जेव्हा रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया प्रकट होते तेव्हा प्रतिपिंड आणि प्रतिजन शरीरात संवाद साधतात. तथापि, काही विशिष्ट परिस्थितीत, नंतरचे तथाकथित विशिष्ट बेजबाबदारपणाची स्थिती निर्माण करू शकते - सहिष्णुता. प्रतिपिंड आणि प्रतिजन इम्यूनोलॉजिकल मेमरी तयार करण्यासाठी योगदान देतात. पुढे, दुसऱ्या प्रकारच्या पदार्थांचा विचार करा. लेखात आपण प्रतिजन म्हणजे काय ते शोधू.

सामान्य माहिती

प्रतिजन म्हणजे काय? सोप्या भाषेत सांगायचे तर, हे सहसा परदेशी संयुगे असतात. यामध्ये पॉलिसेकेराइड्स, प्रथिने आणि त्यांचे कॉम्प्लेक्स समाविष्ट आहेत. रासायनिक बदल करून, "संयुग्मित" पदार्थ मिळू शकतात. अशी संयुगे थेट प्राप्तकर्त्याशी संबंधित असलेल्या प्रथिनांच्या आधारे तयार केली जाऊ शकतात. रासायनिक किंवा शारीरिकदृष्ट्या विकृत केलेला ऑटोलॉगस पदार्थ देखील प्रतिजनमध्ये रूपांतरित केला जाऊ शकतो.

व्याख्या

बायोपॉलिमर किंवा त्यांचे सिंथेटिक अॅनालॉग्स जे रोगप्रतिकारक प्रतिसादास कारणीभूत ठरू शकतात ते शरीरात प्रवेश करू शकतात. या संयुगांना प्रतिजन म्हणतात. ते थायमिक इफेक्टर पेशींच्या निर्मितीमध्ये योगदान देतात. प्रतिरक्षा प्रतिक्रियेच्या पार्श्वभूमीच्या विरूद्ध दिसणारे प्रतिपिंड हे प्रतिजन किंवा समान रचना असलेल्या रासायनिक संयुगेसह विशिष्ट प्रकारे संवाद साधू लागतात. जर नंतरचे बचावात्मक प्रतिसाद उत्तेजित करत नसेल तर त्यांना हॅप्टन्स म्हणतात. तेच रोगप्रतिकारक सहिष्णुता भडकवतात. सिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड्समध्ये एक संरक्षणात्मक प्रतिक्रिया निर्माण करण्याची क्षमता असते, जी प्रोटीन प्रतिजन म्हणून कार्य करते. तथापि, त्यांची प्राथमिक आणि अवकाशीय रचना कोणत्याही विशिष्ट प्रथिन संयुगासारखी असणे आवश्यक नाही. या पदार्थांमधील प्रतिजैविक गुणधर्मांच्या प्रकटीकरणातील एक आवश्यक घटक म्हणजे स्थिर अवकाशीय संरचनेची निर्मिती. या संदर्भात, एकल अमीनो आम्ल (होमोपॉलिमर) पासून तयार झालेल्या पॉलिमरमध्ये रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया निर्माण करण्याचे गुणधर्म नसतात. पॉलीपेप्टाइड्समध्ये अँटीजेनिक क्षमता दिसून येते, ज्याच्या निर्मितीमध्ये 2 अमीनो ऍसिड असतात.

संशोधन प्रश्न

प्रतिजन म्हणजे काय? शास्त्रीय इम्युनोलॉजी अशा पदार्थाला प्राणी किंवा जिवाणू उत्पत्तीचा संपूर्ण सेल म्हणतात. तथापि, हे रासायनिक दृष्टिकोनातून खरे नाही. प्रतिजन मूलत: काय आहे हे वर सांगितले आहे. हा एक सेल नाही ज्यामध्ये न्यूक्लिक अॅसिड, प्रथिने, पॉलिसेकेराइड्स मोठ्या प्रमाणात असतात. शुध्द मानवी प्रतिजनांचा वापर रोगप्रतिकारक शक्ती निर्माण करण्यासाठी केला जाऊ शकतो. शिवाय, ते विशिष्ट बायोपॉलिमरसाठी विशिष्ट असेल. वैयक्तिक प्रतिजन म्हणून शुद्ध केलेली रचना लक्षात घेता, त्यांच्या कोणत्याही संयोजनाचे वर्णन वैयक्तिक संयुगांचे कुटुंब म्हणून केले पाहिजे. उत्स्फूर्तपणे एकत्रित केलेल्या विशिष्ट बायोपॉलिमरचा संदर्भ देताना हा शब्द वापरला जाऊ शकतो. व्हायरस किंवा बॅक्टेरियाचे काही प्रतिजन उदाहरण म्हणून काम करू शकतात. तर, साल्मोनेला वंशाच्या ग्राम-नकारात्मक सूक्ष्मजीवांचे फ्लॅगेला, फ्लॅगेलिन पॉलिमराइज्ड आणि मोनोमेरिक दोन्ही स्वरूपात आढळू शकते. दोन्ही प्रकरणांमध्ये, हे प्रतिजन प्रतिपिंडांच्या निर्मितीस प्रवृत्त करू शकते, या वस्तुस्थिती असूनही, याच्या परिस्थिती भिन्न आहेत. विशेषतः, फॅलेजेलिन पॉलिमर थायमस-आश्रित आहे, तर मोनोमर थायमस-आश्रित आहे.

आण्विक वजनाशी संबंध

समान वर्गाच्या पदार्थांची तुलना केल्यावरच ते स्थापित केले जाऊ शकते. उदाहरणार्थ, हे समान प्रकारच्या तृतीयक आणि दुय्यम संरचना असलेल्या विविध प्रथिनांना लागू होते: फायब्रिलर आणि ग्लोब्युलर. अशा परिस्थितीत, अँटीबॉडीज तयार करण्यासाठी पॉलिमरची क्षमता आणि त्याचे आण्विक वजन यांच्यात थेट संबंध स्थापित करणे शक्य आहे. हा नमुना मात्र निरपेक्ष नाही. इतर गोष्टींबरोबरच, ते रासायनिक आणि जैविक दोन्ही संयुगाच्या इतर गुणधर्मांवर अवलंबून असते.

गुणधर्मांच्या प्रकटीकरणाची डिग्री

प्रथिनांच्या प्रतिजैविक वैशिष्ट्यांची तीव्रता, जी सर्वात विस्तृत आणि महत्त्वपूर्ण वर्ग आहे, ज्या दात्याकडून कंपाऊंड प्राप्त केले गेले आहे आणि ज्या प्राप्तकर्त्याला ते प्रशासित केले जाते त्याच्या उत्क्रांती दूरस्थतेच्या डिग्रीवर अवलंबून असेल. त्याच प्रकारचे पदार्थ मूल्यांकनात वापरले गेले तरच ते योग्य होईल. उदाहरणार्थ, जर उंदरांना उंदीर आणि मानवी सीरम अल्ब्युमिनने लसीकरण केले, तर प्रथम प्रतिसाद अधिक स्पष्ट होईल. जर बायोपॉलिमरला क्लीवेजच्या वाढीव संवेदनशीलतेने वैशिष्ट्यीकृत केले असेल, तर त्याचे गुणधर्म एंजाइमॅटिक हायड्रोलिसिसला अधिक प्रतिरोधक असलेल्या पदार्थापेक्षा कमी उच्चारले जातील. तर, सिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड्स किंवा प्रथिने संयुग्म प्रतिजन म्हणून वापरण्याच्या बाबतीत, अनैसर्गिक डी-अमीनो ऍसिड असलेल्या पदार्थाचा प्रतिसाद अधिक स्पष्ट होईल. रोगप्रतिकारक प्रतिसादाच्या प्रकटीकरणातील निर्णायक भूमिका प्राप्तकर्त्याच्या जीनोटाइपला नियुक्त केली जाते.

निर्धारक गट

ते बायोपॉलिमरचे आण्विक क्षेत्र, त्याचे सिंथेटिक अॅनालॉग किंवा संयुग्मित प्रतिजन, जे प्रतिजन-बाइंडिंग बी-लिम्फोसाइट रिसेप्टर्स आणि प्रतिपिंडांद्वारे ओळखले जातात, नियुक्त करतात. रेणूमध्ये सहसा अनेक निर्धारक गट असतात जे त्यांच्या संरचनेत भिन्न असतात. त्यापैकी प्रत्येकाला अनेक वेळा पुनरावृत्ती करता येते. जर संयुगाच्या रेणूमध्ये विशिष्ट रचना असलेला फक्त एकच गट असेल तर त्याच्या विरुद्ध प्रतिपिंडे तयार होणार नाहीत. एकसारखे कॉम्प्लेक्स वाढविण्याच्या प्रक्रियेत, त्यांच्यावरील प्रतिकारशक्ती देखील वाढेल. तथापि, ही प्रक्रिया एका विशिष्ट बिंदूपर्यंत जाईल, त्यानंतर ती कमी होईल आणि नंतर अजिबात पाळली जाणार नाही. निर्धारक गटाचे कार्य पार पाडणार्‍या भिन्न संख्येच्या घटकांसह संयुग्मित प्रतिजन वापरण्याच्या प्रक्रियेत या घटनेची तपासणी करण्यात आली. वाढलेल्या एपिटोप घनतेसह बायोपॉलिमरला रोगप्रतिकारक प्रतिसाद नसणे हे बी-ग्रुप लिम्फोसाइट्सच्या सक्रियकरण यंत्रणेमुळे आहे.

कर्करोग-भ्रूण प्रतिजन

हे सामान्य टिश्यू प्रोटीनच्या प्रकारांपैकी एक आहे, जे निरोगी लोकांमध्ये काही अवयवांच्या पेशींद्वारे थोड्या प्रमाणात तयार केले जाते. CEA त्याच्या रासायनिक संरचनेत कार्बोहायड्रेट आणि प्रथिने यांचे मिश्रण आहे. प्रौढांमध्ये त्याचा उद्देश अज्ञात आहे. तथापि, इंट्रायूटरिन निर्मितीच्या कालावधीत, ते पाचन तंत्राच्या अवयवांद्वारे अत्यंत गहनपणे संश्लेषित केले जाते, तसेच महत्त्वपूर्ण कार्ये पार पाडतात. ते सेल पुनरुत्पादनाच्या उत्तेजनाशी संबंधित आहेत. कर्करोग-भ्रूण प्रतिजन पाचक अवयवांच्या ऊतींमध्ये आढळते, परंतु अगदी कमी प्रमाणात. या ऑनकोमार्करचे नाव अंशतः त्याच्या जैविक स्वरूपाचे वैशिष्ट्य आहे, परंतु बहुतेक भागांमध्ये अद्याप प्रयोगशाळेच्या अभ्यासात मौल्यवान गुणधर्म आहेत. "भ्रूण" हा शब्द जन्मपूर्व काळात विकासादरम्यान शारीरिक कार्यांशी संबंधित आहे, "प्रतिजन" बंधनकारक इम्यूनोकेमिकल पद्धतीचा वापर करून जैविक माध्यमांमध्ये ते ओळखण्याची शक्यता दर्शवते. त्याच वेळी, ते थेट शरीरात कोणतेही गुणधर्म दर्शवत नाही. साधारणपणे, निरोगी शरीरात, CEA ची एकाग्रता खूपच कमी असते. ऑन्कोलॉजिकल प्रक्रियेच्या पार्श्वभूमीवर, त्याची पातळी जोरदारपणे वाढते, त्याऐवजी उच्च दरापर्यंत पोहोचते. या संदर्भात, हे ऑन्कोलॉजिकल पॅथॉलॉजीजचे टिश्यू मार्कर किंवा ट्यूमर मार्कर म्हणून दर्शविले जाते.

CEA पातळी

प्रतिजन विश्लेषणाचा उपयोग विविध घातक निओप्लाझम, मुख्यतः गुदाशय आणि कोलन कर्करोगाच्या निदानासाठी केला जातो. हा अभ्यास पॅथॉलॉजीजच्या सुरुवातीच्या टप्प्यावर, रोगाच्या कोर्सचे निरीक्षण करण्याच्या प्रक्रियेत आणि उपचारात्मक उपायांच्या प्रभावीतेवर लक्ष ठेवण्याच्या प्रक्रियेत केला जातो. कोलन आणि गुदाशयच्या कर्करोगाच्या पार्श्वभूमीवर, चाचणीमध्ये सर्वात जास्त संवेदनशीलता असते. हेच ते प्राथमिक निदानामध्ये वापरण्याची परवानगी देते. संपूर्ण ट्यूमर टिश्यू काढून टाकण्यासाठी ऑपरेशन यशस्वीरित्या पूर्ण झाल्यानंतर, सीईएची एकाग्रता जास्तीत जास्त दोन महिन्यांनंतर सामान्य होते. नियमित चाचण्या नंतर उपचार घेतल्यानंतर रुग्णाच्या स्थितीचे मूल्यांकन करण्यास परवानगी देतात. सीईएच्या उच्च पातळीचे निदान केल्याने पॅथॉलॉजीच्या पुनरावृत्तीचे वेळेवर शोध घेणे शक्य होते. थेरपीच्या पार्श्वभूमीच्या विरूद्ध प्रतिजनच्या सामग्रीमध्ये घट झाल्यामुळे, तज्ञांनी निष्कर्ष काढला की उपचारात्मक प्रभावाची प्रभावीता.

एलिव्हेटेड सीईए सांद्रता: पॅथॉलॉजीजची श्रेणी

तथापि, ट्यूमरसाठी चाचणी पूर्णपणे विशिष्ट मानली जात नाही. अंतर्गत अवयवांच्या विविध रोगांच्या पार्श्वभूमीवर सीईएच्या पातळीत वाढ दिसून येते, ज्यामध्ये दाहक आणि इतर स्वरूप असते. स्वादुपिंड, आतडे, फुफ्फुसे आणि यकृत यांच्या सौम्य पॅथॉलॉजीज असलेल्या 20-50% रुग्णांमध्ये, प्रतिजन एकाग्रता किंचित वाढते. सिरोसिस, क्रॉनिक हेपेटायटीस, अल्सरेटिव्ह कोलायटिस, सिस्टिक फायब्रोसिस, एम्फिसीमा, ब्राँकायटिस, क्रोहन रोग, स्वादुपिंडाचा दाह, न्यूमोनिया, ऑटोइम्यून रोग, क्षयरोगाच्या पार्श्वभूमीवर हेच दिसून येते. याव्यतिरिक्त, पातळीत वाढ एखाद्या रोगामुळे होऊ शकत नाही, परंतु, उदाहरणार्थ, नियमित मद्यपान किंवा धूम्रपान केल्याने.

रक्त संक्रमणाची वैशिष्ट्ये

मुख्य म्हणजे एरिथ्रोसाइट प्रतिजनांची विशिष्टता आणि व्यक्तिमत्व. प्राप्तकर्ता आणि दाता यांचे बायोपॉलिमर विसंगत असल्यास, ते कठोरपणे प्रतिबंधित आहे. अन्यथा, पॅथॉलॉजिकल प्रक्रिया आणि रुग्णाचा मृत्यू देखील अपरिहार्य आहे. इम्युनोजेनेटिक्समध्ये, एरिथ्रोसाइट प्रतिजनांची चाचणी आणि अभ्यास करण्यासाठी पद्धती वापरल्या जातात. यामध्ये, विशेषतः, हेमोलिसिस, पर्जन्य आणि एकत्रित प्रतिक्रियांचा समावेश होतो. एरिथ्रोसाइट जीन्स जटिल बायोपॉलिमर मॅक्रोमोलेक्यूल्स म्हणून सादर केले जातात. ते स्ट्रोमा (शेल) वर जमा होतात आणि संयुगांच्या इतर रेणूंसह एकत्र होतात. प्रत्येक व्यक्तीची वैयक्तिक रासायनिक रचना आणि स्वतःची रचना द्वारे दर्शविले जाते.

प्रतिजन- हे पदार्थ किंवा पदार्थांचे ते प्रकार आहेत जे शरीराच्या अंतर्गत वातावरणात प्रवेश केल्यावर, विशिष्ट ऍन्टीबॉडीज आणि / किंवा रोगप्रतिकारक टी-लिम्फोसाइट्स (आर. एम. खैटोव्ह) च्या निर्मितीच्या रूपात रोगप्रतिकारक प्रतिसाद देण्यास सक्षम असतात.

प्रतिजन (विरोधी - विरुद्ध, जनुक - आनुवंशिकतेचे एक वेगळे एकक) हा शब्द एखाद्या गोष्टीसाठी आहे, ज्याची रचना यजमान जीवाच्या आनुवंशिक माहितीच्या विरोधाभासी आहे. हे नाव पूर्णपणे बरोबर नाही, कारण मॅक्रोऑर्गेनिझमच्या स्वतःच्या रचनांमध्ये देखील प्रतिजैविक गुणधर्म असू शकतात. त्यांना ऑटोएंटीजेन्स म्हणतात. हे लक्षात घेणे अधिक योग्य आहे की प्रतिजन हा एक पदार्थ आहे जो रोगप्रतिकारक पेशींच्या प्रतिजन-ओळखणाऱ्या रिसेप्टर्सला बांधण्यास सक्षम आहे, उदा. प्रतिजैविकता ही प्रतिजनाच्या अंतर्गत गुणधर्मांद्वारे निर्धारित केली जात नाही, तर यजमान जीवाच्या रोगप्रतिकारक प्रणालीच्या पेशींद्वारे ते ओळखण्याच्या (अँटीजेन म्हणून ओळखणे) क्षमतेवर अवलंबून असते, म्हणून इम्युनोजेन हा शब्द अधिक योग्य आहे, म्हणजे जेव्हा ते मॅक्रोऑर्गॅनिझममध्ये प्रवेश करते, तेव्हा हा पदार्थ रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया निर्माण करण्यास सक्षम असतो. विशेषतः, रोगप्रतिकारक प्रणाली विशेष ग्लायकोप्रोटीन्स (अँटीबॉडीज) चे संश्लेषण प्रदान करते जे विशिष्ट इम्युनोजेन्स बांधू शकतात.

रासायनिक संरचनेनुसार, प्रतिजन (इम्युनोजेन्स) प्रथिने, ग्लायकोप्रोटीन्स, लिपोप्रोटीन्स, पॉलिसेकेराइड्स, फॉस्फोलिपिड्स आणि ग्लायकोलिपिड्स असू शकतात. मुख्य स्थिती पुरेसे आण्विक वजन आहे, ज्यामुळे प्रतिजन मॅक्रोमोलेक्यूल्स असतात. अन्यथा, प्रतिरक्षा प्रणाली परदेशी पदार्थात प्रतिजैविक गुणधर्मांची उपस्थिती देखील "तपास" करत नाही. वस्तुस्थिती अशी आहे की लिम्फोसाइट्सच्या सक्रियतेसाठी, तथाकथित प्री-इम्यून प्रतिक्रियांचे प्राथमिक उलगडणे आवश्यक आहे, म्हणजेच, फागोसाइटिक पेशींची क्रिया. नंतरचे अविभाज्य वस्तू किंवा मॅक्रोमोलेक्यूल्स कॅप्चर करतात आणि त्यांचे कॉर्पस्क्युलर (कॉर्पस्कल - कण) पासून इम्युनो-कम्पेटेंट पेशींद्वारे ओळखण्यासाठी सुलभ आण्विक स्वरूपात रूपांतर करतात.

हप्तेन

क्वचित प्रसंगी, कमी आण्विक वजन असलेल्या संयुगांना रोगप्रतिकारक प्रतिसाद देणे शक्य आहे. योग्य आण्विक वजन प्राप्त करण्यासाठी, परदेशी कमी आण्विक वजनाचा पदार्थ यजमान जीवाच्या मॅक्रोमोलेक्युलसह संयुग्मित करणे आवश्यक आहे. वास्तविक, अशा इम्युनोजेनला हॅप्टन (अपूर्ण प्रतिजन) म्हणतात आणि मॅक्रोमोलेक्यूलला वाहक म्हणतात. या घटकांच्या परस्परसंवादाच्या परिणामी, तयार केलेले संपूर्ण कॉम्प्लेक्स ओळखणे शक्य होते, ज्याचे पुरेसे आण्विक वजन आहे. या प्रकरणात, रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया हेप्टेन आणि त्याच्या स्वतःच्या मॅक्रोमोलेक्यूलच्या विरूद्ध निर्देशित केली जाते ज्याने अपूर्ण प्रतिजन बांधले आहे. यामुळे स्वत: ची हानीकारक रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया होऊ शकते, ज्याला स्वयंप्रतिकार म्हणून संबोधले जाते.

रोगजनकांना सामान्यतः अविभाज्य वस्तू (एक जिवाणू पेशी, विषाणू, धूळ कण इ.) म्हणतात, जे जेव्हा ते शरीरात प्रवेश करतात तेव्हा त्यात पॅथॉलॉजिकल बदल होतात. सामान्यतः, रोगजनकात अनेक प्रतिजन असतात. साइटवरून साहित्य

कल्पना करा की एखाद्या रोगजनक जीवाणूने मानवी शरीरावर आक्रमण केले आहे. जिवाणू पेशीमध्ये पृष्ठभागाचे अनेक रेणू असतात जे विविध प्रकारचे कार्य करतात. ते सर्व बॅक्टेरियाच्या जीनोमचे फिनोटाइपिक प्रकटीकरण आहेत, म्हणजेच ते परकेपणाचे वैशिष्ट्य आहेत. परंतु या प्रत्येक पृष्ठभागाच्या संरचनेत प्रतिजैविक गुणधर्म आहेत, कारण केवळ तेच रेणू प्रतिजन म्हणून ओळखले जातात, ज्यावर रोगजनकांच्या आक्रमणाच्या वेळी पूरक प्रतिजन-ओळखणारे रिसेप्टर्स असलेल्या रोगप्रतिकारक पेशी असतात. म्हणून, एखाद्या विशिष्ट रोगजनकाचा प्रतिजैविक स्पेक्ट्रम यजमान जीवाच्या रोगप्रतिकारक प्रणालीच्या सद्य स्थितीद्वारे निर्धारित केला जातो आणि केवळ एका जैविक प्रजातीच्या प्रतिनिधींमध्येच नाही तर ऑन्टोजेनेसिसच्या वेगवेगळ्या कालावधीत एका विशिष्ट जीवामध्ये देखील बदलू शकतो. हे रोगप्रतिकारक प्रतिसादाच्या उच्च व्यक्तिमत्त्वाचे स्पष्टीकरण देते, कारण रोगजनकांच्या विविध संरचनांविरूद्ध निर्देशित केलेली प्रतिकार प्रतिक्रिया तिच्यासाठी तितकीच हानिकारक नसते.

अँटिजेन्स(ग्रीक अँटी-अगेन्स्ट + gennaö तयार करा, उत्पादन करा) - कोणताही पदार्थ जो पॅरेंटरल मार्गाने शरीरात प्रवेश करतो, विशिष्ट प्रतिरक्षाविज्ञान प्रतिक्रिया देतो, विशिष्ट प्रतिपिंडांच्या निर्मितीमध्ये प्रकट होतो. शरीरात प्रतिजनांचा प्रवेश या पदार्थाच्या सहिष्णुतेची स्थिती (इम्यूनोलॉजिकल सहिष्णुता पहा) किंवा या प्रतिजनची संवेदनशीलता वाढणे यासह असू शकते. (ऍलर्जी पहा).

विशिष्ट प्रतिजन हा विशिष्ट आण्विक एकसंध पदार्थ असू शकतो. तथापि, वैयक्तिक पदार्थांचे प्रतिजैविक गुणधर्म देखील प्रकट होतात जर ते जटिल मिश्रण आणि प्रणालींचा भाग असतील. म्हणून, संसर्गजन्य रोगांच्या क्लिनिकमध्ये, प्रयोगशाळा आणि महामारीविज्ञानाच्या अभ्यासामध्ये, "प्रतिजन" हा शब्द बहुतेकदा सूक्ष्मजीव, वनस्पती आणि प्राणी पेशी, ऊतींचे अर्क, जैविक द्रव इत्यादि सारख्या जटिल प्रणालींच्या संबंधात वापरला जातो. या प्रणालींमध्ये समाविष्ट असलेले वैयक्तिक प्रतिजन. "अँटीजेन" हा शब्द बहुतेकदा अशा पदार्थांसाठी वापरला जातो जे पूर्ण वाढ झालेल्या प्रतिजनांप्रमाणे, शरीरात प्रतिपिंडांचे संश्लेषण (पहा) स्वतंत्रपणे उत्तेजित करण्यास सक्षम नसतात, परंतु आधीच तयार झालेल्या प्रतिपिंडांवर विशेषत: प्रतिक्रिया देऊ शकतात. इम्यूनोलॉजीमध्ये, अशा पदार्थांच्या व्याख्येसाठी एक विशेष संज्ञा स्वीकारली जाते - हॅप्टन्स (पहा).

त्यांच्या स्वभावानुसार, प्रतिजन हे नैसर्गिक उत्पत्तीचे किंवा कृत्रिमरित्या संश्लेषित केलेले उच्च-आण्विक पॉलिमर असतात. प्रथिने, पॉलीपेप्टाइड्स, पॉलिसेकेराइड्स आणि बहुधा, उच्च-पॉलिमरिक न्यूक्लिक अॅसिड आणि या पदार्थांच्या जटिल संयुगेमध्ये पूर्ण वाढ झालेल्या प्रतिजनांचे गुणधर्म आहेत.

प्रतिजैविकता केवळ पदार्थांच्या रासायनिक संरचनेच्या वैशिष्ट्यांद्वारे निर्धारित केली जात नाही, तर लसीकरण केलेल्या प्राण्यांच्या प्रजाती आणि त्याच्या अनुवांशिक घटनेवर देखील अवलंबून असते (इम्युनोजेनेटिक्स पहा). हाच पदार्थ, एका प्रजातीच्या प्राण्यांच्या संबंधात प्रतिजैविक नसल्यामुळे, दुसर्या प्रजातीच्या व्यक्तींना प्रशासित केल्यावर विशिष्ट रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया कारणीभूत ठरते. अशाप्रकारे, पॉलिसेकेराइड डेक्सट्रान हे सशांसाठी प्रतिजन नाही आणि जेव्हा एखाद्या व्यक्तीला दिले जाते तेव्हा ते एका इंजेक्शननंतरही विशिष्ट प्रतिपिंडांचे संश्लेषण उत्तेजित करते. शिवाय, त्याच प्रजातींमध्ये, अशा व्यक्ती आहेत ज्या अपवर्तक आहेत (अँटीबॉडीज तयार करत नाहीत) आणि त्याउलट, दिलेल्या प्रतिजनासाठी अत्यंत संवेदनशील आहेत.

जैविक घटना म्हणून प्रतिजैविकता ही सापेक्ष आहे आणि या गुणधर्माच्या प्राप्तीसाठी, या पदार्थास संवेदनशील असलेल्या रोगप्रतिकारक शक्तीच्या अंतर्गत वातावरणात पदार्थाचा प्रवेश आवश्यक आहे.

प्रतिजनांच्या रासायनिक अभ्यासादरम्यान मोठ्या संख्येने तथ्ये प्राप्त झाली असूनही, इम्यूनोलॉजी अद्याप अशा पातळीवर पोहोचली नाही की त्या पदार्थांच्या संरचनेच्या भौतिक-रासायनिक वैशिष्ट्यांची संपूर्ण यादी तयार करणे शक्य होईल. प्रतिजैविक गुणधर्मांच्या उदयाचा आधार. तरीसुद्धा, काही चिन्हे ज्ञात आहेत जी प्रतिजैविक पदार्थांना गैर-अँटीजेनिक पदार्थांपासून वेगळे करतात, उदाहरणार्थ, 10,000 किंवा त्याहून अधिक उच्च आण्विक वजनाने वैशिष्ट्यीकृत केलेले पदार्थ, पूर्ण वाढ झालेल्या प्रतिजनांचे गुणधर्म असतात.

कार्यात्मकपणे सक्रिय प्रथिनांमध्ये सबयुनिट्स असतात - पॉलीपेप्टाइड साखळी एकमेकांना डायसल्फाइड किंवा हायड्रोजन बॉन्डद्वारे एकाच रेणूमध्ये जोडलेल्या असतात. काही प्रकरणांमध्ये या बंधांचे पृथक्करण प्रतिजैविक विशिष्टतेचे उल्लंघन करते. अशा प्रकारे, लैक्टेट डिहायड्रोजनेज (आण्विक वजन 135,000) एन्झाइममध्ये दोन अनुवांशिकदृष्ट्या भिन्न प्रकारचे चार उपघटक असतात. नेटिव्ह एन्झाइमच्या विपरीत, विभक्त पॉलीपेप्टाइड सबयुनिट्स केवळ विशिष्ट ऍन्टीबॉडीजचे संश्लेषण करण्यास सक्षम नसतात, परंतु स्थानिक एन्झाइमच्या विरूद्ध अँटीसेरमसह प्रतिक्रिया देखील करत नाहीत.

पदार्थांच्या आण्विक वजनाच्या वाढीसह प्रतिजैविक क्षमतेचे स्वरूप केवळ प्रथिनेच नव्हे तर पॉलिसेकेराइड्ससाठी देखील वैशिष्ट्यपूर्ण आहे. 10,000 ते 200,000 आण्विक वजन असलेल्या डेक्सट्रान्सच्या विविध तयारींच्या अभ्यासातून असे दिसून आले आहे की कमीतकमी 50,000 आण्विक वजन असलेल्या डेक्सट्रान्समुळे मानवांमध्ये प्रतिपिंड उत्पत्तीला उत्तेजन मिळते. त्याच वेळी, उच्च आण्विक वजन असे मानणे चुकीचे ठरेल. प्रतिजनाचा अनिवार्य गुणधर्म आहे. तर, सल्फोनेटेड पॉलिस्टीरिन - उच्च आण्विक वजन पॉलिमर - मध्ये प्रतिजैविकता नसते. न्यूक्लिक अॅसिड, त्यांचे आण्विक वजन जास्त असूनही, प्रथिनांपेक्षा खूपच कमकुवत प्रतिजन असतात. सीरम अल्ब्युमिन आणि हिमोग्लोबिनमध्ये समान आण्विक वजन (सुमारे 70,000) असते, परंतु हिमोग्लोबिनमध्ये ऍन्टीबॉडीज तयार करण्याची क्षमता अल्ब्युमिनच्या तुलनेत खूपच कमी असते.

उपरोक्त एक स्पष्ट अपवाद म्हणजे प्रतिजैविक पदार्थ आहेत, जे तुलनेने कमी आण्विक वजनाने दर्शविले जातात: ग्लुकागन, स्वादुपिंड संप्रेरक (आण्विक वजन 3800) आणि इतर, ज्याचा प्रतिजैविक प्रभाव सहायक घटकांसह लसीकरण दरम्यान प्रकट होतो (पहा). शिवाय, 4000 आणि 1200 आण्विक वजन असलेल्या सिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड्समध्ये रोगप्रतिकारक गुणधर्म असू शकतात.

रेणूच्या आकाराव्यतिरिक्त, पदार्थाची प्रतिजैविकता त्याच्या इतर अनेक गुणधर्मांद्वारे देखील निर्धारित केली जाते. प्रतिजनांच्या आवश्यक गुणधर्मांपैकी एक म्हणजे त्याच्या घटक निर्धारक गटांच्या संरचनेची कडकपणा मानली जाते. अशा प्रकारे, जिलेटिन, जे एक कमकुवत प्रतिजैनिक प्रथिने आहे जे गरम करून विकृत केले जाते, त्याची अंतर्गत रचना निश्चित नसते; त्यात भरपूर ग्लाइसिन आहे, ज्यामध्ये α-स्थितीत साइड ग्रुप नाहीत, ज्यामुळे रेखांशाच्या दिशेने फिरणे शक्य होते. तथापि, रासायनिक गट जिलेटिन रेणूमध्ये समाविष्ट केले गेले, जे त्याच्या संरचनेची कडकपणा वाढवतात (टायरोसिन, ट्रिप्टोफॅन, फेनिलॅलानिन), तर ते तुलनेने मजबूत प्रतिजनमध्ये रूपांतरित होईल. सिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड्सच्या प्रतिजैविक गुणधर्मांच्या अभ्यासात समान डेटा प्राप्त झाला. Pyranose किंवा furanose rings polysaccharide antigens मधील रेणूंची कडकपणा वाढवू शकतात.

कृत्रिम पॉलीपेप्टाइड्सच्या अभ्यासामुळे पदार्थांच्या प्रतिजैविक गुणधर्मांच्या प्रकटीकरणामध्ये विशिष्ट अमीनो ऍसिडची भूमिका स्थापित करणे शक्य झाले. पॉलीपेप्टाइड्स glu58-, tyr4-, glu57-, lys38-, ala5- यांची तुलना करताना, असे दिसून आले की टायरोसिन प्रमाणे अॅलानाइन, पॉलीपेप्टाइडचे इम्युनोजेनिक गुणधर्म वाढवते. पॉलीपेप्टाइडच्या प्रतिजैविकतेवर ग्लूटामिक ऍसिडच्या प्रभावामध्ये कमी प्रमाणात टायरोसिन त्याच्या रचनामध्ये प्रवेश केल्यानंतर स्थापित केले गेले.

प्रतिजैविकतेच्या प्रकटीकरणासाठी चार्ज केलेल्या गटांच्या महत्त्वाचा प्रश्न कमी स्पष्ट आहे. काही संशोधकांच्या मते, पॉलीपेप्टाइड्सची प्रतिजैविक क्रिया सुनिश्चित करण्यासाठी NH 3 + -समूह आवश्यक आहेत. तथापि, इतर संशोधकांचा असा विश्वास आहे की सिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड्समध्ये ज्यामध्ये डीमिनेशन नंतर चार्ज केलेले गट नसतात, प्रतिपिंड संश्लेषण प्रेरित करण्याची क्षमता केवळ जतन केली जात नाही तर ती वाढविली जाते.

शरीरात चयापचय प्रक्रिया पार पाडण्याची त्यांची क्षमता ही प्रतिजनांची मालमत्ता आहे. या संदर्भात, पदार्थाची प्रतिजैविकता निर्धारित करण्यात अमीनो ऍसिडच्या ऑप्टिकल आयसोमेरिझमच्या भूमिकेवरील डेटा स्वारस्यपूर्ण आहे. असे दिसून आले की, एल-अमीनो ऍसिडपासून बनविलेले पॉलीपेप्टाइड्स अँटीबॉडी उत्पत्तीचे सक्रिय उत्तेजक असतात, तर डी-अमीनो ऍसिडचे पॉलीपेप्टाइड्स जेव्हा ते लहान डोसमध्ये दिले जातात तेव्हाच ऍन्टीबॉडीज तयार करण्यास सक्षम असतात. उच्च डोसमध्ये, डी-पॉलीपेप्टाइड्स सहिष्णुता निर्माण करतात.

पदार्थांची प्रतिजैविक क्रिया, आणि विशेषत: प्रतिपिंड संश्लेषण प्रेरित करण्याची त्यांची क्षमता, जर लसीकरण करण्यात आलेला प्राणी पदार्थाच्या स्त्रोताव्यतिरिक्त इतर प्रजातीशी संबंधित असेल तर सर्वात जास्त स्पष्ट होतो. हे सामान्यतः मान्य केले जाते की प्रथिनांची प्रतिजैविकता जास्त असते, लसीकरण केलेले प्राणी जितके जास्त दूरचे वर्गीकरण गटाशी संबंधित असतात.

रक्तातील प्रथिने आणि कर्बोदकांमधे आणि अंतर्गत अवयव सामान्यत: ज्या जीवामध्ये ते संश्लेषित केले जातात त्यांच्यासाठी प्रतिजैनिक नसतात आणि त्याच वेळी त्याच प्रजातीच्या इतर व्यक्तींसाठी प्रतिजैविक नसतात. हा नमुना तथाकथित लागू होत नाही. ट्रान्स-बॅरियर ऑर्गन्स, म्हणजे, रक्तप्रवाहापासून विशेष अडथळ्यांद्वारे वेगळे केलेले अवयव (रक्त-मेंदू अडथळा, रक्त-वृषणासंबंधी अडथळा, इ.), ज्यांचे प्रथिने सामान्यतः रक्तप्रवाहात प्रवेश करत नाहीत आणि त्यांच्या स्वतःच्या शरीरासाठी प्रतिजन असतात. या अवयवांमध्ये मेंदू, भिंग, पॅराथायरॉईड ग्रंथी आणि वृषण यांचा समावेश होतो.

स्वतःच्या प्रथिनांना सहनशीलता (दिलेल्या प्रतिजनासाठी शरीराची रोगप्रतिकारक अक्रियाशीलता) रोगप्रतिकार शक्तीच्या क्लोनल सिलेक्शन सिद्धांताच्या दृष्टिकोनातून चांगले स्पष्ट केले आहे. या सिद्धांताच्या मुख्य तरतुदींपैकी एक म्हणते की शरीराच्या स्वतःच्या प्रथिनांची "ओळख" आणि त्यांना सहनशीलता हे लिम्फॉइड पेशींच्या सर्व क्लोनच्या विकासाच्या भ्रूण कालावधीत निर्मूलनाशी संबंधित आहे जे दिलेल्या जीवाच्या प्रतिजन विरूद्ध प्रतिक्रिया देऊ शकतात. . या सिद्धांताच्या दृष्टिकोनातून, प्रतिजन हे अशा पदार्थांद्वारे दर्शविले जातात ज्यात परकीय अनुवांशिक माहितीची चिन्हे असतात. म्हणून, एखाद्या पदार्थाचे प्रतिजैविक गुणधर्म दर्शविण्यासाठी, ते लसीकरण केलेल्या व्यक्तीच्या ऊतींच्या प्रतिजनापेक्षा वेगळे असणे आवश्यक आहे. हे सूचित करते की पदार्थाची प्रतिजैविकता देखील त्याच्या विशिष्टतेवर अवलंबून असते.

जटिल प्रतिजनांच्या पद्धतीचा वापर करून, म्हणजे, रेणूमध्ये एक प्रतिजन ज्याचे विशिष्ट रसायन कृत्रिमरित्या सादर केले जाते. गटबद्धता, असे आढळून आले की जटिल प्रतिजनांची प्रतिजैविक विशिष्टता संपूर्ण मॅक्रोमोलेक्युलद्वारे नाही तर या गटाच्या गुणधर्मांद्वारे निर्धारित केली जाते - निर्धारक गट. असे दिसून आले की प्रतिजनांची विशिष्टता केवळ निर्धारक गटाच्या रासायनिक रचनेद्वारेच नव्हे तर प्रतिजनमधील त्याच्या स्थानाद्वारे तसेच त्यातील अणूंची अवकाशीय व्यवस्था आणि त्यांच्याशी संबंधित त्यांच्या स्टिरिओसोमेरिझमद्वारे देखील निर्धारित केली जाते.

नैसर्गिक प्रथिनांमध्ये, प्रतिजैविक विशिष्टता देखील त्याच्या रेणूच्या एका लहान भागाद्वारे निर्धारित केली जाते. हे स्थापित केले गेले आहे की रेशीम फायब्रोइनच्या विरूद्ध प्रतिपिंडांच्या निर्मितीची प्रतिक्रिया केवळ 600-1000 आण्विक वजन असलेल्या रेशीम हायड्रोलिसिस उत्पादनांद्वारे विशेषतः दडपली जाऊ शकते आणि अशा दडपशाहीमध्ये सर्वात प्रभावी म्हणजे 12 अमीनो ऍसिडच्या लांबीच्या ग्लायसिलालॅनिन साखळ्या आहेत. (आण्विक वजन 900). octapeptides पैकी, gly-/gly3-ala3-/tyr- सुमारे 600 च्या आण्विक वजनासह, जो विशिष्ट प्रतिजैनिक निर्धारकाचा मुख्य भाग आहे, सर्वात प्रभावी ठरला. इतर संशोधकांच्या मते, डेक्सट्रान, सिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड्स (पॉलिलानाइन, पॉलीलिसिन), मायोग्लोबिनची प्रतिजैविक विशिष्टता 350-990 च्या श्रेणीतील आण्विक वजन असलेल्या लहान प्रतिक्रियाशील साइटवर अवलंबून असते.

एमिनो ऍसिड अवशेषांच्या ज्ञात अनुक्रमासह प्रथिनांच्या प्रतिजैविक गुणधर्मांची तुलना केल्याने हे स्थापित करणे शक्य झाले की प्रथिनांच्या प्राथमिक संरचनेत किमान बदल नवीन प्रतिजैविक विशिष्टतेच्या उदयास पुरेसे आहेत. अशाप्रकारे, काही प्राण्यांमध्ये (डुक्कर, गुरेढोरे, मेंढ्या, घोडे) इंसुलिनमधील प्रतिजैविक फरक पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या केवळ तीन विभागांमध्ये अमीनो ऍसिड अवशेषांच्या प्रतिस्थापनामुळे आहेत. मानवी इम्युनोग्लोब्युलिन रेणूंचे अनुवांशिक रूपे प्रकाश साखळींच्या 189 व्या स्थानावर केवळ एका अमीनो ऍसिडच्या अवशेषांद्वारे एकमेकांपासून भिन्न असतात, परंतु त्यांच्यासाठी प्रतिजन म्हणून वेगळे होण्यासाठी हे पुरेसे आहे.

सिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड्सच्या प्रतिजैविक विशिष्टतेच्या विश्लेषणात पुढे असे दिसून आले की त्यांची विशिष्टता अंतिम गटांच्या स्वरूपाद्वारे मोठ्या प्रमाणात निर्धारित केली जाते. तथापि, बर्‍याच प्रकरणांमध्ये पॉलीपेप्टाइड्समधील क्रॉस प्रतिक्रियांचे अस्तित्व लक्षात घेणे शक्य होते, ज्याचे शेवटचे गट एकमेकांपासून भिन्न होते. जसे हे आढळून आले की, अशा क्रॉस-रिअॅक्शन्स इतर पोझिशन्समध्ये सामान्य अमीनो ऍसिडच्या उपस्थितीमुळे होते. त्यानंतरच्या प्रयोगांमध्ये, असे आढळून आले की अँटीबॉडीज संपूर्ण पाच-अमीनो ऍसिड पॉलीपेप्टाइडच्या विरूद्ध निर्देशित केले जाऊ शकतात. कार्बोहायड्रेट हॅप्टन्सच्या प्रयोगांमध्ये देखील असेच परिणाम प्राप्त झाले. येथे, शेवटच्या गटातील प्रतिजनच्या विशिष्टतेवर अग्रगण्य प्रभाव देखील प्रकट झाला आणि हे देखील दर्शविले गेले की प्रतिपिंडे संपूर्ण हॅप्टेनच्या विरूद्ध निर्देशित केले जाऊ शकतात. दिलेल्या प्रतिपिंडावर प्रतिक्रिया देणारे आणि त्यामुळे प्रतिजनाची विशिष्टता निश्चित करणारे सर्वात मोठे गट हे हेक्सासॅकेराइड्स आहेत.

अशाप्रकारे, नैसर्गिक प्रथिने आणि पॉलिसेकेराइड्समध्ये, पॉलीपेप्टाइड साखळीतील एमिनो अॅसिड आणि पॉलिसेकेराइडमधील मोनोसाकेराइड्स, विशेषत: त्यांच्या टर्मिनल अमीनो अॅसिड किंवा मोनोसॅकराइड्सच्या रचना आणि अनुक्रमानुसार अँटीजेनिक विशिष्टता निर्धारित केली जाते.

ज्ञात आहे की, प्रथिने रेणूची दुय्यम आणि शेवटी तृतीयक रचना अमीनो ऍसिडच्या अनुक्रमाने निर्धारित केली जाते. दुसरीकडे, प्रोटीन रेणूची प्रतिजैविक विशिष्टता मुख्यत्वे त्याच्या पृष्ठभागावर असलेल्या गटांद्वारे निर्धारित केली जाते. म्हणून, असा युक्तिवाद केला जाऊ शकतो की प्रथिनेची प्रतिजैविक विशिष्टता त्याच्या दुय्यम आणि शक्यतो तृतीयक संरचनेवर देखील अवलंबून असते. याव्यतिरिक्त, लैक्टेट डिहायड्रोजनेजच्या प्रतिजैविक गुणधर्मांचा अभ्यास करण्याच्या वरील परिणामांवरून असे दिसून येते की उपयुनिट्स असलेल्या उच्च आण्विक वजनाच्या प्रथिनांची प्रतिजैविक विशिष्टता त्यांच्या चतुर्थांश संरचनेद्वारे देखील निर्धारित केली जाऊ शकते.

प्रथिने रेणूच्या पृष्ठभागावर तयार होणारे प्रतिजैविक निर्धारक आकार, आकार, संख्या आणि या निर्धारकांमध्ये समाविष्ट असलेल्या अमीनो ऍसिडच्या संचामध्ये भिन्न असू शकतात. परिणामी, अगदी शुद्ध स्फटिकासारखे प्रथिने तयार करून लसीकरणादरम्यान, शरीरात विविध प्रकारचे प्रतिपिंडे तयार होतात, त्यांच्या विशिष्टतेमध्ये विषम असतात. रेणूंच्या आकारानुसार वेगवेगळ्या प्रथिनांसाठी रेणूमधील प्रतिजैनिक निर्धारकांची संख्या (अँटीजेन व्हॅलेन्स) बदलते: अंड्यातील अल्ब्युमिन रेणूमधील 5 ते (आण्विक वजन 40,500) थायरोग्लोबुलिन रेणूमध्ये 40 पर्यंत (आण्विक वजन 650,000). तथापि, प्रतिजनांचे व्हॅलेन्स आणि आण्विक वजन यांच्यात थेट संबंध नाही.

एखाद्या पदार्थाचे प्रतिजैविक गुणधर्म ठरवण्यासाठी प्रतिजैनिक निर्धारक आणि उर्वरित रेणू यांच्या परस्परसंवादाचे स्वरूप अद्याप पूर्णपणे उघड झालेले नाही. तथापि, संचित तथ्ये सूचित करतात की शरीराच्या रोगप्रतिकारक प्रतिक्रियांचे उत्तेजन प्रतिजन रेणूंच्या प्रतिक्रियाशील गटांद्वारे केले जाते जे त्याची विशिष्टता निर्धारित करतात, म्हणजेच निर्धारक गट.

नैसर्गिक प्रतिजनांच्या विशिष्टतेबद्दल बोलणे, ते प्रामुख्याने त्यांच्या प्रजाती विशिष्टतेचा अर्थ लावतात. खरंच, या प्रजातीच्या व्यक्तींसाठी, प्रतिजैविक विशिष्टता अंतर्निहित आहे, जी सजीवांच्या इतर प्रजातींशी संबंधित असलेल्या व्यक्तींचे वैशिष्ट्य नाही. तथापि, एखाद्याने असा विचार करू नये की प्रतिजैविक प्रजातींच्या विशिष्टतेसाठी काही पदार्थ विशेषतः "जबाबदार" आहेत. साहजिकच, शरीरात समाविष्ट नसलेल्या बहुतेक पदार्थांमध्ये अशी प्रजाती विशिष्टता असते.

सजीवांच्या सर्व प्रजाती त्यांच्या प्रजाती-विशिष्ट प्रतिजनांमध्ये एकमेकांपासून स्पष्टपणे भिन्न असल्या तरी, या फरकाची डिग्री समान असू शकत नाही. जवळून संबंधित प्रजाती बर्‍यापैकी समान प्रजाती-विशिष्ट प्रतिजनांच्या उपस्थितीद्वारे वैशिष्ट्यीकृत आहेत. एकमेकांपासून दूर असलेल्या प्रजातींमध्ये देखील तीव्रपणे भिन्न प्रजाती-विशिष्ट प्रतिजन असतात. या घटनेच्या आधारे, एक स्वतंत्र जैविक दिशा विकसित झाली आहे - इम्युनोसिस्टमॅटिक्स, जी जटिल वर्गीकरण समस्या आणि विविध प्रकारचे सूक्ष्मजीव, वनस्पती आणि प्राणी यांच्या उत्क्रांती संबंधांच्या समस्यांचे निराकरण करण्यासाठी प्रतिजैविक विश्लेषणाची पद्धत वापरते.

आमच्या शतकाच्या सुरूवातीस, हे स्थापित केले गेले होते की एकाच प्रजातीच्या वेगवेगळ्या व्यक्तींचे गट प्रतिजनांच्या सामग्रीमध्ये एकमेकांपासून भिन्न असू शकतात, जे नंतर आयसोएंटीजेन्स म्हणून ओळखले जाऊ लागले. सर्व अभ्यासलेल्या प्राण्यांच्या पेशींमध्ये आयसोएंटीजेन्स आढळून आले. तथापि, त्यांचा पुरेसा अभ्यास केवळ मानवांमध्येच केला गेला आहे. हे दिसून आले की मानवी पेशींची आयसोएंटिजेनिक रचना अत्यंत गुंतागुंतीची आहे. एकट्या मानवी एरिथ्रोसाइट्समध्ये सुमारे 100 प्रतिजनांसह 15 पेक्षा जास्त आयसो-एंटीजन प्रणाली ओळखल्या गेल्या आहेत. (रक्त प्रकार पहा). ज्याप्रमाणे रक्त संक्रमणाच्या सरावाने एरिथ्रोसाइट्सच्या प्रतिजैविक संरचनेचे वर्णन करण्यासाठी अभ्यास विकसित करणे आवश्यक होते, त्याचप्रमाणे आज टिश्यू आणि अवयव प्रत्यारोपणामध्ये चिकित्सकांच्या वाढत्या स्वारस्यामुळे त्यांच्या प्रतिजैविक रचनेचा सखोल अभ्यास केला गेला आहे. शरीराच्या इतर पेशी. असे आढळून आले की प्रत्यारोपित अवयवाच्या विरूद्ध प्राप्तकर्त्याची प्रतिक्रिया निर्धारित करणारे बहुतेक प्रतिजन ल्यूकोसाइट्समध्ये असतात. म्हणून, या रक्त पेशींमध्ये असलेल्या प्रतिजनांच्या अभ्यासावर विशेष लक्ष दिले गेले. विविध संशोधकांनी विविध प्रकारच्या ल्युकोसाइट प्रतिजनांचे वर्णन केले आहे. या सर्व प्रतिजनांची एकमेकांशी तुलना करताना, असे दिसून आले की त्यापैकी बहुतेक एचएल-ए नावाच्या एकाच प्रणालीशी संबंधित आहेत. या प्रणालीव्यतिरिक्त, HL-A प्रणालीपासून अनुवांशिकदृष्ट्या स्वतंत्र असलेल्या ल्युकोसाइट प्रतिजनांची आणखी एक प्रणाली ओळखली गेली आहे - गट 5 प्रणाली. जसे आढळून आले की, प्रतिजन 9 च्या संभाव्य अपवादासह, दोन्ही प्रणालींचे सर्व प्रतिजन, अनेक alleles द्वारे दर्शविले जातात (पहा). हे देखील दर्शविले गेले की हे प्रतिजन ल्यूकोसाइट्स व्यतिरिक्त, अनेक मानवी अवयव आणि ऊतींच्या पेशींमध्ये आहेत, जे विशेषतः क्लिनिकमध्ये अवयव प्रत्यारोपणासाठी दाता आणि प्राप्तकर्त्यांच्या निवडीसाठी महत्वाचे आहे (प्रतिकारक विसंगतता पहा).

एरिथ्रोसाइट्स आणि ल्यूकोसाइट्सच्या वैशिष्ट्यपूर्ण आयसोएंटीजेन्स व्यतिरिक्त, प्लेटलेट्स, लिम्फोसाइट्स, ग्रॅन्युलोसाइट्स, रक्त सीरम इत्यादींमध्ये अंतर्भूत असलेल्या आयसोएंटीजेन्स आढळले. म्हणून, "सामान्य" आयसोएंटीजेन्स व्यतिरिक्त, स्पष्टपणे अवयव-विशिष्ट आइसोएंटीजेन्स आहेत. प्रचंड सैद्धांतिक आणि व्यावहारिक (अवयव प्रत्यारोपणात) महत्त्व असलेला आणि त्याच वेळी अपवादात्मक गुंतागुंतीचा असलेला हा प्रश्न सध्या फारसा विकसित झालेला नाही.

अगदी I. I. मेकनिकोव्हला देखील असे आढळून आले की काही अवयवांच्या किंवा ऊतींच्या पेशी, तथाकथित सायटोटॉक्सिनच्या विरूद्ध निर्देशित रोगप्रतिकारक सेरा मिळवणे शक्य आहे. या शोधाने प्रतिजैविक अवयव (ऊती) विशिष्टतेच्या सिद्धांताचा आधार घेतला. अवयव-विशिष्ट प्रतिजनांचे अस्तित्व जवळजवळ सर्व अवयवांमध्ये दर्शविले गेले आहे. डेटा प्राप्त झाला की अनेक अवयवांमध्ये दोन प्रकारचे अवयव-विशिष्ट प्रतिजन असतात जे वेगवेगळ्या प्रजातींच्या सजीवांच्या प्रतिनिधींच्या एकाच नावाच्या अवयवांमध्ये आढळतात आणि प्रतिजन जे केवळ या प्रजातीच्या प्रतिनिधींच्या अवयवांचे वैशिष्ट्य दर्शवतात.

सध्या, बहुतेक अवयवांसाठी (यकृत, मूत्रपिंड, डोळ्याची लेन्स इ.) प्रामुख्याने पाण्यात विरघळणारे अवयव-विशिष्ट प्रतिजन, जे प्रथिनांच्या कमी-अधिक जटिल प्रणाली आहेत, अभ्यासले गेले आहेत. अवयव-विशिष्ट प्रतिजनांबद्दल जे अर्कांमध्ये जात नाहीत, त्यांच्याबद्दल फक्त काही खंडित डेटा आहेत. अलीकडे, मूत्रपिंड, यकृत, प्लीहा, हृदयासाठी सामान्य असलेले प्रतिजन आढळले आहेत, परंतु रक्ताच्या सीरममध्ये अनुपस्थित आहेत. काही संशोधक त्यांना एका नवीन गटात वेगळे करतात - इंटरऑर्गन प्रतिजन.

वर्णित प्रतिजनांचा समूह काही संशोधकांनी पृथक केलेल्या तथाकथित ऑर्गनॉइड प्रतिजनांनी जोडलेला आहे, जो पेशी केंद्रक, माइटोकॉन्ड्रिया, राइबोसोम इत्यादींच्या प्रतिजैविक विशिष्टतेचे वैशिष्ट्य आहे.

अलिकडच्या वर्षांत, जीवांच्या वैशिष्ट्यपूर्ण प्रतिजनांचे अस्तित्व, त्यांचे अवयव किंवा ऊतक, जे वैयक्तिक विकासाच्या विशिष्ट टप्प्यावर आहेत, स्थापित केले गेले आहेत. या प्रतिजनांना स्टेज-विशिष्ट प्रतिजन म्हणतात.

पॅथॉलॉजीसाठी, पॅथॉलॉजिकल प्रक्रियेच्या परिणामी उद्भवलेल्या तथाकथित पॅथॉलॉजिकल प्रतिजनांचा शोध आवश्यक होता. यामध्ये "कर्करोग", "बर्न", "रेडिएशन" आणि पॅथॉलॉजिकल बदललेल्या ऊतकांमध्ये तयार होणारे इतर प्रतिजन समाविष्ट आहेत. विषाणूंद्वारे प्रेरित ट्यूमर पेशींमध्ये नवीन प्रतिजन (प्रत्यारोपण, पूरक-फिक्सिंग आणि पृष्ठभाग) उदयास सिद्ध झाले आहे.

पेशी आणि ऊतक पदार्थांची प्रतिजैविक विशिष्टता त्यांच्या रचना, कार्य आणि शारीरिक स्थितीची आवश्यक वैशिष्ट्ये प्रतिबिंबित करते. पदार्थांच्या प्रतिजैविक क्रियेच्या कारणांचा शोध, त्यांच्या गुणधर्मांचे विश्लेषण, पदार्थांच्या प्रतिजैविक विशिष्टतेच्या रासायनिक पायाचे स्पष्टीकरण - हे सर्व मुद्दे आधुनिक इम्यूनोकेमिस्ट्रीच्या मुख्य समस्यांपैकी एक आहेत. त्याच वेळी, सध्याच्या काळात नैसर्गिक प्रतिजनांच्या गुणधर्मांचा अभ्यास इम्युनोकेमिस्ट्रीच्या योग्य आणि संसर्गजन्य रोगप्रतिकारकशास्त्राच्या व्याप्तीपुरता मर्यादित नाही आणि सामान्य जैविक महत्त्वाच्या अनेक समस्यांचे निराकरण करते आणि विशेषतः, उत्क्रांतीच्या प्रश्नांचे निराकरण करते. प्राणी आणि वनस्पती जग.

विषाणू, जीवाणू, पेशी आणि बहुपेशीय जीवांच्या ऊतींच्या प्रतिजैविक गुणधर्मांच्या विश्लेषणाने त्यांच्या प्रतिजैविक संरचनेची अपवादात्मक जटिलता दर्शविली. व्यक्तींच्या गटातील किंवा एकाच प्रजातीच्या (प्रजाती, बॅक्टेरियाचे समूह प्रतिजन, आयसोअँटिजेन्स) च्या वैशिष्ट्यपूर्ण प्रतिजनांसह, प्राण्यांच्या ऊतींमध्ये प्रतिजन असतात जे इतर प्रजातींच्या प्रतिनिधींमध्ये कमी-अधिक प्रमाणात वितरीत केले जातात. हे तथ्य प्रस्थापित करणे महत्त्वाचे होते की, एका मर्यादेपर्यंत, सामान्य प्रतिजन, फोर्समन प्रतिजनांसारख्या विषम प्रतिजनांचा अपवाद वगळता, ते ज्या प्रजातींमध्ये आढळतात त्यांच्यातील वंशावळीचे संबंध प्रतिबिंबित करतात.

शरीरातील विविध ऊतक त्यांच्या प्रतिजनांच्या आंतर-जाती समानतेच्या प्रमाणात भिन्न असतात. रक्तातील सीरम, यकृत, प्लीहा आणि इतर काही अंतर्गत अवयवांमध्ये प्रामुख्याने विशिष्ट प्रजातींच्या विशिष्टतेसह प्रतिजन असतात. याउलट, स्नायू, अंडकोष, मेंदू, लेन्सचे प्रतिजन त्यांच्या विशिष्टतेमध्ये विविध सस्तन प्राण्यांच्या प्रजातींच्या प्रतिनिधींमध्ये आणि संपूर्ण पृष्ठवंशीयांमध्ये समरूप अवयव आणि ऊतींच्या प्रतिजनांपेक्षा त्यांच्या विशिष्टतेमध्ये थोडे वेगळे असतात. हे समान कार्य करणार्‍या संबंधित प्रथिनांच्या रासायनिक रचना आणि गुणधर्मांच्या समानतेमुळे आहे. अर्थात, उत्क्रांतीच्या प्रक्रियेत, काही टप्प्यावर, महत्वाची कार्ये करण्यासाठी अशा प्रथिनांच्या संरचनेचे अपवादात्मकपणे पूर्ण रूपांतर प्राप्त केले गेले, परिणामी या पत्रव्यवहाराचे उल्लंघन करणारे सर्व नंतरचे उत्परिवर्तन नैसर्गिक निवडीद्वारे काढून टाकले गेले. नियमानुसार, असे सामान्य प्रतिजन म्हणजे अत्यंत कमकुवत प्रतिजैविकता (हिमोग्लोबिन, इन्सुलिन, कार्बोमिल सिंथेटेस) किंवा शरीराच्या लिम्फॉइड प्रणाली (क्रिस्टलाइन लेन्स प्रथिने) पासून शारीरिकदृष्ट्या विलग केलेले ऊतकांचे प्रथिने असतात.

अत्यंत संघटित प्राण्यांचे आणि विशेषतः मानवांचे काही प्रतिजन शरीराच्या अंतर्गत वातावरणाची अनुवांशिक स्थिरता राखण्यासाठी संरक्षणात्मक कार्य करतात. हे स्थापित केले गेले आहे की AB0 प्रणालीचे प्रतिजन (रक्त गट पहा) केवळ ऊतींमध्येच नाही तर जैविक द्रवपदार्थ आणि रहस्यांमध्ये पाण्यात विरघळणाऱ्या प्रतिजनांच्या स्वरूपात देखील असतात. प्रतिजनांच्या स्रावाच्या घटनेचे संभाव्य महत्त्व स्पष्ट करताना, पी. एन. कोस्याकोव्ह यांनी सुचवले की लाळेतील AB0 प्रतिजन आणि वरच्या गॅस्ट्रोइंटेस्टाइनल ट्रॅक्टमध्ये संरक्षणात्मक भूमिका बजावते, अन्नामध्ये असलेले प्राणी किंवा वनस्पती हेमॅग्लुटिनिन (लेक्टिन्स) निष्प्रभावी करते. सेमिनल फ्लुइडचे गट प्रतिजन हे गर्भाधानाच्या वेळी स्त्रीच्या जननेंद्रियामध्ये असलेल्या आयसोअँटीबॉडीजच्या संपर्कात येण्यापासून पुरुष जंतू पेशींचे संरक्षण करतात.

माता जीव आणि गर्भाच्या समूह विसंगततेच्या घटनेत, नंतरचे आयसोएंटीजेन्स (एबी0 सिस्टम्स, इ.), अम्नीओटिक द्रवपदार्थ, अम्निअन आणि कोरिओनमध्ये असल्याने, एक संरक्षणात्मक भूमिका बजावतात, आईच्या ऍन्टीबॉडीजना बांधतात जे प्लेसेंटामध्ये प्रवेश करतात. , आणि त्यांना गर्भाच्या ऊतींमध्ये "प्रवेश" न करणे.

अलिकडच्या वर्षांत, काही संशोधकांनी भ्रूणजननातील प्रतिजनांच्या संभाव्य मॉर्फोजेनेटिक भूमिकेवर एक भूमिका मांडली आहे (भ्रूणजननाचे इम्युनोलॉजी पहा).

प्रतिजनांचे जैविक महत्त्व निश्चितपणे वर चर्चा केलेल्या घटनांमधील त्यांच्या सहभागापुरते मर्यादित नाही. उदाहरणार्थ, रक्तातील आयसोएंटीजेन्स आणि विशिष्ट प्रकारच्या रोगांनुसार या प्रतिजनांनुसार भिन्न व्यक्तींची पूर्वस्थिती यांच्यातील संबंधाचा प्रश्न अलीकडेच गहनपणे अभ्यासला गेला आहे.

संदर्भग्रंथ:इम्यूनोलॉजीचे स्थानिक मुद्दे, एड. एल.ए. झिलबर आणि पी.ए. वर्शिलोवा, पी. 312, एम. 1964, ग्रंथसंग्रह; बॉयड डब्ल्यू. इम्युनोलॉजीची मूलभूत तत्त्वे, ट्रान्स. इंग्रजीतून, एम., 1969, ग्रंथसूची; G आणि γ-ρο in आणि c F. इम्युनोकेमिस्ट्री आणि ऍन्टीबॉडीजचे बायोसिंथेसिस, इंग्रजीसह लेन. इंग्रजीतून, एम., 1969, ग्रंथसूची; झिलबर जी. A. आणि Abelev G. I. कॅन्सरचे विषाणूशास्त्र आणि इम्युनोलॉजी, एम., 1962, ग्रंथसंग्रह; कोस्याकोव्ह पी. एन. आयसोएंटीजेन्स आणि आयसोएंटीबॉडीजचे इम्युनोलॉजी, एम., 1965, ग्रंथसंग्रह; पेट्रोव्ह आर.व्ही. तीव्र विकिरण इजा, एम., 1962, ग्रंथसंग्रह.; तुमनोव ए.के. सीरम रक्त प्रणाली, एम., 1968, ग्रंथसंग्रह; Efroimson V. P. इंट्रोडक्शन टू मेडिकल जेनेटिक्स, M., 1968, bibliogr.; अँडरसन बी. प्रतिरक्षाक्षम पेशी आणि प्रतिजन, स्टॉकहोम, 1972, ग्रंथसंग्रह.; सूक्ष्मजीव प्रतिजनांना इम्यूनोलॉजिकल सहिष्णुता, एड. H. Friedman, N. Y. द्वारे, 1971. ग्रंथसंग्रह.; Kissme-y e r-N ielsen F. a. थॉर्सबी ई. मानवी प्रत्यारोपण प्रतिजन, कोपनहेगन, 1970; मजबूत आणि कमकुवत हिस्टोकॉम्पॅटिबिलिटी प्रतिजन, कोपनहेगन, 1970, बिबली-ओजीआर.; न्यूक्लिएटेड पेशींवर पृष्ठभाग प्रतिजन, कोपनहेगन, 1971, ग्रंथसंग्रह.

ओ.ई. व्याझोव्ह, व्ही.एम. बाराबानोव.

व्याख्यान योजना:

1. प्रतिजन: व्याख्या, रचना, मूलभूत गुणधर्म.

2. सूक्ष्मजीवांचे प्रतिजन.

3. मानव आणि प्राणी प्रतिजन.

4. प्रतिपिंडे: व्याख्या, मुख्य कार्ये, रचना.

5. इम्युनोग्लोबुलिनचे वर्ग, त्यांची वैशिष्ट्ये.

6. प्रतिपिंड निर्मितीची गतिशीलता.

प्रतिजन (ग्रीकमधून. विरोधी- विरुद्ध, genos- तयार करा; मध्ये प्रस्तावित मुदत 1899 Deutsch) - विविध उत्पत्तीचे पदार्थ, अनुवांशिक परदेशीपणाची चिन्हे धारण करतात आणि जेव्हा शरीरात प्रवेश केला जातो तेव्हा विशिष्ट रोगप्रतिकारक प्रतिक्रियांचा विकास होतो.

प्रतिजनांची मुख्य कार्ये:

ते इम्यूनोलॉजिकल रिस्पॉन्स (अँटीबॉडी संश्लेषण आणि सेल्युलर प्रतिकारशक्तीच्या प्रतिक्रियांना ट्रिगर) प्रेरित करतात.

विशेषतः तयार केलेल्या प्रतिपिंडांशी संवाद साधा (व्हिवो आणि इन विट्रो).

प्रदान इम्यूनोलॉजिकल मेमरी- प्रतिजनच्या वारंवार परिचयास प्रतिसाद देण्याची शरीराची क्षमता इम्यूनोलॉजिकल प्रतिक्रिया अधिक सामर्थ्य आणि वेगवान विकासाद्वारे दर्शविली जाते.

विकासास कारणीभूत ठरतात रोगप्रतिकारक सहिष्णुता- इतर प्रतिजनांना रोगप्रतिकारक प्रतिसाद देण्याची क्षमता राखताना विशिष्ट प्रतिजनांना रोगप्रतिकारक प्रतिसादाची अनुपस्थिती.

प्रतिजनांची रचना:

प्रतिजन 2 भागांनी बनलेले असतात:

1. उच्च आण्विक वजन वाहक (स्लेपर)- उच्च-पॉलिमर प्रथिने जे प्रतिजनाची प्रतिजैविकता आणि रोगप्रतिकारकता निर्धारित करते.

2. निर्धारक गट (एपिटोप्स)- प्रतिजनच्या पृष्ठभागाची रचना जी ऍन्टीबॉडीज किंवा टी-लिम्फोसाइट रिसेप्टरच्या सक्रिय साइटला पूरक असते आणि प्रतिजनची विशिष्टता निर्धारित करते. एका वाहकावर, पेप्टाइड्स किंवा लिपोपॉलिसॅकेराइड्स असलेले आणि प्रतिजन रेणूच्या वेगवेगळ्या भागात स्थित अनेक भिन्न एपिटॉप्स असू शकतात. त्यांची विविधता प्रथिनांच्या पृष्ठभागावर स्थित अमीनो ऍसिड किंवा लिपोपॉलिसॅकेराइड अवशेषांच्या मोजॅकद्वारे प्राप्त केली जाते.

निर्धारक गट किंवा एपिटोप्सची संख्या निर्धारित करते प्रतिजन व्हॅलेंसी.

प्रतिजन व्हॅलेन्स- प्रतिजन रेणूवरील समान एपिटॉप्सची संख्या, त्यास जोडू शकणार्‍या प्रतिपिंड रेणूंच्या संख्येइतकी.

प्रतिजनांचे मुख्य गुणधर्म:

1. इम्युनोजेनिसिटी- रोग प्रतिकारशक्ती निर्माण करण्याची क्षमता, संक्रमणास प्रतिकार (संक्रामक एजंट्सचे वैशिष्ट्य म्हणून वापरले जाते).

2. प्रतिजैविकता- विशिष्ट अँटीबॉडीज तयार करण्याची क्षमता (इम्युनोजेनिसिटीचे खाजगी प्रकार).

3. विशिष्टता- एक गुणधर्म ज्याद्वारे प्रतिजन एकमेकांपासून भिन्न असतात आणि विशिष्ट प्रतिपिंडे किंवा संवेदनशील लिम्फोसाइट्ससह निवडकपणे प्रतिक्रिया देण्याची क्षमता निर्धारित करते.

इम्युनोजेनिसिटी, प्रतिजैविकता आणि विशिष्टता अनेक घटकांवर अवलंबून असते.

प्रतिजैविकता निर्धारित करणारे घटक:

- विदेशीपणा (विषमता)- काही प्राण्यांच्या प्रजातींच्या प्रतिजनांचा अनुवांशिकदृष्ट्या निर्धारित गुणधर्म इतर प्राण्यांच्या प्रजातींच्या प्रतिजनांपेक्षा वेगळा असतो (जेवढे प्राणी एकमेकांपासून फिनोटाइपिक संबंधात असतात, तितके त्यांच्यात एकमेकांच्या संबंधात प्रतिजैविकता जास्त असते).

- आण्विक वजनकमीतकमी 10,000 डाल्टन असणे आवश्यक आहे, वाढत्या आण्विक वजनासह, प्रतिजैविकता वाढते.

- रासायनिक निसर्ग आणि रासायनिक एकरूपता:प्रथिने, लिपिड्स (लिपोप्रोटीन्स), कर्बोदकांमधे (ग्लायकोप्रोटीन्स), न्यूक्लिक अॅसिडसह (न्यूक्लियोप्रोटीन्स), तसेच जटिल पॉलिसेकेराइड्स (100,000 डी पेक्षा जास्त वस्तुमान असलेले), लिपोपॉलिसॅकेराइड्समध्ये सर्वात जास्त प्रतिजैविकता असते; स्वत: हून, संरचनेच्या अपुर्‍या कडकपणामुळे न्यूक्लिक अॅसिड, लिपिड्स नॉन-इम्युनोजेनिक असतात.

- संरचनेची कडकपणा(विशिष्ट रासायनिक स्वरूपाव्यतिरिक्त, प्रतिजनांमध्ये विशिष्ट संरचनात्मक कडकपणा असणे आवश्यक आहे, उदाहरणार्थ, विकृत प्रथिनांमध्ये प्रतिजैविकता नसते).

- विद्राव्यता(अघुलनशील प्रथिने कोलोइडल टप्प्यात असू शकत नाहीत आणि रोगप्रतिकारक प्रतिक्रियांच्या विकासास कारणीभूत नसतात).

रोगप्रतिकारक शक्ती निर्धारित करणारे घटक:

प्रतिजनांचे गुणधर्म.

प्रतिजनच्या प्रशासनाचा मार्ग (तोंडी, इंट्राडर्मली, इंट्रामस्क्युलरली).

प्रतिजनचा डोस.

इंजेक्शन दरम्यान मध्यांतर.

लसीकरण केलेल्या मॅक्रोऑर्गॅनिझमची स्थिती.

शरीरातील प्रतिजनाचा नाश आणि शरीरातून काढून टाकण्याचा दर.

इम्युनोजेनिसिटी आणि प्रतिजैविकता सारखी असू शकत नाही!उदाहरणार्थ, पेचिश बॅसिलस हा अत्यंत प्रतिजैविक असतो, परंतु आमांश विरुद्ध कोणतीही स्पष्ट प्रतिकारशक्ती विकसित होत नाही.

विशिष्टता निर्धारित करणारे घटक:

प्रतिजैनिक निर्धारकाचे रासायनिक स्वरूप.

प्रतिजैनिक निर्धारकाची रचना (प्राथमिक पॉलीपेप्टाइड साखळीतील अमीनो ऍसिडचा प्रकार आणि क्रम).

प्रतिजैनिक निर्धारकांचे अवकाशीय कॉन्फिगरेशन.

संरचनेनुसार प्रतिजनांचे प्रकार:

1. हॅप्टन्स (अपूर्ण प्रतिजन)- हा एक शुद्ध निर्धारक गट आहे (त्यांच्याकडे लहान आण्विक वजन आहे, रोगप्रतिकारक पेशींनी ओळखले जात नाही, फक्त विशिष्टता आहे, म्हणजे ते प्रतिपिंड तयार करण्यास सक्षम नाहीत, परंतु त्यांच्यासह विशिष्ट प्रतिक्रिया करतात):

- सोपे- शरीरातील अँटीबॉडीजशी संवाद साधतात, परंतु विट्रोमध्ये त्यांच्याशी प्रतिक्रिया देण्यास सक्षम नाहीत;

- जटिल- व्हिव्हो आणि इन विट्रोमधील अँटीबॉडीजशी संवाद साधा.

2. पूर्ण (संयुग्मित) प्रतिजन- जेव्हा हॅप्टन इम्युनोजेनिसिटीसह उच्च आण्विक वजन वाहकाला बांधले जाते तेव्हा तयार होतात.

3. अर्धवट होतोअकार्बनिक रॅडिकल्स (J - , Cr - , Br - , N +) प्रथिने रेणूंनी बांधलेले असतात.

4. Proantigens- शरीरातील प्रथिने जोडण्यास आणि त्यांना ऑटोएंटीजेन्स म्हणून संवेदनाक्षम बनविण्यास सक्षम.

5. टोलेरोजेन्स- त्यांना प्रतिसाद देण्यास विशिष्ट अक्षमतेच्या विकासासह इम्यूनोलॉजिकल प्रतिक्रिया दडपण्यास सक्षम प्रतिजन.

परदेशीपणाच्या डिग्रीनुसार प्रतिजनांचे प्रकार:

1. प्रजाती प्रतिजन- विशिष्ट प्रकारच्या जीवांचे प्रतिजन.

2. गट प्रतिजन (अलोएंटीजेन्स)- प्रतिजन जे समान प्रजातींच्या व्यक्तींमध्ये इंट्रास्पेसिफिक फरक निर्माण करतात, त्यांना गटांमध्ये विभागतात (सूक्ष्मजीवांमधील सेरोग्रुप्स, मानवांमध्ये रक्त गट).

3. वैयक्तिक प्रतिजन (आयसोएंटीजेन्स)- एखाद्या विशिष्ट व्यक्तीचे प्रतिजन.

4. विषम (क्रॉस-रिअॅक्टिव्ह, झेनोएंटीजेन्स) प्रतिजन- एकमेकांपासून दूर असलेल्या वेगवेगळ्या प्रजातींच्या जीवांमध्ये सामान्य प्रतिजन:

- प्रतिजैविक नक्कल- यजमान प्रतिजनांसह समानतेमुळे प्रतिजनांवर प्रतिरक्षाविज्ञानविषयक प्रतिक्रियेची दीर्घकालीन अनुपस्थिती (सूक्ष्मजीव परदेशी म्हणून ओळखले जात नाहीत);

- क्रॉस प्रतिक्रिया- मायक्रोबियल प्रतिजनांच्या विरूद्ध तयार केलेले प्रतिपिंडे यजमान प्रतिजनांच्या संपर्कात येतात आणि रोगप्रतिकारक प्रक्रियेस कारणीभूत ठरू शकतात (उदाहरणार्थ: हेमोलाइटिक स्ट्रेप्टोकोकसमध्ये मायोकार्डियल आणि रेनल ग्लोमेरुलर प्रतिजनांसह क्रॉस-रिअॅक्टिव्ह अँटीजेन्स असतात; गोवर विषाणूमध्ये मायलिन प्रोटीनला क्रॉस-रिअॅक्टिव्ह अँटीजेन्स असतात, त्यामुळे रोगप्रतिकारक शक्ती कमी होते. प्रतिसाद मज्जातंतू तंतूंच्या डिमायलिनेशनला प्रोत्साहन देतो आणि मल्टीपल स्क्लेरोसिस विकसित करतो).

पद्धतशीर स्थितीवर अवलंबून सूक्ष्मजीवांचे प्रतिजन:

1. प्रजाती-विशिष्ट- एका प्रकारच्या सूक्ष्मजीवांचे प्रतिजन.

2. गट-विशिष्ट- एका प्रजातीतील एका गटाचे प्रतिजन (सूक्ष्मजीव विभागलेले आहेत serogroups).

3. विशिष्ट प्रकार- प्रजातींमध्ये समान प्रकारचे प्रतिजन (वेरिएंट) (सूक्ष्मजीव विभागलेले आहेत) serovar/serotypes).

प्रतिजन काय आहेत

हे सूक्ष्मजीव आणि इतर पेशींमध्ये (किंवा त्यांच्याद्वारे स्रावित) असलेले कोणतेही पदार्थ आहेत जे अनुवांशिकदृष्ट्या परकीय माहितीची चिन्हे आहेत आणि ते शरीराच्या रोगप्रतिकारक प्रणालीद्वारे ओळखले जाऊ शकतात. शरीराच्या अंतर्गत वातावरणात प्रवेश केल्यावर, हे अनुवांशिकदृष्ट्या परकीय पदार्थ विविध प्रकारचे रोगप्रतिकारक प्रतिसाद देण्यास सक्षम असतात.

प्रत्येक सूक्ष्मजीव, तो कितीही आदिम असला तरी त्यात अनेक प्रतिजन असतात. त्याची रचना जितकी अधिक जटिल असेल तितके अधिक प्रतिजन त्याच्या रचनामध्ये आढळू शकतात.

सूक्ष्मजीवांच्या विविध घटकांमध्ये प्रतिजैविक गुणधर्म असतात - फ्लॅगेला, कॅप्सूल, सेल वॉल, सायटोप्लाज्मिक झिल्ली, राइबोसोम्स आणि सायटोप्लाझमचे इतर घटक, तसेच विषारी आणि एन्झाईम्ससह जीवाणूंद्वारे बाह्य वातावरणात सोडलेली विविध प्रथिने उत्पादने.

एक्सोजेनस अँटीजेन्स (बाहेरून शरीरात प्रवेश करणे) आणि अंतर्जात प्रतिजन (स्व-प्रतिजन - शरीराच्या स्वतःच्या पेशींची उत्पादने), तसेच ऍलर्जीक प्रतिक्रिया निर्माण करणारे प्रतिजन - ऍलर्जीन आहेत.

अँटीबॉडीज काय आहेत

शरीराला सतत विविध प्रतिजनांचा सामना करावा लागतो. बाहेरून - विषाणू आणि बॅक्टेरिया आणि आतून - शरीराच्या पेशींमधून आक्रमण केले जाते जे प्रतिजैविक गुणधर्म प्राप्त करतात.

- रक्ताच्या सीरममधील प्रथिने, जी शरीरात प्रतिजनच्या प्रवेशास प्रतिसाद म्हणून प्लाझ्मा पेशींद्वारे तयार केली जातात. ऍन्टीबॉडीज लिम्फॉइड अवयवांच्या पेशींद्वारे तयार होतात आणि रक्त प्लाझ्मा, लिम्फ आणि शरीरातील इतर द्रवांमध्ये फिरतात.

ऍन्टीबॉडीजची मुख्य महत्त्वाची भूमिका म्हणजे परदेशी सामग्री (प्रतिजन) ओळखणे आणि बंधनकारक करणे, तसेच या परदेशी सामग्रीच्या नाशासाठी यंत्रणा सुरू करणे. ऍन्टीबॉडीजचा एक आवश्यक आणि अद्वितीय गुणधर्म म्हणजे ऍन्टीजेन थेट शरीरात प्रवेश करते त्या स्वरूपात बांधण्याची त्यांची क्षमता.

अँटीबॉडीजमध्ये एक प्रतिजन दुसऱ्यापासून वेगळे करण्याची क्षमता असते. ते प्रतिजनाशी विशिष्ट परस्परसंवाद करण्यास सक्षम असतात, परंतु केवळ त्या प्रतिजनाशी (दुर्मिळ अपवादांसह) संवाद साधतात ज्यामुळे त्यांची निर्मिती प्रेरित होते आणि अवकाशीय संरचनेच्या दृष्टीने त्यांच्याशी संपर्क साधतात. प्रतिपिंडाच्या या क्षमतेला म्हणतात पूरकता.

प्रतिपिंड निर्मितीच्या आण्विक यंत्रणेची संपूर्ण माहिती अद्याप अस्तित्वात नाही. वातावरणात सापडलेल्या लाखो वेगवेगळ्या प्रतिजनांच्या ओळखीच्या अंतर्भूत आण्विक आणि अनुवांशिक यंत्रणेचा अभ्यास केला गेला नाही.

अँटीबॉडीज आणि इम्युनोग्लोबुलिन

1930 च्या उत्तरार्धात, प्रतिपिंडांच्या आण्विक स्वरूपाचा अभ्यास सुरू झाला. रेणूंचा अभ्यास करण्याचा एक मार्ग म्हणजे इलेक्ट्रोफोरेसीस, ज्याला त्याच वर्षांत सराव करण्यात आला. इलेक्ट्रोफोरेसीस प्रथिनांना त्यांच्या इलेक्ट्रिकल चार्ज आणि आण्विक वजनाने वेगळे करण्याची परवानगी देते. सीरम प्रोटीन इलेक्ट्रोफोरेसीस सहसा 5 मुख्य बँड तयार करते जे अल्ब्युमिन, अल्फा1-, अल्फा2-, बीटा- आणि गॅमा-ग्लोब्युलिनच्या अंशांशी (+ ते -) संबंधित असतात.

1939 मध्ये, स्वीडिश रसायनशास्त्रज्ञ अर्ने टिसेलियस आणि अमेरिकन इम्युनोकेमिस्ट अल्विन काबेट (टिसेलियस, कबात) यांनी लसीकरण केलेल्या प्राण्यांच्या रक्ताच्या सीरमचे विभाजन करण्यासाठी इलेक्ट्रोफोरेसीसचा वापर केला. शास्त्रज्ञांनी दर्शविले आहे की ऍन्टीबॉडीज सीरम प्रोटीनच्या विशिष्ट अंशामध्ये असतात. अर्थात, प्रतिपिंडे मुख्यतः गॅमा ग्लोब्युलिनचा संदर्भ घेतात. काही बीटा ग्लोब्युलिनच्या क्षेत्रात देखील पडत असल्याने, अँटीबॉडीज - इम्युनोग्लोबुलिनसाठी एक चांगली संज्ञा प्रस्तावित केली गेली.

आंतरराष्ट्रीय वर्गीकरणानुसार, ऍन्टीबॉडीजच्या गुणधर्मांसह सीरम प्रथिनांची एकूणता म्हणतात. इम्युनोग्लोबुलिनआणि चिन्ह Ig द्वारे दर्शविले जाते ("इम्युनोग्लोबुलिन" शब्दावरून).

मुदत "इम्युनोग्लोबुलिन"या प्रथिनांच्या रेणूंची रासायनिक रचना प्रतिबिंबित करते. मुदत "प्रतिपिंड"रेणूचे कार्यात्मक गुणधर्म निर्धारित करते आणि प्रतिपिंडाची केवळ विशिष्ट प्रतिजनासह प्रतिक्रिया देण्याची क्षमता विचारात घेते.

पूर्वी असे मानले जात होते की इम्युनोग्लोबुलिन आणि अँटीबॉडीज समानार्थी शब्द आहेत. सध्या, असे मत आहे की सर्व अँटीबॉडीज इम्युनोग्लोबुलिन आहेत, परंतु सर्व इम्युनोग्लोबुलिन रेणूंमध्ये प्रतिपिंडांचे कार्य नसते.

आम्ही केवळ प्रतिजनच्या संबंधात प्रतिपिंडांबद्दल बोलत आहोत, म्हणजे. प्रतिजन ज्ञात असल्यास. "आपल्या हातात" असलेल्या काही इम्युनोग्लोब्युलिनला पूरक प्रतिजन जर आपल्याला माहीत नसेल, तर आपल्याकडे फक्त इम्युनोग्लोबुलिन आहे. कोणत्याही अँटीसेरममध्ये, या प्रतिजनविरूद्ध प्रतिपिंडांच्या व्यतिरिक्त, मोठ्या संख्येने इम्युनोग्लोब्युलिन असतात, ज्याची प्रतिपिंड क्रिया शोधली जाऊ शकत नाही, परंतु याचा अर्थ असा नाही की हे इम्युनोग्लोबुलिन इतर कोणत्याही प्रतिजनांसाठी प्रतिपिंडे नाहीत. सुरुवातीला प्रतिपिंडांचे गुणधर्म नसलेल्या इम्युनोग्लोबुलिन रेणूंच्या अस्तित्वाचा प्रश्न अजूनही खुला आहे.

अँटीबॉडीज (एटी, इम्युनोग्लोबुलिन, आयजी, आयजी) हे विनोदी प्रतिकारशक्तीचे मध्यवर्ती आकृती आहेत. शरीराच्या रोगप्रतिकारक संरक्षणामध्ये मुख्य भूमिका लिम्फोसाइट्सद्वारे खेळली जाते, जी दोन मुख्य श्रेणींमध्ये विभागली जाते - टी-लिम्फोसाइट्स आणि बी-लिम्फोसाइट्स.

प्रतिपिंडे किंवा इम्युनोग्लोबुलिन (Ig) बी-लिम्फोसाइट्सद्वारे संश्लेषित केले जातात आणि विशेषत: प्रतिपिंड-निर्मिती पेशी (एएफसी) द्वारे संश्लेषित केले जातात. प्रतिपिंडांचे संश्लेषण शरीराच्या अंतर्गत वातावरणात प्रवेश करणाऱ्या प्रतिजनांच्या प्रतिसादात सुरू होते. प्रतिपिंडांचे संश्लेषण करण्यासाठी, बी पेशींना प्रतिजनाशी संपर्क आवश्यक असतो आणि परिणामी बी पेशी प्रतिपिंड तयार करणार्‍या पेशींमध्ये परिपक्व होतात. रक्त आणि ऊतींमध्ये आढळलेल्या बी-लिम्फोसाइट्स - एएफसीपासून तयार झालेल्या तथाकथित प्लाझ्मा पेशींद्वारे लक्षणीय प्रमाणात प्रतिपिंड तयार केले जातात. इम्युनोग्लोबुलिन सीरम, इंटरस्टिशियल फ्लुइड आणि इतर गुपितांमध्ये मोठ्या प्रमाणात आढळतात, ज्यामुळे विनोदी प्रतिसाद मिळतो.

इम्युनोग्लोबुलिन वर्ग

इम्युनोग्लोबुलिन (Ig) रचना आणि कार्यामध्ये भिन्न असतात. मानवांमध्ये इम्युनोग्लोबुलिनचे 5 वेगवेगळे वर्ग आढळतात: IgG,IgA,IgM,IgE,IgD, त्यांपैकी काही उपवर्गात विभागलेले आहेत. G (Gl, G2, G3, G4), A (A1, A2) आणि M (M1, M2) वर्गांच्या इम्युनोग्लोबुलिनमध्ये उपवर्ग आहेत.

एकत्र घेतलेले वर्ग आणि उपवर्ग म्हणतात आयसोटाइपइम्युनोग्लोबुलिन

रेणूंच्या आकारात, प्रथिनांच्या रेणूचे शुल्क, अमीनो आम्लाची रचना आणि कार्बोहायड्रेट घटकांची सामग्री यांमध्ये वेगवेगळ्या वर्गातील प्रतिपिंडे भिन्न असतात. अँटीबॉडीजचा सर्वात अभ्यासलेला वर्ग म्हणजे IgG.

सामान्यतः, मानवी रक्ताच्या सीरममध्ये IgG वर्गातील इम्युनोग्लोब्युलिनचे प्राबल्य असते. ते एकूण सीरम प्रतिपिंडांपैकी अंदाजे 70-80% बनवतात. IgA ची सामग्री - 10-15%, IgM - 5-10%. IgE आणि IgD वर्गांच्या इम्युनोग्लोबुलिनची सामग्री फारच लहान आहे - या प्रत्येक वर्गासाठी सुमारे 0.1%.

एखाद्याने असा विचार करू नये की एक किंवा दुसर्या प्रतिजन विरूद्ध प्रतिपिंडे फक्त इम्युनोग्लोबुलिनच्या पाच वर्गांपैकी एक आहेत. याउलट, समान प्रतिजन विरुद्ध प्रतिपिंडे वेगवेगळ्या Ig वर्गांद्वारे प्रस्तुत केले जाऊ शकतात.

सर्वात महत्वाची निदान भूमिका एम आणि जी वर्गांच्या प्रतिपिंडांच्या निर्धाराने खेळली जाते, कारण एखाद्या व्यक्तीच्या संसर्गानंतर, वर्ग एमचे प्रतिपिंडे प्रथम दिसतात, नंतर वर्ग जी आणि शेवटचे इम्युनोग्लोबुलिन ए आणि ई.

प्रतिजनांची इम्युनोजेनिकता आणि प्रतिजैविकता

शरीरात प्रतिजनांच्या प्रवेशाच्या प्रतिसादात, प्रतिक्रियांचे संपूर्ण कॉम्प्लेक्स सुरू होते, ज्याचा उद्देश शरीराच्या अंतर्गत वातावरणास परदेशी अनुवांशिक माहितीच्या उत्पादनांपासून मुक्त करणे आहे. रोगप्रतिकारक प्रणालीच्या संरक्षणात्मक प्रतिक्रियांच्या या संचाला रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया म्हणतात.

इम्युनोजेनिसिटीरोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया, म्हणजेच रोगप्रतिकारक प्रणालीची विशिष्ट संरक्षणात्मक प्रतिक्रिया प्रेरित करण्यासाठी प्रतिजनची क्षमता म्हणतात. इम्युनोजेनिसिटीचे वर्णन रोग प्रतिकारशक्ती निर्माण करण्याची क्षमता म्हणून देखील केले जाऊ शकते.

इम्युनोजेनिसिटी मुख्यत्वे प्रतिजनाच्या स्वरूपावर, त्याचे गुणधर्म (आण्विक वजन, प्रतिजन रेणूंची गतिशीलता, आकार, रचना, बदलण्याची क्षमता), प्रतिजन शरीरात प्रवेश करण्याच्या मार्गावर आणि पद्धतीवर, तसेच अतिरिक्त परिणामांवर अवलंबून असते. प्राप्तकर्त्याचा जीनोटाइप.

वर नमूद केल्याप्रमाणे, प्रतिजन शरीरात प्रवेश करण्यासाठी प्रतिरक्षा प्रणालीच्या प्रतिसादाचा एक प्रकार म्हणजे प्रतिपिंडांचे जैवसंश्लेषण होय. ऍन्टीबॉडीज त्यांच्या निर्मितीस कारणीभूत असलेल्या ऍन्टीजनला बांधून ठेवण्यास सक्षम असतात आणि त्याद्वारे शरीराला परदेशी प्रतिजनांच्या संभाव्य हानिकारक प्रभावापासून संरक्षण करतात. या संदर्भात, antigenicity संकल्पना सादर केली आहे.

प्रतिजैविकता- ही प्रतिजनची क्षमता आहे जी रोगप्रतिकारक शक्तीच्या घटकांशी विशेषत: संवाद साधण्याची, म्हणजे, या विशिष्ट पदार्थामुळे (अँटीबॉडीज आणि टी- आणि बी-अँटीजन-ओळखणारे रिसेप्टर्स) रोगप्रतिकारक प्रतिसादाच्या उत्पादनांशी संवाद साधण्याची क्षमता आहे.

आण्विक जीवशास्त्राच्या काही संज्ञा

लिपिड्स(इतर ग्रीक λίπος - fat) - चरबी आणि चरबी सारख्या पदार्थांसह विविध नैसर्गिक सेंद्रिय संयुगेचा एक विस्तृत समूह. लिपिड्स सर्व जिवंत पेशींमध्ये आढळतात आणि ते जैविक झिल्लीच्या मुख्य घटकांपैकी एक आहेत. ते पाण्यात अघुलनशील आणि सेंद्रिय सॉल्व्हेंट्समध्ये अत्यंत विद्रव्य असतात. फॉस्फोलिपिड्स- जास्त फॅटी ऍसिड आणि फॉस्फोरिक ऍसिडचे अवशेष असलेले जटिल लिपिड.

रचनारेणू (लॅटिन कॉन्फॉर्मॅटिओमधून - आकार, रचना, मांडणी) - सेंद्रिय संयुगेचे रेणू जेव्हा अणू किंवा अणूंचे गट (पर्यायी) साध्या बंधांभोवती फिरतात तेव्हा अणूंच्या रासायनिक बंधाचा क्रम (रासायनिक रचना) राखून भौमितिक आकार घेऊ शकतात. बाँडची लांबी आणि व्हॅलेन्स कोन.

विशेष संरचनेचे सेंद्रिय संयुगे (ऍसिड). त्यांच्या रेणूंमध्ये एकाच वेळी अमिनो गट (NH 2) आणि कार्बोक्सिल गट (COOH) असतात. सर्व अमीनो ऍसिडमध्ये फक्त 5 रासायनिक घटक असतात: C, H, O, N, S.

पेप्टाइड्स(ग्रीक πεπτος - पौष्टिक) - पदार्थांचे एक कुटुंब ज्याचे रेणू पेप्टाइड (अमाइड) बॉन्डद्वारे साखळीत जोडलेल्या दोन किंवा अधिक अमीनो ऍसिडच्या अवशेषांपासून तयार केले जातात. पेप्टाइड्स ज्यांचा क्रम 10-20 अमीनो ऍसिडच्या अवशेषांपेक्षा लांब असतो त्यांना म्हणतात. पॉलीपेप्टाइड्स.

पॉलीपेप्टाइड साखळीमध्ये आहेत एन-टर्मिनस, एक मुक्त α-amino गट आणि तयार सी-टर्मिनसविनामूल्य α-carboxyl गट असणे. पेप्टाइड्स एन-टर्मिनस ते सी-टर्मिनस - एन-टर्मिनल एमिनो अॅसिडपासून सी-टर्मिनल अमीनो अॅसिडपर्यंत लिहिले आणि वाचले जातात.

अमीनो ऍसिडचे अवशेषपेप्टाइड्स बनवणारे अमीनो ऍसिडचे मोनोमर आहेत. मुक्त अमिनो गट असलेल्या अमिनो आम्ल अवशेषांना N-टर्मिनल म्हणतात आणि डावीकडे लिहिलेले असते आणि मुक्त α-कार्बोक्सिल गट असलेल्याला C-टर्मिनल म्हणतात आणि उजवीकडे लिहिलेले असते.

प्रथिनेसाधारणपणे सुमारे 50 एमिनो अॅसिड अवशेष असलेले पॉलीपेप्टाइड्स म्हणून संदर्भित. "प्रोटीन्स" या शब्दाचा समानार्थी शब्द म्हणून, "प्रोटीन्स" हा शब्द देखील वापरला जातो (ग्रीक प्रोटोमधून - पहिला, सर्वात महत्वाचा). कोणत्याही प्रथिनांच्या रेणूमध्ये एक चांगली परिभाषित, ऐवजी जटिल, त्रिमितीय रचना असते.

प्रथिनांमधील अमीनो ऍसिडचे अवशेष सहसा तीन-अक्षरी किंवा एक-अक्षरी कोड वापरून दर्शविले जातात. तीन-अक्षरी कोड हे एमिनो ऍसिडसाठी इंग्रजी नावांचे संक्षिप्त रूप आहे आणि बहुतेकदा वैज्ञानिक साहित्यात वापरले जाते. एकल-अक्षरी कोडचा बहुतेक अमीनो ऍसिडच्या नावांशी अंतर्ज्ञानी संबंध नसतो आणि जैव सूचनाशास्त्रामध्ये अमीनो ऍसिडचा क्रम संगणक विश्लेषणासाठी सुलभ मजकूर म्हणून प्रस्तुत करण्यासाठी वापरला जातो.

पेप्टाइड पाठीचा कणा.पॉलीपेप्टाइड साखळीमध्ये, अणूंचा क्रम -NH-CH-CO- अनेक वेळा पुनरावृत्ती होतो. हा क्रम पेप्टाइड पाठीचा कणा बनवतो. पॉलीपेप्टाइड साखळीमध्ये पॉलीपेप्टाइड पाठीचा कणा (कंकाल) असतो, ज्याची नियमित, पुनरावृत्ती संरचना आणि वैयक्तिक बाजूचे गट (आर-ग्रुप) असतात.

पेप्टाइड बंधपेप्टाइड्समध्ये अमीनो ऍसिड एकत्र करा. पेप्टाइड बंध एका अमिनो आम्लाचा α-carboxyl गट आणि पुढील अमिनो आम्लाचा α-अमीनो गट यांच्या परस्परसंवादाने तयार होतात. पेप्टाइड बंध खूप मजबूत असतात आणि पेशींमध्ये अस्तित्त्वात असलेल्या सामान्य परिस्थितीत उत्स्फूर्तपणे तुटत नाहीत.

अणूंचे गट -CO-NH- पेप्टाइड रेणूंमध्ये अनेक वेळा पुनरावृत्ती होते पेप्टाइड गट. पेप्टाइड गटामध्ये कठोर प्लॅनर (सपाट) रचना असते.

प्रथिने रचना- अंतराळात पॉलीपेप्टाइड साखळीचे स्थान. प्रथिने रेणूचे वैशिष्ट्यपूर्ण स्थानिक संरचना इंट्रामोलेक्युलर परस्परसंवादामुळे तयार होते. वैयक्तिक प्रथिनांच्या रेखीय पॉलीपेप्टाइड साखळ्या, अमीनो ऍसिडच्या कार्यात्मक गटांच्या परस्परसंवादामुळे, एक विशिष्ट त्रि-आयामी रचना प्राप्त करतात, ज्याला "प्रथिने रचना" म्हणतात.

कार्यात्मक सक्रिय प्रथिने तयार होण्याच्या प्रक्रियेला म्हणतात फोल्डिंग. पेप्टाइड बाँडची कडकपणा पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या स्वातंत्र्याच्या अंशांची संख्या कमी करते, जी फोल्डिंग प्रक्रियेत महत्त्वपूर्ण भूमिका बजावते.

गोलाकार आणि फायब्रिलर प्रथिने.द्रावणात विशिष्ट भौमितिक आकार घेण्याच्या क्षमतेनुसार आत्तापर्यंत अभ्यासलेल्या प्रथिनांची दोन मोठ्या वर्गात विभागणी करता येते: फायब्रिलर(एका ​​धाग्यात ताणलेला) आणि गोलाकार(बॉलमध्ये आणले). फायब्रिलर प्रथिनांच्या पॉलीपेप्टाइड साखळ्या लांबलचक असतात, एकमेकांना समांतर मांडलेल्या असतात आणि लांब तंतू किंवा थर तयार करतात. ग्लोब्युलर प्रोटीन्समध्ये, पॉलीपेप्टाइड चेन ग्लोब्यूल्समध्ये घट्ट दुमडल्या जातात - कॉम्पॅक्ट गोलाकार संरचना.

हे लक्षात घ्यावे की प्रथिने पारंपारिकपणे फायब्रिलर आणि ग्लोब्युलरमध्ये विभागली जातात, कारण मध्यवर्ती संरचनेसह मोठ्या प्रमाणात प्रथिने असतात.

प्रोटीनची प्राथमिक रचना(प्रथिनेची प्राथमिक रचना) हा अमिनो आम्लांचा एक रेषीय क्रम आहे जो पॉलीपेप्टाइड साखळीत प्रथिने बनवतो. अमीनो ऍसिड पेप्टाइड बॉन्ड्सद्वारे एकमेकांशी जोडलेले असतात. अमिनो आम्ल अनुक्रम रेणूच्या सी-टर्मिनसपासून पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या एन-टर्मिनसच्या दिशेने लिहिला जातो.

PSb ही प्रोटीन रेणूच्या संरचनात्मक संघटनेची सर्वात सोपी पातळी आहे. प्रथम P.S.B. एफ. सेंगर यांनी इन्सुलिनसाठी (1958 साठी नोबेल पारितोषिक) स्थापना केली होती.

(प्रोटीनची दुय्यम रचना) - समान पेप्टाइड साखळीतील जवळच्या अंतरावर असलेल्या अमीनो आम्लांमधील परस्परसंवादाच्या परिणामी प्रथिने पॉलीपेप्टाइड साखळीची बिछाना - एकमेकांपासून काही अवशेष असलेल्या अमीनो आम्लांमध्ये.

प्रथिनांची दुय्यम रचना ही एक अवकाशीय रचना आहे जी पेप्टाइड पाठीचा कणा बनवणाऱ्या कार्यात्मक गटांमधील परस्परसंवादाच्या परिणामी तयार होते.

प्रथिनांची दुय्यम रचना पेप्टाइड बॅकबोनच्या कार्यात्मक गट -C=O आणि -NH- दरम्यान हायड्रोजन परस्परसंवादाच्या पेप्टाइड बाँड गटांच्या क्षमतेमुळे आहे. या प्रकरणात, पेप्टाइड जास्तीत जास्त हायड्रोजन बंधांच्या निर्मितीसह एक रचना स्वीकारण्यास प्रवृत्त होते. तथापि, पेप्टाइड बाँडच्या स्वरूपामुळे त्यांच्या निर्मितीची शक्यता मर्यादित आहे. म्हणून, पेप्टाइड साखळी अनियंत्रित नाही तर कठोरपणे परिभाषित रचना प्राप्त करते.

हायड्रोजन बाँड्सच्या नियमित नेटवर्कच्या निर्मितीमध्ये गुंतलेल्या पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या विभागांमधून दुय्यम रचना तयार केली जाते.

दुस-या शब्दात सांगायचे तर, पॉलीपेप्टाइडची दुय्यम रचना म्हणजे त्याच्या मुख्य साखळीचे (पाठीचा कणा) बाजूच्या गटांची रचना विचारात न घेता.

प्रथिनेची पॉलीपेप्टाइड शृंखला, हायड्रोजन बाँड्सच्या क्रियेखाली कॉम्पॅक्ट फॉर्ममध्ये फोल्ड करून, ठराविक संख्येने नियमित संरचना तयार करू शकते. अशा अनेक रचना ज्ञात आहेत: α (अल्फा)-हेलिक्स, β (बीटा)-रचना (दुसरे नाव β-फोल्डेड लेयर किंवा β-फोल्ड शीट आहे), यादृच्छिक कॉइल आणि टर्न. प्रथिनांच्या दुय्यम संरचनेचा एक दुर्मिळ प्रकार म्हणजे π-हेलिसेस. सुरुवातीला, संशोधकांचा असा विश्वास होता की अशा प्रकारचे हेलिक्स निसर्गात आढळत नाही, परंतु नंतर हे हेलिक्स प्रथिनांमध्ये आढळले.

α-हेलिक्स आणि β-स्ट्रक्चर हे ऊर्जावानदृष्ट्या सर्वात अनुकूल रचना आहेत, कारण दोन्ही हायड्रोजन बंधांद्वारे स्थिर आहेत. याव्यतिरिक्त, α-हेलिक्स आणि β-रचना दोन्ही पाठीच्या अणूंच्या जवळच्या पॅकिंगद्वारे स्थिर होतात, जे एकाच जिगसॉ पझलच्या तुकड्यांप्रमाणे एकत्र बसतात.

हे तुकडे आणि काही प्रथिनांमध्ये त्यांचे मिश्रण, जर असेल तर, याला या प्रथिनांची दुय्यम रचना देखील म्हणतात.

गोलाकार प्रथिनांच्या संरचनेत, कोणत्याही संयोजनात सर्व प्रकारच्या नियमित संरचनेचे तुकडे असू शकतात, परंतु एकच असू शकत नाही. फायब्रिलर प्रथिनांमध्ये, सर्व अवशेष एका प्रकारचे असतात: उदाहरणार्थ, लोकरमध्ये α-हेलिसेस असतात आणि रेशीममध्ये β-संरचना असतात.

अशाप्रकारे, बहुतेकदा प्रोटीनची दुय्यम रचना म्हणजे प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड साखळीला α-हेलिकल विभागांमध्ये आणि β-स्ट्रक्चरल फॉर्मेशन्स (स्तर) मध्ये हायड्रोजन बाँड्सच्या सहभागासह दुमडणे. जर हायड्रोजन बंध एका साखळीच्या वाकलेल्या ठिकाणांदरम्यान तयार होतात, तर त्यांना इंट्राचेन म्हणतात, जर साखळ्यांमध्ये - इंटरचेन. हायड्रोजन बंध पॉलीपेप्टाइड साखळीला लंब स्थित असतात.

α-हेलिक्स- एका अमिनो आम्ल अवशेषांचा NH गट आणि त्यापासून चौथ्या अवशेषांचा CO गट यांच्यातील इंट्राचेन हायड्रोजन बंधांद्वारे तयार होतो. प्रथिनांमध्ये α-helices ची सरासरी लांबी 10 amino acid अवशेष असते

α-हेलिक्समध्ये, कार्बोनिल गटाच्या ऑक्सिजन अणू आणि त्यापासून तयार होणाऱ्या चौथ्या अमिनो आम्लाच्या अमाइड नायट्रोजनच्या हायड्रोजनमध्ये हायड्रोजन बंध तयार होतात. मुख्य पॉलीपेप्टाइड साखळीतील सर्व C=O आणि N-H गट या हायड्रोजन बंधांच्या निर्मितीमध्ये गुंतलेले आहेत. अमीनो ऍसिड अवशेषांच्या बाजूच्या साखळ्या हेलिक्सच्या परिघाच्या बाजूने स्थित आहेत आणि दुय्यम संरचनेच्या निर्मितीमध्ये भाग घेत नाहीत.

β संरचनाएका पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या पेप्टाइड बॅकबोनच्या रेषीय भागांमध्ये तयार होतात, अशा प्रकारे दुमडलेल्या संरचना (अनेक झिगझॅग पॉलीपेप्टाइड चेन) तयार होतात.

रेषीय साखळींच्या पेप्टाइड गटांच्या अणूंमध्ये अनेक हायड्रोजन बंध तयार झाल्यामुळे β-रचना तयार होते. β-संरचनांमध्ये, हायड्रोजन बंध अमिनो ऍसिड किंवा भिन्न प्रोटीन साखळ्यांमध्ये तयार होतात जे प्राथमिक संरचनेत एकमेकांपासून तुलनेने दूर असतात आणि जवळच्या अंतरावर नसतात, जसे α-हेलिक्समध्ये आहे.

काही प्रथिनांमध्ये, वेगवेगळ्या पॉलीपेप्टाइड साखळींच्या पेप्टाइड पाठीच्या अणूंमध्ये हायड्रोजन बंध तयार झाल्यामुळे β-संरचना तयार होऊ शकतात.

पॉलीपेप्टाइड साखळी किंवा त्यांचे भाग समांतर किंवा समांतर β रचना तयार करू शकतात. जर पॉलीपेप्टाइडच्या जोडलेल्या अनेक साखळ्या विरुद्ध दिशेने निर्देशित केल्या असतील आणि एन- आणि सी-टर्मिनल्स जुळत नसतील, तर समांतरβ-रचना, जर ते जुळले तर - समांतरβ-रचना.

β-स्ट्रक्चर्सचे दुसरे नाव आहे β-पत्रके(β-pleated स्तर, β-पत्रके). पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या दोन किंवा अधिक β-स्ट्रक्चरल क्षेत्रांमधून β-पत्रक तयार होते, ज्याला β-स्ट्रॅंड्स (β-strands) म्हणतात. सामान्यतः, β-पत्रके ग्लोब्युलर प्रोटीनमध्ये आढळतात आणि त्यात 6 पेक्षा जास्त β-स्ट्रँड नसतात.

β-स्ट्रँड्स(β-strands) हे प्रथिन रेणूचे विभाग आहेत ज्यात अनेक लागोपाठ पॉलीपेप्टाइड्सच्या पेप्टाइड पाठीचा कणा बंध सपाट स्वरूपात आयोजित केले जातात. उदाहरणांमध्ये, पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या दिशेवर जोर देण्यासाठी प्रथिने β-स्ट्रॅंड्सला कधीकधी सपाट "बाणांसह रिबन" म्हणून चित्रित केले जाते.

β-स्ट्रँड्सचा मुख्य भाग इतर स्ट्रँड्सच्या पुढे स्थित असतो आणि त्यांच्यासह मुख्य प्रोटीन साखळी (पेप्टाइड बॅकबोन) च्या C=O आणि N-H गटांमधील हायड्रोजन बंधांची एक विस्तृत प्रणाली तयार करते. β-स्ट्रँड्स पॅकेज केले जाऊ शकतात , सलग स्ट्रँड्समधील दोन किंवा तीन हायड्रोजन बंधांद्वारे आडवापणे स्थिर केले जाते. स्टॅकिंगच्या या पद्धतीला β-शीट म्हणतात.

गोंधळलेला गोंधळ- हा पेप्टाइड साखळीचा एक विभाग आहे ज्यामध्ये नियमित, नियतकालिक अवकाशीय संस्था नसते. प्रत्येक प्रथिनातील अशा साइट्सची स्वतःची निश्चित रचना असते, जी या साइटच्या अमीनो आम्ल रचना, तसेच "यादृच्छिक गोंधळ" च्या सभोवतालच्या समीप प्रदेशांच्या दुय्यम आणि तृतीयक संरचनांद्वारे निर्धारित केली जाते. विस्कळीत कॉइलच्या भागात, पेप्टाइड साखळी तुलनेने सहजपणे वाकते आणि रूपांतर बदलू शकते, तर α-helices आणि β-folded स्तर याऐवजी कठोर संरचना आहेत.

दुय्यम संरचनेचा दुसरा प्रकार म्हणून दर्शविले जाते β-वळण. ही रचना पहिल्या आणि शेवटच्या दरम्यान हायड्रोजन बाँडसह 4 किंवा अधिक अमीनो ऍसिडच्या अवशेषांनी तयार होते आणि पेप्टाइड साखळी 180 ° ने दिशा बदलते. अशा वळणाची लूप रचना वळणाच्या सुरूवातीस अमिनो आम्ल अवशेषांच्या कार्बोनिल ऑक्सिजन आणि वळणाच्या शेवटी तिसऱ्या डाउनस्ट्रीम अवशेषांच्या N-H गटाच्या दरम्यान हायड्रोजन बंधाद्वारे स्थिर केली जाते.

जर अँटी-पॅरलल β-स्ट्रँड्स दोन्ही टोकांपासून β-वळणाच्या जवळ आले तर दुय्यम रचना तयार होते, ज्याला म्हणतात β-हेअरपिन(β-हेअरपिन)

प्रोटीनची तृतीयक रचना(प्रथिनांची तृतीयक रचना) - शारीरिक परिस्थितीनुसार द्रावणात, पॉलीपेप्टाइड साखळी दुमडून कॉम्पॅक्ट फॉर्मेशनमध्ये बनते ज्याची विशिष्ट अवकाशीय रचना असते, ज्याला प्रथिनांची तृतीयक रचना म्हणतात. हे रॅडिकल्स (सहसंयोजक आणि हायड्रोजन बंध, आयनिक आणि हायड्रोफोबिक परस्परसंवाद) यांच्यातील परस्परसंवादामुळे सेल्फ-फोल्डिंगच्या परिणामी तयार होते. प्रथमच T.s.b. मायोग्लोबिन प्रोटीनसाठी जे. केंद्रू आणि एम. पेरुत्झ यांनी 1959 मध्ये स्थापन केले होते (1962 साठी नोबेल पारितोषिक). T.s.b. प्रथिनांच्या प्राथमिक संरचनेद्वारे जवळजवळ पूर्णपणे निर्धारित केले जाते. सध्या, क्ष-किरण विवर्तन विश्लेषण आणि न्यूक्लियर मॅग्नेटिक स्पेक्ट्रोस्कोपी (NMR स्पेक्ट्रोस्कोपी) च्या पद्धतींचा वापर करून, मोठ्या संख्येने प्रथिनांच्या अवकाशीय (तृतीय) संरचना निर्धारित केल्या आहेत.

प्रथिनांची चतुर्थांश रचना.एकल पॉलीपेप्टाइड साखळी असलेल्या प्रथिनांमध्ये फक्त तृतीयक रचना असते. तथापि, काही प्रथिने अनेक पॉलीपेप्टाइड साखळ्यांपासून तयार केली जातात, ज्यापैकी प्रत्येकाची तृतीयक रचना असते. अशा प्रथिनांसाठी, क्वाटरनरी स्ट्रक्चरची संकल्पना सादर केली गेली आहे, जी एकल फंक्शनल प्रोटीन रेणूमध्ये तृतीयक रचनेसह अनेक पॉलीपेप्टाइड चेनची संस्था आहे. चतुर्थांश रचना असलेल्या अशा प्रथिनांना ऑलिगोमर म्हणतात आणि तृतीयक संरचनेसह त्याच्या पॉलीपेप्टाइड साखळ्यांना प्रोटोमर किंवा सबयुनिट्स म्हणतात.

संयुग्मित(conjugate, lat. conjugatio - कनेक्शन) - एक कृत्रिमरित्या संश्लेषित (रासायनिक किंवा इन विट्रो रीकॉम्बिनेशनद्वारे) संकरित रेणू ज्यामध्ये भिन्न गुणधर्म असलेले दोन रेणू जोडलेले आहेत (एकत्रित); औषध आणि प्रायोगिक जीवशास्त्रात मोठ्या प्रमाणावर वापरले जाते.

घडते

घडते- हे "कनिष्ठ प्रतिजन" आहेत (हा शब्द इम्युनोलॉजिस्ट के. लँडस्टेनर यांनी प्रस्तावित केला होता). जेव्हा सामान्य परिस्थितीत शरीरात प्रवेश केला जातो तेव्हा, हॅप्टन्स शरीरात रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया निर्माण करण्यास सक्षम नसतात, कारण त्यांच्याकडे अत्यंत कमी रोगप्रतिकारक शक्ती असते.

बहुतेकदा, हॅप्टन्स कमी आण्विक वजन संयुगे असतात (10 kDa पेक्षा कमी आण्विक वजन). ते प्राप्तकर्त्याच्या शरीराद्वारे अनुवांशिकदृष्ट्या परके म्हणून ओळखले जातात (म्हणजे, त्यांच्याकडे विशिष्टता आहे), परंतु त्यांच्या कमी आण्विक वजनामुळे, ते स्वतःमध्ये रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया निर्माण करत नाहीत. तथापि, त्यांनी त्यांची प्रतिजैविकता गमावली नाही, ज्यामुळे त्यांना विशेषतः तयार प्रतिकारशक्ती घटक (अँटीबॉडीज, लिम्फोसाइट्स) यांच्याशी संवाद साधता येतो.

विशिष्ट परिस्थितींमध्ये, मॅक्रोऑर्गॅनिझमच्या रोगप्रतिकारक प्रणालीला पूर्ण वाढीव प्रतिजन म्हणून हॅप्टेनवर विशेषतः प्रतिक्रिया देण्यास भाग पाडणे शक्य आहे. हे करण्यासाठी, हेप्टेन रेणू कृत्रिमरित्या वाढवणे आवश्यक आहे - त्यास पुरेसे मोठे प्रोटीन रेणू किंवा इतर वाहक पॉलिमरसह मजबूत बंधनाने जोडणे. अशा प्रकारे संश्लेषित केलेल्या संयुग्मामध्ये पूर्ण वाढ झालेल्या प्रतिजनाचे सर्व गुणधर्म असतील आणि शरीरात प्रवेश केल्यावर रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया निर्माण होईल.

एपिटोप्स (अँटीजेनिक निर्धारक)

शरीर प्रतिजन रेणूच्या जवळजवळ कोणत्याही भागासाठी प्रतिपिंड तयार करण्यास सक्षम आहे, परंतु हे सामान्यत: सामान्य रोगप्रतिकारक प्रतिसादात होत नाही. जटिल प्रतिजन (प्रथिने, पॉलिसेकेराइड्स) मध्ये विशेष साइट्स असतात ज्यावर एक विशिष्ट रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया प्रत्यक्षात तयार होते. अशा क्षेत्रांना म्हणतात epitopes(epitope), ग्रीकमधून. epi - on, over, over आणि topos - ठिकाण, क्षेत्र. समानार्थी - प्रतिजैविक निर्धारक.

या साइट्समध्ये काही अमीनो ऍसिड किंवा कर्बोदकांमधे असतात, प्रत्येक साइट प्रोटीन प्रतिजन किंवा पॉलिसेकेराइड साखळीचा एक भाग असलेल्या अमीनो ऍसिड अवशेषांचा समूह असतो. एपिटॉप्स लिम्फोसाइट्सच्या विशिष्ट रिसेप्टर्सशी संवाद साधण्यास सक्षम असतात, ज्यामुळे रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया निर्माण होते आणि विशिष्ट प्रतिपिंडांच्या प्रतिजन-बाइंडिंग केंद्रांसह.

एपिटोप्स त्यांच्या संरचनेत वैविध्यपूर्ण आहेत. प्रतिजैनिक निर्धारक (एपिटोप) हे अमिनो आम्ल रॅडिकल्स, हॅप्टन किंवा प्रथिने (प्रथिनेशी संबंधित नॉन-प्रोटीन घटक), विशेषत: ग्लायकोप्रोटीन्सच्या पॉलिसेकेराइड गटांद्वारे तयार केलेले प्रथिने पृष्ठभाग क्षेत्र असू शकते.

अँटिजेनिक निर्धारक किंवा एपिटोप्स हे प्रतिजनांच्या त्रिमितीय संरचनेचे विशिष्ट क्षेत्र आहेत. एपिटोप्सचे विविध प्रकार आहेत - रेखीयआणि रचनात्मक.

रेखीय एपिटॉप्स अमीनो ऍसिडच्या अवशेषांच्या रेखीय अनुक्रमाने तयार होतात.

प्रथिनांच्या संरचनेचा अभ्यास केल्यामुळे, असे आढळून आले की प्रथिने रेणूंमध्ये एक जटिल अवकाशीय रचना असते. दुमडताना (बॉलमध्ये), प्रथिने मॅक्रोमोलिक्यूल्स एकमेकांपासून दूर असलेल्या अवशेषांकडे रेखीय क्रमाने संपर्क साधू शकतात, ज्यामुळे एक रचनात्मक प्रतिजैविक निर्धारक बनतात.

याव्यतिरिक्त, टर्मिनल एपिटॉप्स (प्रतिजन रेणूच्या टर्मिनल विभागांवर स्थित) आणि मध्यवर्ती आहेत. ते प्रतिजन नष्ट झाल्यावर दिसणारे "खोल" किंवा लपलेले, प्रतिजैनिक निर्धारक देखील निर्धारित करतात.

बहुतेक प्रतिजनांचे रेणू बरेच मोठे असतात. एक प्रोटीन मॅक्रोमोलेक्यूल (अँटीजन), ज्यामध्ये अनेक शेकडो अमीनो ऍसिड असतात, त्यात अनेक भिन्न एपिटोप्स असू शकतात. काही प्रथिनांमध्ये अनेक प्रतींमध्ये समान प्रतिजैविक निर्धारक असू शकतात (वारंवार प्रतिजैविक निर्धारक).

एका एपिटोपच्या विरूद्ध, विविध प्रतिपिंडांची विस्तृत श्रेणी तयार होते. प्रत्येक एपिटॉप्स वेगवेगळ्या विशिष्ट ऍन्टीबॉडीजचे उत्पादन उत्तेजित करण्यास सक्षम आहे. प्रत्येक एपिटॉप्ससाठी विशिष्ट प्रतिपिंड तयार केले जाऊ शकतात.

एक प्रपंच आहे रोगप्रतिकारक शक्ती, जे स्वतःला प्रकट करते की एपिटोप्स रोगप्रतिकारक प्रतिसाद प्रेरित करण्याच्या क्षमतेमध्ये भिन्न असतात.

प्रथिनातील सर्व एपिटोप्स समान प्रतिजैविक नसतात. नियमानुसार, प्रतिजनच्या काही एपिटॉप्समध्ये एक विशेष प्रतिजैविकता असते, जी या एपिटोप्सच्या विरूद्ध प्रतिपिंडांच्या मुख्य निर्मितीमध्ये प्रकट होते. प्रथिने रेणूच्या एपिटोप्सच्या स्पेक्ट्रममध्ये एक पदानुक्रम स्थापित केला जातो - काही एपिटॉप्स प्रबळ असतात आणि बहुतेक प्रतिपिंडे त्यांच्यासाठी विशेषतः तयार होतात. या एपिटोप्स म्हणतात इम्युनोडोमिनंट एपिटोप्स. ते जवळजवळ नेहमीच प्रतिजन रेणूच्या प्रमुख भागांवर स्थित असतात.

प्रतिपिंडांची रचना (इम्युनोग्लोबुलिन)

प्रायोगिक डेटावर आधारित इम्युनोग्लोबुलिन IgG. प्रथिने रेणूचे प्रत्येक अमीनो ऍसिड अवशेष लहान चेंडूच्या रूपात चित्रित केले जातात. RasMol प्रोग्राम वापरून व्हिज्युअलायझेशन तयार केले गेले.

20 व्या शतकात, जैवरसायनशास्त्रज्ञांनी इम्युनोग्लोबुलिनचे कोणते प्रकार अस्तित्वात आहेत आणि या प्रथिनांच्या रेणूंची रचना काय आहे हे शोधण्याचा प्रयत्न केला. प्रतिपिंडांची रचना विविध प्रयोगांच्या दरम्यान स्थापित केली गेली. मूलभूतपणे, ते समाविष्ट होते की प्रतिपिंडांवर प्रोटीओलाइटिक एन्झाईम्स (पॅपेन, पेप्सिन) उपचार केले गेले आणि अल्किलेशन आणि मर्केप्टोथेनॉलसह कमी केले गेले.

मग प्राप्त झालेल्या तुकड्यांच्या गुणधर्मांचा अभ्यास केला गेला: त्यांचे आण्विक वजन (क्रोमॅटोग्राफी), चतुर्थांश रचना (क्ष-किरण विवर्तन विश्लेषण), प्रतिजनाशी बांधण्याची क्षमता इ. निर्धारित केले गेले. या तुकड्यांचे प्रतिपिंडे देखील वापरले गेले: एका प्रकारच्या तुकड्यांचे प्रतिपिंड दुसर्‍या प्रकारच्या तुकड्यांशी जोडू शकतात की नाही हे आढळून आले. प्राप्त डेटावर आधारित, प्रतिपिंड रेणूचे मॉडेल तयार केले गेले.

इम्युनोग्लोब्युलिनची रचना आणि कार्य यावर 100 वर्षांच्या संशोधनाने केवळ या प्रथिनांच्या जटिल स्वरूपावर प्रकाश टाकला आहे. सध्या, मानवी इम्युनोग्लोबुलिन रेणूंची रचना पूर्णपणे वर्णन केलेली नाही. बहुतेक संशोधकांनी त्यांचे प्रयत्न या प्रथिनांच्या संरचनेचे वर्णन करण्यावर केंद्रित केले नाहीत तर प्रतिपिंडे प्रतिजनांशी संवाद साधतात त्या पद्धती स्पष्ट करण्यावर केंद्रित केले आहेत. याव्यतिरिक्त, प्रतिपिंड रेणू , म्हणून, प्रतिपिंडांचा अभ्यास, अपरिवर्तित जतन, एक कठीण काम बनते. अँटीबॉडीजच्या वैयक्तिक तुकड्यांची अचूक रचना शोधणे बरेचदा शक्य आहे.

इम्युनोग्लोबुलिनची बहुविधता असूनही, या रेणूंमध्ये समाविष्ट असलेल्या संरचनांनुसार त्यांचे रेणू वर्गीकृत केले गेले आहेत. हे वर्गीकरण या वस्तुस्थितीवर आधारित आहे की सर्व वर्गातील इम्युनोग्लोबुलिन सामान्य योजनेनुसार तयार केले जातात, त्यांची विशिष्ट सार्वत्रिक रचना असते.

इम्युनोग्लोबुलिनचे रेणू जटिल अवकाशीय रचना आहेत. अपवाद न करता, सर्व अँटीबॉडीज एकाच प्रकारच्या प्रथिने रेणूंशी संबंधित असतात ज्यात गोलाकार दुय्यम रचना असते, जी त्यांच्या नावाशी संबंधित असते - "इम्युनोग्लोबुलिन" (प्रथिनेची दुय्यम रचना ही त्याची पॉलीपेप्टाइड साखळी अंतराळात ठेवण्याचा एक मार्ग आहे). ते अनेक उपयुनिट्सपासून तयार केलेले मोनोमर किंवा पॉलिमर असू शकतात.

इम्युनोग्लोबुलिनच्या संरचनेत जड आणि हलकी पॉलीपेप्टाइड साखळी

इम्युनोग्लोबुलिनची पेप्टाइड साखळी. योजनाबद्ध प्रतिमा. व्हेरिएबल प्रदेशांना ठिपके असलेल्या रेषांनी चिन्हांकित केले आहे.

इम्युनोग्लोब्युलिनचे स्ट्रक्चरल युनिट एक मोनोमर आहे, एक रेणू ज्यामध्ये पॉलीपेप्टाइड साखळ्या असतात ज्यामध्ये डायसल्फाइड बॉन्ड्स (एस-एस ब्रिज) एकमेकांशी जोडलेले असतात.

जर एखाद्या Ig रेणूवर 2-mercaptoethanol (डायसल्फाइड बंध नष्ट करणारे अभिकर्मक) उपचार केले गेले, तर ते पॉलीपेप्टाइड साखळ्यांच्या जोड्यांमध्ये विघटित होईल. परिणामी पॉलीपेप्टाइड चेन आण्विक वजनानुसार वर्गीकृत आहेत: हलके आणि जड. हलक्या साखळ्यांचे कमी आण्विक वजन (सुमारे 23 kD) असते आणि ते इंग्रजीतील L अक्षराने नियुक्त केले जातात. हलके - सोपे. जड साखळ्या H (इंग्रजीतून. हेवी - जड) यांचे आण्विक वजन जास्त असते (50 - 73 kD दरम्यान बदलते).

तथाकथित मोनोमेरिक इम्युनोग्लोबुलिनमध्ये दोन एल-चेन आणि दोन एच-चेन असतात. हलक्या आणि जड साखळ्या डायसल्फाइड पुलांद्वारे एकत्र ठेवल्या जातात. डायसल्फाईड बॉन्ड हलक्या साखळ्यांना जड साखळ्यांशी जोडतात, तसेच जड साखळ्या एकमेकांना जोडतात.

सर्व इम्युनोग्लोब्युलिन वर्गांचे मुख्य संरचनात्मक उपयुनिट म्हणजे लाइट चेन-हेवी चेन (एल-एच) जोडी. वेगवेगळ्या वर्गांच्या आणि उपवर्गांच्या इम्युनोग्लोब्युलिनची रचना जड साखळ्यांमधील डायसल्फाइड बाँडची संख्या आणि स्थान, तसेच रेणूमधील (L-H) उपयुनिट्सच्या संख्येमध्ये भिन्न असते. एच-चेन वेगवेगळ्या संख्येने डायसल्फाइड बॉण्ड्सद्वारे एकत्र ठेवल्या जातात. इम्युनोग्लोबुलिनचे वेगवेगळे वर्ग बनवणाऱ्या जड आणि हलक्या साखळ्यांचे प्रकार देखील भिन्न आहेत.

आकृती IgG ची संस्था योजना विशिष्ट इम्युनोग्लोबुलिन म्हणून दर्शवते. सर्व इम्युनोग्लोबुलिन प्रमाणे, IgG मध्ये दोन एकसारख्या जड (H) साखळ्या आणि दोन समान प्रकाश (L) साखळ्या असतात, ज्या इंटरचेन डायसल्फाइड बॉण्ड्स (-S-S-) द्वारे चार-साखळीच्या रेणूमध्ये एकत्रित केल्या जातात. एच आणि एल साखळ्यांना जोडणारा एकमेव डायसल्फाइड बाँड प्रकाश साखळीच्या सी-टर्मिनसजवळ स्थित आहे. दोन जड साखळ्यांमध्ये एक डिसल्फाइड बॉन्ड देखील आहे.

अँटीबॉडी रेणूमधील डोमेन

Ig रेणूच्या रचनेत हलक्या आणि जड पॉलीपेप्टाइड साखळ्यांची विशिष्ट रचना असते. प्रत्येक शृंखला सशर्तपणे डोमेन नावाच्या विशिष्ट विभागांमध्ये विभागली जाते.

हलक्या आणि जड दोन्ही साखळ्या सरळ नसतात. प्रत्येक साखळीच्या आत, 100-110 एमिनो ऍसिडच्या नियमित आणि अंदाजे समान अंतराने, प्रत्येक साखळीच्या संरचनेत लूप तयार करणारे डायसल्फाइड पूल असतात. डायसल्फाइड ब्रिजच्या उपस्थितीचा अर्थ असा होतो की पेप्टाइड साखळीतील प्रत्येक लूपने कॉम्पॅक्टली फोल्ड केलेले ग्लोब्युलर डोमेन तयार केले पाहिजे. अशाप्रकारे, इम्युनोग्लोबुलिनच्या संरचनेतील प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड साखळी लूपच्या स्वरूपात अनेक गोलाकार डोमेन बनवते, ज्यामध्ये अंदाजे 110 एमिनो अॅसिड अवशेष असतात.

आम्ही असे म्हणू शकतो की इम्युनोग्लोब्युलिन रेणू स्वतंत्र डोमेनमधून एकत्र केले जातात, त्यातील प्रत्येक डायसल्फाइड पुलाच्या आसपास स्थित आहे आणि इतरांशी एकसमान आहे.

अँटीबॉडी रेणूंच्या प्रत्येक प्रकाश साखळीमध्ये, अनुक्रमे दोन इंट्राचेन डायसल्फाइड बंध असतात, प्रत्येक प्रकाश साखळीला दोन डोमेन असतात. जड साखळ्यांमधील अशा बंधांची संख्या बदलते; जड साखळ्यांमध्ये चार किंवा पाच डोमेन असतात. डोमेन सहजपणे आयोजित केलेल्या विभागांद्वारे विभक्त केले जातात. अशा कॉन्फिगरेशनची उपस्थिती थेट निरीक्षणे आणि अनुवांशिक विश्लेषणाद्वारे पुष्टी केली गेली आहे.

इम्युनोग्लोबुलिनची प्राथमिक, दुय्यम, तृतीयक आणि चतुर्थांश रचना

इम्युनोग्लोबुलिन रेणू (तसेच इतर प्रथिने) ची रचना प्राथमिक, दुय्यम, तृतीयक आणि चतुर्थांश रचना द्वारे निर्धारित केली जाते. प्राथमिक रचना म्हणजे अमीनो ऍसिडचा क्रम जो इम्युनोग्लोबुलिनच्या हलक्या आणि जड साखळ्या बनवतो. क्ष-किरण विवर्तन विश्लेषणाने दर्शविले की इम्युनोग्लोब्युलिनच्या हलक्या आणि जड साखळ्यांमध्ये कॉम्पॅक्ट ग्लोब्युलर डोमेन (तथाकथित इम्युनोग्लोबुलिन डोमेन) असतात. डोमेन इम्युनोग्लोब्युलिन फोल्ड नावाच्या वैशिष्ट्यपूर्ण तृतीयक संरचनेत व्यवस्थित केले जातात.

इम्युनोग्लोब्युलिन डोमेन हे Ig रेणूच्या तृतीयक संरचनेतील क्षेत्र आहेत, जे संरचनात्मक संस्थेच्या विशिष्ट स्वायत्ततेद्वारे वैशिष्ट्यीकृत आहेत. डोमेन समान पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या वेगवेगळ्या विभागांद्वारे तयार केले जातात, "कॉइल" (ग्लोब्युल्स) मध्ये दुमडलेले असतात. ग्लोब्यूलमध्ये अंदाजे 110 अमीनो ऍसिडचे अवशेष असतात.

डोमेनची सामान्य रचना आणि एकमेकांशी काही विशिष्ट कार्ये असतात. डोमेनमध्ये, पेप्टाइडचे तुकडे जे डोमेन बनवतात ते हायड्रोजन बाँड्स (प्रथिनेची दुय्यम रचना) द्वारे स्थिर केलेली कॉम्पॅक्टली पॅक केलेली अँटी-पॅरलल β-शीट रचना तयार करतात. डोमेन स्ट्रक्चरमध्ये α-हेलिकल कॉन्फॉर्मेशन असलेले जवळजवळ कोणतेही क्षेत्र नाहीत.

प्रत्येक डोमेनची दुय्यम रचना एक विस्तारित पॉलीपेप्टाइड साखळी स्वतःवर मागे आणि पुढे दोन समांतर β-स्तरांमध्ये (β-sheet) स्टॅक करून तयार केली जाते ज्यामध्ये अनेक β-folds असतात. प्रत्येक β-शीटचा एक सपाट आकार असतो - β-folds मधील पॉलीपेप्टाइड चेन जवळजवळ पूर्णपणे लांब असतात.

इम्युनोग्लोबुलिन डोमेन बनवणाऱ्या दोन β-शीट्स β-सँडविच ("एकमेकांच्या वर दोन भाकरीच्या तुकड्यांसारखे") नावाच्या संरचनेत स्टॅक केलेल्या असतात. प्रत्येक इम्युनोग्लोब्युलिन डोमेनची रचना इंट्राडोमेन डायसल्फाइड बाँडद्वारे स्थिर केली जाते - β-शीट प्रत्येक β-शीटच्या सिस्टीन अवशेषांमधील डायसल्फाइड बाँडद्वारे सहसंयोजितपणे जोडलेली असतात. प्रत्येक β-शीटमध्ये विविध लांबीच्या लूपद्वारे जोडलेले अँटी-पॅरलल β-स्ट्रँड्स असतात.

डोमेन, यामधून, पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या निरंतरतेने एकमेकांशी जोडलेले आहेत, जे β-pleated शीट्सच्या पलीकडे विस्तारते. ग्लोब्यूल्समधील पॉलीपेप्टाइड साखळीचे खुले भाग विशेषतः प्रोटीओलाइटिक एन्झाईम्ससाठी संवेदनशील असतात.

चतुर्थांश रचना तयार करण्यासाठी प्रकाश आणि जड साखळ्यांच्या जोडीचे गोलाकार डोमेन एकमेकांशी संवाद साधतात. यामुळे, कार्यात्मक तुकडे तयार होतात जे प्रतिपिंड रेणूला विशेषत: प्रतिजन बांधण्याची परवानगी देतात आणि त्याच वेळी, अनेक जैविक प्रभावकारी कार्ये करतात.

परिवर्तनीय आणि स्थिर डोमेन

पेप्टाइड चेनमधील डोमेन त्यांच्या अमीनो ऍसिड रचनेच्या स्थिरतेमध्ये भिन्न असतात. व्हेरिएबल आणि स्थिर डोमेन (प्रदेश) आहेत. व्हेरिएबल डोमेन्स इंग्रजीतून V या अक्षराने दर्शविले जातात. व्हेरिएबल - "बदलण्यायोग्य" आणि त्यांना V-डोमेन म्हणतात. कायमस्वरूपी (स्थिर) डोमेन इंग्रजी स्थिरांक - "कायमस्वरूपी" मधील अक्षर C द्वारे दर्शविले जातात आणि त्यांना C-डोमेन म्हणतात.

प्लाझ्मा पेशींच्या वेगवेगळ्या क्लोनद्वारे उत्पादित इम्युनोग्लोब्युलिनमध्ये भिन्न अमीनो ऍसिड अनुक्रमांचे परिवर्तनशील डोमेन असतात. प्रत्येक इम्युनोग्लोबुलिन आयसोटाइपसाठी स्थिर डोमेन समान किंवा अगदी जवळ असतात.

प्रत्येक डोमेनला ते हलके किंवा जड साखळीचे आहे की नाही हे दर्शविणारे अक्षर आणि त्याची स्थिती दर्शविणारी संख्या असे लेबल केले जाते.

सर्व ऍन्टीबॉडीजच्या हलक्या आणि जड साखळ्यांवरील पहिले डोमेन अमीनो ऍसिड अनुक्रमात अत्यंत परिवर्तनशील आहे; ते अनुक्रमे V L आणि V H म्हणून दर्शविले जाते.

दोन्ही जड साखळ्यांवरील दुसरे आणि त्यानंतरचे डोमेन अमीनो ऍसिड अनुक्रमात अधिक सुसंगत आहेत. त्यांना C H किंवा C H 1, C H 2 आणि C H 3 असे नाव देण्यात आले आहे. IgM आणि IgE इम्युनोग्लोबुलिनमध्ये C H 3 डोमेनच्या मागे असलेल्या जड साखळीवर अतिरिक्त C H 4 डोमेन आहे.

कार्बोक्सिलच्या टोकासह प्रकाश साखळीच्या अर्ध्या भागाला C L स्थिर प्रदेश म्हणतात आणि प्रकाश साखळीच्या N-टर्मिनल अर्ध्या भागाला V L चल क्षेत्र म्हणतात.

कार्बोहायड्रेट चेन देखील C H 2 डोमेनशी संबंधित आहेत. वेगवेगळ्या वर्गातील इम्युनोग्लोबुलिन कार्बोहायड्रेट गटांच्या संख्येत आणि व्यवस्थेमध्ये मोठ्या प्रमाणात भिन्न असतात. इम्युनोग्लोबुलिनच्या कार्बोहायड्रेट घटकांची रचना समान असते. त्यामध्ये स्थिर कोर आणि परिवर्तनीय बाह्य भाग असतात. कार्बोहायड्रेट घटक ऍन्टीबॉडीजच्या जैविक गुणधर्मांवर परिणाम करतात.

इम्युनोग्लोबुलिन रेणूचे फॅब आणि एफसी तुकडे

हलक्या आणि जड साखळ्यांचे (V H आणि V L) व्हेरिएबल डोमेन त्यांच्या सर्वात जवळच्या स्थिर डोमेनसह (C H 1 आणि CL 1) ऍन्टीबॉडी फॅबचे तुकडे (खंड, प्रतिजन बंधन) तयार करतात. इम्युनोग्लोबुलिन साइट जी विशिष्ट प्रतिजनाशी बांधली जाते ती प्रकाश आणि जड साखळींच्या एन-टर्मिनल व्हेरिएबल क्षेत्रांद्वारे तयार होते, म्हणजे. V H - आणि V L - डोमेन.

उर्वरित, सी-टर्मिनल हेवी चेन कॉन्स्टंट डोमेनद्वारे दर्शविल्या जाणार्‍या, Fc फ्रॅगमेंट (तुकडा, स्फटिक करण्यायोग्य) म्हणून संबोधले जाते. Fc फ्रॅगमेंटमध्ये उर्वरित C ​​H डोमेन समाविष्ट आहेत जे डायसल्फाइड बॉण्ड्सद्वारे एकत्र ठेवले जातात. एक बिजागर प्रदेश फॅब आणि एफसी तुकड्यांच्या जंक्शनवर स्थित आहे, ज्यामुळे प्रतिजन-बाइंडिंग तुकड्यांना प्रतिजनाशी जवळचा संपर्क साधता येतो.

बिजागर क्षेत्र

फॅब- आणि एफसी-तुकड्यांच्या सीमेवर तथाकथित आहे. लवचिक रचना असलेला "बिजागर प्रदेश". हे Y-आकाराच्या अँटीबॉडी रेणूच्या दोन फॅब तुकड्यांमध्ये गतिशीलता प्रदान करते. एकमेकांच्या सापेक्ष अँटीबॉडी रेणूच्या तुकड्यांची गतिशीलता हे इम्युनोग्लोबुलिनचे एक महत्त्वाचे संरचनात्मक वैशिष्ट्य आहे. या प्रकारचे इंटरपेप्टाइड कंपाऊंड रेणूच्या गतिशीलतेची रचना देते - हे आपल्याला आसपासच्या परिस्थिती आणि स्थितीनुसार सहजपणे रचना बदलण्याची परवानगी देते.

बिजागर प्रदेश हा जड साखळीचा एक भाग आहे. बिजागर प्रदेशात जड साखळ्यांना एकमेकांशी जोडणारे डायसल्फाइड बंध असतात. इम्युनोग्लोबुलिनच्या प्रत्येक वर्गाचा स्वतःचा बिजागर प्रदेश असतो.

इम्युनोग्लोब्युलिनमध्ये (IgM आणि IgE च्या संभाव्य अपवादासह), बिजागर प्रदेशात अमीनो ऍसिडचा एक छोटा भाग असतो आणि तो जड साखळ्यांच्या C H 1 आणि C H 2 प्रदेशांमध्ये आढळतो. या विभागात प्रामुख्याने सिस्टीन आणि प्रोलाइन अवशेष असतात. साखळ्यांमधील डायसल्फाइड पुलांच्या निर्मितीमध्ये सिस्टीनचा सहभाग असतो आणि प्रोलिनचे अवशेष गोलाकार संरचनेत दुमडण्यास प्रतिबंध करतात.

उदाहरण म्हणून IgG वापरून इम्युनोग्लोबुलिन रेणूची विशिष्ट रचना

सपाट रेखांकनातील योजनाबद्ध रेखाचित्र Ig ची रचना अचूकपणे दर्शवत नाही; किंबहुना, प्रकाश आणि जड साखळ्यांचे परिवर्तनशील डोमेन समांतरपणे मांडलेले नसतात, परंतु एकमेकांशी घट्ट, आडवा गुंफलेले असतात.

आयजीजी क्लास अँटीबॉडी रेणूचे उदाहरण वापरून इम्युनोग्लोब्युलिनची विशिष्ट रचना विचारात घेणे सोयीचे आहे. एकूण, IgG रेणूमध्ये 12 डोमेन आहेत - 4 जड साखळ्यांवर आणि 2 हलक्या साखळ्यांवर.

प्रत्येक प्रकाश साखळीमध्ये दोन डोमेन असतात - एक व्हेरिएबल (V L, ​​प्रकाश साखळीचे चल डोमेन) आणि एक स्थिर (C L, प्रकाश साखळीचे स्थिर डोमेन). प्रत्येक हेवी चेनमध्ये एक व्हेरिएबल डोमेन (V H, हेवी चेनचे व्हेरिएबल डोमेन) आणि तीन स्थिर डोमेन (C H 1–3, हेवी चेनचे स्थिर डोमेन) असतात. N-टर्मिनससह जड साखळीचा अंदाजे एक चतुर्थांश भाग H-चेन (V H) च्या परिवर्तनीय प्रदेशासाठी नियुक्त केला जातो, उर्वरित भाग स्थिर प्रदेश (CH 1, CH 2, CH 3) असतो.

वेरिएबल डोमेन्सची प्रत्येक जोडी V H आणि V L जवळच्या जड आणि हलक्या साखळ्यांमध्ये स्थित आहे, एक व्हेरिएबल फ्रॅगमेंट (Fv, व्हेरिएबल फ्रॅगमेंट) बनवते.

अँटीबॉडी रेणूंच्या रचनेत जड आणि हलक्या साखळ्यांचे प्रकार

स्थायी प्रदेशांच्या प्राथमिक संरचनेतील फरकांनुसार, साखळ्या प्रकारांमध्ये विभागल्या जातात. चेनच्या प्राथमिक अमीनो ऍसिडच्या क्रमाने आणि त्यांच्या ग्लायकोसिलेशनच्या प्रमाणात प्रकार निर्धारित केले जातात. हलक्या साखळ्या दोन प्रकारांमध्ये विभागल्या जातात: κ आणि λ (कप्पा आणि लॅम्बडा), जड साखळ्या पाच प्रकारांमध्ये विभागल्या जातात: α, γ, μ, ε आणि δ (अल्फा, गॅमा, म्यू, एप्सिलॉन आणि डेल्टा). अल्फा, म्यू आणि गॅमा प्रकारच्या जड साखळ्यांमध्ये, उपप्रकार वेगळे केले जातात.

इम्युनोग्लोबुलिनचे वर्गीकरण

इम्युनोग्लोबुलिनचे वर्गीकरण एच-चेन्स (जड साखळी) च्या प्रकारानुसार केले जाते. वेगवेगळ्या वर्गांच्या इम्युनोग्लोब्युलिनमधील जड साखळ्यांचे स्थिर क्षेत्र एकसारखे नसतात. मानवी इम्युनोग्लोबुलिन हे 5 वर्ग आणि अनेक उपवर्गांमध्ये विभागले गेले आहेत, ज्याचा भाग असलेल्या जड साखळ्यांच्या प्रकारानुसार. या वर्गांना IgA, IgG, IgM, IgD आणि IgE म्हणतात.

इम्युनोग्लोबुलिनपैकी एकाच्या नावाच्या कॅपिटल लॅटिन अक्षराशी संबंधित ग्रीक अक्षराने एच-चेन स्वतःच नियुक्त केल्या जातात. IgA मध्ये जड साखळी α (अल्फा), IgM - μ (mu), IgG - γ (गामा), IgE - ε (एप्सिलॉन), IgD - δ (डेल्टा) आहेत.

इम्युनोग्लोबुलिन IgG, IgM आणि IgA मध्ये अनेक उपवर्ग आहेत. उपवर्ग (उपप्रकार) मध्ये विभागणी देखील एच-चेनच्या वैशिष्ट्यांवर अवलंबून असते. मानवांमध्ये, IgG चे 4 उपवर्ग आहेत: IgG1, IgG2, IgG3 आणि IgG4, ज्यामध्ये अनुक्रमे γ1, γ2, γ3 आणि γ4 हेवी चेन आहेत. या H चेन Fc तुकड्याच्या छोट्या तपशीलांमध्ये भिन्न आहेत. μ-साखळीसाठी, 2 उपप्रकार ओळखले जातात - μ1- आणि μ2-. IgA चे 2 उपवर्ग आहेत: IgA1 आणि IgA2 α चेनच्या α1 आणि α2 उपप्रकारांसह.

प्रत्येक इम्युनोग्लोबुलिन रेणूमध्ये, वर्ग किंवा उपवर्गानुसार सर्व जड साखळ्या एकाच प्रकारच्या असतात.

इम्युनोग्लोबुलिनच्या सर्व 5 वर्गांमध्ये जड आणि हलकी साखळी असतात.

वेगवेगळ्या वर्गांच्या इम्युनोग्लोब्युलिनमधील हलकी साखळी (एल-चेन) समान असतात. सर्व इम्युनोग्लोबुलिनमध्ये दोन्ही κ (कप्पा) किंवा दोन्ही λ (लॅम्बडा) लाईट चेन असू शकतात. सर्व वर्गातील इम्युनोग्लोब्युलिन अनुक्रमे κ- किंवा λ-प्रकारांच्या प्रकाश साखळींच्या रेणूंच्या उपस्थितीनुसार K- आणि L- प्रकारांमध्ये विभागले जातात. मानवांमध्ये, K- आणि L- प्रकारांचे गुणोत्तर 3:2 आहे.

एकत्र घेतलेल्या वर्ग आणि उपवर्गांना इम्युनोग्लोबुलिन आयसोटाइप म्हणतात. ऍन्टीबॉडीजचा आयसोटाइप (वर्ग, इम्युनोग्लोब्युलिनचे उपवर्ग - IgM1, IgM2, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, IgA2, IgD, IgE) हेवी चेनच्या सी-डोमेनद्वारे निर्धारित केले जाते.

प्रत्येक वर्गामध्ये वैयक्तिक इम्युनोग्लोब्युलिनची प्रचंड विविधता समाविष्ट असते, जी परिवर्तनशील प्रदेशांच्या प्राथमिक संरचनेत भिन्न असते; सर्व वर्गातील इम्युनोग्लोब्युलिनची एकूण संख्या ≈ 10^7 आहे.

विविध वर्गांच्या प्रतिपिंड रेणूंची रचना

इम्युनोग्लोबुलिनच्या संरचनेची योजना. (ए) - मोनोमेरिक IgG, IgE, IgD, IgA; (बी) - पॉलिमरिक सेक्रेटरी Ig A (slgA) आणि IgM (C); (1) - स्रावी घटक; (2) - J-साखळीला जोडणारा.

1. प्रतिपिंडांचे वर्ग IgG, IgD आणि IgE

IgG, IgD आणि IgE वर्गांच्या प्रतिपिंडांचे रेणू मोनोमेरिक आहेत; ते Y-आकाराचे आहेत.

एकूण मानवी इम्युनोग्लोबुलिनपैकी 75% IgG इम्युनोग्लोबुलिन आहेत. ते रक्तामध्ये आणि रक्तवाहिन्यांच्या बाहेर दोन्ही आढळतात. IgG चा महत्त्वाचा गुणधर्म म्हणजे त्यांची प्लेसेंटा ओलांडण्याची क्षमता. अशा प्रकारे, मातृ प्रतिपिंडे नवजात मुलाच्या शरीरात प्रवेश करतात आणि आयुष्याच्या पहिल्या महिन्यांत (नैसर्गिक निष्क्रिय प्रतिकारशक्ती) संसर्गापासून संरक्षण करतात.

IgDs प्रामुख्याने B-lymphocytes च्या पडद्यावर आढळतात. त्यांच्याकडे आयजीजी, 2 सक्रिय केंद्रांसारखी रचना आहे. हेवी चेन (δ-चेन) मध्ये व्हेरिएबल आणि 3 स्थिर डोमेन असतात. δ साखळीचा बिजागर प्रदेश सर्वात लांब आहे आणि या साखळीतील कार्बोहायड्रेट्सचे स्थानिकीकरण देखील असामान्य आहे.

IgE - रक्ताच्या सीरममध्ये या वर्गाच्या इम्युनोग्लोबुलिनची एकाग्रता अत्यंत कमी आहे. IgE रेणू प्रामुख्याने मास्ट पेशी आणि बेसोफिल्सच्या पृष्ठभागावर निश्चित केले जातात. त्याच्या संरचनेत, IgE IgG प्रमाणेच आहे, त्यात 2 सक्रिय केंद्रे आहेत. हेवी चेन (ε-चेन) मध्ये एक व्हेरिएबल आणि 4 स्थिर डोमेन असतात. असे मानले जाते की अँथेलमिंथिक प्रतिकारशक्तीच्या विकासासाठी IgE आवश्यक आहे. काही ऍलर्जीक रोग (श्वासनलिकांसंबंधी दमा, गवत ताप) आणि अॅनाफिलेक्टिक शॉकच्या रोगजनकांमध्ये IgE प्रमुख भूमिका बजावते.

2. प्रतिपिंड वर्ग IgM आणि IgA

इम्युनोग्लोबुलिन IgM आणि IgA पॉलिमर संरचना तयार करतात. पॉलिमरायझेशनसाठी, IgM आणि IgA 15 kDa च्या आण्विक वजनासह अतिरिक्त पॉलीपेप्टाइड साखळी समाविष्ट करते, ज्याला J-चेन म्हणतात (जॉइंट-बॉन्ड, इंग्रजी जोडण्यापासून - कनेक्शन). ही J-साखळी अनुक्रमे IgM आणि IgA च्या जड μ- आणि α-साखळींच्या C-टर्मिनसवर टर्मिनल सिस्टीन बांधते.

परिपक्व बी-लिम्फोसाइट्सच्या पृष्ठभागावर, आयजीएम रेणू मोनोमर्सच्या स्वरूपात स्थित असतात. तथापि, सीरममध्ये ते पेंटॅमर म्हणून अस्तित्वात आहेत: IgM रेणूमध्ये त्रिज्या पद्धतीने व्यवस्था केलेले पाच संरचनात्मक रेणू असतात. आयजीएम पेंटॅमर पाच "स्लिंगशॉट" मोनोमरपासून तयार होतो, आयजीजी प्रमाणेच, डायसल्फाइड बॉन्ड्स आणि जे-चेनने एकमेकांशी जोडलेले असते. त्यांचे Fc तुकडे मध्यभागी निर्देशित केले जातात (जेथे ते जे-स्ट्रँडने जोडलेले असतात), आणि फॅबचे तुकडे बाहेरच्या दिशेने निर्देशित केले जातात.

IgM मध्ये, भारी (H) चेनमध्ये 5 डोमेन असतात, कारण त्यात 4 स्थिर डोमेन असतात. IgM हेवी चेनमध्ये बिजागर प्रदेश नसतो; त्याची भूमिका C H 2 डोमेनद्वारे खेळली जाते, ज्यामध्ये काही रचनात्मक क्षमता आहे.

IgM मुख्यतः प्राथमिक रोगप्रतिकारक प्रतिसादादरम्यान संश्लेषित केले जाते आणि ते प्रामुख्याने इंट्राव्हस्कुलर बेडमध्ये असते. निरोगी लोकांच्या रक्ताच्या सीरममध्ये Ig M चे प्रमाण एकूण Ig च्या 10% असते.

IgA ऍन्टीबॉडीज विविध प्रमाणात मोनोमर्सपासून तयार केले जातात. वर्ग अ इम्युनोग्लोबुलिन दोन प्रकारांमध्ये विभागले जातात: सीरम आणि सेक्रेटरी. रक्ताच्या सीरममध्ये उपस्थित असलेल्या IgA पैकी बहुतेक (80%) एक मोनोमेरिक रचना आहे. सीरममधील IgA च्या 20% पेक्षा कमी डायमेरिक रेणूंनी दर्शविले जाते.

सेक्रेटरी आयजीए रक्तामध्ये आढळत नाही, परंतु श्लेष्मल झिल्लीवरील बाह्य स्रावांचा भाग म्हणून आणि त्यांना एसआयजीए म्हणून नियुक्त केले जाते. श्लेष्मल स्रावांमध्ये, आयजीए डायमर म्हणून उपस्थित असतात. सेक्रेटरी IgA दोन "स्लिंगशॉट्स" (Ig monomers) चे डायमर बनवते. sIgA रेणूमधील जड साखळ्यांचे C-टर्मिनल्स J-चेन आणि प्रोटीन रेणूने एकमेकांशी जोडलेले असतात ज्याला "सेक्रेटरी घटक" म्हणतात.

स्राव घटक श्लेष्मल झिल्लीच्या उपकला पेशींद्वारे तयार केला जातो. एपिथेलियल पेशींमधून जाताना ते IgA रेणूला जोडते. सेक्रेटरी घटक sIgA ला प्रोटीओलाइटिक एन्झाईम्सद्वारे क्लीव्हेज आणि निष्क्रियतेपासून संरक्षण करतो, जे श्लेष्मल झिल्लीच्या गुप्ततेमध्ये मोठ्या प्रमाणात आढळतात.

sIgA चे मुख्य कार्य श्लेष्मल झिल्लीचे संक्रमणापासून संरक्षण करणे आहे. स्थानिक प्रतिकारशक्ती प्रदान करण्यात sIgA ची भूमिका खूप महत्त्वपूर्ण आहे, कारण. प्रौढ व्यक्तीच्या शरीरातील श्लेष्मल त्वचेचे एकूण क्षेत्रफळ अनेक शंभर चौरस मीटर असते आणि त्वचेच्या पृष्ठभागापेक्षा जास्त असते.

स्त्रियांच्या आईच्या दुधात, विशेषतः स्तनपान करवण्याच्या पहिल्या दिवसात sIgA ची उच्च एकाग्रता आढळते. ते नवजात मुलाच्या गॅस्ट्रोइंटेस्टाइनल ट्रॅक्टचे संक्रमणापासून संरक्षण करतात.

लहान मुले IgA शिवाय जन्माला येतात आणि ते त्यांच्या आईच्या दुधापासून मिळवतात. हे विश्वासार्हपणे दर्शविले गेले आहे की कृत्रिम पोषण घेतलेल्या मुलांच्या तुलनेत स्तनपान करणा-या मुलांना आतड्यांसंबंधी संसर्ग आणि श्वसन रोग होण्याची शक्यता खूपच कमी असते.

IgA वर्गातील प्रतिपिंडे इम्युनोग्लोबुलिनच्या एकूण सामग्रीपैकी 15-20% बनवतात. IgA प्लेसेंटल अडथळा ओलांडत नाही. Ig A चे संश्लेषण मुख्यतः सबम्यूकोसल टिश्यूमध्ये, श्वसनमार्गाच्या श्लेष्मल उपकला पृष्ठभागावर, यूरोजेनिटल आणि आतड्यांसंबंधी मार्ग, जवळजवळ सर्व उत्सर्जन ग्रंथींमध्ये स्थित प्लाझ्मा पेशींद्वारे केले जाते. Ig A चा काही भाग सामान्य रक्ताभिसरणात प्रवेश करतो, परंतु त्यातील बहुतेक भाग sIgA च्या स्वरूपात श्लेष्मल त्वचेवर स्थानिक पातळीवर स्राव केला जातो आणि श्लेष्मल त्वचेचा स्थानिक संरक्षणात्मक रोगप्रतिकारक अडथळा म्हणून काम करतो. सीरम IgA आणि sIgA भिन्न इम्युनोग्लोबुलिन आहेत, sIgA रक्ताच्या सीरममध्ये उपस्थित नाही.

IgA इम्युनोडेफिशियन्सी असलेल्या व्यक्तींमध्ये स्वयंप्रतिकार रोग, श्वसनमार्गाचे संक्रमण, मॅक्सिलरी आणि फ्रंटल सायनस आणि आतड्यांसंबंधी विकार होण्याची प्रवृत्ती असते.

एन्झाईम्सद्वारे इम्युनोग्लोबुलिन रेणूचे विच्छेदन

प्रोटीओलाइटिक एंजाइम (जसे की पॅपेन किंवा पेप्सिन) इम्युनोग्लोबुलिन रेणू तुकड्यांमध्ये मोडतात. त्याच वेळी, वेगवेगळ्या प्रोटीजच्या प्रभावाखाली, भिन्न उत्पादने मिळवता येतात. अशा प्रकारे मिळविलेले इम्युनोग्लोब्युलिनचे तुकडे संशोधन किंवा वैद्यकीय कारणांसाठी वापरले जाऊ शकतात.

इम्युनोग्लोब्युलिनची गोलाकार रचना आणि या रेणूंना काटेकोरपणे परिभाषित ठिकाणी मोठ्या घटकांमध्ये विभाजित करण्याची आणि त्यांना ओलिगोपेप्टाइड्स आणि अमीनो ऍसिडमध्ये विभाजित न करण्याची एन्झाईमची क्षमता, अत्यंत संक्षिप्त रचना दर्शवते.

1. पॅपेनद्वारे इम्युनोग्लोबुलिन रेणूचे विच्छेदन. प्रतिपिंडांचे फॅब आणि एफसी तुकडे.

50 च्या उत्तरार्धात - 60 च्या दशकाच्या सुरुवातीस, इंग्रजी शास्त्रज्ञ आर.आर. पोर्टरने IgG ऍन्टीबॉडीजच्या संरचनात्मक वैशिष्ट्यांचे विश्लेषण त्यांच्या रेणूला पपेन (शुद्ध पपईच्या रसातील एन्झाइम) सह वेगळे केले. आंतरचेन डायसल्फाइड बॉण्ड्सच्या वर असलेल्या बिजागर प्रदेशात पॅपेन इम्युनोग्लोबुलिन नष्ट करते. हे एंझाइम इम्युनोग्लोबुलिन रेणूला अंदाजे समान आकाराच्या तीन तुकड्यांमध्ये विभाजित करते.

त्यापैकी दोघांची नावे आहेत फॅब तुकडे(इंग्रजी फ्रॅगमेंट अँटीजेन-बाइंडिंगमधून - एक प्रतिजन-बाइंडिंग तुकडा). फॅबचे तुकडे पूर्णपणे एकसारखे असतात आणि अभ्यासात दाखवल्याप्रमाणे, प्रतिजनाशी बांधण्यासाठी डिझाइन केलेले असतात. फॅब तुकड्यातील जड साखळी क्षेत्राला Fd म्हणतात; त्यात V H आणि C H 1 डोमेन असतात.

तिसरा तुकडा द्रावणातून क्रिस्टलाइज्ड असू शकतो आणि प्रतिजन बांधू शकत नाही. या तुकड्याला म्हणतात Fc तुकडा(क्रिस्टलाइझ करण्यायोग्य इंग्रजी तुकड्यातून - क्रिस्टलायझेशनचा एक तुकडा). प्रतिजन आणि अखंड अँटीबॉडी रेणूच्या फॅब भागाच्या बंधनानंतर प्रतिपिंड रेणूच्या जैविक कार्यांसाठी ते जबाबदार आहे.

Fc तुकड्यात प्रत्येक वर्ग आणि उपवर्गाच्या प्रतिपिंडांसाठी समान रचना असते आणि भिन्न उपवर्ग आणि वर्गातील प्रतिपिंडांसाठी भिन्न असते.

रेणूचा Fc तुकडा रोगप्रतिकारक प्रणालीच्या पेशींशी संवाद साधतो: न्यूट्रोफिल्स, मॅक्रोफेजेस आणि इतर मोनोन्यूक्लियर फॅगोसाइट्स जे त्यांच्या पृष्ठभागावर Fc तुकड्यासाठी रिसेप्टर्स घेऊन जातात. जर अँटीबॉडीज रोगजनक सूक्ष्मजीवांशी बांधील असतील, तर ते त्यांच्या Fc तुकड्यासह फॅगोसाइट्सशी देखील संवाद साधू शकतात. यामुळे, या फागोसाइट्सद्वारे रोगजनकांच्या पेशी नष्ट होतील. खरं तर, ऍन्टीबॉडीज या प्रकरणात मध्यस्थ रेणू म्हणून कार्य करतात.

त्यानंतर, हे ज्ञात झाले की दिलेल्या जीवातील समान आयसोटाइपमधील इम्युनोग्लोबुलिनचे Fc तुकडे, प्रतिजनासाठी प्रतिपिंडाची विशिष्टता विचारात न घेता काटेकोरपणे एकसारखे असतात. या बदलासाठी, त्यांना स्थिर प्रदेश म्हटले जाऊ लागले (खंड स्थिर - Fc, संक्षेप जुळले).

2. पेप्सिनद्वारे इम्युनोग्लोब्युलिन रेणूचे विच्छेदन.

आणखी एक प्रोटीओलाइटिक एंझाइम - पेप्सिन - रेणू वेगळ्या ठिकाणी क्लीव्ह करतो, पॅपेनपेक्षा एच-चेन्सच्या सी-टर्मिनसच्या जवळ असतो. एच-चेन एकत्र ठेवलेल्या डायसल्फाईड बंधांच्या "खाली" क्लीवेज उद्भवते. परिणामी, पेप्सिनच्या कृती अंतर्गत, द्विसंधी प्रतिजन-बाइंडिंग F(ab")2 तुकडा आणि एक कापलेला pFc" तुकडा तयार होतो. pFc" तुकडा हा Fc प्रदेशाचा C-टर्मिनल भाग आहे.

पेप्सिन 5S च्या अवक्षेपण स्थिरतेसह मोठ्या तुकड्यातून pFc" तुकडा तोडतो. या मोठ्या तुकड्याला F(ab")2 असे नाव देण्यात आले कारण, मूळ प्रतिपिंड प्रमाणे, ते प्रतिजन बंधनासाठी द्विसंवेदी आहे. यात बिजागर प्रदेशातील डायसल्फाइड ब्रिजद्वारे जोडलेले जोडलेले फॅब तुकडे असतात. हे फॅबचे तुकडे पपेन फॅब तुकड्या I आणि II पेक्षा एकसंध आणि समरूप आहेत, परंतु त्यांचा Fd तुकडा सुमारे दहा अमिनो आम्ल अवशेष मोठा आहे.

प्रतिपिंडांचे प्रतिजन-बाइंडिंग साइट्स (पॅराटोप्स)

इम्युनोग्लोब्युलिनच्या फॅब तुकड्यात दोन्ही साखळींचे V-डोमेन, C L आणि C H 1 डोमेन समाविष्ट आहेत. फॅब फ्रॅगमेंटच्या प्रतिजन-बाइंडिंग साइटला अनेक नावे प्राप्त झाली आहेत: ऍन्टीबॉडीजची सक्रिय किंवा प्रतिजन-बाइंडिंग साइट, प्रतिनिर्धारक किंवा पॅराटोप.

सक्रिय साइट्सच्या निर्मितीमध्ये प्रकाश आणि जड साखळ्यांचे परिवर्तनशील विभाग गुंतलेले आहेत. सक्रिय साइट ही प्रकाश आणि जड साखळींच्या व्हेरिएबल डोमेन दरम्यान स्थित अंतर आहे. हे दोन्ही डोमेन सक्रिय केंद्राच्या निर्मितीमध्ये गुंतलेले आहेत.

इम्युनोग्लोबुलिनचे रेणू. एल - प्रकाश साखळी; एच - जड साखळ्या; व्ही - परिवर्तनीय प्रदेश; सी - स्थिर प्रदेश; एल- आणि एच-चेन्स (V-क्षेत्र) चे एन-टर्मिनल क्षेत्र फॅब तुकड्यांमध्ये दोन प्रतिजन-बाइंडिंग केंद्रे तयार करतात.

IgG इम्युनोग्लोबुलिनच्या प्रत्येक फॅब तुकड्यात एक प्रतिजन-बाइंडिंग केंद्र असते. प्रतिजनाशी संवाद साधू शकणार्‍या इतर वर्गांच्या प्रतिपिंडांची सक्रिय केंद्रे देखील फॅब तुकड्यांमध्ये असतात. प्रतिपिंड IgG, IgA आणि IgE मध्ये 2 सक्रिय केंद्रे आहेत, IgM - प्रत्येकी 10 केंद्रे आहेत.

इम्युनोग्लोबुलिन वेगवेगळ्या रासायनिक स्वरूपाच्या प्रतिजनांना बांधू शकतात: पेप्टाइड्स, कार्बोहायड्रेट्स, शर्करा, पॉलीफॉस्फेट्स, स्टिरॉइड रेणू.

अँटीबॉडीजचा एक अत्यावश्यक आणि अनन्य गुणधर्म म्हणजे प्रतिजनांच्या संपूर्ण, मूळ रेणूंशी बंधनकारकपणे प्रवेश करण्याची त्यांची क्षमता, थेट ज्या स्वरूपात प्रतिजन शरीराच्या अंतर्गत वातावरणात प्रवेश करते. त्याला प्रतिजनांच्या चयापचयपूर्व उपचारांची आवश्यकता नसते.

इम्युनोग्लोबुलिन रेणूंच्या संरचनेत डोमेनची रचना

इम्युनोग्लोब्युलिन रेणूच्या पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या दुय्यम संरचनेत डोमेन रचना असते. जड आणि हलक्या साखळ्यांचे वेगळे विभाग ग्लोब्यूल (डोमेन) मध्ये दुमडलेले आहेत, जे रेषीय तुकड्यांद्वारे जोडलेले आहेत. प्रत्येक डोमेनचा आकार अंदाजे दंडगोलाकार असतो आणि समांतर β-शीट्सपासून बनलेली β-शीट रचना असते. मूलभूत संरचनेच्या चौकटीत, C आणि V डोमेनमध्ये निश्चित फरक आहे, जो प्रकाश साखळीच्या उदाहरणामध्ये पाहिला जाऊ शकतो.

आकृती योजनाबद्धपणे V L आणि CL डोमेन असलेल्या बेन्स-जोन्स प्रोटीनच्या एकाच पॉलीपेप्टाइड चेनचे फोल्डिंग दर्शवते. ही योजना एक्स-रे डिफ्रॅक्शन विश्लेषणानुसार तयार केली गेली होती - एक पद्धत जी आपल्याला प्रथिनांची त्रि-आयामी रचना स्थापित करण्यास अनुमती देते. आकृती V आणि C डोमेनमधील समानता आणि फरक दर्शविते.

आकृतीचा वरचा भाग प्रथिन रेणूच्या प्रकाश साखळीच्या स्थिर (C) आणि चल (V) डोमेनचे अवकाशीय फोल्डिंग योजनाबद्धपणे दर्शवितो. प्रत्येक डोमेन ही एक दंडगोलाकार "बॅरल-आकाराची" (बॅरल-आकाराची) रचना असते ज्यामध्ये पॉलीपेप्टाइड चेन (β-स्ट्रॅंड्स) चे विभाग विरुद्ध दिशेने (म्हणजे अँटी-समांतर) पॅक केलेले असतात जेणेकरून ते दोन β-शीट तयार करतात. डायसल्फाइड कनेक्शन.

V- आणि C- या प्रत्येक डोमेनमध्ये दोन β-पत्रके असतात (β-pleated रचना असलेले स्तर). प्रत्येक β-शीटमध्ये अनेक समांतर (विरुद्ध दिशेने जाणारे) β-स्ट्रँड असतात: C-डोमेनमध्ये, β-शीटमध्ये चार आणि तीन β-स्ट्रँड असतात, V-डोमेनमध्ये, दोन्ही स्तरांमध्ये चार β-स्ट्रँड असतात. आकृतीमध्ये, सी डोमेनसाठी β-स्ट्रँड पिवळ्या आणि हिरव्या रंगात आणि V डोमेनसाठी लाल आणि निळ्या रंगात दाखवले आहेत.

आकृतीच्या तळाशी, इम्युनोग्लोबुलिन डोमेन्सची अधिक तपशीलवार चर्चा केली आहे. चित्राचा हा अर्धा भाग प्रकाश साखळीच्या व्ही- आणि सी-डोमेनसाठी β-स्ट्रँडची व्यवस्था दर्शवितो. त्यांच्या पॉलीपेप्टाइड साखळ्या ज्या पद्धतीने घातल्या जातात, ज्यामुळे अंतिम रचना तयार होते, त्यांच्यापासून β-पत्रके तयार करताना अधिक स्पष्टपणे विचार करणे शक्य आहे. पट दर्शविण्यासाठी, β-स्ट्रॅंड्स हे डोमेन बनविणाऱ्या अमीनो ऍसिडच्या अनुक्रमात ज्या क्रमाने दिसतात त्यानुसार अक्षरानुसार लेबल केले जातात. प्रत्येक β-शीटमधील क्रम इम्युनोग्लोबुलिन डोमेनचे वैशिष्ट्य आहे.

डोमेनमधील β-शीट (स्तर) प्रत्येक डोमेनच्या मध्यभागी सुमारे डायसल्फाइड ब्रिज (बॉन्ड) द्वारे जोडलेले असतात. हे बंध आकृतीमध्ये दर्शविले आहेत: स्तरांमध्‍ये एक डायसल्‍फाइड बॉंड दर्शविला आहे, जो B आणि F फोल्डला जोडतो आणि डोमेन संरचना स्थिर करतो.

V आणि C डोमेनमधील मुख्य फरक म्हणजे V डोमेन मोठे आहे आणि त्यात Cʹ आणि Cʹʹ म्हणून नियुक्त केलेले अतिरिक्त β-strands आहेत. आकृतीमध्ये, व्ही डोमेनमध्ये Cʹ आणि Cʹʹ β-स्ट्रँड उपस्थित आहेत परंतु C डोमेनमध्ये अनुपस्थित आहेत ते निळ्या आयताने चिन्हांकित केले आहेत. हे पाहिले जाऊ शकते की प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड साखळी दिशा बदलताना लागोपाठ β-स्ट्रँड्स दरम्यान लवचिक लूप बनवते. व्ही डोमेनमध्ये, काही β-स्ट्रॅंड्समध्ये तयार झालेले लवचिक लूप इम्युनोग्लोबुलिन रेणूच्या सक्रिय साइटच्या संरचनेत प्रवेश करतात.

V-डोमेनमधील हायपरव्हेरिएबल प्रदेश

व्हेरिएबल डोमेनमधील परिवर्तनशीलतेची पातळी असमानपणे वितरीत केली जाते. संपूर्ण व्हेरिएबल डोमेन त्याच्या एमिनो ऍसिडच्या रचनेत परिवर्तनीय नाही, परंतु त्याचा फक्त एक छोटासा भाग आहे - अतिपरिवर्तनीयक्षेत्रे व्ही-डोमेनच्या अमीनो ऍसिडच्या अनुक्रमात ते सुमारे 20% आहेत.

संपूर्ण इम्युनोग्लोबुलिन रेणूच्या संरचनेत, V H आणि V L डोमेन एकत्र केले जातात. त्यांचे हायपरव्हेरिएबल प्रदेश एकमेकांना लागून आहेत आणि खिशाच्या स्वरूपात एकच हायपरव्हेरिएबल प्रदेश तयार करतात. ही अशी साइट आहे जी विशेषतः प्रतिजनाशी बांधली जाते. हायपरव्हेरिएबल प्रदेश प्रतिजनासाठी प्रतिपिंडाची पूरकता निर्धारित करतात.

हायपरव्हेरिएबल प्रदेश प्रतिजन ओळख आणि बंधनात महत्त्वाची भूमिका बजावतात, त्यांना पूरकता निर्धारण क्षेत्र (सीडीआर) देखील म्हणतात. जड आणि हलक्या साखळ्यांच्या व्हेरिएबल डोमेनमध्ये, तीन CDR वेगळे केले जातात (V L CDR1–3, V H CDR1–3).

हायपरव्हेरिएबल प्रदेशांमध्‍ये अमीनो आम्ल अनुक्रमाचे तुलनेने स्थिर विभाग असतात, ज्यांना फ्रेम विभाग (फ्रेमवर्क क्षेत्र, FR) म्हणतात. व्ही-डोमेनच्या अमीनो ऍसिडच्या अनुक्रमात ते सुमारे 80% आहेत. अशा प्रदेशांची भूमिका व्ही-डोमेनची तुलनेने एकसमान त्रि-आयामी रचना राखणे आहे, जी प्रतिजनासह हायपरव्हेरिएबल प्रदेशांची आत्मीयता सुनिश्चित करण्यासाठी आवश्यक आहे.

प्रदेश 3 च्या व्हेरिएबल डोमेनच्या अनुक्रमात, 4 तुलनेने अपरिवर्तनीय "फ्रेमवर्क" प्रदेश FR1-FR4 सह पर्यायी हायपरवेरिएंट प्रदेश,

H1–3, CDR लूप चेनमध्ये समाविष्ट आहेत.

व्हेरिएबल डोमेनच्या तीन स्वतंत्र लूपमध्ये हायपरव्हेरिएबल प्रदेशांची अवकाशीय व्यवस्था ही विशेष स्वारस्य आहे. हे हायपरव्हेरिएबल प्रदेश, प्रकाश साखळीच्या प्राथमिक संरचनेत एकमेकांपासून खूप अंतरावर असले तरी, त्रिमितीय रचना तयार करताना, ते एकमेकांच्या अगदी जवळ असतात.

व्ही-डोमेनच्या अवकाशीय संरचनेत, हायपरव्हेरिएबल अनुक्रम पॉलीपेप्टाइड साखळीच्या फोल्ड झोनमध्ये स्थित असतात, इतर साखळीच्या व्ही-डोमेनच्या संबंधित विभागांकडे निर्देशित केले जातात (म्हणजे, प्रकाश आणि जड साखळ्यांचे सीडीआर आहेत. एकमेकांकडे निर्देशित). एच- आणि एल-चेन्सच्या व्हेरिएबल डोमेनच्या परस्परसंवादाच्या परिणामी, इम्युनोग्लोबुलिनचे प्रतिजन-बाइंडिंग साइट (सक्रिय केंद्र) तयार होते. इलेक्ट्रॉन मायक्रोस्कोपीनुसार, ही पोकळी 6 nm लांब आणि 1.2-1.5 nm रुंद आहे.

या पोकळीची अवकाशीय रचना, हायपरव्हेरिएबल प्रदेशांच्या संरचनेमुळे, स्थानिक पत्रव्यवहार (अँटीबॉडी विशिष्टता) वर आधारित विशिष्ट रेणू ओळखण्याची आणि त्यांना बांधण्याची प्रतिपिंडांची क्षमता निर्धारित करते. H- आणि L-साखळींचे अवकाशीय विभक्त प्रदेश देखील सक्रिय केंद्राच्या निर्मितीमध्ये योगदान देतात. व्ही-डोमेनचे हायपरव्हेरिएबल क्षेत्र पूर्णपणे सक्रिय केंद्राचा भाग नाहीत - प्रतिजन-बाइंडिंग साइटची पृष्ठभाग सीडीआरच्या फक्त 30% कॅप्चर करते.

जड आणि हलक्या साखळ्यांचे हायपरव्हेरिएबल क्षेत्र प्रत्येक Ig क्लोनसाठी प्रतिजन-बाइंडिंग केंद्राची वैयक्तिक संरचनात्मक वैशिष्ट्ये आणि त्यांच्या वैशिष्ट्यांची विविधता निर्धारित करतात.

सीडीआर आणि सक्रिय साइट्सची अति-उच्च परिवर्तनशीलता केवळ एका क्लोनच्या बी-लिम्फोसाइट्सद्वारे संश्लेषित केलेल्या इम्युनोग्लोबुलिन रेणूंची विशिष्टता सुनिश्चित करते, केवळ संरचनेतच नाही तर विविध प्रतिजनांना बांधण्याची क्षमता देखील आहे. इम्युनोग्लोब्युलिनची रचना सर्वज्ञात असूनही आणि त्यांच्या वैशिष्ट्यांसाठी सीडीआर जबाबदार आहेत, हे अद्याप स्पष्ट नाही की कोणते डोमेन प्रतिजन बंधनासाठी सर्वात जास्त जबाबदार आहे.

प्रतिपिंडे आणि प्रतिजनांचा परस्परसंवाद (एपीटोप आणि पॅराटोपचा परस्परसंवाद)

प्रतिजन-अँटीबॉडी प्रतिक्रिया ही प्रतिजन एपिटोप आणि ऍन्टीबॉडीची सक्रिय साइट यांच्यातील परस्परसंवादावर आधारित आहे, त्यांच्या स्थानिक पत्रव्यवहारावर आधारित (पूरकता). ऍन्टीबॉडीच्या सक्रिय साइटवर रोगजनकांच्या बांधणीच्या परिणामी, रोगजनक तटस्थ होतो आणि शरीराच्या पेशींमध्ये त्याच्या प्रवेशास अडथळा येतो.

प्रतिजनसह परस्परसंवादाच्या प्रक्रियेत, संपूर्ण इम्युनोग्लोबुलिन रेणू भाग घेत नाही, परंतु केवळ त्याचे मर्यादित क्षेत्र - प्रतिजन-बाइंडिंग केंद्र किंवा पॅराटोप, जे आयजी रेणूच्या फॅब तुकड्यात स्थानिकीकृत आहे. या प्रकरणात, प्रतिपिंड एकाच वेळी संपूर्ण प्रतिजन रेणूशी संवाद साधत नाही, परंतु केवळ त्याच्या प्रतिजैविक निर्धारक (एपिटोप) सह.

अँटीबॉडीची सक्रिय साइट ही एक रचना आहे जी प्रतिजन गटाच्या निर्धारकासाठी अवकाशीयदृष्ट्या पूरक (विशिष्ट) असते. ऍन्टीबॉडीजच्या सक्रिय केंद्रामध्ये कार्यात्मक स्वायत्तता आहे, म्हणजे. प्रतिजैनिक निर्धारकाला वेगळ्या स्वरूपात बांधण्यास सक्षम.

प्रतिजनाच्या बाजूने, विशिष्ट प्रतिपिंडांशी संवाद साधणारे एपिटॉप्स प्रतिजन-ओळखणाऱ्या रेणूंच्या सक्रिय केंद्रांशी संवाद साधण्यासाठी जबाबदार असतात. एपिटोप थेट ऍन्टीबॉडीच्या सक्रिय साइटसह आयनिक, हायड्रोजन, व्हॅन डेर वाल्स आणि हायड्रोफोबिक बाँडमध्ये प्रवेश करतो.

प्रतिजन रेणूसह ऍन्टीबॉडीजचा विशिष्ट परस्परसंवाद त्याच्या पृष्ठभागाच्या तुलनेने लहान क्षेत्राशी संबंधित असतो, आकाराने रिसेप्टर्स आणि ऍन्टीबॉडीजच्या प्रतिजन-बाइंडिंग साइटशी संबंधित असतो.

प्रतिजन-प्रतिपिंड बंधनकारक प्रतिजन-बाइंडिंग साइटमध्ये कमकुवत परस्परसंवादाद्वारे उद्भवते. हे सर्व संवाद केवळ रेणूंच्या जवळच्या संपर्कात प्रकट होतात. रेणूंमधील इतके लहान अंतर केवळ एपिटोप आणि ऍन्टीबॉडीच्या सक्रिय साइटच्या पूरकतेमुळे प्राप्त केले जाऊ शकते.

कधीकधी प्रतिपिंड रेणूचे समान प्रतिजन-बाइंडिंग केंद्र अनेक भिन्न प्रतिजैनिक निर्धारकांना बांधू शकते (सामान्यतः हे प्रतिजैविक निर्धारक खूप समान असतात). अशा प्रतिपिंडांना म्हणतात क्रॉस-रिअॅक्टिव्हपॉलीस्पेसिफिक बंधन करण्यास सक्षम.

उदाहरणार्थ, जर प्रतिजन ए मध्ये प्रतिजन बी सह सामान्य एपिटॉप्स असतील, तर A ला विशिष्ट प्रतिपिंडांपैकी काही बी बरोबर प्रतिक्रिया देतील. या घटनेला म्हणतात. क्रॉस प्रतिक्रिया.

पूर्ण आणि अपूर्ण अँटीबॉडीज. व्हॅलेन्स

व्हॅलेन्स- ही अँटीबॉडीच्या सक्रिय साइट्सची संख्या आहे जी प्रतिजैनिक निर्धारकांसह एकत्र करण्यास सक्षम आहेत. रेणूमध्ये ऍन्टीबॉडीजच्या सक्रिय केंद्रांची संख्या भिन्न असते, जी त्यांची व्हॅलेन्सी निर्धारित करते. या संदर्भात, फरक करा पूर्णआणि अपूर्णप्रतिपिंडे

पूर्ण अँटीबॉडीजमध्ये किमान दोन सक्रिय साइट्स असतात. पूर्ण (द्वि- आणि पेंटाव्हॅलेंट) अँटीबॉडीज, जेव्हा ते तयार होतात त्या प्रतिजनाशी विट्रोमध्ये संवाद साधतात तेव्हा दृश्यमान प्रतिक्रिया देतात (एकत्रीकरण, लिसिस, पर्जन्य, पूरक निर्धारण इ.).

अपूर्ण, किंवा मोनोव्हॅलेंट ऍन्टीबॉडीज पारंपारिक (पूर्ण) ऍन्टीबॉडीजपेक्षा भिन्न असतात कारण त्यांचे फक्त एक सक्रिय केंद्र असते, दुसरे केंद्र अशा ऍन्टीबॉडीजमध्ये कार्य करत नाही. याचा अर्थ असा नाही की रेणूचे दुसरे सक्रिय केंद्र अनुपस्थित आहे. अशा इम्युनोग्लोबुलिनमधील दुसरे सक्रिय केंद्र विविध संरचनांनी संरक्षित आहे किंवा कमी उत्सुकता आहे. असे प्रतिपिंडे प्रतिजनाशी संवाद साधू शकतात, प्रतिजनाचे एपिटोप्स बांधून ते अवरोधित करू शकतात आणि त्याच्याशी संपूर्ण प्रतिपिंडांचा संपर्क रोखू शकतात, परंतु प्रतिजन एकत्रीकरणास कारणीभूत ठरत नाहीत. म्हणून त्यांना असेही म्हणतात अवरोधित करणे.

अपूर्ण अँटीबॉडीज आणि प्रतिजन यांच्यातील प्रतिक्रिया मॅक्रोस्कोपिक घटनेसह नसते. होमोलोगस प्रतिजनासह विशिष्ट परस्परसंवादात अपूर्ण ऍन्टीबॉडीज सेरोलॉजिकल प्रतिक्रियाचे दृश्यमान प्रकटीकरण देत नाहीत, tk. कणांना मोठ्या समूहामध्ये एकत्रित करू शकत नाही, परंतु फक्त त्यांना अवरोधित करू शकता.

अपूर्ण ऍन्टीबॉडीज पूर्ण ऍन्टीबॉडीजपासून स्वतंत्रपणे तयार होतात आणि समान कार्य करतात. ते इम्युनोग्लोबुलिनच्या विविध वर्गांद्वारे देखील दर्शविले जातात.

मूर्ख आणि मूर्ख

ऍन्टीबॉडीज हे जटिल प्रोटीन रेणू आहेत ज्यात स्वतःला प्रतिजैनिक गुणधर्म असू शकतात आणि ऍन्टीबॉडीज तयार होऊ शकतात. त्यांच्या संरचनेत, अनेक प्रकारचे प्रतिजैविक निर्धारक (एपीटाइप) वेगळे केले जातात: आयसोटाइप, अॅलोटाइप आणि इडिओटाइप.

भिन्न प्रतिपिंडे त्यांच्या परिवर्तनीय प्रदेशांमध्ये एकमेकांपासून भिन्न असतात. ऍन्टीबॉडीजच्या परिवर्तनीय प्रदेशांचे (V-क्षेत्र) प्रतिजैनिक निर्धारक म्हणतात मूर्ख. केवळ एच-चेन किंवा एल-चेनच्या व्ही-क्षेत्रांच्या वैशिष्ट्यपूर्ण प्रदेशांमधून इडियोटोप तयार केले जाऊ शकतात. बहुतेक प्रकरणांमध्ये, दोन्ही साखळ्या एकाच वेळी इडिओटोपच्या निर्मितीमध्ये गुंतलेली असतात.

इडियोटॉप्स प्रतिजन-बाइंडिंग साइटशी संबंधित असू शकतात किंवा नसू शकतात (साइट-संबंधित इडिओटोप्स) किंवा नसू शकतात (नॉन-संबंधित इडिओटोप).

साइट-संबंधित इडिओटॉप्स अँटीबॉडीच्या प्रतिजन-बाइंडिंग साइटच्या संरचनेवर अवलंबून असतात (फॅब फ्रॅगमेंटशी संबंधित). जर ही जागा प्रतिजनाने व्यापलेली असेल, तर अँटी-इडिओटोपिक प्रतिपिंड यापुढे हा इडिओटोप असलेल्या प्रतिपिंडावर प्रतिक्रिया देऊ शकत नाही. इतर इडिओटोपचा प्रतिजन-बाइंडिंग साइटशी इतका जवळचा संबंध असल्याचे दिसून येत नाही.

कोणत्याही अँटीबॉडी रेणूवरील इडिओटोपचा संच म्हणून दर्शविला जातो मूर्ख. अशाप्रकारे, आयडिओटाइपमध्ये इडिओटोप्सचा एक संच असतो - प्रतिपिंडाच्या व्ही-क्षेत्राचे प्रतिजैविक निर्धारक.

जड साखळ्यांच्या प्रतिजैविक संरचनेचे गट संवैधानिक रूपे म्हणतात वाटप. अॅलोटाइप हे दिलेल्या इम्युनोग्लोब्युलिन जनुकाच्या एलीलद्वारे एन्कोड केलेले निर्धारक असतात.

आयसोटाइप हे निर्धारक आहेत ज्याद्वारे हेवी चेनचे वर्ग आणि उपवर्ग आणि κ (कप्पा) आणि λ (लॅम्बडा) लाईट चेनचे प्रकार वेगळे केले जातात.

ऍन्टीबॉडीजची आत्मीयता आणि उत्सुकता

ऍन्टीबॉडीजची बंधनकारक शक्ती इम्यूनोकेमिकल वैशिष्ट्यांद्वारे दर्शविली जाऊ शकते: उत्सुकता आणि आत्मीयता.

अंतर्गत आत्मीयताअँटीबॉडी रेणूच्या सक्रिय केंद्राची प्रतिजनाच्या संबंधित निर्धारकाशी बंधनकारक शक्ती समजून घ्या. Ig रेणूच्या सक्रिय स्थळांपैकी एका प्रतिजैनिक भागाच्या रासायनिक बंधाच्या सामर्थ्याला प्रतिपिंड-प्रतिजन बाँडची आत्मीयता म्हणतात. स्नेहसंबंध सामान्यतः एका सक्रिय साइटसह एका प्रतिजैनिक एपिटोपच्या पृथक्करण स्थिरांक (mol-1 मध्ये) द्वारे परिमाणित केले जातात.

आत्मीयता ही प्रतिपिंडाच्या सक्रिय केंद्राच्या (पॅराटोप) आणि प्रतिजैनिक निर्धारक (एपिटोप) च्या अवकाशीय कॉन्फिगरेशनच्या योगायोगाची अचूकता आहे. एपिटोप आणि पॅराटोपमध्ये जितके अधिक कनेक्शन तयार केले जातील, परिणामी रोगप्रतिकारक कॉम्प्लेक्सची स्थिरता आणि आयुर्मान जास्त असेल. कमी-अॅफिनिटी ऍन्टीबॉडीजने तयार केलेले रोगप्रतिकारक कॉम्प्लेक्स अत्यंत अस्थिर असते आणि त्याचे आयुष्य कमी असते.

प्रतिजनासाठी प्रतिपिंडाची आत्मीयता म्हणतात उत्सुकताप्रतिपिंडे अँटीबॉडी-अँटीजन बाँडची उत्कंठा म्हणजे संपूर्ण अँटीबॉडी रेणूच्या बाँडची एकूण ताकद आणि तीव्रता, ज्याला ते बांधण्यात व्यवस्थापित केले गेलेल्या सर्व प्रतिजैनिक एपिटॉप्ससह.

ऍन्टीबॉडीजची उत्सुकता "प्रतिजन-प्रतिपिंड" कॉम्प्लेक्सच्या निर्मितीचा दर, परस्परसंवादाची पूर्णता आणि परिणामी कॉम्प्लेक्सची ताकद द्वारे दर्शविले जाते. उत्कटता, तसेच प्रतिपिंडांची विशिष्टता, प्रतिपिंडाच्या निर्धारक (सक्रिय केंद्र) च्या प्राथमिक संरचनेवर आणि त्याच्याशी संबंधित प्रतिजनच्या निर्धारक (एपिटोप) शी प्रतिपिंड पॉलीपेप्टाइड्सच्या पृष्ठभागाच्या कॉन्फिगरेशनच्या रूपांतरावर आधारित आहे. .

एपिटॉप्स आणि पॅराटोप यांच्यातील परस्परसंवादाच्या आत्मीयतेने आणि प्रतिपिंड आणि प्रतिजन यांच्या संयोजीपणाद्वारे उत्सुकता निश्चित केली जाते. प्रतिपिंड रेणूमधील प्रतिजन-बाइंडिंग साइट्सच्या संख्येवर आणि दिलेल्या प्रतिजनाच्या एकाधिक एपिटोप्सला बांधण्याची त्यांची क्षमता यावर उत्सुकता अवलंबून असते.

एक सामान्य IgG रेणू, जेव्हा दोन्ही अँटीजेन-बाइंडिंग साइट्स अभिक्रियामध्ये गुंतलेली असतात, तेव्हा केवळ एक साइट गुंतलेली असते त्यापेक्षा किमान 10,000 पट अधिक मजबूत असलेल्या मल्टीव्हॅलेंट प्रतिजनाशी बांधील असते.

क्लास एम अँटीबॉडीजमध्ये सर्वाधिक उत्सुकता असते, कारण त्यांच्याकडे 10 प्रतिजन-बंधन केंद्रे असतात. IgG आणि IgM च्या वैयक्तिक प्रतिजन-बाइंडिंग साइट्सची आत्मीयता समान असल्यास, एक IgM रेणू (अशा 10 साइट्स असलेले) IgG रेणू (2 साइट्स असलेल्या) पेक्षा बहुसंयोजक प्रतिजनासाठी अतुलनीयपणे जास्त उत्सुकता दर्शवेल. त्यांच्या उच्च एकंदर उत्सुकतेमुळे, IgM प्रतिपिंडे, रोगप्रतिकारक प्रतिसादाच्या प्रारंभी तयार होणारे इम्युनोग्लोबुलिनचे मुख्य वर्ग, वैयक्तिक बंधनकारक साइट्सच्या कमी आत्मीयतेसह देखील प्रभावीपणे कार्य करू शकतात.

उत्सुकतेतील फरक महत्त्वाचा आहे कारण रोगप्रतिकारक प्रतिसादाच्या सुरुवातीला तयार झालेल्या प्रतिपिंडांमध्ये सहसा नंतर तयार झालेल्या प्रतिजनांपेक्षा कमी आत्मीयता असते. लसीकरणानंतर वेळोवेळी उत्पादित ऍन्टीबॉडीजच्या सरासरी आत्मीयतेमध्ये वाढ होण्याला ऍफिनिटी मॅच्युरेशन म्हणतात.

प्रतिजन आणि प्रतिपिंडांच्या परस्परसंवादाची विशिष्टता

इम्यूनोलॉजीमध्ये, विशिष्टता प्रेरणक आणि रोगप्रतिकारक प्रक्रियांच्या उत्पादनांच्या परस्परसंवादाची निवडकता म्हणून समजली जाते, विशेषतः, प्रतिजन आणि प्रतिपिंडे.

प्रतिपिंडांच्या परस्परसंवादाची विशिष्टता म्हणजे इम्युनोग्लोब्युलिनची केवळ विशिष्ट प्रतिजनासह प्रतिक्रिया करण्याची क्षमता, म्हणजे, काटेकोरपणे परिभाषित प्रतिजैनिक निर्धारकाशी बांधण्याची क्षमता. विशिष्टतेची घटना प्रतिपिंड रेणूमधील सक्रिय केंद्रांच्या उपस्थितीवर आधारित आहे जी प्रतिजनच्या संबंधित निर्धारकांच्या संपर्कात येतात. परस्परसंवादाची निवडकता प्रतिपिंड (पॅराटोप) च्या सक्रिय केंद्राची रचना आणि प्रतिजैनिक निर्धारक (एपिटोप) ची रचना यांच्यातील पूरकतेमुळे आहे.

प्रतिजनाची विशिष्टता म्हणजे प्रतिजनाची योग्यरित्या परिभाषित केलेल्या एपिटोपला प्रतिरक्षा प्रतिसाद प्रेरित करण्याची क्षमता. प्रतिजनची विशिष्टता मुख्यत्वे त्याच्या घटक एपिटोप्सच्या गुणधर्मांद्वारे निर्धारित केली जाते.

इम्युनोग्लोबुलिनचे सर्वात महत्वाचे कार्य म्हणजे प्रतिजन बंधन आणि रोगप्रतिकारक कॉम्प्लेक्सची निर्मिती. प्रतिपिंड प्रथिने विशेषत: प्रतिजनांसह प्रतिक्रिया देतात, प्रतिरक्षा संकुल तयार करतात - प्रतिजनांशी संबंधित प्रतिपिंडांचे संकुल. असा संबंध अस्थिर आहे: परिणामी रोगप्रतिकारक कॉम्प्लेक्स (IC) सहजपणे त्याच्या घटक घटकांमध्ये खंडित होऊ शकतो.

अनेक प्रतिपिंड रेणू प्रत्येक प्रतिजन रेणूला जोडू शकतात, कारण प्रतिजनावर अनेक प्रतिजैविक निर्धारक असतात आणि त्या प्रत्येकाविरुद्ध प्रतिपिंडे तयार होऊ शकतात. परिणामी, जटिल आण्विक कॉम्प्लेक्स उद्भवतात.

रोगप्रतिकारक कॉम्प्लेक्सची निर्मिती सामान्य रोगप्रतिकारक प्रतिसादाचा एक आवश्यक घटक आहे. इम्यून कॉम्प्लेक्सची निर्मिती आणि जैविक क्रियाकलाप सर्व प्रथम, त्यांच्या रचनामध्ये समाविष्ट असलेल्या प्रतिपिंड आणि प्रतिजनांच्या स्वरूपावर तसेच त्यांच्या गुणोत्तरावर अवलंबून असतात. इम्यून कॉम्प्लेक्सची वैशिष्ट्ये अँटीबॉडीजच्या गुणधर्मांवर (संतुलन, आत्मीयता, संश्लेषण दर, पूरक बांधण्याची क्षमता) आणि प्रतिजन (विद्राव्यता, आकार, चार्ज, व्हॅलेन्स, अवकाशीय वितरण आणि एपिटोप्सची घनता) यावर अवलंबून असतात.

प्रतिजन आणि प्रतिपिंडांचा परस्परसंवाद. प्रतिजन-प्रतिपिंड प्रतिक्रिया

अँटीजेन-अँटीबॉडी प्रतिक्रिया म्हणजे प्रतिजन आणि त्या दिशेने निर्देशित प्रतिपिंड यांच्यातील कॉम्प्लेक्सची निर्मिती. जैविक मॅक्रोमोलेक्यूल्सच्या विशिष्ट परस्परसंवादाची यंत्रणा समजून घेण्यासाठी आणि सेरोलॉजिकल प्रतिक्रियांची यंत्रणा स्पष्ट करण्यासाठी अशा प्रतिक्रियांचा अभ्यास खूप महत्त्वाचा आहे.

प्रतिजनासह प्रतिपिंडाच्या परस्परसंवादाची परिणामकारकता ही प्रतिक्रिया कोणत्या परिस्थितीत होते यावर प्रामुख्याने अवलंबून असते, प्रामुख्याने माध्यमाचा pH, ऑस्मोटिक घनता, मीठ रचना आणि माध्यमाचे तापमान. अँटीजेन-अँटीबॉडी अभिक्रियासाठी इष्टतम परिस्थिती म्हणजे मॅक्रोऑर्गॅनिझमच्या अंतर्गत वातावरणाची शारीरिक परिस्थिती: पर्यावरणाच्या तटस्थ प्रतिक्रिया, फॉस्फेट, कार्बोनेट, क्लोराईड आणि एसीटेट आयनची उपस्थिती, खारट द्रावणाची ऑस्मोलरिटी (सोल्यूशन एकाग्रता 0.15). एम), तसेच तापमान 36- 37 ° से.

प्रतिजन रेणूचा प्रतिपिंड किंवा त्याच्या सक्रिय फॅब तुकड्यांसोबतचा परस्परसंवाद प्रतिजन रेणूच्या अवकाशीय संरचनेत बदलांसह असतो.

जेव्हा प्रतिजन प्रतिपिंडाशी जोडला जातो तेव्हा रासायनिक बंध होत नसल्यामुळे, या कनेक्शनची ताकद दोन रेणूंच्या परस्परसंवादी विभागांच्या अवकाशीय अचूकतेद्वारे (विशिष्टता) निर्धारित केली जाते - इम्युनोग्लोबुलिनचे सक्रिय केंद्र आणि प्रतिजैनिक निर्धारक. बाँडच्या सामर्थ्याचे मोजमाप प्रतिपिंडाच्या आत्मीयतेने (एका प्रतिजन-बाइंडिंग केंद्राचे वैयक्तिक प्रतिजन एपिटोपला बंधनकारक करण्याचे प्रमाण) आणि त्याची उत्सुकता (प्रतिजनसह प्रतिपिंडाच्या परस्परसंवादाची एकूण ताकद) द्वारे निर्धारित केले जाते. पॉलीव्हॅलेंट अँटीबॉडीचा पॉलीव्हॅलेंट प्रतिजनसह परस्परसंवाद).

सर्व प्रतिजन-अँटीबॉडी प्रतिक्रिया उलट करण्यायोग्य आहेत; प्रतिजन-अँटीबॉडी कॉम्प्लेक्स प्रतिपिंड सोडण्यासाठी विलग होऊ शकतात. या प्रकरणात, अँटीजेन-अँटीबॉडी रिव्हर्स रिअॅक्शन थेट प्रतिक्रियेपेक्षा खूपच हळू पुढे जाते.

आधीपासून तयार झालेले प्रतिजन-अँटीबॉडी कॉम्प्लेक्स अंशतः किंवा पूर्णपणे वेगळे केले जाऊ शकते असे दोन मुख्य मार्ग आहेत. पहिल्यामध्ये ऍन्टीजेनच्या जास्तीमुळे ऍन्टीबॉडीजचे विस्थापन होते आणि दुसरे - बाह्य घटकांच्या रोगप्रतिकारक कॉम्प्लेक्सवर परिणाम होतो ज्यामुळे ऍन्टीजेन आणि ऍन्टीबॉडीमधील बंध तुटतात (आपुलकी कमी करणे). प्रतिजन-अँटीबॉडी कॉम्प्लेक्सचे आंशिक पृथक्करण सामान्यतः तापमान वाढवून प्राप्त केले जाऊ शकते.

सेरोलॉजिकल पद्धती वापरताना, विविध प्रकारच्या ऍन्टीबॉडीजद्वारे तयार झालेल्या रोगप्रतिकारक कॉम्प्लेक्सचे पृथक्करण करण्याचा सर्वात सार्वत्रिक मार्ग म्हणजे सौम्य ऍसिड आणि अल्कली तसेच एमाइड्स (युरिया, हायड्रोक्लोरिक ग्वानिडाइन) च्या एकाग्र द्रावणासह त्यांचे उपचार.

प्रतिपिंड विषमता

शरीराच्या रोगप्रतिकारक प्रतिसादादरम्यान तयार होणारे अँटीबॉडी विषम असतात आणि एकमेकांपासून भिन्न असतात, म्हणजे. ते विषम. ऍन्टीबॉडीज त्यांच्या भौतिक-रासायनिक, जैविक गुणधर्मांमध्ये आणि सर्वात महत्त्वाचे म्हणजे त्यांच्या विशिष्टतेमध्ये विषम असतात. ऍन्टीबॉडीजच्या विषमता (विशिष्टता विविध) साठी मुख्य आधार त्यांच्या सक्रिय केंद्रांची विविधता आहे. नंतरचे प्रतिपिंड रेणूच्या V क्षेत्रांमध्ये अमीनो ऍसिड रचनेच्या परिवर्तनशीलतेशी संबंधित आहे.

तसेच, प्रतिपिंडे विविध वर्ग आणि उपवर्गातील विषम असतात.

प्रतिपिंडांची विषमता देखील इम्युनोग्लोबुलिनमध्ये 3 प्रकारचे प्रतिजैविक निर्धारक असतात या वस्तुस्थितीमुळे आहे: आयसोटाइप, विशिष्ट वर्गातील इम्युनोग्लोबुलिनचे वैशिष्ट्य दर्शविते; allotypic, immunoglobulin च्या allelic प्रकारांशी संबंधित; इडिओटाइपिक, इम्युनोग्लोबुलिनची वैयक्तिक वैशिष्ट्ये प्रतिबिंबित करते. idiotype-anti-idiotype प्रणाली तथाकथित Jerne नेटवर्क सिद्धांताचा आधार बनते.

आयसोटाइप, ऍलोटाइप, ऍन्टीबॉडीजचे आयडिओटाइप

इम्युनोग्लोब्युलिनमध्ये तीन प्रकारचे प्रतिजैनिक निर्धारक असतात: आयसोटाइपिक (दिलेल्या प्रजातीच्या प्रत्येक प्रतिनिधीसाठी समान), अॅलोटाइपिक (निर्धारक जे दिलेल्या प्रजातीच्या प्रतिनिधींमध्ये भिन्न असतात) आणि इडिओटाइपिक (निर्धारक जे दिलेल्या इम्युनोग्लोब्युलिनचे व्यक्तिमत्व ठरवतात आणि भिन्न असतात. समान वर्गाचे प्रतिपिंड, उपवर्ग).

प्रत्येक जैविक प्रजातींमध्ये, इम्युनोग्लोब्युलिनच्या जड आणि हलक्या साखळ्यांमध्ये काही विशिष्ट प्रतिजैविक वैशिष्ट्ये असतात, त्यानुसार जड साखळी 5 वर्गांमध्ये (γ, μ, α, δ, ε), आणि हलकी साखळी 2 प्रकारांमध्ये (κ आणि λ) विभागली जातात. या प्रतिजैविक निर्धारकांना आयसोटाइपिक (आयसोटाइप) म्हणतात, प्रत्येक साखळीसाठी ते दिलेल्या जैविक प्रजातींच्या प्रत्येक प्रतिनिधीसाठी समान असतात.

त्याच वेळी, इम्युनोग्लोबुलिनच्या नामांकित साखळींमध्ये इंट्रास्पेसिफिक फरक आहेत - ऍलोटाइप, उत्पादक जीवांच्या अनुवांशिक वैशिष्ट्यांमुळे: त्यांची चिन्हे अनुवांशिकरित्या निर्धारित केली जातात. उदाहरणार्थ, हेवी चेनसाठी 20 पेक्षा जास्त ऍलॉटाइपचे वर्णन केले गेले आहे.

एखाद्या विशिष्ट प्रतिजनाचे प्रतिपिंड समान वर्ग, उपवर्ग आणि अगदी ऍलॉटाइपचे असले तरीही, ते एकमेकांपासून विशिष्ट फरकाने दर्शविले जातात. या फरकांना इडिओटाइप म्हणतात. प्रेरणक प्रतिजनाच्या विशिष्टतेनुसार ते दिलेल्या इम्युनोग्लोब्युलिनची "वैयक्तिकता" दर्शवतात. हे H- आणि L-साखळींच्या V-डोमेनच्या संरचनात्मक वैशिष्ट्यांवर अवलंबून असते, त्यांच्या अमीनो ऍसिड अनुक्रमांचे अनेक भिन्न रूपे. हे सर्व अँटिजेनिक फरक विशिष्ट सेरा वापरून निर्धारित केले जातात.

ज्या प्रतिक्रियांमध्ये ते सहभागी होऊ शकतात त्यानुसार प्रतिपिंडांचे वर्गीकरण

सुरुवातीला, ऍन्टीबॉडीजचे सशर्त वर्गीकरण त्यांच्या कार्यात्मक गुणधर्मांनुसार तटस्थ, लायझिंग आणि कोग्युलेटिंगमध्ये केले गेले. न्यूट्रलायझिंग एजंट्समध्ये अँटिटॉक्सिन, अँटीएन्झाइम्स आणि व्हायरस-न्युट्रलायझिंग लाइसिन यांचा समावेश होतो. कोग्युलेटिंग करण्यासाठी - एग्ग्लुटिनिन आणि प्रीसिपिटिन्स; lysing - hemolytic आणि complement-binding antibodies. ऍन्टीबॉडीजची कार्यक्षम क्षमता लक्षात घेऊन, सेरोलॉजिकल प्रतिक्रियांची नावे दिली गेली: एग्ग्लुटिनेशन, हेमोलिसिस, लिसिस, पर्जन्य इ.

अँटीबॉडी संशोधन. फेज डिस्प्ले.

अलीकडेपर्यंत, अँटीबॉडीजच्या अभ्यासात तांत्रिक कारणांमुळे अडथळे येत होते. शरीरातील इम्युनोग्लोबुलिन हे प्रथिनांचे एक जटिल मिश्रण आहे. सीरम इम्युनोग्लोबुलिन अंश हे विविध प्रतिपिंडांच्या प्रचंड संख्येचे मिश्रण आहे. शिवाय, त्यातील प्रत्येक प्रजातीची सापेक्ष सामग्री, नियमानुसार, खूप लहान आहे. अलीकडे पर्यंत, इम्युनोग्लोब्युलिन अंशातून शुद्ध प्रतिपिंडे मिळवणे कठीण होते. वैयक्तिक इम्युनोग्लोब्युलिन वेगळे करण्याची अडचण त्यांच्या जैवरासायनिक अभ्यासात आणि त्यांची प्राथमिक रचना स्थापन करण्यात बराच काळ अडथळा आहे.

अलिकडच्या वर्षांत, इम्यूनोलॉजीचे एक नवीन क्षेत्र उदयास आले आहे - अँटीबॉडी अभियांत्रिकी, जे इच्छित गुणधर्मांसह गैर-नैसर्गिक इम्युनोग्लोबुलिन मिळविण्याशी संबंधित आहे. यासाठी, सामान्यतः दोन मुख्य दिशानिर्देश वापरल्या जातात: पूर्ण-लांबीच्या प्रतिपिंडांचे जैवसंश्लेषण आणि प्रतिपिंड रेणूच्या कमीतकमी तुकड्यांचे उत्पादन, जे प्रतिजनास प्रभावी आणि विशिष्ट बंधनासाठी आवश्यक असतात.

विट्रोमध्ये ऍन्टीबॉडीज मिळविण्यासाठी आधुनिक तंत्रज्ञान रोगप्रतिकारक यंत्रणेच्या निवड धोरणांची कॉपी करतात. असे एक तंत्रज्ञान म्हणजे फेज डिस्प्ले, ज्यामुळे वेगवेगळ्या विशिष्टतेच्या मानवी प्रतिपिंडांचे तुकडे मिळवणे शक्य होते. या तुकड्यांचे जनुक पूर्ण लांबीचे प्रतिपिंड तयार करण्यासाठी वापरले जाऊ शकते.

याव्यतिरिक्त, बहुतेकदा अँटीबॉडी-आधारित थेरपीटिक्सना त्यांच्या प्रभावक कार्ये Fc डोमेनद्वारे समाविष्ट करण्याची आवश्यकता नसते, उदाहरणार्थ, साइटोकाइन्स निष्क्रिय करणे, रिसेप्टर्स अवरोधित करणे किंवा व्हायरस निष्प्रभावी करणे. म्हणून, रीकॉम्बीनंट ऍन्टीबॉडीजच्या रचनेतील एक ट्रेंड म्हणजे त्यांचा आकार कमीत कमी तुकड्यापर्यंत कमी करणे जे बंधनकारक क्रियाकलाप आणि विशिष्टता दोन्ही राखून ठेवते.

अशा तुकड्या काही प्रकरणांमध्ये अधिक श्रेयस्कर असू शकतात कारण त्यांच्या ऊतींमध्ये अधिक चांगल्या प्रकारे प्रवेश करण्याची क्षमता असते आणि पूर्ण-लांबीच्या अँटीबॉडी रेणूंपेक्षा ते शरीरातून वेगाने काढून टाकले जातात. त्याच वेळी, इच्छित तुकडा ई. कोली किंवा यीस्टमध्ये तयार केला जाऊ शकतो, जो सस्तन प्राण्यांच्या पेशी संस्कृतींचा वापर करून मिळवलेल्या प्रतिपिंडांच्या तुलनेत त्याची किंमत लक्षणीयरीत्या कमी करतो. याव्यतिरिक्त, उत्पादनाची ही पद्धत दान केलेल्या रक्तापासून विलग केलेल्या प्रतिपिंडांच्या वापराशी संबंधित जैविक धोका टाळते.

मायलोमा इम्युनोग्लोबुलिन

बेन्स-जोन्स प्रोटीन. अशा इम्युनोग्लोबुलिनच्या रेणूचे उदाहरण, जे कप्पा लाईट चेनचे डायमर आहे

इम्युनोग्लोब्युलिन हा शब्द केवळ ऍन्टीबॉडीजच्या सामान्य वर्गांनाच नव्हे, तर मोठ्या प्रमाणात असामान्य प्रथिनांना देखील सूचित करतो, ज्याला सामान्यतः मायलोमा प्रोटीन म्हणून संबोधले जाते. ही प्रथिने मल्टिपल मायलोमामध्ये मोठ्या प्रमाणात संश्लेषित केली जातात, हा एक घातक रोग ज्यामध्ये प्रतिपिंड-निर्मिती प्रणालीच्या क्षीण झालेल्या विशिष्ट पेशी मोठ्या प्रमाणात विशिष्ट प्रथिने तयार करतात, जसे की बेन्स-जोन्स प्रथिने, मायलोमा ग्लोब्युलिन, विविध वर्गांच्या इम्युनोग्लोबुलिनचे तुकडे.

बेन्स-जोन्स प्रथिने एकतर एकल κ- किंवा λ-साखळी असतात, किंवा एकाच डायसल्फाइड बॉण्डने जोडलेल्या दोन समान साखळ्यांचे डायमर असतात; ते मूत्रात उत्सर्जित होतात.

एकाधिक मायलोमा असलेल्या रुग्णांच्या प्लाझ्मामध्ये मायलोमा ग्लोब्युलिन उच्च सांद्रतामध्ये आढळतात; त्यांच्या H आणि L चेनमध्ये एक अद्वितीय क्रम आहे. एकेकाळी असे मानले जात होते की मायलोमा ग्लोब्युलिन हे पॅथॉलॉजिकल इम्युनोग्लोबुलिन आहेत ज्यामध्ये ते ट्यूमर तयार होतात, परंतु आता असे मानले जाते की त्या प्रत्येक वैयक्तिक इम्युनोग्लोबुलिनपैकी एक आहे, हजारो सामान्य प्रतिपिंडांमधून यादृच्छिकपणे "निवडलेले" आहे. मानवी शरीरात.

मायलोमा ग्लोब्युलिन, बेन्स-जोन्स प्रथिने, तसेच त्याच मायलोमा इम्युनोग्लोब्युलिनच्या हलक्या आणि जड साखळ्यांसह अनेक वैयक्तिक इम्युनोग्लोब्युलिनचा संपूर्ण अमीनो ऍसिड क्रम स्थापित केला गेला आहे. निरोगी व्यक्तीच्या ऍन्टीबॉडीजच्या विरूद्ध, प्रत्येक नावाच्या गटातील सर्व प्रथिने रेणूंमध्ये समान अमीनो ऍसिड अनुक्रम असतो आणि एखाद्या व्यक्तीच्या हजारो संभाव्य प्रतिपिंडांपैकी एक असतो.

हायब्रिडोमास आणि मोनोक्लोनल अँटीबॉडीज

मानवी गरजांसाठी अँटीबॉडीज मिळवणे प्राण्यांच्या लसीकरणापासून सुरू होते. प्रतिजनाच्या अनेक इंजेक्शननंतर (प्रतिकारक प्रतिसाद उत्तेजक घटकांच्या उपस्थितीत), विशिष्ट प्रतिपिंडे प्राण्यांच्या रक्ताच्या सीरममध्ये जमा होतात. अशा सेराला रोगप्रतिकारक म्हणतात. विशेष पद्धतींद्वारे त्यांच्यापासून ऍन्टीबॉडीज वेगळे केले जातात.

तथापि, प्राण्यांची रोगप्रतिकारक शक्ती विविध प्रकारच्या प्रतिजनांसाठी विशेष प्रतिपिंडे तयार करते. ही क्षमता लिम्फोसाइट्सच्या विविध क्लोनच्या उपस्थितीवर आधारित आहे, ज्यापैकी प्रत्येक संकुचित विशिष्टतेसह समान प्रकारचे प्रतिपिंड तयार करते. उंदरांमधील क्लोनची एकूण संख्या, उदाहरणार्थ, 10^7 -10^10 अंशांपर्यंत पोहोचते.

म्हणून, रोगप्रतिकारक सेरामध्ये विविध विशिष्टतेसह अनेक प्रतिपिंड रेणू असतात, म्हणजे अनेक प्रतिजैनिक निर्धारकांशी आत्मीयता असते. इम्यून सेरापासून मिळविलेले अँटीबॉडीज ज्या अँटीजेनच्या सहाय्याने लसीकरण केले गेले त्या प्रतिजन आणि दाता प्राण्याला आलेल्या इतर प्रतिजनांविरुद्ध निर्देशित केले जातात.

आधुनिक इम्युनोकेमिकल विश्लेषण आणि क्लिनिकल ऍप्लिकेशन्ससाठी, वापरलेल्या ऍन्टीबॉडीजची विशिष्टता आणि मानकीकरण खूप महत्वाचे आहे. पूर्णपणे एकसारखे अँटीबॉडीज मिळवणे आवश्यक आहे, जे रोगप्रतिकारक सेरा वापरून केले जाऊ शकत नाही.

1975 मध्ये, G. Köhler आणि C. Milstein यांनी एकसंध ऍन्टीबॉडीज मिळविण्याची पद्धत प्रस्तावित करून ही समस्या सोडवली. त्यांनी तथाकथित "हायब्रिडोमा तंत्रज्ञान" विकसित केले - सेल संकरित (हायब्रिडोमा) मिळविण्याचे तंत्र. या पद्धतीचा वापर करून, संकरित पेशी प्राप्त केल्या जातात ज्या अनिश्चित काळासाठी गुणाकार करू शकतात आणि अरुंद विशिष्टतेच्या प्रतिपिंडांचे संश्लेषण करू शकतात - मोनोक्लोनल ऍन्टीबॉडीज.

मोनोक्लोनल अँटीबॉडीज मिळविण्यासाठी, प्लाझ्मासायटिक ट्यूमर (प्लाझमोसाइटोमा किंवा मल्टिपल मायलोमा) च्या पेशी लसीकरण झालेल्या प्राण्याच्या प्लीहा पेशींशी जोडल्या जातात, बहुतेकदा उंदीर. कोहलर आणि मिलस्टीनच्या तंत्रज्ञानामध्ये अनेक टप्प्यांचा समावेश आहे.

उंदरांना एका विशिष्ट प्रतिजनाने इंजेक्शन दिले जाते ज्यामुळे त्या प्रतिजन विरुद्ध प्रतिपिंड तयार होतात. सेल सस्पेंशन प्राप्त करण्यासाठी माउस प्लीहा काढून टाकले जातात आणि एकसंध केले जातात. या निलंबनामध्ये बी पेशी असतात जे इंजेक्ट केलेल्या प्रतिजन विरूद्ध प्रतिपिंड तयार करतात.

प्लीहा पेशी नंतर मायलोमा पेशींमध्ये मिसळल्या जातात. या ट्यूमर पेशी आहेत ज्या संस्कृतीत सतत वाढण्यास सक्षम असतात; त्यांच्याकडे न्यूक्लियोटाइड संश्लेषणासाठी राखीव मार्ग देखील नसतो. काही प्रतिपिंड-उत्पादक प्लीहा पेशी आणि मायलोमा पेशी संकरित पेशी तयार करतात. या संकरित पेशी आता संस्कृतीत सतत वाढू शकतात आणि प्रतिपिंडे तयार करू शकतात.

पेशींचे मिश्रण निवडक माध्यमात ठेवले जाते जे केवळ संकरित पेशी वाढू देते. अनफ्युज्ड मायलोमा पेशी आणि बी-लिम्फोसाइट्स मरतात.

संकरित पेशी वाढतात, हायब्रिडोमाचे क्लोन तयार करतात. इच्छित प्रतिपिंडांच्या निर्मितीसाठी हायब्रिडोमाची चाचणी केली जाते. निवडलेल्या हायब्रिडोमास नंतर परकीय प्रतिपिंडांपासून मुक्त मोनोक्लोनल अँटीबॉडीज मोठ्या प्रमाणात तयार करण्यासाठी संवर्धन केले जाते आणि इतके एकसंध आहे की ते शुद्ध रसायने मानले जाऊ शकतात.

हे लक्षात घेतले पाहिजे की एका हायब्रीडोमा संस्कृतीद्वारे उत्पादित प्रतिपिंडे केवळ एका प्रतिजैविक निर्धारकाशी (एपिटोप) बांधतात. या संदर्भात, प्रतिजैविक निर्धारक असल्यामुळे अनेक एपिटोप्स असलेल्या प्रतिजन विरुद्ध अनेक मोनोक्लोनल प्रतिपिंडे मिळू शकतात. क्लोन निवडणे देखील शक्य आहे जे केवळ एका इच्छित विशिष्टतेचे प्रतिपिंड तयार करतात.

इम्युनोलॉजी, आण्विक जीवशास्त्र आणि औषधांमध्ये हायब्रीडोमास मिळविण्यासाठी तंत्रज्ञानाचा विकास क्रांतिकारक महत्त्वाचा होता. हे पूर्णपणे नवीन वैज्ञानिक दिशानिर्देश तयार करण्यास अनुमती देते. हायब्रिडोमास धन्यवाद, घातक ट्यूमर आणि इतर अनेक रोगांच्या अभ्यास आणि उपचारांसाठी नवीन मार्ग उघडले आहेत.

सध्या, हायब्रिडोमा हे मोनोक्लोनल अँटीबॉडीजचे मुख्य स्त्रोत बनले आहेत जे मूलभूत संशोधनात आणि जैवतंत्रज्ञानामध्ये चाचणी प्रणाली तयार करण्यासाठी वापरल्या जातात. मोनोक्लोनल ऍन्टीबॉडीज मोठ्या प्रमाणावर शेतातील प्राणी आणि मानवांच्या संसर्गजन्य रोगांचे निदान करण्यासाठी वापरले जातात.

मोनोक्लोनल ऍन्टीबॉडीजमुळे, एन्झाइम इम्युनोसे, इम्युनोफ्लोरेसेन्स, फ्लो सायटोमेट्री, इम्यूनोक्रोमॅटोग्राफी आणि रेडिओइम्युनोसे हे नित्याचे झाले आहेत.

अनेक तंत्रज्ञान विकसित केले गेले आहेत ज्यांनी ऍन्टीबॉडीजचे संश्लेषण सुधारले आहे. हे डीएनए पुनर्संयोजन तंत्रज्ञान, सेल क्लोनिंग पद्धती आणि इतर ट्रान्सजेनिक तंत्रज्ञान आहेत. 90 च्या दशकात, अनुवांशिक अभियांत्रिकी पद्धतींच्या मदतीने, कृत्रिमरित्या संश्लेषित ऍन्टीबॉडीजमध्ये माउस अमीनो ऍसिड अनुक्रमांची टक्केवारी कमी करणे शक्य झाले. याबद्दल धन्यवाद, माऊस व्यतिरिक्त, काइमरिक, मानवीकृत आणि पूर्णपणे मानवी प्रतिपिंडे प्राप्त झाले.