ензими(от лат. ферментум- закваска) се нарича "организирани ензими" (т.е. самите живи микроорганизми) и терминът ензим(от гръцки ἐν- - в- и ζύμη - мая, закваска) е предложен през 1876г. Kuehne за "неорганизирани ензими", секретирани от клетките, например в стомаха (пепсин) или червата (трипсин, амилаза). Две години след смъртта на Л. Пастьор през 1897 г. Е. Бюхнер публикува „Алкохолна ферментация без дрождени клетки“, в която експериментално показва, че безклетъчният сок от дрожди извършва алкохолна ферментация по същия начин, както неунищожените дрождени клетки. През 1907 г. той получава Нобелова награда за тази работа. Първият високо пречистен кристален ензим (уреаза) е изолиран през 1926 г. от Дж. Съмнър. През следващите 10 години са изолирани още няколко ензима и най-накрая е доказана протеиновата природа на ензимите.

Каталитичната активност на РНК е открита за първи път през 80-те години на миналия век в пре-рРНК от Томас Чек, който изучава сплайсинг на РНК в инфузории. Tetrahymena thermophila. Оказа се, че рибозимът е част от пре-рРНК молекулата на Tetrahymena, кодирана от интрон в екстрахромозомния ген на рДНК; този регион извършва автосплайсинг, т.е. изрязва се по време на узряването на рРНК.

Ензимни функции

Ензимите присъстват във всички живи клетки и допринасят за превръщането на едни вещества (субстрати) в други (продукти). Ензимите действат като катализатори в почти всички биохимични реакции, протичащи в живите организми. До 2013 г. са описани над 5000 различни ензими. Те играят важна роля във всички жизнени процеси, като насочват и регулират метаболизма на организма.

Както всички катализатори, ензимите ускоряват както правата, така и обратната реакция, намалявайки енергията на активиране на процеса.Химичното равновесие не се измества нито в права, нито в обратна посока. Отличителна черта на ензимите в сравнение с непротеиновите катализатори е тяхната висока специфичност - константата на свързване на някои субстрати с протеин може да достигне 10–10 mol/l или по-малко. Всяка ензимна молекула е способна да извършва от няколко хиляди до няколко милиона "операции" в секунда.

Например, една молекула от ензима ренин, съдържаща се в стомашната лигавица на теле, подсирва около 106 молекули казеиноген на млякото за 10 минути при температура 37 °C.

В същото време ефективността на ензимите е много по-висока от ефективността на непротеиновите катализатори - ензимите ускоряват реакцията милиони и милиарди пъти, непротеиновите катализатори - стотици и хиляди пъти. Вижте също каталично перфектен ензим

Класификация на ензимите

Според вида на катализираните реакции ензимите се разделят на 6 класа според йерархичната класификация на ензимите.Класификацията е предложена от Международния съюз по биохимия и молекулярна биология. Всеки клас съдържа подкласове, така че ензимът се описва с набор от четири числа, разделени с точки. Например пепсинът има името EC 3.4.23.1. Първото число грубо описва механизма на реакцията, катализирана от ензима:

CF 1: Оксидоредуктазакоито катализират окисление или редукция. Пример: каталаза, алкохол дехидрогеназа.

CF 2: Трансферазикоито катализират прехвърлянето на химични групи от една субстратна молекула към друга. Сред трансферазите особено се отличават киназите, които пренасят фосфатната група, като правило, от молекулата на АТФ.

CF 3: Хидролази, катализиращи хидролиза на химически връзки. Пример: естерази, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеин липаза.

CF 4: Лиаза, като катализира разкъсването на химичните връзки без хидролиза с образуването на двойна връзка в един от продуктите.

CF 5: Изомерази, които катализират структурни или геометрични промени в молекулата на субстрата.

CF 6: Лигази, катализиращи образуването на химични връзки между субстратите поради хидролизата на АТФ. Пример: ДНК полимераза.

оксидоредуктазиса ензими, които катализират реакции на окисление и редукция, т.е. прехвърляне на електрони от донор към акцептор. Окисляването е отстраняването на водородни атоми от субстрат, а редукцията е добавянето на водородни атоми към акцептор.

Оксидоредуктазите включват: дехидрази, оксидази, оксигенази, хидроксилази, пероксидази, каталази. Например, ензимът алкохол дехидрогеназа катализира превръщането на алкохол в алдехид.

Оксиредуктазите, които пренасят водороден атом или електрони директно към кислородни атоми, се наричат ​​аеробни дехидрогенази (оксидази), докато оксидоредуктазите, които пренасят водороден атом или електрони от един компонент на дихателната верига на ензимите към друг, се наричат ​​анаеробни дехидрогенази. Често срещан вариант на окислително-редукционния процес в клетките е окислението на водородните атоми на субстрата с участието на оксидоредуктази. Оксидоредуктазите са двукомпонентни ензими, при които един и същ коензим може да се свързва с различни апоензими. Например, много оксидоредуктази съдържат NAD и NADP като коензими. В края на многобройния клас оксидоредуктази (на позиция 11) са ензими като каталази и пероксидази. От общото количество клетъчни пероксизомни протеини до 40 процента е каталаза. Каталазата и пероксидазата разграждат водородния пероксид в следните реакции: H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO - R - OH = O=R=O + 2H2O От тези уравнения, както аналогията, така и значителната разлика между тези реакции и ензимите веднага стават очевидни. В този смисъл каталазното разцепване на водороден пероксид е специален случай на пероксидазната реакция, когато водородният пероксид служи едновременно като субстрат и акцептор в първата реакция.

Трансферази- отделен клас ензими, които катализират прехвърлянето на функционални групи и молекулни остатъци от една молекула в друга. Широко разпространени в растителни и животински организми, те участват в трансформацията на въглехидрати, липиди, нуклеинови и аминокиселини.

Реакциите, катализирани от трансферази, обикновено изглеждат така:

A-X + B ↔ A + B-X.

Молекула Атук действа като донор на група атоми ( х), и молекулата бе групов акцептор. Често един от коензимите действа като донор в такива реакции на прехвърляне. Много от реакциите, катализирани от трансферази, са обратими. Систематичните наименования на класовите ензими се формират по схемата:

"донор:акцептор + група + трансфераза».

Или се използват малко по-общи имена, когато името на донора или групата акцептор е включено в името на ензима:

"донор + група + трансфераза" или "акцептор + група + трансфераза».

Например, аспартат аминотрансферазата катализира прехвърлянето на аминогрупа от молекула на глутаминова киселина, катехол-О-метилтрансферазата пренася метиловата група на S-аденозилметионин към бензеновия пръстен на различни катехоламини, а ахистон ацетилтрансферазата пренася ацетилна група от ацетил коензим А към хистон в процеса на активиране на транскрипцията.

В допълнение, ензимите от 7-ма подгрупа трансферази, които пренасят остатък от фосфорна киселина, използвайки АТФ като донор на фосфатна група, често се наричат ​​също кинази; аминотрансферазите (подгрупа 6) често се наричат ​​трансаминази

Хидролази(CF3) е клас ензими, които катализират хидролизата на ковалентна връзка. Общата форма на реакцията, катализирана от хидролаза, е следната:

A–B + H2O → A–OH + B–H

Систематичното наименование на хидролазите включва делящо се имесубстратпоследвано от добавянето -хидролаза. Въпреки това, като правило, в тривиално име думата хидролаза се пропуска и остава само наставката "-aza".

Ключови представители

Естерази: нуклеаза, фосфодиестераза, липаза, фосфатаза;

Гликозидази: амилаза, лизозим и др.;

Протеази: трипсин, химотрипсин, еластаза, тромбин, ренин и др.;

Хидролаза на киселинен анхидрид (хеликаза, GTPase)

Като катализатори, ензимите ускоряват както правата, така и обратната реакция, следователно, например, лиазите могат да катализират обратната реакция - добавянето на двойни връзки.

Лязи- отделен клас ензими, които катализират реакциите на нехидролитично и неокислително разрушаване на различни химични връзки ( C-C, C-O, C-N, C-Sи други) на субстрата, обратими реакции на образуване и разкъсване на двойни връзки, придружени от отделяне или добавяне на групи от атоми на негово място, както и образуване на циклични структури.

Като цяло имената на ензимите се формират по схемата " субстрат+ лиаза. Въпреки това, по-често името взема предвид подкласа на ензима. Лиазите се различават от другите ензими по това, че два субстрата участват в катализирани реакции в една посока и само един участва в обратна реакция. Името на ензима съдържа думите "декарбоксилаза" и "алдолаза" или "лиаза" (пируват декарбоксилаза, оксалат декарбоксилаза, оксалоацетат декарбоксилаза, треонин алдолаза, фенилсерин алдолаза, изоцитрат лиаза, аланин лиаза, АТФ цитрат лиаза и други) и за ензими, които катализират реакциите на отцепване на водата от субстрата - "дехидратаза" (карбонат дехидратаза, цитрат дехидратаза, серин дехидратаза и др.). В случаите, когато се установява само обратната реакция или тази посока в реакциите е по-значима, името на ензимите съдържа думата "синтаза" (малат синтаза, 2-изопропилмалат синтаза, цитрат синтаза, хидроксиметилглутарил-КоА синтаза и др. ) .

Примери: хистидин декарбоксилаза, фумарат хидратаза.

Изомерази- ензими, които катализират структурни трансформации на изомери (рацемизация или епимеризация). Изомеразите катализират реакции като следните: A → B, където B е изомер на A.

Името на ензима съдържа думата " рацемаза"(аланин-рацемаза, метионин-рацемаза, хидроксипролин-рацемаза, лактат-рацемаза и др.)" епимераза"(алдозо-1-епимераза, рибулоза фосфат-4-епимераза, UDP-глюкуронат-4-епимераза и др.)" изомераза"(рибоза фосфат изомераза, ксилоза изомераза, глюкозамин фосфат изомераза, еноил-КоА изомераза и др.)" мутаза(фосфоглицерат мутаза, метиласпартат мутаза, фосфогликомутаза и др.).

Лигаз(лат. лигаре- омрежване, свързване) - ензим, който катализира свързването на две молекули с образуването на нова химична връзка ( лигиране). В този случай обикновено има разцепване (хидролиза) на малка химична група от една от молекулите.

Лигазите принадлежат към EC 6 клас ензими.

В молекулярната биология лигазите от подклас 6.5 се класифицират на РНК лигази и ДНК лигази.

ДНК лигази

ДНК лигаза за възстановяване на ДНК

ДНК лигази- ензими (EC 6.5.1.1), катализиращи ковалентно омрежване на ДНК вериги в дуплекс по време на репликация, възстановяване и рекомбинация. Те образуват фосфодиестерни мостове между 5'-фосфорилните и 3'-хидроксилните групи на съседни дезоксинуклеотиди при прекъсвания на ДНК или между две ДНК молекули. За да образуват тези мостове, лигазите използват енергията от хидролизата на пирофосфорилната връзка на АТФ. Един от най-разпространените търговски налични ензими е бактериофаг Т4 ДНК лигаза.

ДНК лигази на бозайници

При бозайниците се класифицират три основни типа ДНК лигази.

ДНК лигаза I лигира Okazak фрагменти по време на репликацията на изоставащата ДНК верига и участва в ексцизионното възстановяване.

ДНК лигаза III в комплекс с протеина XRCC1 участва в ексцизионното възстановяване и рекомбинация.

ДНК лигаза IV в комплекс с XRCC4 катализира крайната стъпка на нехомоложно крайно свързване (NHEJ) на двойноверижни разкъсвания на ДНК. Също така е необходим за V(D)J рекомбинация на имуноглобулинови гени.

Преди това беше изолиран друг тип лигаза - ДНК лигаза II, която по-късно беше разпозната като артефакт на изолиране на протеин, а именно продуктът на протеолизата на ДНК лигаза III.

Конвенции за именуване на ензими

Ензимите обикновено се наименуват според вида на реакцията, която катализират, като се добавя наставката -азакъм името на субстрата ( напр, лактазата е ензим, участващ в превръщането на лактозата). По този начин различни ензими, които изпълняват една и съща функция, ще имат едно и също име. Такива ензими се отличават с други свойства, като оптимално рН (алкална фосфатаза) или локализация в клетката (мембранна АТФ-аза).

Структура и механизъм на действие на ензимите

Активността на ензимите се определя от тяхната триизмерна структура.

Както всички протеини, ензимите се синтезират като линейна верига от аминокиселини, която се нагъва по специфичен начин. Всяка аминокиселинна последователност се сгъва по специфичен начин и получената молекула (протеинова глобула) има уникални свойства. Няколко протеинови вериги могат да се комбинират в протеинов комплекс Третичната структура на протеините се разрушава при нагряване или излагане на определени химикали.

Активно място на ензими

Изследването на механизма на химическа реакция, катализирана от ензим, заедно с определянето на междинни и крайни продукти на различни етапи от реакцията, предполага точно познаване на геометрията на третичната структура на ензима, естеството на функционалната групи от неговата молекула, които осигуряват специфичността на действието и високата каталитична активност върху даден субстрат, както и химическата природа на мястото (местата) на молекулата ензим, който осигурява висока скорост на каталитична реакция. Обикновено субстратните молекули, участващи в ензимни реакции, са относително малки в сравнение с ензимните молекули. По този начин, по време на образуването на ензим-субстратни комплекси, само ограничени фрагменти от аминокиселинната последователност на полипептидната верига влизат в пряко химично взаимодействие - "активен център" - уникална комбинация от аминокиселинни остатъци в ензимната молекула, осигуряваща директно взаимодействие със субстратната молекула и пряко участие в акта на катализа.

В активния център условно разпределете:

каталитичен център - директно химически взаимодействащ със субстрата;

свързващ център (контактно или "котвящо" място) - осигуряване на специфичен афинитет към субстрата и образуване на ензим-субстратния комплекс.

За да катализира реакция, ензимът трябва да се свърже с един или повече субстрати. Протеиновата верига на ензима е сгъната по такъв начин, че на повърхността на глобулата се образува празнина или вдлъбнатина, където се свързват субстратите. Тази област се нарича място за свързване на субстрата. Обикновено той съвпада с активното място на ензима или се намира близо до него. Някои ензими също съдържат места за свързване на кофактори или метални йони.

Ензимът се свързва със субстрата:

почиства субстрата от водното "шуба"

подрежда реагиращите молекули на субстрата в пространството по начина, необходим за протичане на реакцията

подготвя за реакцията (например поляризира) субстратните молекули.

Обикновено прикрепването на ензим към субстрат става благодарение на йонни или водородни връзки, рядко поради ковалентни връзки. В края на реакцията нейният продукт (или продукти) се отделят от ензима.

В резултат на това ензимът намалява енергията на активиране на реакцията. Това е така, защото в присъствието на ензима реакцията протича по различен път (всъщност протича различна реакция), например:

При липса на ензим:

В присъствието на ензим:

• AF+V = AVF

  AVF \u003d AV + F

където A, B - субстрати, AB - реакционен продукт, F - ензим.

Ензимите не могат сами да осигурят енергия за ендергонични реакции (които изискват енергия). Следователно ензимите, които извършват такива реакции, ги свързват с екзергонични реакции, които протичат с освобождаване на повече енергия. Например, реакциите на синтез на биополимер често се свързват с реакцията на хидролиза на АТФ.

Активните центрове на някои ензими се характеризират с явлението кооперативност.

Специфичност

Ензимите обикновено показват висока специфичност за техните субстрати (субстратна специфичност). Това се постига чрез частична комплементарност на формата, разпределението на заряда и хидрофобните участъци върху молекулата на субстрата и на мястото на свързване на субстрата върху ензима. Ензимите обикновено показват високи нива на стереоспецифичност (образуват само един от възможните стереоизомери като продукт или използват само един стереоизомер като субстрат), региоселективност (образуват или прекъсват химична връзка само в една от възможните позиции на субстрата) и хемоселективност (катализират само една химична реакция).от няколко възможни условия за тези състояния). Въпреки общото високо ниво на специфичност, степента на субстратна и реакционна специфичност на ензимите може да бъде различна. Например, ендопептидазата трипсин разрушава пептидната връзка само след аргинин или лизин, ако те не са последвани от пролин, апепсинга е много по-малко специфичен и може да разруши пептидната връзка след много аминокиселини.

През 1890 г. Емил Фишер предполага, че специфичността на ензимите се определя от точното съответствие между формата на ензима и субстрата. Това предположение се нарича модел на ключалката. Ензимът се свързва със субстрата, за да образува краткотраен ензимно-субстратен комплекс. Въпреки това, въпреки че този модел обяснява високата специфичност на ензимите, той не обяснява феномена на стабилизиране на преходното състояние, който се наблюдава на практика.

Модел с предизвикано прилягане

През 1958 г. Даниел Кошланд предлага модификация на модела ключ-заключване. Ензимите обикновено не са твърди, а гъвкави молекули. Активното място на ензима може да промени конформацията след свързване със субстрата. Страничните групи на аминокиселините на активния център заемат позиция, която позволява на ензима да изпълнява своята каталитична функция. В някои случаи молекулата на субстрата също променя конформацията след свързване с активното място. За разлика от модела ключ-заключване, моделът на индуцираното прилягане обяснява не само спецификата на ензимите, но и стабилизирането на преходното състояние. Този модел беше наречен "ръчна ръкавица".

Модификации

Много ензими претърпяват модификации след синтеза на протеиновата верига, без които ензимът не показва своята активност в пълна степен. Такива модификации се наричат ​​посттранслационни модификации (обработка). Един от най-често срещаните видове модификация е добавянето на химични групи към страничните остатъци на полипептидната верига. Например, добавянето на остатък от фосфорна киселина се нарича фосфорилиране и се катализира от ензима киназа. Много еукариотни ензими са гликозилирани, т.е. модифицирани с въглехидратни олигомери.

Друг често срещан тип посттранслационни модификации е разцепването на полипептидна верига. Например, химотрипсин (протеаза, участваща в храносмилането) се получава чрез разцепване на полипептидна област от химотрипсиноген. Химотрипсиногенът е неактивен прекурсор на химотрипсин и се синтезира в панкреаса. Неактивната форма се транспортира до стомаха, където се превръща в химотрипсин. Този механизъм е необходим, за да се избегне разцепването на панкреаса и други тъкани, преди ензимът да навлезе в стомаха. Неактивен ензимен прекурсор също се нарича "зимоген".

Ензимни кофактори

Някои ензими изпълняват каталитичната функция самостоятелно, без допълнителни компоненти. Има обаче ензими, които изискват непротеинови компоненти за катализа. Кофакторите могат да бъдат или неорганични молекули (метални йони, клъстери желязо-сяра и др.), или органични (например флавинилигем). Органичните кофактори, които са силно свързани с ензима, се наричат ​​също простетични групи. Органичните кофактори, които могат да бъдат отделени от ензима, се наричат ​​коензими.

Ензим, който изисква кофактор, за да прояви каталитична активност, но не е свързан с него, се нарича апо-ензим. Апо-ензим в комбинация с кофактор се нарича холо-ензим. Повечето от кофакторите са свързани с ензима чрез нековалентни, но доста силни взаимодействия. Има и простетични групи, които са ковалентно свързани с ензима, като тиамин пирофосфат в пируват дехидрогеназата.

Ензимна регулация

Някои ензими имат места за свързване на малки молекули и могат да бъдат субстрати или продукти на метаболитния път, в който ензимът влиза. Те намаляват или повишават активността на ензима, което създава възможност за обратна връзка.

Инхибиране на крайния продукт

Метаболитен път - верига от последователни ензимни реакции. Често крайният продукт на метаболитен път е инхибитор на ензим, който ускорява първата от реакциите в този метаболитен път. Ако крайният продукт е твърде много, тогава той действа като инхибитор за първия ензим и ако след това крайният продукт стане твърде малък, тогава първият ензим се активира отново. По този начин инхибирането от крайния продукт според принципа на отрицателната обратна връзка е важен начин за поддържане на хомеостазата (относителното постоянство на условията на вътрешната среда на тялото).

Влияние на условията на околната среда върху ензимната активност

Активността на ензимите зависи от условията в клетката или организма – налягане, киселинност на средата, температура, концентрация на разтворени соли (йонна сила на разтвора) и др.

Множество форми на ензими

Множеството форми на ензими могат да бъдат разделени на две категории:

Изоензими

Правилни форми за множествено число (вярно)

Изоензими- Това са ензими, чийто синтез е кодиран от различни гени, имат различни първични структури и различни свойства, но катализират една и съща реакция. Видове изоензими:

Органични - гликолитични ензими в черния дроб и мускулите.

Клетъчна - малат дехидрогеназа цитоплазмена и митохондриална (ензимите са различни, но катализират една и съща реакция).

Хибридни - ензими с кватернерна структура, се образуват в резултат на нековалентно свързване на отделни субединици (лактатдехидрогеназа - 4 субединици от 2 вида).

Мутантни – образуват се в резултат на единична мутация на ген.

Алоензими – кодирани от различни алели на един и същи ген.

Правилни форми за множествено число(true) са ензими, чийто синтез е кодиран от един и същи алел на един и същ ген, те имат същата първична структура и свойства, но след синтез върху рибозомахоните претърпяват модификация и стават различни, въпреки че катализират една и съща реакция.

Изоензимите са различни на генетично ниво и се различават от първичната последователност, а истинските множествени форми стават различни на пост-транслационно ниво.

медицинско значение

Връзката между ензимите и наследствените метаболитни заболявания е установена за първи път от A. Garrod през 1910 г. Гаррод нарича болестите, свързани с ензимни дефекти, "вродени грешки на метаболизма".

Ако настъпи мутация в гена, кодиращ определен ензим, аминокиселинната последователност на ензима може да се промени. В същото време, в резултат на повечето мутации, неговата каталитична активност намалява или напълно изчезва. Ако един организъм получи два от тези мутантни гени (по един от всеки родител), химическата реакция, катализирана от този ензим, престава да протича в тялото. Например, появата на албиноси се свързва с прекратяването на производството на ензима тирозиназа, който е отговорен за един от етапите в синтеза на тъмния меланинов пигмент.Фенилкетонурия се свързва с намалена или липсваща активност на фенилаланин-4 -ензим хидроксилаза в черния дроб.

Понастоящем са известни стотици наследствени заболявания, свързани с ензимни дефекти. Разработени са методи за лечение и профилактика на много от тези заболявания.

Практическа употреба

Ензимите се използват широко в народното стопанство - хранително-вкусовата, текстилната промишленост, фармакологията и медицината. Повечето лекарства влияят върху хода на ензимните процеси в организма, като стартират или спират определени реакции.

Обхватът на използването на ензимите в научните изследвания и в медицината е още по-широк.

ЕНЗИМИ, органични вещества с протеинова природа, които се синтезират в клетките и многократно ускоряват протичащите в тях реакции, без да претърпяват химични трансформации. Вещества с подобен ефект съществуват в неживата природа и се наричат ​​катализатори.

Ензимите (от латински fermentum - ферментация, закваска) понякога се наричат ​​ензими (от гръцки en - вътре, zyme - закваска). Всички живи клетки съдържат много голям набор от ензими, от чиято каталитична активност зависи функционирането на клетките. Почти всяка от многото различни реакции, протичащи в клетката, изисква участието на специфичен ензим. Изследването на химичните свойства на ензимите и реакциите, които те катализират, е специална, много важна област на биохимията - ензимологията.

Много ензими са в клетката в свободно състояние, като просто са разтворени в цитоплазмата; други са свързани със сложни високо организирани структури. Има и ензими, които обикновено са извън клетката; по този начин ензимите, които катализират разграждането на нишестето и протеините, се секретират от панкреаса в червата.Секретират ензими и много микроорганизми.

Действието на ензимите

Ензими, участващи във фундаменталните процеси на преобразуване на енергията, като разграждането на захарите, образуването и хидролизата на високоенергийното съединение аденозин трифосфат (АТФ), присъстват във всички видове клетки – животински, растителни, бактериални. Има обаче ензими, които се произвеждат само в тъканите на определени организми.

По този начин ензимите, участващи в синтеза на целулоза, се намират в растителните клетки, но не и в животинските клетки. Следователно е важно да се прави разлика между "универсалните" ензими и ензимите, специфични за определени видове клетки. Най-общо казано, колкото по-специализирана е клетката, толкова по-вероятно е тя да синтезира набор от ензими, необходими за изпълнение на определена клетъчна функция.

Характеристика на ензимите е, че те имат висока специфичност, т.е. могат да ускорят само една реакция или реакции от един тип.

През 1890 г. E. G. Fisher предполага, че тази специфика се дължи на специалната форма на ензимната молекула, която точно съвпада с формата на субстратната молекула.Тази хипотеза се нарича "ключ и ключалка", където ключът се сравнява със субстрата, а ключалката - с ензима. Хипотезата е, че субстратът пасва на ензима, както ключ пасва на ключалка. Избирателността на действието на ензима е свързана със структурата на неговия активен център.

Ензимна активност

На първо място, температурата влияе върху активността на ензима. С повишаването на температурата скоростта на химичната реакция се увеличава. Скоростта на молекулите се увеличава, те имат повече шансове да се сблъскат една с друга. Следователно вероятността да възникне реакция между тях се увеличава. Оптимална е температурата, която осигурява най-голяма активност на ензима.

Извън оптималната температура скоростта на реакцията намалява поради денатурация на протеина. Когато температурата се понижи, скоростта на химичната реакция също намалява. В момента, когато температурата достигне точката на замръзване, ензимът се инактивира, но не денатурира.

Класификация на ензимите

През 1961 г. е предложена систематична класификация на ензимите в 6 групи. Но имената на ензимите се оказаха много дълги и трудни за произнасяне, така че сега е обичайно да се назовават ензими с работни имена. Работното наименование се състои от името на субстрата, върху който действа ензимът, последвано от края "аза". Например, ако веществото е лактоза, тоест млечна захар, тогава лактазата е ензимът, който го преобразува. Ако захароза (обикновена захар), тогава ензимът, който я разгражда, е захароза. Съответно ензимите, които разграждат протеините, се наричат ​​протеинази.

Човешкото тяло се състои от огромен брой живи клетки. Клетката се счита за единица на жив организъм, тя се състои от структурни тела, между които протичат биохимични реакции. Важен компонент, който контролира протичането на химичните процеси, са ензимите.

Ролята на ензимите в организма

Ензимът е протеин, който ускорява протичането на химичните реакции, главно служи като активатор на разграждането и образуването на нови вещества в тялото.

Ензимите служат като катализатори за биохимични реакции. Те значително ускоряват процеса на живот. Те контролират процесите на разделяне, синтез, метаболизъм, дишане, кръвообращение, без тях реакциите на мускулна контракция и нервните импулси не преминават. Всеки структурен елемент съдържа свой уникален набор от ензими и когато съдържанието на един ензим е изключено или намалено, в тялото настъпват значителни промени, водещи до появата на патологии.

Класификация на ензимите

В зависимост от структурата има две групи ензими.

• Простите ензими са от протеинова природа. Те се произвеждат от тялото.
• Комплексни ензими, състоящи се от протеинов компонент и непротеинова основа. Небелтъчните компоненти не се синтезират в човешкото тяло и идват при нас заедно с хранителни вещества, те се наричат ​​коензими. Непротеиновите вещества, които са част от ензимите, включват витамини от група В, витамин С и някои микроелементи.

Ензимите се класифицират според функциите, които изпълняват, и вида на реакциите, които катализират.

Според функциите си ензимите се делят на:

1. Храносмилателните, отговорни за разграждането на хранителните вещества, се намират главно в слюнката, лигавиците, панкреаса и стомаха. Известни ензими са:
   • амилаза, разгражда сложните захари (нишесте) до прости, захароза и малтоза, които след това могат да участват в жизнените процеси на тялото;
   • липазата участва в хидролизата на мастни киселини, разгражда мазнините на компоненти, които се абсорбират от тялото;
   • протеазите регулират разграждането на протеините до аминокиселини.
2. Метаболитните ензими контролират метаболитните процеси на клетъчно ниво, участват в окислително-възстановителните реакции, синтеза на протеини. Те включват: аденилат циклаза (регулират енергийния метаболизъм), протеин кинази и протеин дефосфатаза (участват в процеса на фосфорилиране и дефосфорилиране).
3. Защитните участват в реакциите на противопоставяне на организма на вредните бактерии и вируси. Важен ензим е лизозимът, той разгражда черупките на вредните бактерии и активира редица имунни реакции, които предпазват организма от възпалителни реакции.

Ензимите се разделят на 6 класа според вида на реакциите:

1. Оксидоредуктази. Многобройна група от ензими, които участват в окислително-възстановителните реакции.
2. Трансферази. Тези ензими са отговорни за преноса на атомни групи и участват в разграждането и синтеза на протеини.
3. Хидролазите разцепват връзките и насърчават водните молекули да бъдат включени в състава на телесните вещества.
4. Изомеразите катализират реакции, при които едно вещество влиза в реакцията и се образува едно вещество, което впоследствие участва в жизнения процес. Така изомеразите служат като преобразуватели на различни вещества.
5. Лиазите участват в реакции, при които се образуват метаболитни вещества и вода.
6. Лигазите осигуряват образуването на сложни вещества от по-прости. Участват в синтеза на аминокиселини, въглехидрати, протеини.

Защо възниква ензимен дефицит и защо е опасен?

При липса на ензими започват сривове в общата система на тялото, което води до сериозни заболявания. За да поддържате оптималния баланс на ензимите в тялото, е необходимо да балансирате диетата си, тъй като тези вещества се синтезират от елементите, които ядем. Ето защо е много важно да се осигури прием на микроелементи, витамини, полезни въглехидрати, протеини. Те се намират главно в пресни плодове, зеленчуци, постно месо, месо от органи и риба, независимо дали са приготвени на пара или печени.

Лошото хранене, пиенето на алкохол, бързо хранене, енергийни и синтетични напитки, както и храни, съдържащи голямо количество багрила и подобрители на вкуса, влияят неблагоприятно на работата на панкреаса. Тя е тази, която синтезира ензимите, отговорни за разграждането и трансформацията на хранителните вещества. Нарушенията на ензимната активност на панкреаса водят до

>>> Ензими

Какво знаете за ензимите? От тях ли се правят хапчетата, които винаги се рекламират по телевизията? Помагат ли за смилането на планина от пържено пиле и пайове? Не е твърде много информация. Искате ли да знаете повече? Прочетете тази статия.

Ензимите са вещества, без които много процеси в организма са невъзможни. Всъщност ензимите участват не само в смилането на храната, но и в работата на централната нервна система, в процесите на растеж на нови клетки.
Ензимите са протеини. Но съдържат и минерални соли. Има много ензими и всеки има напълно уникален ефект върху тесен кръг от вещества. Ензимите не могат да се заменят взаимно.

Ензимите могат да действат само при температури, които не надвишават петдесет и четири градуса. Но твърде ниските температури също не допринасят за тяхната активност. В крайна сметка ензимите „работят“ в човешкото тяло и телесната температура е оптимална за тях. Слънчевата светлина и кислородът са вредни за ензимите. Метаболизмът на мазнини, протеини, минерали и въглехидрати се осъществява само в присъствието на ензими.

Ензимите работят в червата. В същото време витамин Е помага на ензимите да достигнат до червата в непроменено състояние. Работата на ензимите значително намалява енергийните разходи на тялото за обработка на храната. Ако не сте фен на суровите плодове и зеленчуци, то най-вероятно тялото ви не произвежда достатъчно ензими.

Всички ензими се делят на три основни групи: амилаза, липаза и протеаза.
Ензим амилазанеобходими за преработката на въглехидратите. Под въздействието на амилазата въглехидратите се разрушават и лесно се абсорбират в кръвта. Амилазата присъства както в слюнката, така и в червата. Амилазата също варира. Всеки вид захар има свой собствен вид на този ензим.

Липаза- Това са ензими, които присъстват в стомашния сок и се произвеждат от панкреаса. Липазата е от съществено значение за усвояването на мазнините от тялото.

Протеаза- Това е група от ензими, които присъстват в стомашния сок и също се произвеждат от панкреаса. В допълнение, протеазата присъства и в червата. Протеазата е от съществено значение за разграждането на протеините.

Има ензими, които стартират процесите на метаболизъм вътре в клетките. На практика няма такава система в тялото, която да не произвежда свои собствени ензими. Има и храни, които имат собствени ензими. Това са авокадо, ананаси, папая, манго, банани и различни покълнали зърна.

Тялото също така произвежда така наречените протеолитични ензими, които не само участват в храносмилането, но и облекчават възпалението. Тези ензими включват панкреатин, пепсин, ренин, трипсин и химотрипсин.

Най-разпространеният в лекарствената форма е ензимът панкреатин. Използва се при липса на ензими в организма, за улесняване на смилането на храната, при хранителни алергии, различни тежки имунни нарушения, както и други сложни вътрешни заболявания.

Ако страдате от ензимен дефицит, тогава е за предпочитане да използвате лекарства, които съдържат няколко ензима наведнъж. Но има препарати, съдържащи само един ензим. Обикновено ензимните препарати трябва да се приемат с храна, но понякога е по-ефективно да се приемат след хранене. Лекарствата, които съдържат ензими, трябва да се съхраняват в хладилник.

Ензимните препарати могат безопасно да се нарекат хранителни добавки (биологично активни добавки). Но все пак не си струва да ги използвате неконтролируемо дълго време. По-добре е да се консултирате с лекар.

Прочетете още: