Enzymy (enzymy): znaczenie zdrowotne, klasyfikacja, zastosowanie. Enzymy roślinne (pokarmowe): źródła, korzyści.

Enzymy (enzymy) to makrocząsteczkowe substancje o charakterze białkowym, które pełnią w organizmie funkcje katalizatorów (aktywują i przyspieszają różne reakcje biochemiczne). Fermentum po łacinie oznacza fermentację. Słowo enzym ma greckie korzenie: „en” – wewnątrz, „zyme” – zakwas. Te dwa terminy, enzymy i enzymy, są używane zamiennie, a nauka o enzymach nazywa się enzymologią.

Znaczenie enzymów dla zdrowia. Zastosowanie enzymów

Enzymy nie bez powodu nazywane są kluczami życia. Mają unikalną właściwość działania specyficznie, selektywnie, tylko na wąski zakres substancji. Enzymy nie mogą się wzajemnie zastępować.

Do tej pory znanych jest ponad 3 tysiące enzymów. Każda komórka żywego organizmu zawiera setki różnych enzymów. Bez nich niemożliwe jest nie tylko trawienie pokarmu i jego przekształcanie w substancje, które komórki są w stanie przyswoić. Enzymy biorą udział w procesach odnowy skóry, krwi, kości, regulacji metabolizmu, oczyszczania organizmu, gojenia się ran, percepcji wzrokowej i słuchowej, funkcjonowaniu ośrodkowego układu nerwowego, realizacji informacji genetycznej. Oddychanie, skurcze mięśni, praca serca, wzrost i podział komórek – wszystkie te procesy wspierane są przez nieprzerwane działanie układów enzymatycznych.

Enzymy odgrywają niezwykle ważną rolę we wspieraniu naszej odporności. Wyspecjalizowane enzymy biorą udział w produkcji przeciwciał niezbędnych do zwalczania wirusów i bakterii, aktywują pracę makrofagów - dużych drapieżnych komórek, które rozpoznają i neutralizują wszelkie obce cząsteczki, które dostaną się do organizmu. Usuwanie produktów przemiany materii z komórek, neutralizacja trucizn, ochrona przed infekcją – to wszystko funkcje enzymów.

Specjalne enzymy (bakterie, drożdże, podpuszczka) odgrywają ważną rolę w produkcji fermentowanych warzyw, fermentowanych produktów mlecznych, fermentacji ciasta i serowarstwa.

Klasyfikacja enzymów

Zgodnie z zasadą działania wszystkie enzymy (według międzynarodowej klasyfikacji hierarchicznej) dzielą się na 6 klas:

1. Oksydoreduktazy - katalaza, dehydrogenaza alkoholowa, dehydrogenaza mleczanowa, oksydaza polifenolowa itp.;
2. Transferazy (enzymy przenoszące) - aminotransferazy, acylotransferazy, fosforotransferazy itp.;
3. Hydrolazy - amylaza, pepsyna, trypsyna, pektynaza, laktaza, maltaza, lipaza lipoproteinowa itp.;
4. Liase;
5. izomerazy;
6. Ligazy (syntetazy) - polimeraza DNA itp.

Każda klasa składa się z podklas, a każda podklasa składa się z grup.

Wszystkie enzymy można podzielić na 3 duże grupy:

1. Pokarmowe – działają w przewodzie pokarmowym, odpowiadają za przetwarzanie składników odżywczych i ich wchłanianie do krążenia ogólnoustrojowego. Enzymy wydzielane przez ściany jelita cienkiego i trzustki nazywane są trzustkowymi;
2. Jedzenie (warzywa) - przyjdź (powinno przyjść) z jedzeniem. Żywność, w której obecne są enzymy spożywcze, jest czasami nazywana żywą żywnością;
3. Metaboliczny - rozpoczyna procesy metaboliczne wewnątrz komórek. Każdy system ludzkiego ciała ma własną sieć enzymów.

Z kolei enzymy trawienne dzielą się na 3 kategorie:

1. Amylazy - amylaza ślinowa, laktaza trzustkowa, maltaza ślinowa. Enzymy te są obecne zarówno w ślinie, jak iw jelitach. Działają na węglowodany: te ostatnie rozkładają się na cukry proste i łatwo przenikają do krwi;
2. Proteazy są wytwarzane przez trzustkę i wyściółkę żołądka. Pomagają trawić białka, a także normalizują mikroflorę przewodu pokarmowego. Obecny w jelitach i soku żołądkowym. Proteazy obejmują pepsynę i chymozynę żołądka, erepsynę soku kilechnego, karboksypeptydazę trzustkową, chymotrypsynę, trypsynę;
3. Lipaza jest produkowana przez trzustkę. Obecny w soku żołądkowym. Pomaga rozkładać i wchłaniać tłuszcze.

Działanie enzymów

Optymalna temperatura dla życiowej aktywności enzymów wynosi około 37 stopni, czyli temperatura ciała. Enzymy mają ogromną moc: sprawiają, że nasiona kiełkują, tłuszcze „spalają”. Z drugiej strony są niezwykle wrażliwe: w temperaturach powyżej 42 stopni enzymy zaczynają się rozkładać. Zarówno gotowanie, jak i głębokie zamrażanie zabijają enzymy i tracą witalność. W puszkach, sterylizowanych, pasteryzowanych, a nawet mrożonkach enzymy są częściowo lub całkowicie zniszczone. Ale nie tylko martwe jedzenie, ale także zbyt zimne i gorące potrawy zabijają enzymy. Kiedy jemy zbyt gorące jedzenie, zabijamy enzymy trawienne i palimy przełyk. Żołądek znacznie się powiększa, a następnie, z powodu skurczów mięśni, które go podtrzymują, staje się jak grzebień koguta. W rezultacie pokarm dostaje się do dwunastnicy w stanie nieprzetworzonym. Jeśli dzieje się to stale, mogą pojawić się problemy, takie jak dysbakterioza, zaparcia, rozstrój jelit, wrzody żołądka. Od zimnych potraw (na przykład lodów) cierpi też żołądek - najpierw się kurczy, potem powiększa, a enzymy zamarzają. Lody zaczynają fermentować, wydzielają się gazy i osoba dostaje wzdęć.

Enzymy trawienne

Nie jest tajemnicą, że dobre trawienie jest niezbędnym warunkiem pełnego życia i aktywnej długowieczności. Enzymy trawienne odgrywają kluczową rolę w tym procesie. Odpowiadają za trawienie, wchłanianie i przyswajanie pokarmu, budując nasz organizm niczym robotnicy budowlani. Możemy mieć wszystkie materiały budowlane – minerały, białka, tłuszcze, wodę, witaminy, ale bez enzymów, tak jak bez pracowników, budowa nie ruszy ani o krok.

Współczesny człowiek spożywa zbyt dużo pokarmu, do którego trawienia praktycznie nie ma enzymów w organizmie, na przykład pokarmów skrobiowych - makaronu, pieczywa, ziemniaków.

Jeśli zjesz świeże jabłko, zostanie ono strawione przez własne enzymy, a działanie tych ostatnich widać gołym okiem: ciemnienie nadgryzionego jabłka jest dziełem enzymów, które próbują wyleczyć „ranę”, chronić organizm przed zagrożeniem pleśnią i bakteriami. Ale jeśli upieczesz jabłko, aby je strawić, organizm będzie musiał użyć własnych enzymów do trawienia, ponieważ gotowane jedzenie nie zawiera naturalnych enzymów. Ponadto te enzymy, które „martwe” pokarmy pobierają z naszego organizmu, tracimy bezpowrotnie, ponieważ ich rezerwy w naszym organizmie nie są nieograniczone.

Enzymy roślinne (spożywcze).

Spożywanie pokarmów bogatych w enzymy nie tylko ułatwia trawienie, ale także uwalnia energię, którą organizm może wykorzystać do oczyszczenia wątroby, łatania dziur w układzie odpornościowym, odmładzania komórek, ochrony przed nowotworami itp. Jednocześnie człowiek odczuwa lekkość w żołądku, jest wesoły i dobrze wygląda. A surowe włókno roślinne, które dostaje się do organizmu wraz z żywym pokarmem, jest potrzebne do karmienia mikroorganizmów wytwarzających enzymy metaboliczne.

Enzymy roślinne dają nam życie i energię. Jeśli posadzisz w ziemi dwa orzechy - jeden smażony, a drugi surowy, namoczony w wodzie, to ten smażony po prostu zgnije w ziemi, a witalność obudzi się w surowym ziarnie na wiosnę, bo zawiera enzymy. I całkiem możliwe, że wyrośnie z niego duże, bujne drzewo. Tak więc osoba spożywająca żywność zawierającą enzymy otrzymuje wraz z nią życie. Pokarmy pozbawione enzymów powodują, że nasze komórki pracują bez odpoczynku, przepracowują się, starzeją i obumierają. Jeśli nie ma wystarczającej ilości enzymów, w organizmie zaczynają gromadzić się „produkty odpadowe”: trucizny, toksyny, martwe komórki. Prowadzi to do przyrostu masy ciała, chorób i wczesnego starzenia się. Ciekawy i jednocześnie smutny fakt: we krwi osób starszych zawartość enzymów jest około 100 razy niższa niż u młodych.

enzymy w żywności. Roślinne źródła enzymów

Źródłem enzymów spożywczych są produkty roślinne z ogrodu, ogrodu, oceanu. Są to głównie warzywa, owoce, jagody, zioła, zboża. Własne enzymy zawierają banany, mango, papaję, ananasy, awokado, roślinę aspergillus, kiełkujące ziarna. Enzymy roślinne są obecne tylko w surowej, żywej żywności.

Kiełki pszenicy są źródłem amylazy (rozkładającej węglowodany), owoce papai zawierają proteazy, a owoce papai i ananasa zawierają peptydazy. Źródłami lipazy (rozkładającej tłuszcze) są owoce, nasiona, kłącza, bulwy roślin zbożowych, nasiona gorczycy i słonecznika, nasiona roślin strączkowych. Papaina (rozszczepiająca białka) jest bogata w banany, ananasy, kiwi, papaję, mango. Źródłem laktazy (enzymu rozkładającego cukier mleczny) jest słód jęczmienny.

Korzyści z enzymów roślinnych (spożywczych) w porównaniu z enzymami zwierzęcymi (trzustkowymi).

Enzymy roślinne zaczynają przetwarzać pokarm już w żołądku, a enzymy trzustkowe nie mogą działać w kwaśnym środowisku żołądka. Gdy pokarm dostanie się do jelita cienkiego, enzymy roślinne wstępnie go strawią, zmniejszając obciążenie jelit i umożliwiając lepsze wchłanianie składników odżywczych. Ponadto enzymy roślinne kontynuują swoją pracę w jelitach.

Jak jeść, aby organizm miał wystarczającą ilość enzymów?

Wszystko jest bardzo proste. Śniadanie powinno składać się ze świeżych jagód i owoców (plus dania białkowe - twaróg, orzechy, kwaśna śmietana). Każdy posiłek powinien zaczynać się od sałatek warzywnych z dodatkiem ziół. Pożądane jest, aby jeden posiłek dziennie zawierał tylko surowe owoce, jagody i warzywa. Obiad powinien być lekki - składać się z warzyw (z kawałkiem piersi z kurczaka, gotowaną rybą lub porcją owoców morza). Kilka razy w miesiącu warto zorganizować dni postu na owoce lub świeżo wyciskane soki.

Dla wysokiej jakości przyswajania pokarmu i dobrego zdrowia enzymy są po prostu niezastąpione. Nadwaga, alergie, różne choroby przewodu pokarmowego – wszystkie te i wiele innych problemów można pokonać zdrową dietą. A rola enzymów w żywieniu jest ogromna. Naszym zadaniem jest po prostu zadbać o to, aby każdego dnia iw odpowiednich ilościach były one obecne w naszych potrawach. Dobre zdrowie dla ciebie!

Enzymy, Lub enzymy(od łac. Fermentacja- starter) - zwykle cząsteczki białka lub cząsteczki RNA (rybozymy) lub ich kompleksy przyspieszające (katalizujące) reakcje chemiczne w organizmach żywych.Odczynniki w reakcji katalizowanej przez enzymy nazywane są substratami, a powstałe substancje produktami. Enzymy są specyficzne dla substratów (ATPaza katalizuje cięcie tylko ATP, a kinaza fosforylazy fosforyluje tylko fosforylazę).

Aktywność enzymatyczną można regulować aktywatorami i inhibitorami (aktywatory – wzrost, inhibitory – spadek).

Enzymy białkowe są syntetyzowane na rybosomach, podczas gdy RNA jest syntetyzowany w jądrze.

Terminy „enzym” i „enzym” od dawna są używane jako synonimy (pierwszy występuje głównie w rosyjskiej i niemieckiej literaturze naukowej, drugi - w języku angielskim i francuskim).

Nauka o enzymach nazywa się enzymologia, a nie fermentologia (aby nie mieszać korzeni słów łacińskich i greckich).

Historia studiów

Termin enzym zaproponowany w XVII wieku przez chemika van Helmonta przy omawianiu mechanizmów trawienia.

w kon. XVIII - wczesny. 19 wiek wiadomo było już, że mięso jest trawione sokiem żołądkowym, a skrobia pod wpływem śliny zamienia się w cukier. Nie był jednak znany mechanizm tych zjawisk.

W 19-stym wieku Louis Pasteur, badając przemianę węglowodanów w alkohol etylowy pod wpływem drożdży, doszedł do wniosku, że proces ten (fermentacja) jest katalizowany przez jakąś siłę życiową zlokalizowaną w komórkach drożdży.

Ponad sto lat temu warunki enzym I enzym odzwierciedlały różne punkty widzenia w sporze teoretycznym L. Pasterasa z jednej strony i M. BertloiYu. Liebig z kolei o naturze fermentacji alkoholowej. Faktycznie enzymy(od łac. zaczyn- zakwas) nazwano „zorganizowanymi enzymami” (czyli samymi żywymi mikroorganizmami), a określenie enzym(z greckiego ἐν- - in- i ζύμη - drożdże, zakwas) zaproponowano w 1876 r. Kuehne za „niezorganizowane enzymy” wydzielane przez komórki np. do żołądka (pepsyna) lub jelit (trypsyna, amylaza). Dwa lata po śmierci L. Pasteura w 1897 r. E. Buchner opublikował „Fermentacja alkoholowa bez komórek drożdży”, w której eksperymentalnie wykazał, że bezkomórkowy sok drożdżowy przeprowadza fermentację alkoholową w taki sam sposób, jak niezniszczone komórki drożdży. Za tę pracę otrzymał w 1907 roku Nagrodę Nobla. Pierwszy wysoko oczyszczony enzym krystaliczny (ureaza) został wyizolowany w 1926 roku przez J. Sumner. W ciągu następnych 10 lat wyizolowano jeszcze kilka enzymów iw końcu udowodniono białkową naturę enzymów.

Aktywność katalityczna RNA została po raz pierwszy odkryta w latach 80. XX wieku w pre-rRNA przez Thomasa Checka, który badał splicing RNA w infuzorii. Tetrahymena thermophila. Okazało się, że rybozym jest częścią cząsteczki pre-rRNA Tetrahymena kodowanej przez intron w pozachromosomalnym genie rDNA; region ten przeprowadzał autosplicing, to znaczy wycinał się podczas dojrzewania rRNA.

Funkcje enzymów

Enzymy są obecne we wszystkich żywych komórkach i przyczyniają się do przemiany niektórych substancji (substratów) w inne (produkty). Enzymy działają jako katalizatory w prawie wszystkich reakcjach biochemicznych zachodzących w organizmach żywych. Do 2013 roku opisano ponad 5000 różnych enzymów. Odgrywają ważną rolę we wszystkich procesach życiowych, kierując i regulując metabolizm organizmu.

Podobnie jak wszystkie katalizatory, enzymy przyspieszają zarówno reakcje do przodu, jak i do tyłu, obniżając energię aktywacji procesu.Równowaga chemiczna nie jest przesunięta ani w przód, ani w przeciwnym kierunku. Cechą wyróżniającą enzymy w porównaniu z katalizatorami niebiałkowymi jest ich wysoka specyficzność – stała wiązania niektórych substratów z białkiem może sięgać 10–10 mol/l lub mniej. Każda cząsteczka enzymu jest w stanie wykonać od kilku tysięcy do kilku milionów „operacji” na sekundę.

Na przykład jedna cząsteczka enzymu reniny zawarta w błonie śluzowej żołądka cielęcia ścina około 106 cząsteczek kazeinogenu mleka w ciągu 10 minut w temperaturze 37°C.

Jednocześnie wydajność enzymów jest znacznie wyższa niż wydajność katalizatorów niebiałkowych - enzymy przyspieszają reakcję miliony i miliardy razy, katalizatory niebiałkowe - setki i tysiące razy. Zobacz także katalitycznie doskonały enzym

Klasyfikacja enzymów

Ze względu na rodzaj katalizowanych reakcji enzymy dzielą się na 6 klas zgodnie z hierarchiczną klasyfikacją enzymów, zaproponowaną przez Międzynarodową Unię Biochemii i Biologii Molekularnej. Każda klasa zawiera podklasy, więc enzym jest opisany przez zestaw czterech liczb oddzielonych kropkami. Na przykład pepsyna ma nazwę EC 3.4.23.1. Pierwsza liczba z grubsza opisuje mechanizm reakcji katalizowanej przez enzym:

CF 1: oksydoreduktaza które katalizują utlenianie lub redukcję. Przykład: katalaza, dehydrogenaza alkoholowa.

CF 2: Transferazy które katalizują przenoszenie grup chemicznych z jednej cząsteczki substratu do drugiej. Wśród transferaz szczególnie wyróżniają się kinazy, które z reguły przenoszą grupę fosforanową z cząsteczki ATP.

CF 3: Hydrolazy, katalizujący hydrolizę wiązań chemicznych. Przykład: esterazy, pepsyna, trypsyna, amylaza, lipaza lipoproteinowa.

CF 4: Liase, katalizujący zerwanie wiązań chemicznych bez hydrolizy z utworzeniem wiązania podwójnego w jednym z produktów.

CF 5: izomerazy, które katalizują zmiany strukturalne lub geometryczne w cząsteczce substratu.

CF 6: ligazy, katalizujący tworzenie wiązań chemicznych między substratami w wyniku hydrolizy ATP. Przykład: polimeraza DNA.

oksydoreduktazy to enzymy katalizujące reakcje utleniania i redukcji, tj. przeniesienie elektronu od donora do akceptora. Utlenianie to usuwanie atomów wodoru z substratu, a redukcja to dodawanie atomów wodoru do akceptora.

Oksydoreduktazy obejmują: dehydrazy, oksydazy, oksygenazy, hydroksylazy, peroksydazy, katalazy. Na przykład enzym dehydrogenaza alkoholowa katalizuje konwersję alkoholu do aldehydu.

Oksyreduktazy, które przenoszą atom wodoru lub elektrony bezpośrednio na atomy tlenu, nazywane są dehydrogenazami tlenowymi (oksydazami), podczas gdy oksydoreduktazy, które przenoszą atom wodoru lub elektrony z jednego składnika łańcucha oddechowego enzymów na inny, nazywane są dehydrogenazami beztlenowymi. Powszechnym wariantem procesu redoks w komórkach jest utlenianie substratowych atomów wodoru z udziałem oksydoreduktaz. Oksydoreduktazy to dwuskładnikowe enzymy, w których ten sam koenzym może wiązać się z różnymi apoenzymami. Na przykład wiele oksydoreduktaz zawiera NAD i NADP jako koenzymy. Na końcu licznej klasy oksydoreduktaz (w pozycji 11) znajdują się enzymy, takie jak katalazy i peroksydazy. Z całkowitej ilości białek peroksysomów komórkowych do 40 procent stanowi katalaza. Katalaza i peroksydaza rozkładają nadtlenek wodoru w następujących reakcjach: H2O2 + H2O2 = O2 + 2H2O H2O2 + HO - R - OH = O=R=O + 2H2O Z tych równań wynika zarówno analogia, jak i znacząca różnica między tymi reakcjami a enzymami natychmiast stają się widoczne. W tym sensie rozszczepienie nadtlenku wodoru przez katalazę jest szczególnym przypadkiem reakcji peroksydazy, w której nadtlenek wodoru służy zarówno jako substrat, jak i akceptor w pierwszej reakcji.

Transferazy- oddzielna klasa enzymów, które katalizują przenoszenie grup funkcyjnych i reszt cząsteczkowych z jednej cząsteczki do drugiej. Szeroko rozpowszechnione w organizmach roślinnych i zwierzęcych biorą udział w przemianach węglowodanów, lipidów, kwasów nukleinowych i aminokwasów.

Reakcje katalizowane przez transferazy ogólnie wyglądają tak:

A-X + B ↔ A + B-X.

Cząsteczka A tutaj działa jako donor grupy atomów ( X) i cząsteczka B jest akceptorem grupowym. Często jeden z koenzymów działa jako donor w takich reakcjach przeniesienia. Wiele reakcji katalizowanych przez transferazy jest odwracalnych. Systematyczne nazwy enzymów klasy są tworzone zgodnie ze schematem:

„dawca: akceptor + grupa + transferaza».

Lub stosuje się nieco bardziej ogólne nazwy, gdy nazwa dawcy lub akceptora grupy jest zawarta w nazwie enzymu:

„dawca + grupa + transferaza" lub "akceptor + grupa + transferaza».

Na przykład aminotransferaza asparaginianowa katalizuje przeniesienie grupy aminowej z cząsteczki kwasu glutaminowego, katecholo-O-metylotransferaza przenosi grupę metylową S-adenozylometioniny do pierścienia benzenowego różnych katecholamin, a acetylotransferaza ahistonowa przenosi grupę acetylową z acetylokoenzymu A do histonu w procesie aktywacji transkrypcji.

Ponadto enzymy z 7. podgrupy transferaz, które przenoszą resztę kwasu fosforowego z wykorzystaniem ATP jako donora grupy fosforanowej, są często nazywane kinazami; aminotransferazy (podgrupa 6) są często nazywane transaminazami

Hydrolazy(CF3) to klasa enzymów, które katalizują hydrolizę wiązania kowalencyjnego. Ogólna postać reakcji katalizowanej przez hydrolazę jest następująca:

A–B + H2O → A–OH + B–H

Systematyczna nazwa hydrolaz obejmuje nazwa rozszczepialnapodłoże następnie dodawanie -hydrolaza. Jednak z reguły w trywialnej nazwie słowo hydrolaza jest pomijane i pozostaje tylko przyrostek „-aza”.

Kluczowi przedstawiciele

Esterazy: nukleaza, fosfodiesteraza, lipaza, fosfataza;

glikozydazy: amylaza, lizozym itp.;

Proteazy: trypsyna, chymotrypsyna, elastaza, trombina, renina itp.;

Hydrolaza bezwodnika kwasowego (helikaza, GTPaza)

Będąc katalizatorami, enzymy przyspieszają zarówno reakcje do przodu, jak i do tyłu, dlatego np. liazy są w stanie katalizować reakcję odwrotną - dodanie wiązań podwójnych.

Lyazy- odrębna klasa enzymów, które katalizują reakcje niehydrolitycznego i nieoksydacyjnego rozrywania różnych wiązań chemicznych ( C-C, WSPÓŁ, C-N, C-S i inne) podłoża, odwracalne reakcje tworzenia i zrywania wiązań podwójnych, którym towarzyszy odszczepianie lub dołączanie w ich miejsce grup atomów, a także tworzenie struktur cyklicznych.

Ogólnie rzecz biorąc, nazwy enzymów są tworzone zgodnie ze schematem „ podłoże+ liaza. Jednak częściej nazwa uwzględnia podklasę enzymu. Liazy różnią się od innych enzymów tym, że dwa substraty biorą udział w reakcjach katalizowanych w jednym kierunku, a tylko jeden bierze udział w reakcji odwrotnej. Nazwa enzymu zawiera słowa „dekarboksylaza” i „aldolaza” lub „liaza” (dekarboksylaza pirogronianowa, dekarboksylaza szczawianowa, dekarboksylaza szczawiooctanowa, aldolaza treoninowa, aldolaza fenyloseryny, liaza izocytrynianowa, liaza alaninowa, liaza cytrynianowa ATP i inne), a dla enzymy katalizujące reakcje odszczepiania wody od podłoża - „dehydrataza” (dehydrataza węglanowa, dehydrataza cytrynianowa, dehydrataza serynowa itp.). W przypadkach, gdy występuje tylko reakcja odwrotna lub ten kierunek reakcji jest bardziej znaczący, nazwa enzymów zawiera słowo „syntaza” (syntaza jabłczanowa, syntaza 2-izopropylomalanowa, syntaza cytrynianowa, syntaza hydroksymetyloglutarylo-CoA itp. ) .

Przykłady: dekarboksylaza histydynowa, hydrataza fumaranowa.

izomerazy- enzymy katalizujące przemiany strukturalne izomerów (racemizację lub epimeryzację). Izomerazy katalizują reakcje takie jak: A → B, gdzie B jest izomerem A.

Nazwa enzymu zawiera słowo „ racemaza„(racemaza alaninowa, racemaza metioninowa, racemaza hydroksyprolinowa, racemaza mleczanowa itp.)” epimeraza„(aldozo-1-epimeraza, 4-epimeraza fosforanu rybulozy, 4-epimeraza UDP-glukuronianu itp.)” izomeraza„(izomeraza fosforanu rybozy, izomeraza ksylozy, izomeraza fosforanu glukozaminy, izomeraza enoilo-CoA itp.)” mutaza„(mutaza fosfoglicerynianowa, mutaza metyloasparaginianowa, fosfoglukomutaza itp.).

ligaz(łac. ligar- sieciowanie, łączenie) - enzym, który katalizuje połączenie dwóch cząsteczek z utworzeniem nowego wiązania chemicznego ( podwiązanie). W tym przypadku zwykle dochodzi do odszczepienia (hydrolizy) małej grupy chemicznej z jednej z cząsteczek.

Ligazy należą do klasy enzymów EC 6.

W biologii molekularnej ligazy podklasy 6.5 dzielą się na ligazy RNA i ligazy DNA.

ligazy DNA

Ligaza DNA do naprawy DNA

ligazy DNA- enzymy (EC 6.5.1.1) katalizujące kowalencyjne sieciowanie nici DNA w dupleksie podczas replikacji, naprawy i rekombinacji. Tworzą mostki fosfodiestrowe między grupami 5'-fosforylowymi i 3'-hydroksylowymi sąsiednich deoksynukleotydów w miejscach pęknięć DNA lub między dwiema cząsteczkami DNA. Aby utworzyć te mostki, ligazy wykorzystują energię hydrolizy wiązania pirofosforylowego ATP. Jednym z najczęściej dostępnych na rynku enzymów jest ligaza DNA bakteriofaga T4.

Ligazy DNA ssaków

U ssaków klasyfikuje się trzy główne typy ligaz DNA.

Ligaza DNA I liguje fragmenty Okazaka podczas replikacji opóźnionej nici DNA i bierze udział w naprawie przez wycięcie.

Ligaza DNA III w kompleksie z białkiem XRCC1 bierze udział w naprawie przez wycinanie i rekombinacji.

Ligaza DNA IV w kompleksie z XRCC4 katalizuje końcowy etap łączenia niehomologicznych końców (NHEJ) pęknięć dwuniciowych DNA. Wymagany również do rekombinacji V(D)J genów immunoglobulin.

Wcześniej wyizolowano inny typ ligazy - ligazę DNA II, którą później uznano za artefakt izolacji białek, a mianowicie produkt proteolizy ligazy DNA III.

Konwencje nazewnictwa enzymów

Enzymy są zwykle nazywane od rodzaju reakcji, którą katalizują, dodając przyrostek -aza do nazwy podłoża ( Na przykład laktaza jest enzymem zaangażowanym w przemianę laktozy). Zatem różne enzymy, które pełnią tę samą funkcję, będą miały tę samą nazwę. Takie enzymy wyróżniają się innymi właściwościami, takimi jak optymalne pH (fosfataza alkaliczna) czy lokalizacja w komórce (ATPaza błonowa).

Budowa i mechanizm działania enzymów

O aktywności enzymów decyduje ich trójwymiarowa struktura.

Podobnie jak wszystkie białka, enzymy są syntetyzowane jako liniowy łańcuch aminokwasów, który składa się w określony sposób. Każda sekwencja aminokwasowa fałduje się w określony sposób, a powstała cząsteczka (globulka białka) ma unikalne właściwości. Kilka łańcuchów białkowych może łączyć się w kompleks białkowy Trzeciorzędowa struktura białek ulega zniszczeniu po podgrzaniu lub wystawieniu na działanie pewnych chemikaliów.

Miejsce aktywne enzymów

Badanie mechanizmu reakcji chemicznej katalizowanej przez enzym wraz z oznaczaniem produktów pośrednich i końcowych na różnych etapach reakcji wymaga dokładnej znajomości geometrii struktury trzeciorzędowej enzymu, charakteru funkcji grupy jego cząsteczki, które zapewniają specyficzność działania i wysoką aktywność katalityczną na danym substracie, a także chemiczny charakter miejsca (miejsc) cząsteczki enzymu, który zapewnia wysoką szybkość reakcji katalitycznej. Zazwyczaj cząsteczki substratu biorące udział w reakcjach enzymatycznych są stosunkowo małe w porównaniu z cząsteczkami enzymów. Tak więc podczas tworzenia kompleksów enzym-substrat tylko ograniczone fragmenty sekwencji aminokwasowej łańcucha polipeptydowego wchodzą w bezpośrednie oddziaływanie chemiczne - "centrum aktywne" - unikalna kombinacja reszt aminokwasowych w cząsteczce enzymu, zapewniająca bezpośrednie oddziaływanie z cząsteczką substratu i bezpośredni udział w akcie katalizy.

W aktywnym centrum warunkowo przydziel:

centrum katalityczne - bezpośrednio oddziałujące chemicznie z podłożem;

centrum wiązania (miejsce styku lub „kotwicy”) – zapewniające specyficzne powinowactwo do substratu i tworzenie kompleksu enzym-substrat.

Aby katalizować reakcję, enzym musi związać się z jednym lub kilkoma substratami. Łańcuch białkowy enzymu jest sfałdowany w taki sposób, że na powierzchni globulki tworzy się szczelina lub wgłębienie, w którym wiążą się substraty. Region ten nazywany jest miejscem wiązania substratu. Zwykle pokrywa się z miejscem aktywnym enzymu lub znajduje się w jego pobliżu. Niektóre enzymy zawierają również miejsca wiązania dla kofaktorów lub jonów metali.

Enzym wiąże się z substratem:

oczyszcza podłoże z wody „futra”

układa reagujące cząsteczki substratu w przestrzeni w sposób niezbędny do przebiegu reakcji

przygotowuje do reakcji (np. polaryzuje) cząsteczki substratu.

Zwykle przyłączenie enzymu do substratu następuje za pomocą wiązań jonowych lub wodorowych, rzadziej za pomocą wiązań kowalencyjnych. Pod koniec reakcji jej produkt (lub produkty) jest oddzielany od enzymu.

W rezultacie enzym obniża energię aktywacji reakcji. Dzieje się tak dlatego, że w obecności enzymu reakcja przebiega inną drogą (w rzeczywistości zachodzi inna reakcja), na przykład:

W przypadku braku enzymu:

W obecności enzymu:

• AF+V = AVF

  AVF \u003d AV + F

gdzie A, B - substraty, AB - produkt reakcji, F - enzym.

Enzymy nie mogą samodzielnie dostarczać energii do reakcji endergonicznych (które wymagają energii). Dlatego enzymy, które przeprowadzają takie reakcje, łączą je z reakcjami egzergonicznymi, które przebiegają z uwolnieniem większej ilości energii. Na przykład reakcje syntezy biopolimeru są często łączone z reakcją hydrolizy ATP.

Centra aktywne niektórych enzymów charakteryzują się zjawiskiem kooperatywności.

Specyficzność

Enzymy zwykle wykazują wysoką specyficzność względem swoich substratów (specyficzność substratowa). Osiąga się to poprzez częściową komplementarność kształtu, rozkładu ładunku i regionów hydrofobowych na cząsteczce substratu oraz w miejscu wiązania substratu na enzymie. Enzymy zazwyczaj wykazują również wysoki poziom stereospecyficzności (tworzą tylko jeden z możliwych stereoizomerów jako produkt lub wykorzystują tylko jeden stereoizomer jako substrat), regioselektywność (tworzą lub rozrywają wiązanie chemiczne tylko w jednej z możliwych pozycji substratu) i chemoselektywność (katalizuje tylko jedną reakcję chemiczną). kilku możliwych warunków dla tych warunków). Pomimo ogólnie wysokiego poziomu specyficzności, stopień specyficzności substratowej i reakcji enzymów może być różny. Na przykład endopeptydaza trypsyna rozrywa wiązanie peptydowe dopiero po argininie lub lizynie, jeśli nie następuje po nich prolina, apepsing jest znacznie mniej specyficzny i może rozrywać wiązanie peptydowe po wielu aminokwasach.

W 1890 roku Emil Fischer zasugerował, że specyficzność enzymów jest określona przez dokładną zgodność między formą enzymu a substratem. To założenie nazywa się modelem zamka i klucza. Enzym wiąże się z substratem, tworząc krótkotrwały kompleks enzym-substrat. Jednak, choć model ten wyjaśnia wysoką specyficzność enzymów, nie wyjaśnia obserwowanego w praktyce zjawiska stabilizacji stanu przejściowego.

Model dopasowania indukcyjnego

W 1958 roku Daniel Koshland zaproponował modyfikację modelu zamka na klucz. Enzymy na ogół nie są sztywnymi, ale elastycznymi cząsteczkami. Miejsce aktywne enzymu może zmienić konformację po związaniu substratu. Grupy boczne aminokwasów miejsca aktywnego zajmują pozycję, która umożliwia enzymowi pełnienie funkcji katalitycznej. W niektórych przypadkach cząsteczka substratu zmienia również konformację po związaniu się z miejscem aktywnym. W przeciwieństwie do modelu key-lock, model dopasowania indukowanego wyjaśnia nie tylko specyficzność enzymów, ale także stabilizację stanu przejściowego. Model ten nazwano „rękawicą”.

modyfikacje

Wiele enzymów ulega modyfikacjom po syntezie łańcucha białkowego, bez których enzym nie wykazuje pełnej aktywności. Takie modyfikacje nazywane są modyfikacjami potranslacyjnymi (przetwarzaniem). Jednym z najczęstszych rodzajów modyfikacji jest dodanie grup chemicznych do reszt bocznych łańcucha polipeptydowego. Na przykład dodanie reszty kwasu fosforowego nazywa się fosforylacją i jest katalizowane przez enzym kinazę. Wiele enzymów eukariotycznych jest glikozylowanych, tj. modyfikowanych oligomerami węglowodanów.

Innym powszechnym typem modyfikacji potranslacyjnych jest rozszczepienie łańcucha polipeptydowego. Na przykład chymotrypsynę (proteazę biorącą udział w trawieniu) otrzymuje się przez odszczepienie regionu polipeptydowego z chymotrypsynogenu. Chymotrypsynogen jest nieaktywnym prekursorem chymotrypsyny i jest syntetyzowany w trzustce. Nieaktywna forma jest transportowana do żołądka, gdzie jest przekształcana w chymotrypsynę. Mechanizm ten jest niezbędny, aby uniknąć rozszczepienia trzustki i innych tkanek, zanim enzym dostanie się do żołądka. Nieaktywny prekursor enzymu jest również określany jako „zymogen”.

Kofaktory enzymów

Niektóre enzymy pełnią funkcję katalityczną samodzielnie, bez żadnych dodatkowych składników. Istnieją jednak enzymy, które do katalizy wymagają składników niebiałkowych. Kofaktorami mogą być cząsteczki nieorganiczne (jony metali, klastry żelazowo-siarkowe itp.) Lub organiczne (na przykład flawiniligem). Organiczne kofaktory, które są silnie związane z enzymem, nazywane są również grupami prostetycznymi. Organiczne kofaktory, które można oddzielić od enzymu, nazywane są koenzymami.

Enzym, który wymaga kofaktora do wykazania aktywności katalitycznej, ale nie jest z nim związany, nazywa się apoenzymem. Apo-enzym w połączeniu z kofaktorem nazywany jest holo-enzymem. Większość kofaktorów jest związana z enzymem poprzez niekowalencyjne, ale dość silne interakcje. Istnieją również grupy prostetyczne, które są kowalencyjnie połączone z enzymem, takie jak pirofosforan tiaminy w dehydrogenazie pirogronianowej.

Regulacja enzymów

Niektóre enzymy mają miejsca wiązania małych cząsteczek i mogą być substratami lub produktami szlaku metabolicznego, w który wchodzi enzym. Zmniejszają lub zwiększają aktywność enzymu, co stwarza okazję do sprzężenia zwrotnego.

Hamowanie produktu końcowego

Szlak metaboliczny - łańcuch następujących po sobie reakcji enzymatycznych. Często produktem końcowym szlaku metabolicznego jest inhibitor enzymu, który przyspiesza pierwszą z reakcji w tym szlaku metabolicznym. Jeśli produktu końcowego jest za dużo, działa on jak inhibitor pierwszego enzymu, a jeśli później produkt końcowy staje się zbyt mały, to pierwszy enzym jest ponownie aktywowany. Zatem hamowanie przez produkt końcowy na zasadzie ujemnego sprzężenia zwrotnego jest ważnym sposobem utrzymania homeostazy (względnej stałości warunków środowiska wewnętrznego organizmu).

Wpływ warunków środowiskowych na aktywność enzymów

Aktywność enzymów zależy od warunków panujących w komórce lub organizmie - ciśnienia, kwasowości środowiska, temperatury, stężenia rozpuszczonych soli (siły jonowej roztworu) itp.

Wiele form enzymów

Liczne formy enzymów można podzielić na dwie kategorie:

izoenzymy

Właściwe formy liczby mnogiej (prawda)

izoenzymy- Są to enzymy, których syntezę kodują różne geny, mają inną budowę pierwotną i inne właściwości, ale katalizują tę samą reakcję. Rodzaje izoenzymów:

Organiczne - enzymy glikolityczne w wątrobie i mięśniach.

Komórkowa - dehydrogenaza jabłczanowa cytoplazmatyczna i mitochondrialna (enzymy są różne, ale katalizują tę samą reakcję).

Hybrydy - enzymy o strukturze czwartorzędowej, powstają w wyniku niekowalencyjnego wiązania poszczególnych podjednostek (dehydrogenaza mleczanowa - 4 podjednostki 2 typów).

Mutanty - powstają w wyniku pojedynczej mutacji genu.

Alloenzymy - kodowane przez różne allele tego samego genu.

Właściwe formy liczby mnogiej(prawda) to enzymy, których syntezę koduje ten sam allel tego samego genu, mają tę samą pierwotną budowę i właściwości, ale po syntezie na rybosomachonach ulegają modyfikacji i stają się różne, chociaż katalizują tę samą reakcję.

Izoenzymy różnią się na poziomie genetycznym i różnią się od sekwencji pierwotnej, a prawdziwe wielokrotne formy stają się różne na poziomie posttranslacyjnym.

znaczenie medyczne

Związek między enzymami a dziedzicznymi chorobami metabolicznymi został po raz pierwszy ustalony przez A. Garroda w latach 1910-tych. Garrod nazwał choroby związane z defektami enzymów „wrodzonymi błędami metabolizmu”.

Jeśli w genie kodującym określony enzym wystąpi mutacja, sekwencja aminokwasowa enzymu może ulec zmianie. Jednocześnie w wyniku większości mutacji jego aktywność katalityczna zmniejsza się lub całkowicie zanika. Jeśli organizm otrzyma dwa takie zmutowane geny (po jednym od każdego z rodziców), reakcja chemiczna katalizowana przez ten enzym przestaje zachodzić w organizmie. Np. pojawienie się albinosów wiąże się z zaprzestaniem produkcji enzymu tyrozynazy, który odpowiada za jeden z etapów syntezy ciemnego barwnika melaniny.Fenyloketonuria wiąże się ze zmniejszoną lub brakiem aktywności fenyloalaniny-4 -enzym hydroksylazy w wątrobie.

Obecnie znane są setki chorób dziedzicznych związanych z defektami enzymów. Opracowano metody leczenia i zapobiegania wielu z tych chorób.

Praktyczne użycie

Enzymy są szeroko stosowane w gospodarce narodowej - spożywczej, włókienniczej, farmakologii i medycynie. Większość leków wpływa na przebieg procesów enzymatycznych w organizmie, rozpoczynając lub zatrzymując określone reakcje.

Zakres zastosowania enzymów w badaniach naukowych i medycynie jest jeszcze szerszy.

ENZYMY, substancje organiczne o charakterze białkowym, które są syntetyzowane w komórkach i wielokrotnie przyspieszają zachodzące w nich reakcje, nie ulegając przemianom chemicznym. Substancje o podobnym działaniu występują w przyrodzie nieożywionej i nazywane są katalizatorami.

Enzymy (z łac. fermentum – fermentacja, zakwas) nazywane są czasem enzymami (z gr. en – wnętrze, zyme – zakwas). Wszystkie żywe komórki zawierają bardzo duży zestaw enzymów, od których aktywności katalitycznej zależy funkcjonowanie komórek. Niemal każda z wielu różnych reakcji zachodzących w komórce wymaga udziału określonego enzymu. Badanie właściwości chemicznych enzymów i katalizowanych przez nie reakcji to szczególny, bardzo ważny dział biochemii – enzymologia.

Wiele enzymów znajduje się w komórce w stanie wolnym, po prostu rozpuszczonymi w cytoplazmie; inne są związane ze złożonymi, wysoce zorganizowanymi strukturami. Istnieją również enzymy, które normalnie znajdują się poza komórką; w ten sposób enzymy katalizujące rozkład skrobi i białek są wydzielane przez trzustkę do jelit. Wydzielają enzymy i wiele mikroorganizmów.

Działanie enzymów

Enzymy biorące udział w podstawowych procesach przemian energetycznych, takich jak rozkład cukrów, tworzenie i hydroliza wysokoenergetycznego związku trifosforanu adenozyny (ATP), występują we wszystkich typach komórek - zwierzęcych, roślinnych, bakteryjnych. Istnieją jednak enzymy, które są wytwarzane tylko w tkankach niektórych organizmów.

Zatem enzymy biorące udział w syntezie celulozy znajdują się w komórkach roślinnych, ale nie w komórkach zwierzęcych. Dlatego ważne jest, aby odróżnić enzymy „uniwersalne” od enzymów specyficznych dla określonych typów komórek. Ogólnie rzecz biorąc, im bardziej wyspecjalizowana jest komórka, tym bardziej prawdopodobne jest, że zsyntetyzuje zestaw enzymów potrzebnych do wykonywania określonej funkcji komórkowej.

Cechą enzymów jest to, że mają wysoką specyficzność, tzn. mogą przyspieszać tylko jedną reakcję lub reakcje jednego typu.

W 1890 roku EG Fisher zasugerował, że ta specyficzność wynika ze specjalnego kształtu cząsteczki enzymu, który dokładnie odpowiada kształtowi cząsteczki substratu. Hipoteza ta nosi nazwę „klucz i zamek”, gdzie klucz jest porównywany z substratem, a zamek z enzymem. Hipoteza jest taka, że ​​substrat pasuje do enzymu jak klucz do zamka. Selektywność działania enzymu związana jest ze strukturą jego centrum aktywnego.

Aktywność enzymatyczna

Przede wszystkim temperatura wpływa na aktywność enzymu. Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta szybkość reakcji chemicznej. Zwiększa się prędkość cząsteczek, mają one większe szanse zderzenia ze sobą. W związku z tym wzrasta prawdopodobieństwo wystąpienia reakcji między nimi. Temperatura zapewniająca największą aktywność enzymu jest optymalna.

Poza optymalną temperaturą szybkość reakcji spada z powodu denaturacji białka. Gdy temperatura spada, zmniejsza się również szybkość reakcji chemicznej. W momencie, gdy temperatura osiągnie punkt zamarzania, enzym jest inaktywowany, ale nie ulega denaturacji.

Klasyfikacja enzymów

W 1961 roku zaproponowano systematyczną klasyfikację enzymów na 6 grup. Ale nazwy enzymów okazały się bardzo długie i trudne do wymówienia, dlatego obecnie zwyczajowo nazywa się enzymy nazwami roboczymi. Robocza nazwa składa się z nazwy substratu, na który działa enzym, po którym następuje końcówka „aza”. Na przykład, jeśli substancją jest laktoza, czyli cukier mleczny, to laktaza jest enzymem, który ją przekształca. Jeśli sacharoza (zwykły cukier), to enzymem, który ją rozkłada, jest sacharoza. W związku z tym enzymy rozkładające białka nazywane są proteinazami.

Ludzkie ciało składa się z ogromnej liczby żywych komórek. Komórka jest uważana za jednostkę żywego organizmu, składa się z ciał strukturalnych, pomiędzy którymi zachodzą reakcje biochemiczne. Ważnym składnikiem kontrolującym przebieg procesów chemicznych są enzymy.

Rola enzymów w organizmie

Enzym to białko przyspieszające przebieg reakcji chemicznych, pełni głównie funkcję aktywatora rozpadu i powstawania nowych substancji w organizmie.

Enzymy służą jako katalizatory reakcji biochemicznych. Znacznie przyspieszają proces życia. Kontrolują procesy podziału, syntezy, metabolizmu, oddychania, krążenia krwi, bez nich reakcje na skurcze mięśni i impulsy nerwowe nie przechodzą. Każdy element strukturalny zawiera swój unikalny zestaw enzymów, a gdy zawartość jednego enzymu jest wykluczona lub zmniejszona, w organizmie zachodzą istotne zmiany, prowadzące do pojawienia się patologii.

Klasyfikacja enzymów

W zależności od budowy wyróżnia się dwie grupy enzymów.

• Enzymy proste mają charakter białkowy. Są produkowane przez organizm.
• Złożone enzymy składające się ze składnika białkowego i zasady niebiałkowej. Składniki niebiałkowe nie są syntetyzowane w organizmie człowieka i trafiają do nas wraz z substancjami odżywczymi, nazywane są koenzymami. Substancje niebiałkowe wchodzące w skład enzymów obejmują witaminy z grupy B, witaminę C i niektóre pierwiastki śladowe.

Enzymy są klasyfikowane według pełnionych przez nie funkcji i rodzaju reakcji, które katalizują.

Ze względu na swoje funkcje enzymy dzielą się na:

1. Układy trawienne, odpowiedzialne za rozkład składników odżywczych, znajdują się głównie w ślinie, błonach śluzowych, trzustce i żołądku. Znane enzymy to:
   • amylaza, rozkłada cukry złożone (skrobia) na proste, sacharozę i maltozę, które następnie mogą uczestniczyć w procesach życiowych organizmu;
   • lipaza bierze udział w hydrolizie kwasów tłuszczowych, rozkłada tłuszcze na składniki wchłaniane przez organizm;
   • proteazy regulują rozkład białek na aminokwasy.
2. Enzymy metaboliczne kontrolują procesy metaboliczne na poziomie komórkowym, uczestniczą w reakcjach redoks, syntezie białek. Należą do nich: cyklaza adenylanowa (regulują metabolizm energetyczny), kinazy białkowe i defosfataza białkowa (biorą udział w procesach fosforylacji i defosforylacji).
3. Ochronne biorą udział w reakcjach organizmu na obronę przed szkodliwymi bakteriami i wirusami. Ważnym enzymem jest lizozym, który rozkłada otoczki szkodliwych bakterii i aktywuje szereg reakcji immunologicznych, które chronią organizm przed reakcjami zapalnymi.

Enzymy dzielą się na 6 klas w zależności od rodzaju reakcji:

1. oksydoreduktazy. Liczne grupy enzymów biorących udział w reakcjach redoks.
2. Transferazy. Enzymy te są odpowiedzialne za przenoszenie grup atomowych oraz biorą udział w rozkładzie i syntezie białek.
3. Hydrolazy rozszczepiają wiązania i promują włączanie cząsteczek wody w skład substancji ustrojowych.
4. Izomerazy katalizują reakcje, w których jedna substancja wchodzi w reakcję i powstaje jedna substancja, która następnie uczestniczy w procesie życiowym. Zatem izomerazy służą jako konwertery różnych substancji.
5. Liazy biorą udział w reakcjach, w których powstają substancje metaboliczne i woda.
6. Ligazy zapewniają tworzenie złożonych substancji z prostszych. Uczestniczą w syntezie aminokwasów, węglowodanów, białek.

Dlaczego występuje niedobór enzymu i dlaczego jest niebezpieczny?

Przy braku enzymów w ogólnym układzie organizmu zaczynają się awarie, które prowadzą do poważnych chorób. Aby zachować optymalną równowagę enzymów w organizmie, konieczne jest zbilansowanie diety, ponieważ substancje te są syntetyzowane z pierwiastków, które jemy. Dlatego bardzo ważne jest zapewnienie spożycia mikroelementów, witamin, przydatnych węglowodanów, białek. Występują głównie w świeżych owocach, warzywach, chudym mięsie, podrobach i rybach gotowanych na parze lub pieczonych.

Zła dieta, picie alkoholu, fast foodów, napojów energetycznych i syntetycznych, a także żywność zawierająca dużą ilość barwników i wzmacniaczy smaku, niekorzystnie wpływają na pracę trzustki. To ona syntetyzuje enzymy odpowiedzialne za rozkład i przemiany składników odżywczych. Nieprawidłowe działanie enzymatycznej aktywności trzustki prowadzi do

>>> Enzymy

Co wiesz o enzymach? Czy to z nich powstają pigułki, które zawsze reklamuje się w telewizji? Czy pomagają strawić górę smażonego kurczaka i placków? Nie za dużo informacji. Chcesz wiedzieć więcej? Przeczytaj ten artykuł.

Enzymy to substancje, bez których wiele procesów zachodzących w organizmie jest niemożliwych. W rzeczywistości enzymy biorą udział nie tylko w trawieniu pokarmu, ale także w pracy ośrodkowego układu nerwowego, w procesach wzrostu nowych komórek.
Enzymy to białka. Ale zawierają również sole mineralne. Istnieje wiele enzymów, a każdy z nich ma zupełnie wyjątkowy wpływ na wąski zakres substancji. Enzymy nie mogą się wzajemnie zastępować.

Enzymy mogą działać tylko w temperaturach nieprzekraczających pięćdziesięciu czterech stopni. Ale zbyt niskie temperatury również nie sprzyjają ich aktywności. W końcu enzymy „pracują” w organizmie człowieka i to właśnie temperatura ciała jest dla nich optymalna. Światło słoneczne i tlen są szkodliwe dla enzymów. Metabolizm tłuszczów, białek, składników mineralnych i węglowodanów odbywa się wyłącznie w obecności enzymów.

Enzymy działają w jelitach. Jednocześnie witamina E pomaga enzymom dotrzeć do jelit w stanie niezmienionym. Praca enzymów znacznie obniża koszty energetyczne organizmu do przetwarzania żywności. Jeśli nie jesteś fanem surowych owoców i warzyw, najprawdopodobniej Twój organizm nie wytwarza wystarczającej ilości enzymów.

Wszystkie enzymy dzielą się na trzy główne grupy: amylaza, lipaza i proteaza.
Enzym amylasa potrzebne do przetwarzania węglowodanów. Pod wpływem amylazy węglowodany są niszczone i łatwo wchłaniane do krwi. Amylaza jest obecna zarówno w ślinie, jak iw jelicie. Amylaza również się zmienia. Każdy rodzaj cukru ma swój własny typ tego enzymu.

Lipaza- Są to enzymy obecne w soku żołądkowym i produkowane przez trzustkę. Lipaza jest niezbędna do wchłaniania tłuszczów przez organizm.

Proteaza- Jest to grupa enzymów, które są obecne w soku żołądkowym i są również wytwarzane przez trzustkę. Ponadto proteaza jest również obecna w jelicie. Proteaza jest niezbędna do rozkładu białek.

Wewnątrz komórek znajdują się enzymy, które rozpoczynają procesy przemiany materii. W organizmie praktycznie nie ma takiego układu, który nie wytwarzałby własnych enzymów. Istnieją również pokarmy, które mają własne enzymy. Są to awokado, ananasy, papaja, mango, banany i różne kiełki.

Organizm wytwarza również tzw. enzymy proteolityczne, które nie tylko uczestniczą w trawieniu, ale także łagodzą stany zapalne. Enzymy te obejmują pankreatynę, pepsynę, reninę, trypsynę i chymotrypsynę.

Najczęstszym w postaci dawkowania jest enzym pankreatyna. Stosuje się go w przypadku braku enzymów w organizmie, w celu ułatwienia trawienia pokarmu, przy alergiach pokarmowych, różnych ciężkich zaburzeniach odporności, a także innych złożonych chorobach wewnętrznych.

Jeśli cierpisz na niedobór enzymów, lepiej jest stosować leki zawierające kilka enzymów jednocześnie. Istnieją jednak preparaty zawierające tylko jeden dowolny enzym. Zwykle preparaty enzymatyczne należy przyjmować z jedzeniem, ale czasami skuteczniejsze jest przyjmowanie po posiłku. Leki zawierające enzymy należy przechowywać w lodówce.

Preparaty enzymatyczne można śmiało nazwać suplementami diety (biologicznie aktywnymi dodatkami). Ale nadal nie warto używać ich w sposób niekontrolowany przez długi czas. Lepiej skonsultować się z lekarzem.

Czytaj więcej: