नोबेल समितीने आज 2017 च्या फिजिओलॉजी किंवा मेडिसिन पुरस्काराच्या विजेत्यांची घोषणा केली आहे. या वर्षी हा पुरस्कार पुन्हा एकदा अमेरिकेत जाईल, न्यूयॉर्कमधील रॉकफेलर युनिव्हर्सिटीचे मायकेल यंग, ​​ब्रँडीस युनिव्हर्सिटीचे मायकेल रोसबॅश आणि मेन युनिव्हर्सिटीचे जेफ्री हॉल हे पुरस्कार सामायिक करणार आहेत. नोबेल समितीच्या निर्णयानुसार, या संशोधकांना "सर्कॅडियन लय नियंत्रित करणार्‍या आण्विक यंत्रणेच्या शोधासाठी" पुरस्कार देण्यात आला.

असे म्हटले पाहिजे की नोबेल पारितोषिकाच्या संपूर्ण 117 वर्षांच्या इतिहासात, झोपेतून जागे होण्याच्या चक्राच्या अभ्यासासाठी तसेच सर्वसाधारणपणे झोपेशी संबंधित कोणत्याही गोष्टीसाठी हे कदाचित पहिले पारितोषिक आहे. प्रसिद्ध सोमनोलॉजिस्ट नॅथॅनियल क्लेटमन यांना हा पुरस्कार मिळाला नाही आणि युजीन अझेरिन्स्की, ज्यांनी या क्षेत्रातील सर्वात उल्लेखनीय शोध लावला, ज्याने आरईएम स्लीप (आरईएम - रॅपिड आय मूव्हमेंट, रॅपिड स्लीप फेज) शोधून काढला, त्यांच्या कामगिरीसाठी सामान्यत: पीएचडी पदवी मिळाली. . हे आश्चर्यकारक नाही की असंख्य अंदाजांमध्ये (आम्ही त्यांच्याबद्दल आमच्या नोटमध्ये लिहिले आहे) कोणतीही नावे आणि कोणतेही संशोधन विषय होते, परंतु नोबेल समितीचे लक्ष वेधून घेणारे नव्हते.

पुरस्कार कशासाठी होता?

तर, सर्केडियन लय काय आहेत आणि विजेत्यांनी नेमके काय शोधले, ज्यांनी नोबेल समितीच्या सचिवाच्या म्हणण्यानुसार, “तुम्ही माझी मस्करी करत आहात?” या शब्दांनी पुरस्काराच्या बातमीचे स्वागत केले.

जेफ्री हॉल, मायकेल रोसबॅश, मायकेल यंग

सुमारे दिवसलॅटिनमधून "दिवसाच्या आसपास" म्हणून भाषांतरित केले. असे घडले की आपण पृथ्वी ग्रहावर राहतो, जिथे दिवसाची जागा रात्री घेतली जाते. आणि दिवस आणि रात्रीच्या वेगवेगळ्या परिस्थितीशी जुळवून घेत असताना, जीवांनी अंतर्गत जैविक घड्याळ विकसित केले - जीवाच्या जैवरासायनिक आणि शारीरिक क्रियाकलापांची लय. 1980 च्या दशकातच मशरूमला कक्षेत पाठवून या तालांचा एक विशेष अंतर्गत स्वभाव असल्याचे दाखवणे शक्य झाले. न्यूरोस्पोरा क्रॅसा. मग हे स्पष्ट झाले की सर्कॅडियन लय बाह्य प्रकाशावर किंवा इतर भूभौतिकीय संकेतांवर अवलंबून नाहीत.

सर्कॅडियन लयची अनुवांशिक यंत्रणा 1960-1970 च्या दशकात सेमोर बेन्झर आणि रोनाल्ड कोनोप्का यांनी शोधून काढली, ज्यांनी वेगवेगळ्या सर्कॅडियन लय असलेल्या फळांच्या माशांच्या उत्परिवर्ती रेषांचा अभ्यास केला: जंगली प्रकारच्या माशांमध्ये, सर्कॅडियन लय 4 तासांमध्ये असते. उत्परिवर्ती - 19 तास, इतरांमध्ये - 29 तास, आणि तिसऱ्याला अजिबात लय नव्हती. असे दिसून आले की ताल जनुकाद्वारे नियंत्रित केले जातात PER - कालावधी. सर्कॅडियन लयमध्ये असे चढउतार कसे तयार होतात आणि राखले जातात हे समजून घेण्यास मदत करणारी पुढील पायरी सध्याच्या विजेत्यांनी उचलली.

स्वयं-समायोजित घड्याळाचे काम

जेफ्री हॉल आणि मायकेल रोसबॅश यांनी सुचवले की जीन एन्कोड केलेले आहे कालावधी PER प्रथिने त्याच्या स्वत: च्या जनुकाचे कार्य अवरोधित करते आणि अशा प्रतिक्रिया लूपमुळे प्रथिने स्वतःचे संश्लेषण रोखू शकतात आणि चक्रीयपणे, पेशींमध्ये त्याची पातळी सतत नियंत्रित करू शकतात.

चित्र 24 तासांच्या चढउतारांवरील घटनांचा क्रम दर्शविते. जनुक सक्रिय असताना, PER mRNA तयार होते. ते PER प्रोटीनच्या निर्मितीसाठी टेम्पलेट बनून सायटोप्लाझममध्ये न्यूक्लियसमधून बाहेर पडते. जेव्हा पीरियड जनुकाची क्रिया अवरोधित केली जाते तेव्हा PER प्रोटीन सेल न्यूक्लियसमध्ये जमा होते. हे फीडबॅक लूप बंद करते.

मॉडेल अतिशय आकर्षक होते, परंतु चित्र पूर्ण करण्यासाठी कोडेचे काही तुकडे गहाळ होते. जनुकाची क्रिया अवरोधित करण्यासाठी, प्रथिने सेलच्या केंद्रकात जाणे आवश्यक आहे, जिथे अनुवांशिक सामग्री साठवली जाते. जेफ्री हॉल आणि मायकेल रोसबॅश यांनी दाखवले की PER प्रोटीन मध्यवर्ती भागात रात्रभर जमा होते, परंतु ते तेथे कसे पोहोचले हे समजले नाही. 1994 मध्ये, मायकेल यंगने दुसरा सर्कॅडियन रिदम जनुक शोधला, कालातीत(इंग्रजी "टाइमलेस"). हे TIM प्रोटीनसाठी कोड देते, जे आपल्या अंतर्गत घड्याळ योग्यरित्या कार्य करण्यासाठी आवश्यक आहे. त्याच्या मोहक प्रयोगात, यंगने दाखवून दिले की केवळ एकमेकांना बांधून, TIM आणि PER जोडलेले सेल न्यूक्लियसमध्ये प्रवेश करू शकतात, जिथे ते जनुक अवरोधित करतात. कालावधी.

सर्कॅडियन लयांच्या आण्विक घटकांचे सरलीकृत चित्रण

या अभिप्राय यंत्रणेने दोलन दिसण्याचे कारण स्पष्ट केले, परंतु त्यांची वारंवारता काय नियंत्रित करते हे स्पष्ट झाले नाही. मायकेल यंगला दुसरे जनुक सापडले दुप्पट वेळ. त्यात DBT प्रोटीन असते, जे PER प्रोटीन जमा होण्यास विलंब करू शकते. अशा प्रकारे चढ-उतार "डीबग" केले जातात जेणेकरून ते दैनंदिन चक्राशी एकरूप होतात. या शोधांमुळे मानवी जैविक घड्याळाच्या मुख्य यंत्रणेबद्दलच्या आपल्या समजात क्रांती घडून आली. पुढील वर्षांमध्ये, इतर प्रथिने आढळून आली जी या यंत्रणेवर प्रभाव टाकतात आणि त्याचे स्थिर कार्य टिकवून ठेवतात.

आता फिजियोलॉजी किंवा वैद्यकशास्त्रातील पारितोषिक परंपरेने नोबेल आठवड्याच्या अगदी सुरुवातीला ऑक्टोबरच्या पहिल्या सोमवारी दिले जाते. डिप्थीरियासाठी सीरम थेरपीच्या विकासासाठी एमिल फॉन बेहरिंग यांना 1901 मध्ये प्रथम पुरस्कार देण्यात आला. एकूण, संपूर्ण इतिहासात 108 वेळा पारितोषिक देण्यात आले आहे, नऊ प्रकरणांमध्ये: 1915, 1916, 1917, 1918, 1921, 1925, 1940, 1941 आणि 1942 मध्ये, बक्षीस देण्यात आले नाही.

1901 ते 2017 दरम्यान, 214 शास्त्रज्ञांना हा पुरस्कार देण्यात आला, ज्यापैकी डझनभर महिला आहेत. आतापर्यंत, एखाद्याला दोनदा औषधात बक्षीस मिळाल्याचे प्रकरण घडले नाही, जरी अशी प्रकरणे घडली आहेत जेव्हा आधीच अभिनय विजेते नामांकित केले गेले होते (उदाहरणार्थ, आमचे इव्हान पावलोव्ह). 2017 पुरस्कार वगळता, विजेत्याचे सरासरी वय 58 वर्षे होते. फिजियोलॉजी आणि वैद्यक क्षेत्रातील सर्वात तरुण नोबेल पारितोषिक विजेते 1923 चे विजेते फ्रेडरिक बॅंटिंग होते (इन्सुलिनच्या शोधासाठी पुरस्कार, वय 32), सर्वात जुने होते 1966 चे विजेते पायटन रोज (ऑनकोजेनिक व्हायरसच्या शोधासाठी पुरस्कार, वय 87 वर्षे) .

2016 मध्ये, नोबेल समितीने जपानी शास्त्रज्ञ योशिनोरी ओहसुमी यांना ऑटोफॅजीचा शोध लावल्याबद्दल आणि त्याच्या आण्विक यंत्रणेचा उलगडा केल्याबद्दल फिजियोलॉजी किंवा मेडिसिन पुरस्कार प्रदान केला. ऑटोफॅजी ही खर्च केलेल्या ऑर्गेनेल्स आणि प्रोटीन कॉम्प्लेक्सच्या पुनर्वापराची प्रक्रिया आहे; हे केवळ सेल्युलर अर्थव्यवस्थेच्या आर्थिक व्यवस्थापनासाठीच नाही तर सेल्युलर संरचनेच्या नूतनीकरणासाठी देखील महत्त्वाचे आहे. या प्रक्रियेच्या जैवरसायनशास्त्राचा आणि त्याच्या अनुवांशिक आधाराचा उलगडा केल्याने संपूर्ण प्रक्रिया आणि त्याचे वैयक्तिक टप्पे नियंत्रित आणि व्यवस्थापित करण्याची शक्यता सूचित होते. आणि हे संशोधकांना स्पष्ट मूलभूत आणि लागू दृष्टीकोन देते.

विज्ञान इतक्या अविश्वसनीय वेगाने पुढे सरकत आहे की शोधाचे महत्त्व लक्षात घेण्यास गैर-तज्ञांना वेळ नाही आणि त्यासाठी नोबेल पारितोषिक आधीच दिले गेले आहे. गेल्या शतकाच्या 80 च्या दशकात, जीवशास्त्राच्या पाठ्यपुस्तकांमध्ये, सेलच्या संरचनेच्या विभागात, इतर ऑर्गेनेल्समध्ये, लाइसोसोम्स - आतमध्ये एंजाइमने भरलेले पडदा वेसिकल्स बद्दल शिकता येते. या एन्झाईम्सचा उद्देश विविध मोठ्या जैविक रेणूंना लहान युनिट्समध्ये विभाजित करणे आहे (हे लक्षात घ्यावे की त्या वेळी आमच्या जीवशास्त्र शिक्षकांना लाइसोसोम्सची आवश्यकता का आहे हे अद्याप माहित नव्हते). त्यांचा शोध ख्रिश्चन डी डुव्ह यांनी लावला होता, ज्यासाठी त्यांना 1974 मध्ये फिजिओलॉजी किंवा मेडिसिनमधील नोबेल पारितोषिक देण्यात आले.

ख्रिश्चन डी ड्यूव्ह आणि सहकाऱ्यांनी तत्कालीन नवीन पद्धती - सेंट्रीफ्यूगेशन वापरून इतर सेल्युलर ऑर्गेनेल्सपासून लाइसोसोम आणि पेरोक्सिसोम वेगळे केले, ज्यामुळे कणांना वस्तुमानानुसार क्रमवारी लावता येते. लायसोसोम्स आता औषधांमध्ये मोठ्या प्रमाणावर वापरले जातात. उदाहरणार्थ, खराब झालेल्या पेशी आणि ऊतींना लक्ष्यित औषध वितरण त्यांच्या गुणधर्मांवर आधारित आहे: एक आण्विक औषध लाइसोसोमच्या आत आणि बाहेरील आम्लतामधील फरकामुळे ठेवले जाते आणि नंतर विशिष्ट लेबल्ससह सुसज्ज असलेल्या लाइसोसोमला पाठवले जाते. प्रभावित उती.

लाइसोसोम्स त्यांच्या क्रियाकलापांच्या स्वरूपानुसार अयोग्य आहेत - ते कोणतेही रेणू आणि आण्विक कॉम्प्लेक्स त्यांच्या घटक भागांमध्ये विभाजित करतात. संकुचित "तज्ञ" हे प्रोटीसोम्स आहेत, ज्याचा उद्देश केवळ प्रथिनांचे विघटन करणे आहे (पहा:, "एलिमेंट्स", 11/05/2010). सेल्युलर अर्थव्यवस्थेतील त्यांची भूमिका फारच कमी केली जाऊ शकते: ते त्यांच्या वेळेची सेवा केलेल्या एन्झाईम्सचे निरीक्षण करतात आणि आवश्यकतेनुसार त्यांचा नाश करतात. हा कालावधी, जसे आपल्याला माहित आहे, अगदी तंतोतंत परिभाषित केला आहे - सेल विशिष्ट कार्य करते तितकाच वेळ. जर एंजाइम पूर्ण झाल्यावर नष्ट झाले नाहीत, तर चालू असलेले संश्लेषण वेळेत थांबवणे कठीण होईल.

प्रोटीसोम्स अपवादाशिवाय सर्व पेशींमध्ये असतात, अगदी लायसोसोम नसलेल्यांमध्येही. 1970 च्या उत्तरार्धात आणि 1980 च्या दशकाच्या सुरुवातीस ऍरॉन सिचॅनोव्हर, अवराम हर्शको आणि इर्विन रोझ यांनी प्रोटीसोम्सची भूमिका आणि त्यांच्या कार्याची जैवरासायनिक यंत्रणा तपासली होती. त्यांनी शोधून काढले की प्रोटीझोम त्या प्रथिनांना ओळखतो आणि नष्ट करतो ज्यांना प्रथिने ubiquitin ने लेबल केले आहे. Ubiquitin सह बंधनकारक प्रतिक्रिया ATP च्या खर्चावर येते. 2004 मध्ये, या तीन शास्त्रज्ञांना युबिक्विटिन-आश्रित प्रथिनांच्या ऱ्हासावरील संशोधनासाठी रसायनशास्त्रातील नोबेल पारितोषिक मिळाले. 2010 मध्ये, हुशार इंग्रजी मुलांसाठी शालेय अभ्यासक्रम पाहत असताना, मला पेशीच्या संरचनेच्या चित्रात काळ्या ठिपक्यांची एक पंक्ती दिसली, ज्यांना प्रोटीसोम म्हणून लेबल केले गेले होते. तथापि, त्या शाळेतील शाळेतील शिक्षक विद्यार्थ्यांना ते काय आहे आणि हे रहस्यमय प्रोटीसोम कशासाठी आहेत हे समजावून सांगू शकले नाहीत. त्या चित्रातील लाइसोसोमसह, कोणतेही प्रश्न उद्भवले नाहीत.

लायसोसोम्सच्या अभ्यासाच्या सुरूवातीस, हे लक्षात आले की सेल ऑर्गेनेल्सचे काही भाग त्यापैकी काही आत बंद आहेत. याचा अर्थ लाइसोसोममध्ये, केवळ मोठे रेणूच वेगळे केले जात नाहीत, तर सेलचे काही भाग देखील वेगळे केले जातात. स्वतःच्या सेल्युलर स्ट्रक्चर्सचे पचन करण्याच्या प्रक्रियेला ऑटोफॅजी म्हणतात - म्हणजेच "स्वतःला खाणे." सेल ऑर्गेनेल्सचे भाग हायड्रोलेसेस असलेल्या लाइसोसोममध्ये कसे प्रवेश करतात? 80 च्या दशकात, त्याने या समस्येचा सामना करण्यास सुरुवात केली, ज्यांनी सस्तन प्राण्यांच्या पेशींमध्ये लाइसोसोम्स आणि ऑटोफॅगोसोम्सची रचना आणि कार्ये यांचा अभ्यास केला. त्याने आणि त्याच्या सहकाऱ्यांनी हे दाखवून दिले की जर ते पोषक नसलेल्या माध्यमावर वाढले तर ऑटोफॅगोसोम पेशींमध्ये वस्तुमानात दिसतात. या संदर्भात, एक गृहितक उद्भवले आहे की जेव्हा पोषणाचा राखीव स्त्रोत आवश्यक असतो तेव्हा ऑटोफॅगोसोम तयार होतात - प्रथिने आणि चरबी जे अतिरिक्त ऑर्गेनेल्सचा भाग आहेत. हे ऑटोफॅगोसोम कसे तयार होतात, त्यांना अतिरिक्त पोषणाचा स्त्रोत म्हणून किंवा इतर सेल्युलर हेतूंसाठी आवश्यक आहे का, लाइसोसोम पचनासाठी ते कसे शोधतात? 1990 च्या सुरुवातीच्या काळात या सर्व प्रश्नांची उत्तरे नव्हती.

स्वतंत्र संशोधन करून, ओसुमीने आपले प्रयत्न यीस्ट ऑटोफॅगोसोम्सच्या अभ्यासावर केंद्रित केले. त्यांनी तर्क केला की ऑटोफॅजी ही एक संरक्षित सेल्युलर यंत्रणा असावी, म्हणून, सोप्या (तुलनेने) आणि सोयीस्कर प्रयोगशाळेतील वस्तूंवर त्याचा अभ्यास करणे अधिक सोयीचे आहे.

यीस्टमध्ये, ऑटोफॅगोसोम व्हॅक्यूल्समध्ये स्थित असतात आणि नंतर तेथे विघटित होतात. विविध प्रोटीनेज एंजाइम त्यांच्या वापरामध्ये गुंतलेले आहेत. सेलमधील प्रथिने दोषपूर्ण असल्यास, ऑटोफॅगोसोम व्हॅक्यूल्समध्ये जमा होतात आणि विरघळत नाहीत. ओसुमीने ऑटोफॅगोसोमच्या वाढीव संख्येसह यीस्टची संस्कृती मिळविण्यासाठी या मालमत्तेचा फायदा घेतला. त्याने खराब माध्यमांवर यीस्टची संस्कृती वाढवली - या प्रकरणात, ऑटोफॅगोसोम भरपूर प्रमाणात दिसतात, उपासमारीच्या सेलमध्ये अन्न राखीव वितरीत करतात. परंतु त्याच्या संस्कृतींनी निष्क्रिय प्रोटीनेस असलेल्या उत्परिवर्ती पेशींचा वापर केला. तर, परिणामी, पेशींनी व्हॅक्यूल्समध्ये त्वरीत ऑटोफॅगोसोम्सचे वस्तुमान जमा केले.

ऑटोफॅगोसोम्स, त्याच्या निरीक्षणातून खालीलप्रमाणे, सिंगल-लेयर झिल्लीने वेढलेले आहेत, ज्यामध्ये विविध प्रकारच्या सामग्री असू शकतात: राइबोसोम, माइटोकॉन्ड्रिया, लिपिड आणि ग्लायकोजेन ग्रॅन्यूल. वन्य पेशी संस्कृतींमध्ये प्रोटीज इनहिबिटर जोडून किंवा काढून टाकून, एखादी व्यक्ती ऑटोफॅगोसोमची संख्या वाढवू किंवा कमी करू शकते. त्यामुळे या प्रयोगांमध्ये असे दिसून आले की या पेशींचे शरीर प्रोटीनेज एन्झाइमच्या मदतीने पचले जाते.

अगदी त्वरीत, अवघ्या एका वर्षात, यादृच्छिक उत्परिवर्तनाच्या पद्धतीचा वापर करून, ओहसुमीने 13-15 जीन्स (APG1-15) आणि ऑटोफॅगोसोम्सच्या निर्मितीमध्ये गुंतलेली संबंधित प्रथिने उत्पादने ओळखली (M. Tsukada, Y. Ohsumi, 1993. अलगाव आणि च्या ऑटोफॅजी-दोषपूर्ण उत्परिवर्तनाचे वैशिष्ट्यीकरण Saccharomyces cerevisiae). दोषपूर्ण प्रोटीनेज क्रियाकलाप असलेल्या पेशींच्या वसाहतींपैकी, त्यांनी सूक्ष्मदर्शकाखाली ज्यामध्ये ऑटोफॅगोसोम नाहीत त्यांची निवड केली. मग, त्यांची स्वतंत्रपणे लागवड करून, त्यांनी कोणती जीन्स दूषित केली आहेत हे शोधून काढले. या जनुकांची आण्विक यंत्रणा प्रथम अंदाजे समजण्यासाठी त्याच्या गटाला आणखी पाच वर्षे लागली.

हे कॅस्केड कसे कार्य करते, कोणत्या क्रमाने आणि हे प्रथिने एकमेकांना कसे बांधतात हे शोधणे शक्य होते, जेणेकरून परिणाम ऑटोफॅगोसोम असेल. 2000 पर्यंत, प्रक्रिया करण्यासाठी खराब झालेल्या ऑर्गेनेल्सभोवती पडदा तयार होण्याचे चित्र अधिक स्पष्ट झाले. सिंगल लिपिड झिल्ली या ऑर्गेनेल्सभोवती पसरू लागते, हळूहळू झिल्लीचे टोक एकमेकांकडे येईपर्यंत आणि ऑटोफॅगोसोमचा दुहेरी पडदा तयार होईपर्यंत त्यांना वेढून घेते. हे पुटिका नंतर लाइसोसोममध्ये नेले जाते आणि त्याच्याशी फ्यूज केले जाते.

एपीजी प्रथिने झिल्ली निर्मितीच्या प्रक्रियेत गुंतलेली असतात, ज्याचे अॅनालॉग योशिनोरी ओहसुमी आणि सहकारी सस्तन प्राण्यांमध्ये आढळतात.

ओसुमीच्या कार्याबद्दल धन्यवाद, आम्ही डायनॅमिक्समध्ये ऑटोफॅजीची संपूर्ण प्रक्रिया पाहिली. ओसुमीच्या संशोधनाचा प्रारंभ बिंदू पेशींमध्ये रहस्यमय लहान शरीराच्या उपस्थितीची साधी वस्तुस्थिती होती. आता संशोधकांना काल्पनिक असले तरी ऑटोफॅजीच्या संपूर्ण प्रक्रियेवर नियंत्रण ठेवण्याची संधी आहे.

सेलच्या सामान्य कार्यासाठी ऑटोफॅजी आवश्यक आहे, कारण सेल केवळ त्याच्या बायोकेमिकल आणि आर्किटेक्चरल अर्थव्यवस्थेचे नूतनीकरण करू शकत नाही तर अनावश्यक वापरण्यासाठी देखील सक्षम असणे आवश्यक आहे. हजारो जीर्ण झालेले राइबोसोम्स आणि मायटोकॉन्ड्रिया, झिल्लीतील प्रथिने, पेशीमध्ये खर्च केलेले आण्विक संकुल आहेत - या सर्वांवर आर्थिकदृष्ट्या प्रक्रिया करणे आवश्यक आहे आणि ते पुन्हा प्रचलित करणे आवश्यक आहे. हा एक प्रकारचा सेल्युलर रिसायकलिंग आहे. ही प्रक्रिया केवळ एक विशिष्ट अर्थव्यवस्थाच प्रदान करत नाही तर पेशींचे जलद वृद्धत्व देखील प्रतिबंधित करते. मानवांमध्ये सेल्युलर ऑटोफॅजीच्या व्यत्ययामुळे पार्किन्सन रोग, प्रकार II मधुमेह, कर्करोग आणि वृद्धापकाळाशी संबंधित काही विकार विकसित होतात. सेल्युलर ऑटोफॅजीच्या प्रक्रियेवर नियंत्रण ठेवण्यासाठी स्पष्टपणे, मूलभूत आणि लागू दोन्ही अटींमध्ये मोठ्या संभावना आहेत.

टोकियो इन्स्टिट्यूट ऑफ टेक्नॉलॉजीचे प्राध्यापक योशिनोरी ओहसुमी. जपानी शास्त्रज्ञाला त्याच्या मूलभूत कार्यासाठी हा पुरस्कार देण्यात आला, ज्याने जगाला ऑटोफॅजी कशी होते हे स्पष्ट केले - सेल्युलर घटकांच्या प्रक्रिया आणि पुनर्वापरासाठी एक प्रमुख प्रक्रिया.

योशिनोरी ओहसुमीच्या कार्याबद्दल धन्यवाद, इतर शास्त्रज्ञांना केवळ यीस्टमध्येच नव्हे तर मानवांसह इतर सजीवांमध्ये देखील ऑटोफॅजीचा अभ्यास करण्यासाठी साधने मिळाली आहेत. पुढील संशोधनातून असे दिसून आले आहे की ऑटोफॅजी ही एक संरक्षित प्रक्रिया आहे आणि ती मानवांमध्येही त्याच प्रकारे होते. ऑटोफॅजीच्या मदतीने, आपल्या शरीरातील पेशी गहाळ ऊर्जा प्राप्त करतात आणि संसाधने तयार करतात, अंतर्गत साठा एकत्रित करतात. खराब झालेले सेल्युलर स्ट्रक्चर्स काढून टाकण्यात ऑटोफॅजीचा समावेश आहे, जे सामान्य सेल फंक्शन राखण्यासाठी महत्वाचे आहे. तसेच, ही प्रक्रिया प्रोग्राम केलेल्या सेल मृत्यूच्या यंत्रणेपैकी एक आहे. ऑटोफॅजी विकार कर्करोग आणि पार्किन्सन रोगास कारणीभूत ठरू शकतात. याव्यतिरिक्त, ऑटोफॅजीचा उद्देश इंट्रासेल्युलर संसर्गजन्य एजंट्सशी लढा देण्याच्या उद्देशाने आहे, उदाहरणार्थ, क्षयरोगाचा कारक घटक. कदाचित यीस्टने आम्हाला ऑटोफॅजीचे रहस्य प्रकट केले या वस्तुस्थितीबद्दल धन्यवाद, आम्हाला या आणि इतर रोगांवर उपचार मिळेल.

2018 मध्ये, शरीरविज्ञान किंवा वैद्यकशास्त्रातील नोबेल पारितोषिक जगाच्या विविध भागांतील दोन शास्त्रज्ञांना प्रदान करण्यात आले - यूएसए मधील जेम्स एलिसन आणि जपानमधील तासुकू होन्जो - ज्यांनी स्वतंत्रपणे समान घटना शोधली आणि त्याचा अभ्यास केला. त्यांना दोन वेगवेगळ्या चौक्या सापडल्या - ज्या यंत्रणाद्वारे शरीर टी-लिम्फोसाइट्स, रोगप्रतिकारक किलर पेशींच्या क्रियाकलापांना दडपून टाकते. जर ही यंत्रणा अवरोधित केली गेली तर टी-लिम्फोसाइट्स "मुक्त होतात" आणि कर्करोगाच्या पेशींशी लढा देतात. याला कॅन्सर इम्युनोथेरपी म्हणतात, आणि ती अनेक वर्षांपासून क्लिनिकमध्ये वापरली जात आहे.

नोबेल समितीला इम्युनोलॉजिस्ट आवडतात: शरीरविज्ञान किंवा वैद्यकशास्त्रातील दहापैकी किमान एक पुरस्कार सैद्धांतिक रोगप्रतिकारक कार्यासाठी दिला जातो. या वर्षी आपण व्यावहारिक कामगिरीबद्दल बोलत आहोत. 2018 च्या नोबेल पारितोषिक विजेत्यांना या शोधांच्या परिणामांइतके सैद्धांतिक शोधांसाठी ओळखले जात नाही, जे आता सहा वर्षांपासून कर्करोगाच्या रुग्णांना ट्यूमरशी लढण्यास मदत करत आहेत.

ट्यूमरसह रोगप्रतिकारक शक्तीच्या परस्परसंवादाचे सामान्य तत्त्व खालीलप्रमाणे आहे. ट्यूमर पेशींमधील उत्परिवर्तनांच्या परिणामी, प्रथिने तयार होतात जी शरीराला वापरल्या जाणार्‍या "सामान्य"पेक्षा भिन्न असतात. म्हणून, टी पेशी त्यांच्यावर प्रतिक्रिया देतात जसे की ते परदेशी वस्तू आहेत. यामध्ये त्यांना डेंड्रिटिक पेशींद्वारे मदत केली जाते - शरीराच्या ऊतींमधून रेंगाळणार्‍या गुप्तचर पेशी (त्यांच्या शोधासाठी, त्यांना 2011 मध्ये नोबेल पारितोषिक देण्यात आले होते). ते जवळून जाणारी सर्व प्रथिने शोषून घेतात, त्यांना तोडतात आणि परिणामी तुकडे त्यांच्या पृष्ठभागावर MHC II प्रोटीन कॉम्प्लेक्सचा भाग म्हणून उघड करतात (मुख्य हिस्टोकॉम्पॅटिबिलिटी कॉम्प्लेक्स, अधिक तपशीलांसाठी पहा: मेजर हिस्टोकॉम्पॅटिबिलिटी कॉम्प्लेक्सद्वारे गर्भवती व्हायचे की नाही हे ठरवतात. ... शेजारी, "एलिमेंट्स" , 01/15/2018). या सामानासह, डेन्ड्रिटिक पेशी जवळच्या लिम्फ नोडमध्ये जातात, जिथे ते अडकलेल्या प्रथिनांचे हे तुकडे टी-लिम्फोसाइट्सला दाखवतात (उपस्थित करतात). जर टी-किलर (सायटोटॉक्सिक लिम्फोसाइट, किंवा किलर लिम्फोसाइट) या प्रतिजन प्रथिनांना त्याच्या रिसेप्टरसह ओळखतो, तर ते सक्रिय होते - ते गुणाकार करण्यास सुरवात करते, क्लोन तयार करते. मग लक्ष्य पेशींच्या शोधात क्लोनच्या पेशी संपूर्ण शरीरात पसरतात. शरीरातील प्रत्येक पेशीच्या पृष्ठभागावर MHC I प्रोटीन कॉम्प्लेक्स असतात, ज्यामध्ये इंट्रासेल्युलर प्रोटीनचे तुकडे लटकतात. किलर टी लक्ष्य प्रतिजनसह MHC I रेणू शोधत आहे जो त्याच्या रिसेप्टरद्वारे ओळखू शकतो. आणि ओळख पटताच, टी-किलर लक्ष्य सेलला मारतो, त्याच्या झिल्लीमध्ये छिद्र करतो आणि त्यात ऍपोप्टोसिस (मृत्यू कार्यक्रम) ट्रिगर करतो.

परंतु ही यंत्रणा नेहमीच प्रभावीपणे कार्य करत नाही. ट्यूमर ही पेशींची एक विषम प्रणाली आहे जी रोगप्रतिकारक शक्तीपासून दूर राहण्यासाठी विविध मार्गांचा वापर करतात (वृत्तात अलीकडेच सापडलेल्या अशा पद्धतींपैकी एक वाचा कर्करोगाच्या पेशी रोगप्रतिकारक पेशींमध्ये विलीन होऊन त्यांची विविधता वाढवतात, "एलिमेंट्स", 09/14 /2018). काही ट्यूमर पेशी त्यांच्या पृष्ठभागावरून MHC प्रथिने लपवतात, इतर दोषपूर्ण प्रथिने नष्ट करतात आणि तरीही काही रोगप्रतिकारक शक्ती दाबणारे पदार्थ स्राव करतात. आणि ट्यूमर जितका "क्रोधित" असेल तितकाच रोगप्रतिकारक शक्तीचा सामना करण्याची शक्यता कमी असते.

ट्यूमरशी लढण्याच्या शास्त्रीय पद्धतींमध्ये त्याच्या पेशी मारण्याच्या वेगवेगळ्या पद्धतींचा समावेश होतो. पण ट्यूमर पेशी निरोगी लोकांपासून वेगळे कसे करावे? सामान्यतः, निकष म्हणजे "सक्रिय विभाजन" (कर्करोगाच्या पेशी शरीरातील बहुतेक निरोगी पेशींपेक्षा जास्त तीव्रतेने विभाजित होतात आणि रेडिएशन थेरपीचा उद्देश हा आहे, डीएनएला नुकसान पोहोचवणे आणि विभाजनास प्रतिबंध करणे) किंवा "अपोप्टोसिसचा प्रतिकार" (केमोथेरपी याशी लढण्यास मदत करते) . अशा उपचारांमुळे, अनेक निरोगी पेशी, जसे की स्टेम सेल्स, ग्रस्त असतात आणि निष्क्रिय पेशी, जसे की निष्क्रिय पेशी, प्रभावित होत नाहीत (पहा:, "एलिमेंट्स", 06/10/2016). म्हणूनच, आता ते बहुतेकदा इम्युनोथेरपीवर अवलंबून असतात, म्हणजे, रुग्णाची स्वतःची प्रतिकारशक्ती सक्रिय करते, कारण रोगप्रतिकारक प्रणाली बाह्य औषधांपेक्षा निरोगी ट्यूमर सेलमध्ये फरक करते. रोगप्रतिकारक प्रणाली विविध प्रकारे सक्रिय केली जाऊ शकते. उदाहरणार्थ, आपण ट्यूमरचा एक तुकडा घेऊ शकता, त्याच्या प्रथिनांमध्ये प्रतिपिंडे विकसित करू शकता आणि शरीरात इंजेक्शन देऊ शकता जेणेकरून रोगप्रतिकारक शक्ती ट्यूमरला अधिक चांगल्या प्रकारे “पाहते”. किंवा रोगप्रतिकारक पेशी घ्या आणि विशिष्ट प्रथिने ओळखण्यासाठी त्यांना प्रशिक्षण द्या. पण या वर्षीचा नोबेल पारितोषिक पूर्णपणे वेगळ्या यंत्रणेसाठी - किलर टी पेशींमधील अडथळा दूर करण्यासाठी दिला जातो.

जेव्हा ही कथा नुकतीच सुरू होती तेव्हा कोणीही इम्युनोथेरपीबद्दल विचार केला नाही. शास्त्रज्ञांनी टी पेशी आणि डेंड्रिटिक पेशी यांच्यातील परस्परसंवादाचे तत्त्व उलगडण्याचा प्रयत्न केला. जवळून तपासणी केल्यावर, असे दिसून येते की केवळ MHC II प्रतिजन प्रथिने आणि टी सेल रिसेप्टर त्यांच्या "संवाद" मध्ये गुंतलेले नाहीत. पेशींच्या पृष्ठभागावर त्यांच्या पुढे इतर रेणू असतात जे परस्परसंवादात भाग घेतात. या संपूर्ण रचना - पडद्यावरील प्रथिनांचा एक संच जो जेव्हा दोन पेशी एकमेकांना जोडतो तेव्हा त्याला इम्यून सायनॅप्स म्हणतात (इम्युनोलॉजिकल सायनॅप्स पहा). या सायनॅप्सच्या रचनेत, उदाहरणार्थ, कॉस्टिम्युलेटरी रेणू (को-स्टिम्युलेशन पहा) - तेच जे टी-किलरला सक्रिय होण्यासाठी आणि शत्रूच्या शोधात जाण्यासाठी सिग्नल पाठवतात. ते शोधले गेलेले पहिले होते: हे टी सेलच्या पृष्ठभागावर सीडी 28 रिसेप्टर आहे आणि डेंड्रिटिक सेलच्या पृष्ठभागावर त्याचे लिगँड बी 7 (सीडी80) आहे (चित्र 4).

जेम्स एलिसन आणि तासुकू होन्जो यांनी स्वतंत्रपणे इम्यून सायनॅप्सचे आणखी दोन संभाव्य घटक शोधले - दोन प्रतिबंधात्मक रेणू. एलिसनने 1987 मध्ये शोधलेल्या सीटीएलए-4 रेणूवर काम केले (साइटोटॉक्सिक टी-लिम्फोसाइट प्रतिजन-4, पहा: जे.-एफ. ब्रुनेट एट अल., 1987. इम्युनोग्लोबुलिन सुपरफॅमिलीचा एक नवीन सदस्य - सीटीएलए-4). हे मूळतः दुसरे सह-उत्तेजक असल्याचे मानले जात होते कारण ते केवळ सक्रिय टी पेशींवर दिसून आले. एलिसनची योग्यता अशी आहे की त्याने सुचवले की उलट सत्य आहे: CTLA-4 सक्रिय पेशींवर विशेषतः दिसून येते जेणेकरून ते थांबवता येतील! (M. F. Krummel, J. P. Allison, 1995. CD28 आणि CTLA-4 चे T पेशींच्या उत्तेजित होण्याच्या प्रतिसादावर विपरीत परिणाम होतात). पुढे, असे दिसून आले की CTLA-4 ची रचना CD28 सारखीच आहे आणि CD28 पेक्षाही अधिक मजबूतपणे डेंड्रिटिक पेशींच्या पृष्ठभागावर B7 ला जोडू शकते. म्हणजेच, प्रत्येक सक्रिय टी सेलवर, एक प्रतिबंधात्मक रेणू असतो जो सिग्नल प्राप्त करण्यासाठी सक्रिय रेणूशी स्पर्धा करतो. आणि इम्यून सायनॅप्समध्ये अनेक रेणू असल्याने, परिणाम सिग्नलच्या गुणोत्तराने निर्धारित केला जातो - किती CD28 आणि CTLA-4 रेणू B7 ला बांधू शकतात. यावर अवलंबून, टी-सेल एकतर काम करत राहतो, किंवा गोठवतो आणि कोणावरही हल्ला करू शकत नाही.

तासुकू होन्जो यांनी टी पेशींच्या पृष्ठभागावर आणखी एक रेणू शोधला - PD-1 (त्याचे नाव प्रोग्रॅम केलेल्या मृत्यूसाठी लहान आहे), जे डेंड्रिटिक पेशींच्या पृष्ठभागावर PD-L1 लिगँडला जोडते (Y. Ishida et al., 1992. प्रेरित PD- 1 ची अभिव्यक्ती, इम्युनोग्लोब्युलिन जनुकाचा एक नवीन सदस्य, प्रोग्राम केलेल्या सेल मृत्यूवर). असे दिसून आले की PD-1 नॉकआउट उंदीर (संबंधित प्रोटीनपासून वंचित) सिस्टेमिक ल्युपस एरिथेमॅटोसससारखे काहीतरी विकसित करतात. हा एक स्वयंप्रतिकार रोग आहे, जी अशी स्थिती आहे जिथे रोगप्रतिकारक पेशी शरीरातील सामान्य रेणूंवर हल्ला करतात. म्हणून, होन्जोने निष्कर्ष काढला की PD-1 हे स्वयंप्रतिकार आक्रमकता (चित्र 5) रोखून अवरोधक म्हणून देखील कार्य करते. हे एका महत्त्वाच्या जैविक तत्त्वाचे आणखी एक प्रकटीकरण आहे: प्रत्येक वेळी शारीरिक प्रक्रिया सुरू झाल्यावर, "योजनेची अतिपूर्ती" टाळण्यासाठी विरुद्ध एक (उदाहरणार्थ, रक्त गोठणे आणि अँटी-क्लोटिंग सिस्टम) समांतर सुरू केली जाते, जी हानिकारक असू शकते. शरीर.

दोन्ही अवरोधित करणारे रेणू - CTLA-4 आणि PD-1 - आणि त्यांच्याशी संबंधित सिग्नलिंग मार्गांना रोगप्रतिकारक चौकी (इंग्रजीतून. चेकपॉईंट- चेकपॉईंट, इम्यून चेकपॉईंट पहा). वरवर पाहता, हे सेल सायकल चेकपॉईंटशी एक साधर्म्य आहे (सेल सायकल चेकपॉईंट पहा) - ज्या क्षणी सेल "निर्णय घेते" की ते पुढे विभागणे चालू ठेवू शकते किंवा त्याचे काही घटक लक्षणीयरित्या खराब झाले आहेत.

पण कथा तिथेच संपली नाही. दोन्ही शास्त्रज्ञांनी नव्याने शोधलेल्या रेणूंचा उपयोग शोधण्याचा निर्णय घेतला. त्यांची कल्पना अशी होती की अवरोधक अवरोधित करून रोगप्रतिकारक पेशी सक्रिय केल्या जाऊ शकतात. खरे आहे, स्वयंप्रतिकार प्रतिक्रिया अपरिहार्यपणे एक साइड इफेक्ट असेल (जसे आता चेकपॉईंट इनहिबिटरने उपचार घेतलेल्या रूग्णांमध्ये होत आहे), परंतु हे ट्यूमरला पराभूत करण्यात मदत करेल. शास्त्रज्ञांनी ऍन्टीबॉडीजच्या सहाय्याने ब्लॉकर्सना अवरोधित करण्याचा प्रस्ताव दिला: CTLA-4 आणि PD-1 ला बांधून, ते यांत्रिकरित्या त्यांना बंद करतात आणि B7 आणि PD-L1 शी संवाद साधण्यापासून प्रतिबंधित करतात, तर टी सेलला प्रतिबंधात्मक सिग्नल मिळत नाहीत (चित्र 6). ).

चेकपॉईंट्सचा शोध आणि त्यांच्या अवरोधकांवर आधारित औषधांची मान्यता यामध्ये किमान 15 वर्षे गेली आहेत. सध्या, अशी सहा औषधे वापरली जातात: एक CTLA-4 ब्लॉकर आणि पाच PD-1 ब्लॉकर. PD-1 ब्लॉकर्सने चांगले काम का केले? वस्तुस्थिती अशी आहे की अनेक ट्यूमरच्या पेशी देखील त्यांच्या पृष्ठभागावर पीडी-एल 1 ठेवतात ज्यामुळे टी-सेल्सची क्रिया रोखली जाते. अशाप्रकारे, CTLA-4 सर्वसाधारणपणे किलर टी पेशी सक्रिय करते, तर PD-L1 चा ट्यूमरवर अधिक विशिष्ट प्रभाव असतो. आणि PD-1 ब्लॉकर्सच्या बाबतीत गुंतागुंत काही प्रमाणात कमी होते.

दुर्दैवाने, इम्युनोथेरपीच्या आधुनिक पद्धती अद्याप रामबाण उपाय नाहीत. प्रथम, चेकपॉईंट इनहिबिटर अजूनही 100% रुग्ण जगण्याची सुविधा देत नाहीत. दुसरे म्हणजे, ते सर्व ट्यूमरवर कार्य करत नाहीत. तिसरे म्हणजे, त्यांची परिणामकारकता रुग्णाच्या जीनोटाइपवर अवलंबून असते: त्याचे MHC रेणू जितके अधिक वैविध्यपूर्ण असतील तितके यशाची शक्यता जास्त असेल (MHC प्रथिनांच्या विविधतेवर, पहा: हिस्टोकॉम्पॅटिबिलिटी प्रथिनांची विविधता पुरुष रीड वार्बलरमध्ये पुनरुत्पादक यश वाढवते आणि स्त्रियांमध्ये कमी करते. , "एलिमेंट्स", 29.08 .2018). असे असले तरी, सैद्धांतिक शोध प्रथम रोगप्रतिकारक पेशींच्या परस्परसंवादाबद्दलची आपली समज कशी बदलते आणि नंतर क्लिनिकमध्ये वापरल्या जाणार्‍या औषधांना जन्म देते याबद्दल ही एक सुंदर कथा ठरली.

आणि नोबेल पारितोषिक विजेत्यांना पुढे काम करायचे आहे. चेकपॉईंट इनहिबिटर कोणत्या यंत्रणेद्वारे कार्य करतात हे अद्याप पूर्णपणे समजलेले नाही. उदाहरणार्थ, CTLA-4 च्या बाबतीत, हे स्पष्ट नाही की ड्रग-ब्लॉकर कोणत्या पेशींशी संवाद साधतो: T-Killers सह, किंवा dendritic पेशींसह, किंवा T-regulatory पेशींसह - T-lymphocytes ची लोकसंख्या रोगप्रतिकारक प्रतिक्रिया दडपण्यासाठी जबाबदार. . त्यामुळे ही कथा प्रत्यक्षात संपण्यापासून खूप दूर आहे.

पोलिना लोसेवा

कॅरोलिंस्का इन्स्टिट्यूट ऑफ मेडिसिनच्या नोबेल समितीनुसार, कर्करोग इम्युनोथेरपीसाठी नवीन पद्धती विकसित करणाऱ्या जेम्स अॅलिसन आणि तासुको होन्जो या शास्त्रज्ञांना 2018 चा वैद्यकशास्त्रातील नोबेल पुरस्कार प्रदान करण्यात आला आहे.

समितीच्या प्रवक्त्याने पुरस्कार समारंभात TASS ला सांगितले की, "शरीरशास्त्र किंवा वैद्यकशास्त्रातील 2018 चे पारितोषिक जेम्स एलिसन आणि तासुकू होंडझ्ट यांना त्यांच्या नकारात्मक रोगप्रतिकारक नियमनाला प्रतिबंधित करून कर्करोग थेरपीच्या शोधासाठी देण्यात आले आहे."

शास्त्रज्ञांनी रोगप्रतिकारक शक्तीची प्रतिबंधक यंत्रणा कमी करून कर्करोगावर उपचार करण्याची एक पद्धत विकसित केली आहे. एलिसन एका प्रथिनाचा अभ्यास करत होते ज्यामुळे रोगप्रतिकारक शक्ती कमी होऊ शकते आणि प्रथिने निष्प्रभावी करून प्रणाली सक्रिय करणे शक्य झाले. त्याच्यासोबत समांतरपणे काम करणाऱ्या खोंडझे यांनी रोगप्रतिकारक पेशींमध्ये प्रथिनांची उपस्थिती शोधून काढली.

शास्त्रज्ञांनी कर्करोगाच्या उपचारात नवीन पद्धतींचा आधार तयार केला आहे, जो ट्यूमरविरूद्धच्या लढ्यात एक नवीन मैलाचा दगड ठरेल, असा नोबेल समितीचा विश्वास आहे.

तसुकू होन्जो यांचा जन्म 1942 मध्ये क्योटो येथे झाला, 1966 मध्ये त्यांनी क्योटो विद्यापीठाच्या वैद्यकीय विद्याशाखेतून पदवी प्राप्त केली, जी जपानमधील सर्वात प्रतिष्ठित मानली जाते. डॉक्टरेट प्राप्त केल्यानंतर, त्यांनी वॉशिंग्टनमधील कार्नेगी इन्स्टिट्यूशनमध्ये भ्रूणविज्ञान विभागात व्हिजिटिंग स्कॉलर म्हणून अनेक वर्षे काम केले. 1988 पासून ते क्योटो विद्यापीठात प्राध्यापक आहेत.

जेम्स एलिसन यांचा जन्म 1948 मध्ये अमेरिकेत झाला. ते टेक्सास विद्यापीठात प्राध्यापक आहेत आणि एमडी कॅन्सर सेंटरमधील इम्युनोलॉजी विभागाचे प्रमुख आहेत. ह्यूस्टन, टेक्सास मध्ये अँडरसन.

फाउंडेशनच्या नियमांनुसार, 2018 मध्ये पुरस्कारासाठी सादर केलेल्या सर्व उमेदवारांची नावे 50 वर्षांनंतरच उपलब्ध होतील. त्यांचा अंदाज लावणे जवळजवळ अशक्य आहे, परंतु दरवर्षी तज्ञ त्यांच्या आवडीची नावे देतात, आरआयए नोवोस्टीने अहवाल दिला.

नोबेल फाउंडेशनच्या प्रेस सेवेने असेही कळवले की मंगळवार, 2 ऑक्टोबर आणि बुधवार, 3 ऑक्टोबर रोजी, रॉयल स्वीडिश अकादमी ऑफ सायन्सेसची नोबेल समिती भौतिकशास्त्र आणि रसायनशास्त्रातील विजेत्यांची नावे जाहीर करेल.

2019 मध्ये साहित्यातील नोबेल पारितोषिक विजेत्याची घोषणा केली जाईल कारण या कामाची जबाबदारी कोणाची आहे.

शुक्रवारी, 5 ऑक्टोबर रोजी, ओस्लो येथे, नॉर्वेजियन नोबेल समिती शांततेला प्रोत्साहन देण्यासाठी केलेल्या कार्याबद्दल पुरस्कार विजेत्या किंवा विजेत्यांची नावे देईल. यावेळी यादीत 329 उमेदवार आहेत, त्यापैकी 112 सार्वजनिक आणि आंतरराष्ट्रीय संस्था आहेत.

प्रतिष्ठित पुरस्कार प्रदान करण्याचा आठवडा 8 ऑक्टोबर रोजी स्टॉकहोम येथे संपेल, जिथे अर्थशास्त्र क्षेत्रातील विजेत्याचे नाव रॉयल स्वीडिश अकादमी ऑफ सायन्सेसमध्ये दिले जाईल.

2018 मधील प्रत्येक नोबेल पुरस्कारांची रक्कम 9 दशलक्ष स्वीडिश क्रोनर आहे, जे सुमारे 940 हजार यूएस डॉलर आहे.

उमेदवारांच्या याद्यांचे काम जवळपास वर्षभर चालते. दरवर्षी सप्टेंबरमध्ये, विविध देशांतील अनेक प्राध्यापक, तसेच शैक्षणिक संस्था आणि माजी नोबेल पारितोषिक विजेत्यांना उमेदवारांच्या नामांकनात सहभागी होण्यासाठी आमंत्रित करणारी पत्रे प्राप्त होतात.

त्यानंतर, फेब्रुवारी ते ऑक्टोबर या कालावधीत, सादर केलेल्या नामांकनांवर, उमेदवारांची यादी तयार करणे आणि विजेत्यांच्या निवडीवर मतदान करण्याचे काम सुरू आहे.

उमेदवारांची यादी गोपनीय आहे. ऑक्टोबरच्या सुरुवातीला पुरस्कार विजेत्यांची नावे जाहीर केली जातात.

हा पुरस्कार वितरण समारंभ स्टॉकहोम आणि ओस्लो येथे नेहमी 10 डिसेंबर रोजी होतो - संस्थापक अल्फ्रेड नोबेल यांच्या मृत्यूच्या दिवशी.

2017 मध्ये, यूएस, यूके, स्वित्झर्लंडमध्ये काम करणारे 11 लोक आणि एक संस्था, इंटरनॅशनल कॅम्पेन टू अबोलिश न्यूक्लियर वेपन्स ICAN, या पुरस्काराचे विजेते ठरले.

जगाला शिकवल्याबद्दल गेल्या वर्षी अर्थशास्त्रातील नोबेल पारितोषिक अमेरिकन अर्थशास्त्रज्ञ रिचर्ड थॅलर यांना देण्यात आले.

डॉक्टरांमध्ये - पुरस्कार विजेते नॉर्वेजियन शास्त्रज्ञ आणि डॉक्टर होते, जे मोठ्या शिष्टमंडळाचा भाग म्हणून क्राइमियामध्ये आले होते. आंतरराष्ट्रीय बाल केंद्र "आर्टेक" ला भेट देताना बक्षीस देण्याबद्दल आहे.

रशियन अकादमी ऑफ सायन्सेसचे अध्यक्ष अलेक्झांडर सर्गेव्ह यांनी सांगितले की, रशिया, यूएसएसआर प्रमाणे नोबेल पारितोषिकांपासून वंचित आहे, ज्याच्या आजूबाजूच्या परिस्थितीचे राजकारण केले जात आहे.