Mga pathological na anyo ng hemoglobin. Mga pathological na uri ng hemoglobin


Pinagsasama ng Hemoglobin ang dalawang mahahalagang sangkap:

  • globin protein, na sumasakop sa 96% ng kabuuang compound;
  • iron-containing heme, na bahagi ng komposisyon ng 4%.

Ang ganitong uri ng chromoprotein ay gumaganap ng isang mahalagang pag-andar sa katawan ng tao: nagdadala ito ng oxygen mula sa mga organ ng paghinga sa lahat ng mga selula at tisyu, at mula sa kanila sa sistema ng baga, paglilipat ng hindi kinakailangang carbon dioxide na inilabas sa panahon ng metabolismo. Bilang karagdagan sa paghinga, nakikibahagi siya sa mga reaksyon ng redox at akumulasyon ng enerhiya.

Ang Hemoglobin ay ang pangunahing bahagi ng mga pulang selula ng dugo - mga erythrocytes. Salamat sa kanya, nakuha nila ang kanilang pangalan at functional na layunin. Sa dry matter ng isang human erythrocyte, mayroong 95% hemoglobin, at 5% lamang ng iba pang mga sangkap (lipids at protina).

Anong mga uri ng hemoglobin ang umiiral?

Ayon sa nilalaman ng protina, ang hemoglobin ay maaaring nahahati sa dalawang uri:

Physiological, malamang na lumitaw sa ilang mga yugto ng normal na pag-unlad ng katawan ng tao. Ngunit ang mga pathological na uri ng hemoglobin ay nabuo bilang isang resulta ng isang hindi tamang pagkakasunud-sunod na pag-aayos ng serye ng amino acid sa globin.

Ayon sa mga form, ang mga sumusunod na uri ng hemoglobin ay maaaring makilala:

Para sa pag-iwas sa mga sakit at paggamot ng mga pagpapakita ng varicose veins sa mga binti, pinapayuhan ng aming mga mambabasa ang Anti-varicose gel na "VariStop", na puno ng mga extract ng halaman at mga langis, malumanay at epektibong inaalis nito ang mga pagpapakita ng sakit, pinapagaan ang mga sintomas, tono. , nagpapalakas ng mga daluyan ng dugo.

  1. Oxyhemoglobin;
  2. Carboxyhemoglobin;
  3. Methemoglobin;
  4. Myoglobin.

Ano ang oxyhemoglobin?

Nakuha ng Oxyhemoglobin ang pangalan nito mula sa kakayahang magdala ng oxygen. Ngunit maaari niyang ganap na isagawa ang proseso ng paghinga lamang sa isang pangkat na may carbohemoglobin.

Kaya, ang oxyhemoglobin ay pinagsama sa O 2 at naghahatid ng oxygen sa mga tisyu, at sa pagbabalik nito ay nagiging carbohemoglobin na kumukuha ng CO2 - carbon dioxide mula sa mga selula, na naghahatid nito sa mga organ ng paghinga. Dahil sa kakayahan ng hemoglobin na madaling mag-attach at maglabas ng mga kemikal sa anyo ng oxygen at carbon dioxide, ang katawan ng tao ay patuloy na puspos ng purong oxygen, at hindi nalason ng mga produkto ng pagkabulok nito.

Panimula sa carboxyhemoglobin

Ang ganitong uri ng hemoglobin ay nangyayari kapag ito ay pinagsama sa COHb - carbon monoxide. Sa kasong ito, ang hemoglobin ay nakakakuha ng hindi maibabalik na katayuan, na nangangahulugang ito ay nagiging walang silbi, dahil hindi na ito muling makakapagsagawa ng respiratory function. Ito ay sumusunod mula dito na hindi lahat ng uri ng hemoglobin at mga compound nito ay maaaring maging kapaki-pakinabang sa katawan.

Ang mga mapaminsalang sangkap sa anyo ng carbon monoxide ay maaaring magmula sa kapaligiran at mabuo sa loob ng isang tao bilang resulta ng mga organismal disorder.

Mula sa kapaligiran, ang carbon monoxide ay maaaring makapasok sa mga baga kung ang isang tao ay nasa fire zone o ginugol ang halos buong buhay niya sa kalsada, kung saan madalas siyang huminga ng mga usok ng tambutso.

Ang isang tiyak na porsyento ng hindi maibabalik na tambalan ay nasa bahagi ng mga naninigarilyo. Kahit na ang isang tao ay may mataas na hemoglobin index, pagkatapos ay dahil sa paninigarilyo, isang bahagi lamang ng mga ito ang gagana nang normal.

Ang pagkalason sa sarili ay nangyayari kapag ang sariling mga selula ng katawan ay namatay at ang kanilang nekrosis ay nangyayari. Ang species na ito ay tinatawag na "endogenous carbon monoxide". Ang mga ganitong sitwasyon ay bihirang sinusunod, mas madalas ang carbon monoxide ay nagmumula sa labas.

Ang konsepto ng methemoglobin

Ang methemoglobin (metHb) ay isinilang sa pamamagitan ng pagsasama sa mga kemikal, bilang resulta kung saan nangyayari ang mga di-mapagbubukod na bono. Kaya, ang mga nagresultang uri ng hemoglobin at ang kanilang mga pag-andar, tulad ng carboxyhemoglobin, ay walang silbi.

Sa kasong ito, may mga koneksyon sa mga ahente ng kemikal tulad ng: nitrate, hydrogen sulfide, sulfide substance. Kasama rin nila ang mga nakapagpapagaling na sangkap sa anyo ng mga analgesics at chemotherapeutic na sangkap sa panahon ng paggamot ng mga sakit na oncological.

Katulad ng sitwasyon sa carbon monoxide, ang mga bono ng isang hindi maihahambing na kalikasan ay maaaring mabuo bilang isang resulta ng kanilang pagpasok sa katawan mula sa labas, at sa mga kaso kung saan, na naipon sa mga tisyu, ang mga radikal ay inilabas sa proseso ng pagkasira ng cell.

Minsan ang isang paglabag sa digestive tract ay maaaring maging sanhi ng pagpasok ng mga radical sa dugo. Kapag hindi makayanan ng digestive system ang paggana nito at ipinapasa ang mga ganitong uri ng hemoglobin sa daluyan ng dugo.

Ano ang myoglobin?

Ang myoglobin ay itinuturing na isang ganap na analogue ng hemoglobin sa mga pulang selula ng dugo. Ang pagkakaiba lamang ay ang lokalisasyon ng protina na naglalaman ng bakal na ito ay ang mga kalamnan ng balangkas at puso. Kung sa ilang mga paraan sila ay biglang nasira, pagkatapos ay ang myoglobin ay natural na papasok sa daloy ng dugo, at pagkatapos ay ilalabas mula sa katawan dahil sa pagsasala ng bato.

Ngunit may posibilidad ng pagbara ng renal tubule, at ang karagdagang nekrosis nito. Sa kasong ito, maaaring mabuo ang kidney failure at oxygen starvation ng mga tissue.

Iba pang mga umiiral na uri ng hemoglobin

Bilang karagdagan sa pangunahing listahan ng mga pagkakaiba-iba, may iba pang mga uri ng hemoglobin sa dugo.

Mula sa iba't ibang mapagkukunan ng impormasyon, maririnig mo ang mga pagkakaiba-iba gaya ng:

  • pangsanggol na hemoglobin;
  • dyshemoglobin;
  • glycated hemoglobin.

Pangsanggol na hemoglobin

Ang fetal form ng hemoglobin ay matatagpuan sa dugo ng fetus sa panahon ng pagbubuntis, gayundin sa mga bagong silang na bata sa unang tatlong linggo ng buhay. Ang isang natatanging punto mula sa hemoglobin ng isang may sapat na gulang ay lamang na ang fetal species ay may mas mahusay na kakayahang maghatid ng oxygen. Ngunit ang mga pagbabago sa kaasiman ng buhay, ang fetal hemoglobin ay halos nawawala. Sa katawan ng isang may sapat na gulang, ito ay isang porsyento lamang.

Ang Dyshemoglobin ay nabuo bilang isang resulta ng naturang mga bono na magpakailanman ay nag-aalis ng kakayahang maisagawa ang mga katangian nitong kapaki-pakinabang na katangian. Nangangahulugan ito na ang gayong hemoglobin ay lilipat kasama ng dugo, ngunit bilang isang incapacitated auxiliary attribute. Sa paglipas ng panahon, ito ay itatapon ng pali, tulad ng pagod na materyal.

Karaniwan, ang dyshemoglobin ay naroroon sa katawan ng bawat malusog na tao. Kung ang mga kaso ng naturang mga ligament ay nagiging mas madalas, ang mga organo ng sirkulasyon ay kailangang gumana nang may higit na intensity, at sila ay mas mabilis na maubos at maubos.

Glycated hemoglobin

Kapag ang heme protein at glucose ay nagbubuklod, ang glycated hemoglobin ay nabuo. Ito rin ay isang hindi maibabalik na tambalan. Tumataas ang halaga nito kapag tumaas ang mga antas ng asukal sa dugo. Pangunahing nangyayari ito sa mga taong may diyabetis. Dahil sa katotohanan na ang hemoglobin ay nabubuhay nang humigit-kumulang 100 araw, ang mga pagsubok sa laboratoryo ay maaaring matukoy ang pagiging epektibo ng therapeutic na paggamot, magpatuloy o magreseta ng bago.

Hindi ka dapat mag-imbento at takutin ang iyong sarili sa mga pag-iisip, sinusubukan ang lahat ng posibleng sakit. Kung nagtatrabaho ka sa isang mapanganib na lugar o maaaring magkasakit sa pamamagitan ng isang namamana na linya, mas mahusay na makipag-ugnay sa isang espesyalista at magsagawa ng isang serye ng mga pagsubok sa laboratoryo. Subukang alisin ang masasamang gawi at maglakad nang mas madalas sa sariwang hangin.

Mga kaugnay na artikulo:
  1. Ano ang papel ng hemoglobin sa katawan ng tao at ang mga kahihinatnan ng kakulangan nito?
  2. Mga sanhi ng mababang hemoglobin sa mga kababaihan: mga tampok at anyo ng mga kondisyon ng anemic
  3. Mga function ng hemoglobin - bilang isang pangunahing kemikal na tambalan sa katawan ng tao
  4. Normal na antas ng glycosylated hemoglobin para sa mga diabetic

Mga komento

Ang impormasyong ibinigay sa site ay hindi dapat gamitin para sa self-diagnosis at paggamot. Kailangan ng ekspertong payo

Ang istraktura at anyo ng hemoglobin

Ang Hemoglobin (pinaikling Hb) ay isang metalloprotein na nagdadala ng oxygen na naglalaman ng bakal na matatagpuan sa mga pulang selula ng dugo ng mga vertebrates.

Ang Hemoglobin ay bahagi ng hemoprotein group ng mga protina, na sila mismo ay isang subspecies ng chromoproteins at nahahati sa mga non-enzymatic na protina (hemoglobin, myoglobin) at mga enzyme (cytochromes, catalase, peroxidase). Ang kanilang hindi protina na bahagi ay ang istraktura ng heme, na kinabibilangan ng isang porphyrin ring (binubuo ng 4 na pyrrole ring) at Fe 2+ ions. Ang bakal ay nagbubuklod sa porphyrin ring na may dalawang koordinasyon at dalawang covalent bond.

Ang istraktura ng hemoglobin

Ang mga subunit ng protina sa normal na hemoglobin ay maaaring kinakatawan ng iba't ibang uri ng polypeptide chain: α, β, γ, δ, ε, ξ (ayon sa pagkakabanggit, Greek - alpha, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Ang molekula ng hemoglobin ay naglalaman ng dalawang kadena ng dalawang magkaibang uri.

Ang heme ay konektado sa protina subunit, una, sa pamamagitan ng histidine residue sa pamamagitan ng iron coordination bond, at pangalawa, sa pamamagitan ng hydrophobic bonds ng pyrrole rings at hydrophobic amino acids. Ang heme ay matatagpuan, kumbaga, "sa isang bulsa" ng kadena nito, at isang protomer na naglalaman ng heme ay nabuo.

Mga normal na anyo ng hemoglobin

  • HbP - primitive hemoglobin, naglalaman ng 2 ξ- at 2 ε-chain, ay nangyayari sa embryo sa pagitan ng 7-12 linggo ng buhay;
  • HbF - fetal hemoglobin, naglalaman ng 2 α- at 2 γ-chain, ay lumilitaw pagkatapos ng 12 linggo ng intrauterine development at ang pangunahing isa pagkatapos ng 3 buwan;
  • HbA - adult hemoglobin, ang proporsyon ay 98%, naglalaman ng 2 α- at 2 β-chain, lumilitaw sa fetus pagkatapos ng 3 buwan ng buhay at sa kapanganakan ay 80% ng lahat ng hemoglobin;
  • HbA 2 - adult hemoglobin, ang proporsyon ay 2%, ay naglalaman ng 2 α- at 2 δ-chain;
  • HbO 2 - oxyhemoglobin, nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng oxygen sa mga baga, sa pulmonary veins ng% nito ng kabuuang halaga ng hemoglobin;
  • HbCO 2 - carbohemoglobin, ay nabuo kapag ang carbon dioxide ay nakagapos sa mga tisyu, sa venous blood ay bumubuo ito ng% ng kabuuang halaga ng hemoglobin.

Hemoglobin. Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo, ang antas, pagsukat ng hemoglobin.

Ang Hemoglobin ay isang respiratory pigment sa dugo, na kasangkot sa transportasyon ng oxygen at carbon dioxide, gumaganap ng mga function ng buffer, pinapanatili ang pH. Nakapaloob sa mga erythrocytes (mga pulang selula ng dugo ng dugo - araw-araw ang katawan ng tao ay gumagawa ng 200 bilyong pulang selula ng dugo). Binubuo ito ng isang bahagi ng protina - globin - at isang bahaging porphyritic na naglalaman ng bakal - heme. Ito ay isang protina na may quaternary na istraktura na nabuo ng 4 na subunits. Ang bakal sa heme ay nasa divalent form.

Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo sa mga lalaki ay bahagyang mas mataas kaysa sa mga kababaihan. Sa mga bata sa unang taon ng buhay, ang isang physiological na pagbaba sa konsentrasyon ng hemoglobin ay sinusunod. Ang pagbaba sa nilalaman ng hemoglobin sa dugo (anemia) ay maaaring dahil sa pagtaas ng pagkawala ng hemoglobin sa panahon ng iba't ibang uri ng pagdurugo o pagtaas ng pagkasira (hemolysis) ng mga pulang selula ng dugo. Ang sanhi ng anemia ay maaaring kakulangan ng iron, kinakailangan para sa synthesis ng hemoglobin, o mga bitamina na kasangkot sa pagbuo ng mga pulang selula ng dugo (pangunahin ang B12, folic acid), pati na rin ang isang paglabag sa pagbuo ng mga selula ng dugo sa tiyak na hematological. mga sakit. Ang anemia ay maaaring mangyari sa pangalawa sa iba't ibang talamak na non-hematological na sakit.

Mga alternatibong yunit ng sukat: g/l

Conversion factor: g/l x 0.1 ==> g/dal

Mga normal na anyo ng hemoglobin

Mayroong ilang mga normal na variant ng hemoglobin:

HbP - primitive hemoglobin, naglalaman ng 2ξ- at 2ε-chain, ay nangyayari sa embryo sa pagitan ng 7-12 linggong edad,

HbF - fetal hemoglobin, naglalaman ng 2α- at 2γ-chain, ay lumilitaw pagkatapos ng 12 linggo ng intrauterine development at ang pangunahing isa pagkatapos ng 3 buwan,

HbA - adult hemoglobin, ang proporsyon ay 98%, naglalaman ng 2α- at 2β-chain, lumilitaw ito sa fetus pagkatapos ng 3 buwan ng buhay at sa pamamagitan ng kapanganakan ay bumubuo ito ng 80% ng lahat ng hemoglobin,

HbA 2 - adult hemoglobin, ang proporsyon ay 2%, naglalaman ng 2α- at 2δ-chain,

HbO 2 - oxyhemoglobin, ay nabuo kapag ang oxygen ay nakagapos sa mga baga, sa pulmonary veins ito ay 94-98% ng kabuuang halaga ng hemoglobin,

HbCO 2 - carbohemoglobin, ay nabuo kapag ang carbon dioxide ay nakagapos sa mga tisyu, sa venous blood ito ay 15-20% ng kabuuang halaga ng hemoglobin.

Ang myoglobin ay isang solong polypeptide chain, na binubuo ng 153 amino acid na may molekular na timbang na 17 kDa at katulad ng istraktura sa β-chain ng hemoglobin. Ang protina ay naisalokal sa tissue ng kalamnan. Ang myoglobin ay may mas mataas na affinity para sa oxygen kaysa sa hemoglobin. Tinutukoy ng ari-arian na ito ang pag-andar ng myoglobin - ang pagtitiwalag ng oxygen sa selula ng kalamnan at ang paggamit nito lamang sa isang makabuluhang pagbaba sa bahagyang presyon ng O 2 sa kalamnan (hanggang sa 1-2 mm Hg).

ang parehong 50% saturation ay nakamit sa ganap na magkakaibang mga konsentrasyon ng oxygen - mga 26 mm Hg. para sa hemoglobin at 5 mm Hg. para sa myoglobin,

sa physiological bahagyang presyon ng oxygen mula 26 hanggang 40 mm Hg. Ang hemoglobin ay 50-80% puspos, habang ang myoglobin ay halos 100%.

Kaya, ang myoglobin ay nananatiling oxygenated hanggang ang dami ng oxygen sa cell ay bumaba sa mga limitasyon na halaga. Pagkatapos lamang nito magsisimula ang pagpapakawala ng oxygen para sa mga metabolic reaction.

Upang magpatuloy sa pag-download, kailangan mong kolektahin ang larawan:

Mga pathological na anyo ng hemoglobin

Mga normal na anyo ng hemoglobin

Ang Hemoglobin ay ang pangunahing protina ng dugo

Ang Hemoglobin ay bahagi ng hemoprotein group ng mga protina, na sila mismo ay isang subspecies ng chromoproteins at nahahati sa mga non-enzymatic na protina (hemoglobin, myoglobin) at mga enzyme (cytochromes, catalase, peroxidase). Ang kanilang non-protein na bahagi ay heme - isang istraktura na kinabibilangan ng porphyrin ring (binubuo ng 4 na pyrrole ring) at Fe 2+ ions. Ang bakal ay nagbubuklod sa porphyrin ring na may dalawang koordinasyon at dalawang covalent bond.

Ang Hemoglobin ay isang protina na may kasamang 4 na heme-containing protein subunits. Sa pagitan ng kanilang mga sarili, ang mga protomer ay konektado sa pamamagitan ng hydrophobic, ionic, hydrogen bond ayon sa prinsipyo ng complementarity. Kasabay nito, nakikipag-ugnayan sila hindi arbitraryo, ngunit sa isang tiyak na lugar - ang ibabaw ng contact. Ang prosesong ito ay lubos na tiyak, ang pakikipag-ugnay ay nangyayari nang sabay-sabay sa dose-dosenang mga punto ayon sa prinsipyo ng complementarity. Ang pakikipag-ugnayan ay isinasagawa ng magkasalungat na sisingilin na mga grupo, hydrophobic na rehiyon, at mga iregularidad sa ibabaw ng protina.

Ang mga subunit ng protina sa normal na hemoglobin ay maaaring kinakatawan ng iba't ibang uri ng polypeptide chain: α, β, γ, δ, ε, ξ (ayon sa pagkakabanggit, Greek - alpha, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Ang molekula ng hemoglobin ay naglalaman ng dalawang kadena ng dalawang magkaibang uri.

Ang heme ay konektado sa protina subunit, una, sa pamamagitan ng histidine residue sa pamamagitan ng iron coordination bond, at pangalawa, sa pamamagitan ng hydrophobic bonds ng pyrrole rings at hydrophobic amino acids. Ang heme ay matatagpuan, kumbaga, "sa isang bulsa" ng kadena nito, at isang protomer na naglalaman ng heme ay nabuo.

Mayroong ilang mga normal na variant ng hemoglobin:

HbP - primitive hemoglobin, naglalaman ng 2ξ- at 2ε-chain, ay nangyayari sa embryo sa pagitan ng 7-12 linggo ng buhay,

HbF - fetal hemoglobin, naglalaman ng 2α- at 2γ-chain, ay lumilitaw pagkatapos ng 12 linggo ng intrauterine development at ang pangunahing isa pagkatapos ng 3 buwan,

HbA - adult hemoglobin, ang proporsyon ay 98%, naglalaman ng 2α- at 2β-chain, lumilitaw sa fetus pagkatapos ng 3 buwan ng buhay at sa kapanganakan ay 80% ng lahat ng hemoglobin,

HbA 2 - adult hemoglobin, ang proporsyon ay 2%, naglalaman ng 2α- at 2δ-chain,

HbO 2 - oxyhemoglobin, na nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng oxygen sa mga baga, sa pulmonary veins ito ay 94-98% ng kabuuang halaga ng hemoglobin,

· HbCO 2 - carbohemoglobin, na nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng carbon dioxide sa mga tisyu, sa venous blood ay 15-20% ng kabuuang halaga ng hemoglobin.

Ang HbS ay sickle cell hemoglobin.

Ang MetHb ay methemoglobin, isang anyo ng hemoglobin na may kasamang ferric iron ion sa halip na isang divalent. Ang form na ito ay karaniwang nabuo nang kusang; sa kasong ito, ang enzymatic na kapasidad ng cell ay sapat na upang maibalik ito. Sa paggamit ng sulfonamides, ang paggamit ng sodium nitrite at food nitrates, na may kakulangan ng ascorbic acid, ang paglipat ng Fe 2+ hanggang Fe 3+ ay pinabilis. Ang nagreresultang metHb ay hindi kayang magbigkis ng oxygen at nangyayari ang tissue hypoxia. Upang maibalik ang mga iron ions sa klinika, ginagamit ang ascorbic acid at methylene blue.

Hb-CO - carboxyhemoglobin, ay nabuo sa pagkakaroon ng CO (carbon monoxide) sa inhaled air. Ito ay patuloy na naroroon sa dugo sa mababang konsentrasyon, ngunit ang proporsyon nito ay maaaring mag-iba depende sa mga kondisyon at pamumuhay.

Ang carbon monoxide ay isang aktibong inhibitor ng mga enzyme na naglalaman ng heme, lalo na, ang cytochrome oxidase 4 ng respiratory chain complex.

HbA 1C - glycosylated hemoglobin. Ang konsentrasyon nito ay tumataas nang may talamak na hyperglycemia at isang mahusay na tagapagpahiwatig ng screening ng mga antas ng glucose sa dugo sa mahabang panahon.

Ang myoglobin ay may kakayahang magbigkis ng oxygen.

Ang myoglobin ay isang solong polypeptide chain, na binubuo ng 153 amino acid na may molekular na timbang na 17 kDa at katulad ng istraktura sa β-chain ng hemoglobin. Ang protina ay naisalokal sa tissue ng kalamnan. Ang myoglobin ay may mas mataas na affinity para sa oxygen kaysa sa hemoglobin. Tinutukoy ng ari-arian na ito ang pag-andar ng myoglobin - ang pagtitiwalag ng oxygen sa selula ng kalamnan at ang paggamit nito lamang sa isang makabuluhang pagbaba sa bahagyang presyon ng O 2 sa kalamnan (hanggang sa 1-2 mm Hg).

Ang mga kurba ng saturation ng oxygen ay nagpapakita ng pagkakaiba sa pagitan ng myoglobin at hemoglobin:

Ang parehong 50% saturation ay nakamit sa ganap na magkakaibang mga konsentrasyon ng oxygen - mga 26 mm Hg. para sa hemoglobin at 5 mm Hg. para sa myoglobin,

· sa physiological partial pressure ng oxygen mula 26 hanggang 40 mm Hg. Ang hemoglobin ay 50-80% puspos, habang ang myoglobin ay halos 100%.

Kaya, ang myoglobin ay nananatiling oxygenated hanggang ang dami ng oxygen sa cell ay bumaba sa mga limitasyon na halaga. Pagkatapos lamang nito magsisimula ang pagpapakawala ng oxygen para sa mga metabolic reaction.

Pag-uuri ng mga uri ng hemoglobin, mga dahilan para sa pagtaas o pagbaba sa mga tagapagpahiwatig

Ang isang klinikal na pagsusuri sa dugo ay isang mahalagang bahagi ng pangkalahatang klinikal na pagsusuri ng mga pasyente na may iba't ibang mga pathologies. Kasama sa pag-aaral na ito ang pagsusuri ng antas ng mga pulang selula ng dugo at protina na naglalaman ng bakal sa serum ng dugo. Ang tagapagpahiwatig na ito ay napaka-sensitibo sa iba't ibang mga pagbabago sa gawain ng mga panloob na organo.

Ano ang hemoglobin?

Ang Hemoglobin ay isang peptide compound na naglalaman ng iron na nagdadala ng oxygen sa lahat ng mga tisyu ng katawan ng tao. Sa lahat ng mga vertebrates, ang compound ng protina na ito ay matatagpuan sa mga pulang selula ng dugo, at sa mga invertebrates - sa plasma. Gaya ng nabanggit sa itaas, ang pangunahing tungkulin ng peptide compound na ito ay alisin ang carbon dioxide at magbigay ng oxygen sa mga organo.

  • Deoxyhemoglobin (o libreng hemoglobin);
  • Carboxyhemoglobin (kulayan ang asul na dugo)
  • Methemoglobin;
  • Pangsanggol na protina na naglalaman ng bakal (naroroon sa fetus at nawawala sa panahon ng ontogenesis);
  • Oxyhemoglobin (mga kulay ng dugo na mapusyaw na pula)
  • Myoglobin.

Ang deoxyhemoglobin ay libreng hemoglobin sa dugo ng tao. Sa form na ito, ang peptide compound na ito ay nakakabit ng iba't ibang mga molekula sa sarili nito - carbon dioxide / carbon monoxide, oxygen.

Kapag ang deoxyhemoglobin ay nagbubuklod sa oxygen, ang oxyhemoglobin ay nabuo. Ang ganitong uri ng protina ay nagbibigay ng oxygen sa lahat ng mga tisyu. Sa pagkakaroon ng iba't ibang mga ahente ng oxidizing, ang bakal sa protina na naglalaman ng bakal ay nagbabago mula sa divalent na estado hanggang sa trivalent na estado. Ang naturang peptide compound ay karaniwang tinatawag na methemoglobin; ito ay may mahalagang papel sa pisyolohiya ng mga organo.

Kung ang pinababang hemoglobin ay nagbubuklod sa carbon monoxide, isang nakakalason na tambalan, carboxyhemoglobin, ay nabuo. Dapat pansinin na ang carbon monoxide ay nagbubuklod sa hemoglobin ng 250 beses na mas mahusay kaysa sa carbon dioxide. Ang carboxyhemoglobin ay may mahabang kalahating buhay, kaya maaari itong magdulot ng matinding pagkalason.

Ang bitamina C ay tumutulong upang maibalik ang protina na naglalaman ng bakal, dahil sa kung saan ito ay malayang ginagamit sa gamot para sa paggamot ng pagkalason sa carbon monoxide. Bilang isang patakaran, ang pagkalasing sa carbon monoxide ay ipinahayag ng cyanosis.

Ang myoglobin ay katulad ng istraktura sa hemoglobin at matatagpuan sa malalaking dami sa myocytes, lalo na ang mga cardiomyocytes. Ito ay nagbubuklod sa mga molekula ng O₂ "para sa tag-ulan", na pagkatapos ay ginagamit ng katawan sa mga kondisyon na nagdudulot ng hypoxia. Ang myoglobin ay nagbibigay ng mga gumaganang kalamnan na may oxygen.

Ang lahat ng mga uri sa itaas ay napakahalaga sa katawan ng tao, gayunpaman, may mga pathological form ng peptide compound na ito.

Anong mga mapanganib na uri ng hemoglobin ang umiiral?

Mga pathological na uri ng hemoglobin sa mga tao, na humahantong sa iba't ibang mga sakit:

  • Hemoglobin D-Punjab;
  • Ang Hemoglobin S ay ang anyo na matatagpuan sa mga taong may sickle cell anemia;
  • Hemoglobin C - ang form na ito ay nagdudulot ng talamak na hemolytic anemia;
  • Ang Hemoglobin H ay isang uri ng hemoglobin na nabuo ng isang β-chain tetramer na maaaring naroroon sa α-thalassemia.

Ang protina na naglalaman ng bakal na D-Punjab ay isa sa mga variant ng hemoglobin. Ito ay pinangalanan dahil sa mataas na pagkalat nito sa rehiyon ng Punjab ng India at Pakistan. Ito rin ang pinakakaraniwang abnormal na iron protein variant sa Xinjiang Uygur Autonomous Region ng China. Ipinakikita ng mga pag-aaral na ang protina na naglalaman ng bakal na D-Punjab ay bumubuo ng higit sa 55% ng kabuuang bilang ng mga pathological na anyo ng hemoglobin.

Ito ay unang natuklasan noong unang bahagi ng 1950s sa isang halo-halong Indian-British at American na pamilya mula sa lugar ng Los Angeles, kaya naman kung minsan ay tinatawag itong D Los Angeles. Ang protina na naglalaman ng bakal ay ang pinakakaraniwang variant ng sangkap na ito. Ito ay lumitaw bilang resulta ng paglaganap ng malaria sa iba't ibang bahagi ng Asya.

Ang Hemoglobin S ay nagmula sa West Africa, kung saan ito ay pinaka-sagana. Ito ay naroroon sa isang mas mababang lawak sa India at sa rehiyon ng Mediterranean. Ang polymorphism ng beta S gene ay nagpapahiwatig na ito ay lumitaw mula sa limang magkahiwalay na mutasyon: apat sa Africa at isa sa India at Gitnang Silangan. Ang pinakakaraniwan ay ang allele na matatagpuan sa Benin sa West Africa. Ang iba pang mga haplotype ay natagpuan sa Senegal at Bantu.

Mahalaga! Ang HbS gene na nasa homozygous form ay isang hindi kanais-nais na mutation. Ang malarya ay maaaring isang kadahilanan sa pagpili dahil may malinaw na ugnayan sa pagitan ng paglaganap ng sakit na ito at sickle cell anemia. Ang mga batang may Hb SA sickle cell na katangian ay mas malamang na tiisin ang malaria at mas madalas na gumaling.

Ang iron-containing protein C (Hb C) ay isa sa mga pinakakaraniwang structural variant ng hemoglobin. Ang mga taong may "malusog" na iron-containing protein C (Hb C) ay phenotypically normal, habang ang mga pasyente na may abnormal na anyo (Hb CC) ay maaaring magdusa mula sa hemolytic anemia. Kahit na ang mga klinikal na komplikasyon na nauugnay sa abnormal na protina na naglalaman ng bakal ay hindi seryoso.

Ang Hemoglobin H ay nagdudulot ng malubhang sakit - alpha thalassemia. Ang α-thalassemia ay humahantong sa pagbaba sa produksyon ng alpha-globin, kaya mas kaunting mga alpha-globin chain ang nabuo, na nagreresulta sa labis na β-chain sa mga matatanda at bagong silang. Ang sobrang β chain ay bumubuo ng hindi matatag na tetramer na tinatawag na hemoglobin H o HbH na apat na beta chain. Ang sobrang γ-chain ay bumubuo ng mga tetramer na mahinang nagbubuklod sa oxygen, dahil ang kanilang affinity para sa O2 ay masyadong mataas, kaya hindi ito naghihiwalay sa periphery.

Paano nasuri ang mga pathological na anyo ng protina na naglalaman ng bakal sa dugo?

Tulad ng nabanggit sa itaas, ang pagsusuri ng hemoglobin ay kasama sa klinikal na pagsusuri ng serum ng dugo. Sa ilang mga kaso, ang biochemistry ng dugo ay ipinahiwatig upang tumpak na matukoy ang mga pathological form ng isang ibinigay na peptide compound.

Ang dugo para sa pagsusuri ay kinuha sa walang laman na tiyan at sa umaga. Inirerekomenda na huwag kumain ng pagkain 12 oras bago ang pag-sample ng biological na materyal (feces, ihi, dugo), upang hindi masira ang mga resulta ng mga pagsusulit sa pagsusuri. Sa partikular, hindi kanais-nais na makisali sa pisikal na aktibidad, gumamit ng mga psychotropic na sangkap o iba pang mga gamot. Hindi mo kailangang sundin ang isang diyeta, ngunit dapat mong pigilin ang mga mataba o pritong pagkain upang hindi maapektuhan ang iba't ibang mga parameter sa mga dumi.

Mga normal na antas ng protina na naglalaman ng bakal

Ang isang doktor lamang ang dapat makitungo sa interpretasyon ng pagsusuri ng isang pangkalahatang klinikal na pag-aaral ng suwero ng dugo. Gayunpaman, mayroong ilang mga pangkalahatang pamantayan ng hemoglobin na likas sa lahat ng tao. Ang antas ng isang ibinigay na peptide compound ay sinusukat sa g/l (gramo kada litro). Ang mga paraan ng pagsusuri ay maaaring mag-iba depende sa laboratoryo.

Ang pamantayan ng libreng hemoglobin sa dugo sa iba't ibang pangkat ng edad:

  • Mga lalaki mula 18 taong gulang - g / l;
  • Babae mula 18 taong gulang -;
  • Maliit na bata - 200;

Ang pagtaas o pagbaba sa antas ng libreng hemoglobin ay maaaring humantong sa mga pathologies. Ang pangunahing hemoglobinopathy ay dahil sa namamana na mga sanhi, kaya hindi ito ginagamot sa anumang yugto ng pag-unlad. Gayunpaman, may mga paraan upang patatagin ang mga pasyente, kaya sa anumang kaso, kailangan mong magpatingin sa doktor. Sa isang malubhang pagbaba sa antas ng peptide compound na ito sa daloy ng dugo, ipinapahiwatig ang isang artipisyal na kapalit ng dugo.

Payo! Ang synthetic compound na "perftoran" ay maaaring mapabuti ang kalidad ng buhay ng mga pasyente na may anemia. Kinakailangan na artipisyal na dagdagan ang hemoglobin nang may pag-iingat, dahil sa ilang mga kaso ang mga kapalit ng dugo ay maaaring maging sanhi ng malubhang epekto.

Mga uri ng hemoglobin, mga pamamaraan para sa pagtukoy ng dami sa dugo

Istraktura, uri, pag-andar ng hemoglobin

Sa kemikal, ang hemoglobin ay kabilang sa pangkat ng mga chromoproteins. Ang prosthetic group nito, na kinabibilangan ng iron, ay tinatawag na heme, ang protein component ay tinatawag na globin. Ang molekula ng hemoglobin ay naglalaman ng 4 na hemes at 1 globin.

Ang heme ay isang metalloporphyrin, isang kumplikadong bakal na may protoporphyrin. Ang protoporphyrin ay batay sa 4 na pyrrole ring na konektado ng CH methane bridges upang bumuo ng porphyrin ring. Ang heme ay magkapareho para sa lahat ng uri ng hemoglobin.

Ang Globin ay kabilang sa pangkat ng mga protina na naglalaman ng asupre - mga histone. Ito ay pinaniniwalaan na ang link sa pagitan ng globin at heme ay ang amino acid histidine. Ang globin molecule ay binubuo ng 2 pares ng polypeptide chain. Depende sa komposisyon ng amino acid, tinutukoy ang mga chain ng ά, β, γ at δ. Ang synthesis ng protina ay nangyayari sa pinakamaagang yugto ng erythropoiesis (basophilic erythroblast ay mayaman sa RNA) at pagkatapos ay bumababa. Ang synthesis ng heme at ang kumbinasyon nito sa globin, iyon ay, ang pagbuo ng hemoglobin, ay isinasagawa sa mga huling yugto ng erythropoiesis, sa panahon ng pagbabagong-anyo ng basophilic normoblast sa isang polychromatophilic normoblast. Habang tumatanda ang mga normoblast, ang dami ng hemoglobin sa kanila ay tumataas at umabot sa maximum sa mga erythrocytes.

Bilang karagdagan sa mga physiological hemoglobin, mayroong ilang higit pang mga pathological varieties ng hemoglobin na naiiba sa bawat isa sa mga katangian ng physicochemical, sa partikular, iba't ibang electrophoretic mobility at iba't ibang mga saloobin sa alkalis. Sa kasalukuyan, ang pagkakaroon ng mga sumusunod na uri ng pathological hemoglobin ay kinikilala bilang maaasahan: B (S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P at Q.

Ang mga pathological hemoglobin ay lumitaw bilang isang resulta ng isang congenital, minana na depekto sa pagbuo ng hemoglobin. Ang mga pagbabago sa molekular na istraktura ng hemoglobin (ang komposisyon ng amino acid nito) ay ang batayan para sa pagbuo ng hemoglobinopathies na tinutukoy bilang "mga sakit na molekular". Ang mga Hemoglobinopathies (hemoglobinoses) ay maaaring maging sanhi ng pag-unlad ng malubhang anemia ng uri ng hemolytic. Sa nagpapalipat-lipat na mga pulang selula ng dugo, ang hemoglobin ay nasa isang estado ng tuluy-tuloy na nababaligtad na reaksyon. Siya noon

nakakabit ng isang molekula ng oxygen (sa mga pulmonary capillaries), pagkatapos ay ibinibigay ito (sa mga tissue capillaries). Ang hemoglobin sa venous blood na may mababang partial pressure ng oxygen ay nakatali sa 1 molekula ng tubig. Ang ganitong hemoglobin ay tinatawag na nabawasan (naibalik) na hemoglobin. Sa arterial blood na may mataas na partial pressure ng oxygen, ang hemoglobin ay nauugnay sa 1 molekula ng oxygen at tinatawag na oxyhemoglobin. Sa pamamagitan ng tuluy-tuloy na conversion ng oxyhemoglobin sa pinababang hemoglobin at vice versa, ang oxygen ay inililipat mula sa mga baga patungo sa mga tisyu. Ang pagdama ng carbon dioxide sa mga tissue capillaries at ang paghahatid nito sa baga ay isang function din ng hemoglobin. Sa mga tisyu, ang oxyhemoglobin, na nagbibigay ng oxygen, ay na-convert sa pinababang hemoglobin. Ang mga katangian ng acid ng pinababang hemoglobin ay 70 beses na mas mahina kaysa sa mga katangian ng oxyhemoglobin, samakatuwid ang mga libreng valence nito ay nagbubuklod sa carbon dioxide. Kaya, ang carbon dioxide ay inihatid mula sa mga tisyu patungo sa mga baga sa tulong ng hemoglobin. Sa mga baga, ang nagreresultang oxyhemoglobin, dahil sa mataas na acidic na mga katangian nito, ay pumapasok sa pakikipag-ugnay sa mga alkaline na valence ng carbohemoglobin, na nag-aalis ng carbon dioxide. Dahil ang pangunahing pag-andar ng hemoglobin ay upang magbigay ng mga tisyu na may oxygen, sa lahat ng mga kondisyon na sinamahan ng pagbawas sa konsentrasyon ng hemoglobin sa dugo, o sa mga pagbabago sa husay nito, ang tissue hypoxia ay bubuo. Ang Hemoglobin ay may kakayahang pumasok sa mga dissociating compound hindi lamang sa oxygen at carbon dioxide, kundi pati na rin sa iba pang mga gas. Bilang resulta, nabuo ang carboxyhemoglobin, oxynirous hemoglobin at sulfhemoglobin.

Ang carboxyhemoglobin (oxycarbon) ay naghihiwalay ng ilang daang beses na mas mabagal kaysa sa oxyhemoglobin, kaya kahit isang maliit na konsentrasyon (0.07%) ng carbon monoxide (CO) sa hangin, nagbubuklod ng humigit-kumulang 50% ng hemoglobin na nasa katawan at inaalis ang kakayahang magdala nito. oxygen, nakamamatay.

Ang methemoglobin ay isang mas matatag na compound ng hemoglobin na may oxygen kaysa sa oxyhemoglobin, na nagreresulta mula sa pagkalason sa ilang mga gamot - phenacetin, antipyrine, sulfonamides. Sa kasong ito, ang divalent iron ng prosthetic group, oxidized, ay nagiging trivalent. Ang panganib ng methemoglobinemia para sa katawan ay isang matalim na paglabag sa pagbabalik ng oxygen sa mga tisyu, dahil sa kung saan ang anoxia ay bubuo.

Ang sulfhemoglobin ay matatagpuan sa dugo kung minsan sa paggamit ng mga gamot (sulfonamides). Ang nilalaman ng sulfhemoglobin ay bihirang lumampas sa 10%. Ang sulfhemoglobinemia ay isang hindi maibabalik na proseso. Dahil ang mga apektadong erythrocytes

ay nawasak sa parehong oras tulad ng mga normal, walang hemolysis phenomena na sinusunod, at ang sulfhemoglobin ay maaaring nasa dugo sa loob ng ilang buwan. Batay sa pag-aari na ito ng sulfhemoglobin, ang isang paraan para sa pagtukoy ng oras ng paninirahan ng mga normal na erythrocytes sa peripheral blood ay nakabatay.

1. Mga pamamaraan ng colorimetric. Mas madalas na may kulay na hemoglobin derivatives ay colorimetric: hematin hydrochloride, carboxyhemoglobin, cyanmethemoglobin. Ang mga pamamaraan ng colorimetric ay malawakang ginagamit sa pagsasanay dahil sa kanilang pagiging simple at accessibility. Ang pinaka-tumpak at maaasahan sa kanila ay ang paraan ng cyanmethemoglobin.

2. Gasometric na pamamaraan. Ang hemoglobin ay puspos ng gas, halimbawa

oxygen o carbon monoxide. Ang halaga ng hemoglobin ay hinuhusgahan ng dami ng hinihigop na gas.

3. Mga pamamaraan batay sa pagpapasiya ng bakal sa molekula ng hemoglobin. Dahil ang hemoglobin ay naglalaman ng isang mahigpit na tinukoy na halaga ng bakal (0.374%), ang halaga ng hemoglobin ay tinutukoy din ng nilalaman nito.

Ang huling dalawang grupo ay tumpak, ngunit nangangailangan ng maraming oras, ay teknikal na mas kumplikado at samakatuwid ay hindi nakahanap ng malawak na aplikasyon sa pagsasanay.

klinikal na kahalagahan. Mga pamantayan ng hemoglobin: para sa mga kababaihan% (g/l), para sa mga lalaki% (g/l). Ang pagbawas sa konsentrasyon ng hemoglobin sa dugo (oligochromemia) ay sinusunod na may anemia ng iba't ibang etiologies (bilang resulta ng pagkawala ng dugo, kakulangan ng bakal, bitamina B12 at folic acid, nadagdagan ang hemolysis ng mga pulang selula ng dugo). Ang pagtaas sa konsentrasyon ng hemoglobin sa dugo (hyperchromemia) ay nangyayari sa erythremia, pulmonary heart failure, ilang congenital heart defects at kadalasang sinasamahan ng pagtaas ng bilang ng mga pulang selula ng dugo. Sa pampalapot ng dugo, ang isang kamag-anak na pagtaas sa konsentrasyon ng hemoglobin ay maaaring mangyari.

Ang mga mapagkukunan ng mga pagkakamali sa pamamaraang ito ay ang mga sumusunod:

1) ang impluwensya ng mga extraneous na kadahilanan sa kulay ng hematin hydrochloride, lalo na ang dami at kalidad ng mga protina ng plasma;

2) pagkupas sa paglipas ng panahon ng mga pamantayan ng kulay ng mga hemometer, na humahantong sa mga overestimated na mga numero at samakatuwid ay nangangailangan ng pana-panahong pagsusuri ng mga hemometer sa pagpapakilala ng isang naaangkop na susog;

3) pinapanatili ang eksaktong oras. Ang error ay 0.3 g% (3 g/l).

2. Cyanmethemoglobin photometric method. Prinsipyo ng pamamaraan: ang dugo ay halo-halong may isang reagent na nagpapalit ng hemoglobin sa cyanmethemoglobin, ang konsentrasyon nito ay sinusukat sa photometrically. Ang solusyon ng Drabkin ay ginagamit bilang isang reagent (NaHCO3 - 1 g, KCN - 0.05 g, K3 (Fe (CN) 6) - 0.2 g, distilled water - hanggang 1 l). Sa ilalim ng impluwensya ng potassium iron cyanide, ang hemoglobin ay na-oxidized sa methemoglobin (hemiglobin), na pagkatapos ay na-convert sa tulong ng potassium cyanide sa cyanmethemoglobin (hemiglobin cyanide). Ang pinakakaraniwang pagbabanto ng dugo sa Drabkin's reagent ay 1:250 (0.02 ml ng dugo at 5 ml ng reagent). Pagkatapos ng 20 minuto, ang pagkalipol ay sinusukat sa isang wavelength na 540 nm at isang kapal ng layer na 1 cm laban sa tubig sa isang SF-4 spectrophotometer o sa FEK-M at mga katulad na photoelectrocolorimeters. Ang reproducibility ay 0.1 g% (1 g/l).

Ang kamag-anak na halaga ng ratio ng konsentrasyon ng hemoglobin at ang bilang ng mga pulang selula ng dugo ay tatawaging index ng kulay ng dugo (CP). Kung kukuha tayo ng 33 pg bilang I, ang SGE para sa isang partikular na tao ay magiging isang halaga na nagpapahayag ng CPU. Halimbawa, 33 -1; 30.6 -x, pagkatapos ay CPU = 30.6 * 1/33 = 0.93. Sa pagsasagawa, ang CPU ay kinakalkula ng formula: 3xHb sa g / l: ang unang tatlong digit ng bilang ng mga erythrocytes sa milyun-milyon.

klinikal na kahalagahan. Ang halaga ng SGE at CP ay nakasalalay sa dami ng mga erythrocytes at ang antas ng kanilang saturation sa hemoglobin. Karaniwan, ang CP ay mula 0.86 hanggang 1.1, at SGE - mula 27 hanggang 33 pg. Ang mga pulang indeks ng dugo ay mahalaga para sa paghusga sa normo-, hyper- at hypochromia ng mga erythrocytes.

Ang hyperchromia, iyon ay, ang isang pagtaas ng nilalaman ng SGE, na nagbibigay ng isang CP sa itaas 1, ay nakasalalay lamang sa isang pagtaas sa dami ng mga pulang selula ng dugo, at hindi sa isang pagtaas ng nilalaman ng hemoglobin sa kanila. Ito ay dahil sa ang katunayan na ang konsentrasyon ng hemoglobin sa isang erythrocyte ay may limitasyon na halaga na hindi hihigit sa 0.33 pg bawat 1 μm³ ng erythrocyte mass. Sa ilalim ng kondisyon ng maximum na saturation na may hemoglobin, ang mga medium-sized na erythrocytes na may dami na 90 μm³ ay naglalaman ng pg ng hemoglobin. Kaya, ang isang pagtaas sa nilalaman ng hemoglobin sa isang erythrocyte ay palaging pinagsama sa macrocytosis. Ang hyperchromia (CP 1.2-1.5) ay katangian ng B12-deficiency anemia, lalo na ang pernicious anemia, kung saan ang "higanteng" erythrocytes - megalocytes ay matatagpuan sa dugo (SGE sa mga kasong ito ay tumataas sa 50 pg). Ang hyperchromia na may macrocytosis ay maaari ding maobserbahan sa ilang iba pang anemia (ilang talamak na hemolytic at myelotoxic), lalo na sa kanilang degenerative phase o kapag ang kakulangan sa B12-vitamin ay idinagdag.

Ang hypochromia ay isang pagbaba sa color index sa ibaba 0.8. Maaaring ito ay dahil sa alinman sa pagbaba sa dami ng erythrocytes (microcytosis), o hindi pagkatuwang ng normal na erythrocytes na may hemoglobin. Ang hypochromia ay isang tunay na tagapagpahiwatig ng o

kakulangan sa iron sa katawan, o iron refractoriness, iyon ay, hindi pag-asimilasyon ng iron sa pamamagitan ng mga erythroblast, na humahantong sa kapansanan sa synthesis ng heme. Ang average na nilalaman ng hemoglobin sa isang erythrocyte sa kasong ito ay bumababa sa 20 pc.

Ang Normochromia, na karaniwang sinusunod sa mga malulusog na tao, ay maaari ding maobserbahan sa ilang anemia.

Hemogram

Hemogram(Greek haima blood + gramma record) - isang klinikal na pagsusuri sa dugo. Kasama ang data sa dami ng lahat ng mga selula ng dugo, ang kanilang mga morphological feature, ESR, hemoglobin content, color index, hematocrit, ratio ng iba't ibang uri ng leukocytes, atbp.

Ang dugo para sa pagsasaliksik ay kinukuha 1 oras pagkatapos ng magaang almusal mula sa isang daliri (earlobes o takong sa mga bagong silang at maliliit na bata). Ang lugar ng pagbutas ay ginagamot ng cotton swab na binasa ng 70% ethyl alcohol. Ang pagbutas sa balat ay isinasagawa gamit ang isang karaniwang disposable scarifier spear. Dapat malayang dumaloy ang dugo. Maaari mong gamitin ang dugo na kinuha mula sa isang ugat.

Sa pampalapot ng dugo, posible ang pagtaas sa mga konsentrasyon ng hemoglobin, na may pagtaas sa dami ng plasma ng dugo - isang pagbawas.

Ang pagpapasiya ng bilang ng mga selula ng dugo ay isinasagawa sa silid ng pagbibilang ng Goryaev. Ang taas ng silid, ang lugar ng grid at ang mga dibisyon nito, ang pagbabanto ng dugo na kinuha para sa pagsusuri, ay nagbibigay-daan sa amin upang maitaguyod ang bilang ng mga nabuong elemento sa isang tiyak na dami ng dugo. Ang camera ni Goryaev ay maaaring mapalitan ng mga awtomatikong counter. Ang prinsipyo ng kanilang operasyon ay batay sa iba't ibang electrical conductivity ng mga nasuspinde na particle sa isang likido.

Ang pamantayan ng bilang ng mga pulang selula ng dugo sa 1 litro ng dugo

4.0–5.0×10 12

3.7–4.7×10 12

Ang pagbawas sa bilang ng mga pulang selula ng dugo (erythrocytopenia) ay katangian ng anemia: ang pagtaas sa kanila ay sinusunod na may hypoxia, congenital heart defects, cardiovascular insufficiency, erythremia, atbp.

Ang bilang ng mga platelet ay binibilang ng iba't ibang mga pamamaraan (sa blood smears, sa Goryaev chamber, gamit ang mga awtomatikong counter). Sa mga matatanda, ang bilang ng platelet ay 180.0–320.0×10 9 / l. Ang pagtaas sa bilang ng mga platelet ay sinusunod sa mga malignant na neoplasma, talamak na myeloid leukemia, osteomyelofibrosis, atbp. Ang mababang bilang ng platelet ay maaaring sintomas ng iba't ibang sakit, tulad ng thrombocytopenic purpura. Ang immune thrombocytopenias ay ang pinakakaraniwan sa klinikal na kasanayan. Ang bilang ng mga reticulocytes ay binibilang sa blood smears o sa Goryaev chamber. Sa mga matatanda, ang kanilang nilalaman ay 2–10‰.

Ang normal na bilang ng white blood cell sa mga matatanda ay mula sa 4,0 dati 9.0×10 9 /l. Sa mga bata, ito ay medyo higit pa. Ang nilalaman ng mga leukocytes ay mas mababa 4.0×10 9 /l tinutukoy bilang "leukopenia" 10.0×10 9 /l ang terminong "leukocytosis". Ang bilang ng mga leukocytes sa isang malusog na tao ay hindi pare-pareho at maaaring magbago nang malaki sa araw (pang-araw-araw na biorhythms). Ang amplitude ng mga pagbabago ay nakasalalay sa edad, kasarian, mga tampok na konstitusyonal, kondisyon ng pamumuhay, pisikal na aktibidad, atbp. Ang pag-unlad ng leukopenia ay dahil sa ilang mga mekanismo, halimbawa, isang pagbawas sa produksyon ng mga leukocytes ng bone marrow, na nangyayari sa hypoplastic at iron deficiency anemia. Ang leukocytosis ay kadalasang nauugnay sa isang pagtaas sa bilang ng mga neutrophil, mas puro dahil sa isang pagtaas sa produksyon ng mga leukocytes o ang kanilang muling pamamahagi sa vascular bed; sinusunod sa maraming mga kondisyon ng katawan, halimbawa, na may emosyonal o pisikal na stress, na may isang bilang ng mga nakakahawang sakit, pagkalasing, atbp. Karaniwan, ang mga leukocyte ng dugo ng may sapat na gulang ay kinakatawan ng iba't ibang anyo, na ipinamamahagi sa mga maruming paghahanda sa mga sumusunod na ratios:

Ang pagtukoy sa quantitative ratio sa pagitan ng mga indibidwal na anyo ng leukocytes (leukocyte formula) ay may kahalagahan sa klinikal. Ang tinatawag na shift sa leukocyte formula sa kaliwa ay madalas na sinusunod. Ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng paglitaw ng mga immature forms ng leukocytes (stab, metamyelocytes, myelocytes, blasts, atbp.). Ito ay sinusunod sa mga nagpapaalab na proseso ng iba't ibang etiologies, leukemia.

Ang morphological na larawan ng mga nabuong elemento ay sinusuri sa mga stained blood smears sa ilalim ng mikroskopyo. Mayroong ilang mga paraan upang mantsang ang mga pahid ng dugo, batay sa chemical affinity ng mga elemento ng cell para sa ilang aniline dyes. Kaya, ang mga cytoplasmic inclusions ay metachromatically stained ng isang organic dye azure sa isang maliwanag na lilang kulay (azurophilia). Sa stained blood smears, ang laki ng leukocytes, lymphocytes, erythrocytes (microcytes, macrocytes at megalocytes), ang kanilang hugis, kulay, halimbawa, ang saturation ng isang erythrocyte na may hemoglobin (color indicator), ang kulay ng cytoplasm ng leukocytes, lymphocytes , ay tinutukoy. Ang isang mababang tagapagpahiwatig ng kulay ay nagpapahiwatig ng hypochromia, ito ay sinusunod sa anemia na sanhi ng kakulangan sa iron sa mga pulang selula ng dugo o ang hindi paggamit nito para sa synthesis ng hemoglobin. Ang mataas na color index ay nagpapahiwatig ng hyperchromia sa anemia na sanhi ng kakulangan sa bitamina. AT 12 at (o) folic acid, hemolysis.

Ang erythrocyte sedimentation rate (ESR) ay tinutukoy ng pamamaraang Panchenkov, batay sa pag-aari ng mga erythrocytes upang manirahan kapag ang dugo na naglalabas ng dugo ay inilagay sa isang patayong pipette. Ang ESR ay nakasalalay sa bilang ng mga pulang selula ng dugo, ang kanilang laki. Ang dami at kakayahang bumuo ng mga agglomerates, sa ambient temperature, ang dami ng mga protina ng plasma ng dugo at ang ratio ng kanilang mga fraction. Ang mataas na ESR ay maaaring nasa nakakahawa, immunopathological, nagpapasiklab, necrotic at mga proseso ng tumor. Ang pinakamalaking pagtaas sa ESR ay sinusunod sa panahon ng synthesis ng isang pathological protina, na kung saan ay tipikal para sa myeloma, Waldenström macroglobulinemia, magaan at mabigat na kadena sakit, pati na rin ang hyperfibrinogenemia. Dapat tandaan na ang pagbawas sa nilalaman ng fibrinogen sa dugo ay maaaring magbayad para sa isang pagbabago sa ratio ng mga albumin at globulin, bilang isang resulta kung saan ang ESR ay nananatiling normal o bumabagal. Sa talamak na mga nakakahawang sakit (halimbawa, na may trangkaso, tonsilitis), ang pinakamataas na ESR ay posible sa panahon ng pagbaba ng temperatura ng katawan, na may kabaligtaran na pag-unlad ng proseso. Ang pinabagal na ESR ay hindi gaanong karaniwan, halimbawa, na may erythremia, pangalawang erythrocytosis, isang pagtaas sa konsentrasyon ng mga acid ng apdo at mga pigment ng apdo sa dugo, hemolysis, pagdurugo, atbp.

Ang numero ng hematocrit ay nagbibigay ng ideya ng kabuuang dami ng erythrocytes - ang volumetric ratio ng mga nabuong elemento ng dugo at plasma.

Normal na hematocrit

Natutukoy ito gamit ang hematocrit, na dalawang maikling graduated glass capillaries sa isang espesyal na nozzle. Ang numero ng hematocrit ay nakasalalay sa dami ng mga pulang selula ng dugo sa daluyan ng dugo, lagkit ng dugo, bilis ng daloy ng dugo at iba pang mga kadahilanan. Nagdaragdag ito sa pag-aalis ng tubig, thyrotoxicosis, diabetes mellitus, sagabal sa bituka, pagbubuntis, atbp. Ang isang mababang numero ng hematocrit ay sinusunod na may pagdurugo, pagkabigo sa puso at bato, gutom, sepsis.

Karaniwang pinapayagan ka ng mga tagapagpahiwatig ng hemogram na mag-navigate sa mga tampok ng kurso ng proseso ng pathological. Kaya, ang isang maliit na neutrophilic leukocytosis ay posible na may banayad na kurso ng mga nakakahawang sakit at purulent na proseso; Ang pagtimbang ay pinatunayan ng neutrophilic hyperleukocytosis. Ginagamit ang data ng hemogram upang subaybayan ang epekto ng ilang partikular na gamot. Kaya, ang regular na pagpapasiya ng hemoglobin na nilalaman ng mga erythrocytes ay kinakailangan upang maitaguyod ang regimen para sa pagkuha ng mga paghahanda ng bakal sa mga pasyente na may iron deficiency anemia, ang bilang ng mga leukocytes at platelet - sa paggamot ng leukemia na may mga cytostatic na gamot.

Ang istraktura at pag-andar ng hemoglobin

Hemoglobin- ang pangunahing bahagi ng erythrocyte at ang pangunahing pigment sa paghinga, ay nagbibigay ng transportasyon ng oxygen ( O 2 ) mula sa baga hanggang sa mga tisyu at carbon dioxide ( KAYA 2 ) mula sa mga tisyu hanggang sa mga baga. Bilang karagdagan, ito ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa pagpapanatili ng balanse ng acid-base ng dugo. Tinatantya na ang isang erythrocyte ay naglalaman ng ~340,000,000 molekula ng hemoglobin, bawat isa ay binubuo ng humigit-kumulang 103 mga atomo. Ang dugo ng tao ay naglalaman ng average na ~750 g ng hemoglobin.

Ang Hemoglobin ay isang kumplikadong protina, na kabilang sa pangkat ng mga hemoprotein, ang bahagi ng protina kung saan kinakatawan ng globin, ang di-protina na bahagi ay apat na magkaparehong iron porphyrin compound, na tinatawag na hemes. Ang iron(II) atom na matatagpuan sa gitna ng heme ay nagbibigay sa dugo ng katangian nitong pulang kulay ( tingnan ang fig. isa). Ang pinaka-katangian na pag-aari ng hemoglobin ay ang nababaligtad na attachment ng mga gas O 2 , CO 2 at iba pa.

kanin. 1. Istraktura ng hemoglobin

Napag-alaman na ang heme ay nakakuha ng kakayahang magdala O 2 lamang sa kondisyon na ito ay napapalibutan at protektado ng isang tiyak na protina - globin (ang heme mismo ay hindi nagbubuklod ng oxygen). Kadalasan kapag konektado O 2 may bakal ( Fe) isa o higit pang mga electron ang irreversible transfer mula sa mga atomo Fe sa mga atomo O 2 . Sa madaling salita, nagaganap ang isang kemikal na reaksyon. Napatunayan na sa eksperimento na ang myoglobin at hemoglobin ay may natatanging kakayahan na mabaligtad na magbigkis O 2 walang heme oxidation Fe 2+ sa Fe 3+ .

Kaya, ang proseso ng paghinga, na sa unang sulyap ay tila napakasimple, ay aktwal na isinasagawa dahil sa pakikipag-ugnayan ng maraming uri ng mga atomo sa mga higanteng molekula ng matinding pagiging kumplikado.

Sa dugo, ang hemoglobin ay umiiral sa hindi bababa sa apat na anyo: oxyhemoglobin, deoxyhemoglobin, carboxyhemoglobin, at methemoglobin. Sa mga erythrocytes, ang mga molekular na anyo ng hemoglobin ay may kakayahang interconversion, ang kanilang ratio ay tinutukoy ng mga indibidwal na katangian ng organismo.

Tulad ng anumang iba pang protina, ang hemoglobin ay may isang tiyak na hanay ng mga katangian kung saan maaari itong makilala mula sa iba pang protina at hindi protina na mga sangkap sa solusyon. Kabilang sa mga katangiang ito ang bigat ng molekular, komposisyon ng amino acid, singil sa kuryente, at mga katangian ng kemikal.

Sa pagsasagawa, ang mga katangian ng electrolyte ng hemoglobin ay kadalasang ginagamit (ang mga conductive na pamamaraan ng pag-aaral nito ay batay dito) at ang kakayahan ng heme na ilakip ang iba't ibang mga grupo ng kemikal, na humahantong sa isang pagbabago sa valence. Fe at pangkulay ng solusyon (calorimetric method). Gayunpaman, maraming mga pag-aaral ang nagpakita na ang resulta ng mga conductive na pamamaraan para sa pagtukoy ng hemoglobin ay nakasalalay sa komposisyon ng electrolyte ng dugo, na nagpapahirap sa paggamit ng naturang pag-aaral sa emergency na gamot.

Ang istraktura at pag-andar ng bone marrow

Utak ng buto(medulla ossium) - ang gitnang organ ng hematopoiesis, na matatagpuan sa cancellous bone at bone marrow cavities. Ginagawa rin nito ang mga tungkulin ng biological na proteksyon ng katawan at pagbuo ng buto.

Sa mga tao, ang bone marrow (BM) ay unang lumilitaw sa ika-2 buwan ng embryogenesis sa anlage ng clavicle, sa ika-3 buwan - sa mga blades ng balikat, tadyang, sternum, vertebrae, atbp. Sa ika-5 buwan ng embryogenesis, ang Ang bone marrow ay gumaganap bilang pangunahing hematopoietic organ, na nagbibigay ng pagkakaiba-iba ng bone marrow hematopoiesis na may mga elemento ng granulocytic, erythrocyte at megacarciocytic row.

Sa katawan ng isang may sapat na gulang, ang pulang CM, na kinakatawan ng aktibong hematopoietic tissue, at dilaw, na binubuo ng mga fat cell, ay nakikilala. Pinupuno ng Pulang CM ang mga puwang sa pagitan ng mga crossbar ng buto ng cancellous substance ng flat bones at ng epiphyses ng tubular bones. Mayroon itong madilim na pulang kulay at isang semi-likido na pagkakapare-pareho, na binubuo ng stroma at hematopoietic tissue cells. Ang stroma ay nabuo sa pamamagitan ng reticular tissue, ito ay kinakatawan ng fibroblasts at endothelial cells; naglalaman ng isang malaking bilang ng mga daluyan ng dugo, higit sa lahat ay malawak na manipis na pader na sinusoidal capillaries. Ang stroma ay nakikibahagi sa pag-unlad at buhay ng buto. Sa mga gaps sa pagitan ng mga istruktura ng stroma mayroong mga cell na kasangkot sa mga proseso ng hematopoiesis, stem cell, progenitor cells, erythroblasts, myeloblasts, monoblasts, megakaryoblasts, promyelocytes, myelocytes, metamyelocytes, megakaryocytes, macrophage at mature blood cells.

Ang pagbuo ng mga selula ng dugo sa pulang CM ay matatagpuan sa anyo ng mga isla. Kasabay nito, ang mga erythroblast ay pumapalibot sa macrophage na naglalaman ng bakal, na kinakailangan para sa pagtatayo ng heme na bahagi ng hemoglobin. Sa proseso ng pagkahinog, ang mga butil na leukocytes (granulocytes) ay idineposito sa pulang CM, kaya ang kanilang nilalaman ay 3 beses na mas mataas kaysa sa mga erythrokaryocytes. Ang mga megakaryocytes ay malapit na nauugnay sa sinusoidal capillaries; ang bahagi ng kanilang cytoplasm ay tumagos sa lumen ng daluyan ng dugo. Ang mga hiwalay na fragment ng cytoplasm sa anyo ng mga platelet ay pumasa sa daluyan ng dugo. Ang pagbuo ng mga lymphocyte ay mahigpit na pumapalibot sa mga daluyan ng dugo. Ang mga progenitor ng mga lymphocytes at B-lymphocytes ay nabubuo sa pulang buto ng utak. Karaniwan, ang mga mature na selula lamang ng dugo ang tumagos sa dingding ng mga daluyan ng dugo ng bone marrow, kaya ang hitsura ng mga hindi pa nabubuong anyo sa daluyan ng dugo ay nagpapahiwatig ng pagbabago sa paggana o pinsala sa bone marrow barrier. Sinasakop ng CM ang isa sa mga unang lugar sa katawan sa mga tuntunin ng mga katangian ng reproduktibo nito. Sa karaniwan, ang isang tao bawat araw ay gumagawa ng:

Sa pagkabata (pagkatapos ng 4 na taon), ang pulang CM ay unti-unting pinapalitan ng mga fat cell. Sa edad na 25, ang diaphyses ng tubular bones ay ganap na napuno ng dilaw na utak; sa flat bones, sinasakop nito ang halos 50% ng dami ng CM. Ang Yellow CM ay karaniwang hindi gumaganap ng isang hematopoietic function, ngunit may malaking pagkawala ng dugo, lumilitaw ang foci ng hematopoiesis dito. Sa edad, nagbabago ang volume at masa ng CM. Kung sa mga bagong silang ito ay nagkakahalaga ng humigit-kumulang 1.4% ng timbang ng katawan, kung gayon sa isang may sapat na gulang ito ay 4.6%.

Ang utak ng buto ay kasangkot din sa pagkasira ng mga pulang selula ng dugo, ang pag-recycle ng bakal, ang synthesis ng hemoglobin, at nagsisilbing isang lugar para sa akumulasyon ng mga reserbang lipid. Dahil naglalaman ito ng mga lymphocytes at mononuclear phagocytes, nakikibahagi ito sa immune response.

Ang aktibidad ng CM bilang isang self-regulating system ay kinokontrol ng prinsipyo ng feedback (ang bilang ng mga mature na selula ng dugo ay nakakaapekto sa intensity ng kanilang pagbuo). Ang regulasyong ito ay ibinibigay ng isang kumplikadong mga impluwensya ng intercellular at humoral (poietins, lymphokines at monokines). Ipinapalagay na ang pangunahing kadahilanan na kumokontrol sa cellular homeostasis ay ang bilang ng mga selula ng dugo. Karaniwan, habang tumatanda ang mga selula, inaalis sila at pinapalitan ng iba. Sa matinding kondisyon (halimbawa, pagdurugo, hemolysis), nagbabago ang konsentrasyon ng mga selula, na-trigger ang feedback; sa hinaharap, ang proseso ay nakasalalay sa dinamikong katatagan ng system at ang lakas ng epekto ng mga mapaminsalang salik.

Sa ilalim ng impluwensya ng endogenous at exogenous na mga kadahilanan, mayroong isang paglabag sa hematopoietic function ng BM. Kadalasan, ang mga pagbabago sa pathological na nagaganap sa CM, lalo na sa simula ng anumang sakit, ay hindi nakakaapekto sa mga tagapagpahiwatig na nagpapakilala sa estado ng dugo. Maaaring may pagbaba sa bilang ng mga elemento ng cellular ng CM (hypoplasia) o pagtaas ng mga ito (hyperplasia). Sa CM hypoplasia, ang bilang ng myelokaryocytes ay bumababa, ang cytopenia ay nabanggit, at kadalasan ang adipose tissue ay nangingibabaw sa myeloid tissue. Ang hypoplasia ng hematopoiesis ay maaaring isang malayang sakit (halimbawa, aplastic anemia). Sa mga bihirang kaso, sinasamahan nito ang mga sakit tulad ng talamak na hepatitis, malignant neoplasms, nangyayari sa ilang anyo ng myelofibrosis, marble disease, at autoimmune disease. Sa ilang sakit, bumababa ang bilang ng mga cell ng isang row, halimbawa, pula (partial red cell aplasia), o mga cell ng granulocytic series (agranulocytosis). Sa isang bilang ng mga pathological na kondisyon, bilang karagdagan sa hematopoietic hypoplasia, ang hindi epektibong hematopoiesis ay posible, na kung saan ay nailalarawan sa pamamagitan ng kapansanan sa pagkahinog at pagpapalabas ng mga hematopoietic na selula sa dugo at ang kanilang intramedullary na kamatayan.

Ang BM hyperplasia ay nangyayari sa iba't ibang leukemias. Kaya, sa talamak na leukemia, lumilitaw ang mga immature (sabog) na selula; sa talamak na leukemia, ang bilang ng mga morphologically mature na mga cell ay tumataas, halimbawa, mga lymphocytes sa lymphocytic leukemia, erythrocytes sa erythremia, granulocytes sa talamak na myeloid leukemia. Ang hyperplasia ng mga erythrocyte cells ay katangian din ng hemolytic anemia,AT 12 - kakulangan sa anemia.


Ang Hemoglobin (Hb) ay bumubuo ng halos 95% ng protina sa mga pulang selula ng dugo. Ang isang pulang selula ng dugo ay naglalaman ng 280 milyong molekula ng hemoglobin. Ang Hb ay tumutukoy sa mga kumplikadong protina - chromoproteins. Binubuo ito ng isang pangkat na prosthetic na naglalaman ng bakal - heme (4%) at isang simpleng protina na uri ng albumin - globin (96%).
Ang Hb molecule ay isang tetramer na binubuo ng 4 na subunits - globin polypeptide chain (2 α chain at 2 β, γ, δ, ε, ζ chain sa iba't ibang kumbinasyon), na ang bawat isa ay covalently linked sa isang heme molecule. Ang heme (non-protein pigment group) ay binuo mula sa 4 na pyrrole molecule, na bumubuo ng porphyrin ring, sa gitna nito ay isang iron atom (Fe2+). Ang pangunahing pag-andar ng Hb ay ang transportasyon ng O2.
Ang synthesis ng Hb ay nangyayari sa mga unang yugto ng pag-unlad ng erythroblast. Ang synthesis ng globin at heme ay nagpapatuloy sa mga erythroid cells nang hiwalay sa isa't isa. Sa lahat ng uri ng hayop, ang heme ay pareho; Ang mga pagkakaiba sa mga katangian ng Hb ay dahil sa mga tampok na istruktura ng bahagi ng protina ng molekula nito, ibig sabihin, globin.
Sa isang may sapat na gulang, ang dugo ay karaniwang naglalaman ng tatlong uri ng hemoglobin: HbA (96-98%); HbA2 (2-3%) at HbF (1-2%). Ang globin ng tao ay binubuo ng 574 residues ng iba't ibang amino acid, na bumubuo ng apat na magkaparehong magkaparehong polypeptide chain: dalawang α-chain - 141 amino acid residues bawat isa at dalawang β-chain - 146 amino acid residues bawat isa. Ang pangkalahatang formula ng molekula ng hemoglobin ng tao ay HbA-α2β2.
Ang HbA2 ay naglalaman ng dalawang α at dalawang δ chain (α2δ2), habang ang HbF ay naglalaman ng dalawang α at dalawang γ chain (α2γ2). Ang synthesis ng mga kadena ng hemoglobin ay tinutukoy ng mga istrukturang gene na responsable para sa bawat kadena, at ng mga regulatory gene na nagpapalit ng synthesis ng isang kadena sa synthesis ng isa pa.
Sa mga unang yugto ng embryogenesis (mula sa ika-19 na araw hanggang ika-6 na linggo), pangunahin ang mga embryonic hemoglobin ay synthesized - HbP (Gower1 (ξ2ε2), Gower2 (α2ε2) at Portlad (ξ2γ2)).
Sa tinukoy na oras, unti-unting lumilipat ang hematopoiesis mula sa yolk sac patungo sa atay. Pinapatay nito ang synthesis ng ξ- at ε-chain at ino-on ang synthesis ng γ-, β-, δ-chain. Sa ika-4 na buwan, ang mga erythrocytes ng hepatic na pinagmulan ay nangingibabaw sa sirkulasyon ng dugo at naglalaman ng fetal hemoglobin (HbF).
Ang mga hemoglobin ay naiiba sa biochemical, physicochemical, immunobiological properties. Kaya, ang HbF, kung ihahambing sa HbA, ay mas lumalaban sa alkalis, hindi gaanong lumalaban sa mga impluwensya ng temperatura, may mas mataas na affinity para sa oxygen at nakakapaglabas ng carbon dioxide nang mas mabilis. Sa oras ng kapanganakan, ang parehong uri ng Hb ay naroroon (HbF at HbA). Pagkatapos ang "fetal" Hb ay unti-unting pinapalitan ng "adult". Minsan sa mga matatanda, ang isang minimal (hanggang 2%) na halaga ng HbF ay maaaring makita, na walang pathological na kahalagahan.
Sa mga mutasyon sa mga istrukturang gene na kumokontrol sa synthesis ng Hb, kapag ang mga amino acid ay pinalitan, ang mga abnormal na hemoglobin ay nabuo sa mga globin polypeptide chain.
Mahigit sa 400 abnormal Hb ay kilala, na kung saan ay nailalarawan sa pamamagitan ng mga paglabag sa pangunahing istraktura ng isa o isa pang HbA polypeptide chain (hemoglobinopathy, o hemoglobinosis). Ang mga pangunahing uri ng naturang Hb ay:
- sickle cell hemoglobin (HbS) - nangyayari kapag ang glutamic acid ay pinalitan ng valine sa β-chain; sa kasong ito, bubuo ang sickle cell anemia;
- methemoglobins (mga 5 varieties) ay nabuo kung ang histidine ay pinalitan ng tyrosine; sa kasong ito, ang oksihenasyon ng Hb sa methemoglobin, na patuloy na nangyayari sa pamantayan, ay nagiging hindi maibabalik.

Dami hemoglobin sa dugo ay isang mahalagang clinical indicator ng respiratory function ng dugo. Ito ay sinusukat sa gramo bawat litro ng dugo:
Mga Kabayo - sa average na 80-140 g / l,
Baka - 90-120 g/l,
Baboy - 90-110 g/l,
Tupa - 70-110 g/l,
Mga ibon - 80-130 g/l,
Mga fur na hayop - 120-170 g/l,
Lalaki - 120-170 g / l.

Mga anyo ng hemoglobin:
Ang Oxyhemoglobin ay isang tambalang may O2.
Ang Carbohemoglobin (HbCO2) ay isang tambalang may CO2.
Methemoglobin (MetHb) - Hb na naglalaman ng heme Fe sa trivalent form (Fe3+); intolerante ng O2. Ito ay nabuo bilang isang resulta ng pagkakalantad sa malakas na oxidizing agent sa mga pulang selula ng dugo (nitrates, nitrite, paracetamol, nicotine, sulfonamides, lidocaine).
Ang Carboxyhemoglobin ay isang tambalang may CO.
Glycosylated Hb - Binago ang Hb sa pamamagitan ng covalent na pagdaragdag ng glucose dito (norm 5.8-6.2%). Ang isa sa mga unang palatandaan ng diabetes mellitus ay isang 2-3 beses na pagtaas sa halaga ng glycosylated Hb.
Ang hematin hydrochloric acid ay ang resulta ng pakikipag-ugnayan ng mga enzyme at hydrochloric acid ng gastric juice na may Hb. Nilalaman nito ang ilalim ng mga erosyon at mga ulser na kayumanggi at nagbibigay sa mga masa ng suka na may pagdurugo ng o ukol sa sikmura ng hitsura ng "balingan ng kape".

Ang mga kristal ng hemoglobin sa mga hayop ay may mga partikular na katangian, na ginagamit upang makilala ang dugo o mga bakas nito sa forensic veterinary na gamot at gamot (hematin hydrochloride sa Teichmann test).
Ang Hemoglobin ay lubhang nakakalason kapag ang isang malaking halaga nito mula sa mga erythrocytes ay pumapasok sa plasma ng dugo (na nangyayari sa napakalaking intravascular hemolysis, hemorrhagic shock, hemolytic anemia, pagsasalin ng hindi tugmang dugo at iba pang mga pathological na kondisyon). Ang toxicity ng hemoglobin, na nasa labas ng erythrocytes, sa isang libreng estado sa plasma ng dugo, ay ipinahayag ng tissue hypoxia - isang pagkasira sa suplay ng oxygen sa mga tisyu, isang labis na karga ng katawan na may mga produkto ng pagkasira ng hemoglobin - iron, bilirubin, porphyrins na may pag-unlad ng jaundice, pagbara ng renal tubules ng malalaking molekula ng hemoglobin na may pag-unlad ng renal tubular necrosis at acute renal failure.
Dahil sa mataas na toxicity ng libreng hemoglobin sa katawan, may mga espesyal na sistema para sa pagbubuklod at neutralisasyon nito. Halimbawa, ang isang espesyal na protina ng plasma na haptoglobin ay partikular na nagbubuklod sa libreng globin at globin sa hemoglobin. Ang complex ng haptoglobin at globin (o hemoglobin) ay kinukuha ng spleen at macrophage ng tissue reticuloendothelial system at ginawang hindi nakakapinsala.

Mga pisyolohikal na anyo ng hemoglobin. Mga pathological na anyo ng hemoglobin. Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo. Ang antas ng hemoglobin sa mga lalaki, sa mga kababaihan pagkatapos ng panganganak, sa mga bata sa unang taon ng buhay. Mga yunit ng pagsukat ng hemoglobin.

Ang Hemoglobin ay isang respiratory pigment sa dugo, na kasangkot sa transportasyon ng oxygen at carbon dioxide, gumaganap ng mga function ng buffer, pinapanatili ang pH. Nakapaloob sa mga erythrocytes (mga pulang selula ng dugo ng dugo - araw-araw ang katawan ng tao ay gumagawa ng 200 bilyong pulang selula ng dugo). Binubuo ito ng isang bahagi ng protina - globin - at isang bahaging porphyritic na naglalaman ng bakal - heme. Ito ay isang protina na may quaternary na istraktura na nabuo ng 4 na subunits. Ang bakal sa heme ay nasa divalent form.

Mga pisyolohikal na anyo ng hemoglobin: 1) oxyhemoglobin (HbO2) - ang kumbinasyon ng hemoglobin na may oxygen ay nabuo pangunahin sa arterial na dugo at binibigyan ito ng isang iskarlata na kulay, ang oxygen ay nagbubuklod sa atom ng bakal sa pamamagitan ng isang bono ng koordinasyon.2) nabawasan ang hemoglobin o deoxyhemoglobin (HbH) - hemoglobin na nagbigay ng oxygen sa mga tisyu.3) carboxyhemoglobin (HbCO2) - isang tambalan ng hemoglobin na may carbon dioxide; Ito ay nabuo pangunahin sa venous blood, na, bilang isang resulta, ay nakakakuha ng isang madilim na kulay ng cherry.

Mga pathological na anyo ng hemoglobin: 1) carbhemoglobin (HbCO) - ay nabuo sa panahon ng pagkalason sa carbon monoxide (CO), habang ang hemoglobin ay nawawala ang kakayahang mag-attach ng oxygen.2) meth hemoglobin - nabuo sa ilalim ng pagkilos ng nitrites, nitrates at ilang mga gamot, ang ferrous iron ay nagbabago sa ferric iron na may pagbuo ng meth hemoglobin - HbMet.

Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo bahagyang mas mataas sa mga lalaki kaysa sa mga babae. Sa mga bata sa unang taon ng buhay, ang isang physiological na pagbaba sa konsentrasyon ng hemoglobin ay sinusunod. Ang pagbaba sa nilalaman ng hemoglobin sa dugo (anemia) ay maaaring dahil sa pagtaas ng pagkawala ng hemoglobin sa panahon ng iba't ibang uri ng pagdurugo o pagtaas ng pagkasira (hemolysis) ng mga pulang selula ng dugo. Ang sanhi ng anemia ay maaaring kakulangan ng iron, kinakailangan para sa synthesis ng hemoglobin, o mga bitamina na kasangkot sa pagbuo ng mga pulang selula ng dugo (pangunahin ang B12, folic acid), pati na rin ang isang paglabag sa pagbuo ng mga selula ng dugo sa tiyak na hematological. mga sakit. Ang anemia ay maaaring mangyari sa pangalawa sa iba't ibang talamak na non-hematological na sakit.

Mga yunit ng hemoglobin sa laboratoryo ng Invitro - g/dal
Mga alternatibong yunit ng sukat: g/l
Conversion factor: g/l x 0.1 ==> g/dal

Tumaas na antas ng hemoglobin: Mga sakit na sinamahan ng isang pagtaas sa bilang ng mga pulang selula ng dugo (pangunahin at pangalawang erythrocytosis). Mga sanhi ng pisyolohikal sa mga residente ng kabundukan, mga piloto pagkatapos ng mga flight sa mataas na altitude, mga umaakyat, pagkatapos ng mas mataas na pisikal na pagsusumikap.
Pagpapalapot ng dugo;
Congenital heart defects;
Pulmonary heart failure;