Хемоглобинът съчетава два основни компонента:

• глобинов протеин, който заема 96% от общото съединение;
• желязосъдържащ хем, който е част от състава с 4%.

Този тип хромопротеин изпълнява жизненоважна функция в човешкото тяло: пренася кислород от дихателните органи до всички клетки и тъкани и от тях до белодробната система, пренасяйки ненужния въглероден диоксид, отделен по време на метаболизма. В допълнение към дишането, той участва в окислително-възстановителните реакции и натрупването на енергия.

Хемоглобинът е основният компонент на червените кръвни клетки - еритроцитите. Благодарение на него те получиха своето име и функционално предназначение. В сухото вещество на човешкия еритроцит има 95% хемоглобин и само 5% други вещества (липиди и протеини).

Какви видове хемоглобин съществуват?

Според съдържанието на протеин хемоглобинът може да бъде разделен на два вида:

Физиологичните са склонни да се появяват на определени етапи от нормалното развитие на човешкото тяло. Но патологичните видове хемоглобин се образуват в резултат на неправилно последователно подреждане на серията аминокиселини в глобина.

Според формите могат да се разграничат следните видове хемоглобин:

За профилактика на заболявания и лечение на прояви на разширени вени по краката, нашите читатели съветват Антиварикозен гел "VariStop", пълен с растителни екстракти и масла, нежно и ефективно елиминира проявите на заболяването, облекчава симптомите, тонизира , укрепва кръвоносните съдове.

1. оксихемоглобин;
2. карбоксихемоглобин;
3. метхемоглобин;
4. Миоглобин.

Какво е оксихемоглобин?

Оксихемоглобинът получи името си от способността си да пренася кислород. Но той може напълно да осъществи дихателния процес само в екип с карбохемоглобин.

И така, оксихемоглобинът се свързва с O 2 и доставя кислород до тъканите, а на връщане се превръща в карбохемоглобин, който отнема CO2 - въглероден диоксид от клетките, доставяйки го до дихателните органи. Благодарение на способността на хемоглобина лесно да свързва и освобождава химикали под формата на кислород и въглероден диоксид, човешкото тяло е постоянно наситено с чист кислород, а не отровено от неговите разпадни продукти.

Въведение в карбоксихемоглобина

Този тип хемоглобин възниква, когато се комбинира с COHb - въглероден окис. В този случай хемоглобинът придобива необратим статус, което означава, че става безполезен, тъй като никога повече няма да може да изпълнява дихателна функция. От това следва, че не всички видове хемоглобин и неговите съединения могат да бъдат полезни за тялото.

Вредните компоненти под формата на въглероден оксид могат да идват както от околната среда, така и да се образуват вътре в човека в резултат на нарушения в организма.

От околната среда въглеродният окис може да навлезе в белите дробове, ако човек е бил в пожарна зона или е прекарал по-голямата част от живота си на пътя, където често е дишал изгорели газове.

Определен процент от необратимото съединение е в дела на пушачите. Дори ако човек има висок индекс на хемоглобина, тогава поради тютюнопушенето само част от тях ще функционират нормално.

Самоотравянето се случва, когато собствените клетки на тялото умират и настъпва тяхната некроза. Този вид се нарича "ендогенен въглероден окис". Такива ситуации се наблюдават много рядко, по-често въглеродният окис идва отвън.

Концепцията за метхемоглобин

Метхемоглобинът (metHb) се ражда чрез комбиниране с химикали, в резултат на което възникват неразривни връзки. По този начин получените видове хемоглобин и техните функции, като карбоксихемоглобин, са безполезни.

В този случай има връзки с такива химични агенти като: нитрати, сероводород, сулфидни вещества. Те също така включват лекарствени вещества под формата на аналгетици и химиотерапевтични вещества при лечение на онкологични заболявания.

Подобно на ситуацията с въглеродния окис, връзките с неразривна природа могат да се образуват в резултат на навлизането им в тялото отвън и в случаите, когато, натрупани в тъканите, радикалите се освобождават в процеса на разрушаване на клетките.

Понякога нарушение на храносмилателния тракт може да предизвика навлизане на радикали в кръвта. Когато храносмилателната система не може да се справи с функцията си и преминава тези видове хемоглобин в кръвта.

Какво е миоглобин?

Миоглобинът се счита за абсолютен аналог на хемоглобина в червените кръвни клетки. Единствената разлика е, че локализацията на този протеин, съдържащ желязо, е мускулите на скелета и сърцето. Ако по някакъв начин те внезапно бъдат повредени, тогава миоглобинът естествено ще навлезе в кръвния поток и след това ще бъде изхвърлен от тялото поради филтриране през бъбреците.

Но има възможност за запушване на бъбречната тубула и нейната по-нататъшна некроза. В този случай може да се образува бъбречна недостатъчност и кислороден глад на тъканите.

Други съществуващи видове хемоглобин

В допълнение към основния списък с вариации има и други видове хемоглобин в кръвта.

От различни източници на информация можете да чуете вариации като:

• фетален хемоглобин;
• дисхемоглобин;
• гликиран хемоглобин.

Фетален хемоглобин

Феталната форма на хемоглобина се открива в кръвта на плода по време на бременност, както и при новородени през първите три седмици от живота. Отличителна черта от хемоглобина на възрастен е само това, че феталните видове имат по-добра способност да транспортират кислород. Но промени в киселинността на живота, фетален хемоглобин практически изчезва. В тялото на възрастен човек той е само един процент.

Дихемоглобинът се образува в резултат на такива връзки, които завинаги го лишават от способността му да изпълнява характерните си полезни свойства. Това означава, че такъв хемоглобин ще се движи с кръвта, но като недееспособен спомагателен атрибут. С течение на времето той ще бъде изхвърлен от далака като износен материал.

Обикновено дисхемоглобинът присъства в тялото на всеки здрав човек. Ако случаите на такива връзки зачестят, органите на кръвообращението трябва да работят с по-голяма интензивност и те по-бързо се изтощават и износват.

Гликиран хемоглобин

Когато хем протеинът и глюкозата се свържат, се образува гликиран хемоглобин. Освен това е необратимо съединение. Количеството му се повишава, когато нивата на кръвната захар се повишават. Среща се предимно при хора с диабет. Поради факта, че хемоглобинът живее приблизително 100 дни, лабораторните изследвания могат да определят ефективността на терапевтичното лечение, да продължат или да предпишат ново.

Не трябва да измисляте и да се плашите с мисли, опитвайки се върху всички възможни болести. Ако работите в рискова зона или можете да се разболеете по наследствена линия, по-добре е да се свържете със специалист и да проведете серия от лабораторни изследвания. Опитайте се да се отървете от лошите навици и да ходите по-често на чист въздух.

Свързани статии:

1. Каква е ролята на хемоглобина в човешкото тяло и последствията от неговия дефицит?
2. Причини за нисък хемоглобин при жените: характеристики и форми на анемични състояния
3. Функции на хемоглобина - като основно химично съединение в човешкия организъм
4. Нормални нива на гликозилиран хемоглобин за диабетици

Коментари

Информацията, предоставена на сайта, не трябва да се използва за самодиагностика и лечение. Нуждаете се от експертен съвет

Структурата и формите на хемоглобина

Хемоглобинът (съкратено като Hb) е желязосъдържащ металопротеин, пренасящ кислород, открит в червените кръвни клетки на гръбначните животни.

Хемоглобинът е част от хемопротеинова група протеини, които сами по себе си са подвид на хромопротеини и се разделят на неензимни протеини (хемоглобин, миоглобин) и ензими (цитохроми, каталаза, пероксидаза). Тяхната небелтъчна част е структурата на хема, която включва порфиринов пръстен (състоящ се от 4 пиролови пръстена) и Fe 2+ йони. Желязото се свързва с порфириновия пръстен с две координационни и две ковалентни връзки.

Структурата на хемоглобина

Протеиновите субединици в нормалния хемоглобин могат да бъдат представени от различни видове полипептидни вериги: α, β, γ, δ, ε, ξ (съответно гръцки - алфа, бета, гама, делта, епсилон, xi). Молекулата на хемоглобина съдържа две вериги от два различни типа.

Хемът е свързан с протеиновата субединица, първо, чрез хистидиновия остатък чрез желязната координационна връзка и второ, чрез хидрофобните връзки на пироловите пръстени и хидрофобните аминокиселини. Хемът се намира, така да се каже, "в джоб" на неговата верига и се образува протомер, съдържащ хем.

Нормални форми на хемоглобин

• HbP - примитивен хемоглобин, съдържа 2 ξ- и 2 ε-вериги, среща се в ембриона между 7-12 седмица от живота;
• HbF - фетален хемоглобин, съдържа 2 α- и 2 γ-вериги, появява се след 12 седмици вътрематочно развитие и е основният след 3 месеца;
• HbA - хемоглобин при възрастни, съотношението е 98%, съдържа 2 α- и 2 β-вериги, появява се в плода след 3 месеца от живота и при раждането е 80% от целия хемоглобин;
• HbA 2 - хемоглобин за възрастни, съотношението е 2%, съдържа 2 α- и 2 δ-вериги;
• HbO 2 - оксихемоглобин, образуван от свързването на кислород в белите дробове, в белодробните вени на неговия% от общото количество хемоглобин;
• HbCO 2 - карбохемоглобин, се образува, когато въглеродният диоксид се свързва в тъканите, във венозната кръв съставлява% от общото количество хемоглобин.

Хемоглобин. Съдържанието на хемоглобин в кръвта, нивото, измерване на хемоглобина.

Хемоглобинът е дихателен пигмент в кръвта, участващ в транспорта на кислород и въглероден диоксид, изпълнявайки буферни функции, поддържайки pH. Съдържа се в еритроцитите (червените кръвни клетки на кръвта - всеки ден човешкото тяло произвежда 200 милиарда червени кръвни клетки). Състои се от протеинова част - глобин - и желязосъдържаща порфирна част - хем. Това е протеин с кватернерна структура, образувана от 4 субединици. Желязото в хема е в двувалентна форма.

Съдържанието на хемоглобин в кръвта при мъжете е малко по-високо, отколкото при жените. При деца от първата година от живота се наблюдава физиологично намаляване на концентрацията на хемоглобина. Намаляването на съдържанието на хемоглобин в кръвта (анемия) може да се дължи на повишени загуби на хемоглобин по време на различни видове кървене или повишено разрушаване (хемолиза) на червените кръвни клетки. Причината за анемия може да бъде липсата на желязо, необходимо за синтеза на хемоглобин или витамини, участващи в образуването на червени кръвни клетки (главно B12, фолиева киселина), както и нарушение на образуването на кръвни клетки в специфични хематологични заболявания. Анемията може да се появи вторично при различни хронични нехематологични заболявания.

Алтернативни мерни единици: g/l

Фактор на преобразуване: g/l x 0,1 ==> g/dal

Нормални форми на хемоглобин

Има няколко нормални варианта на хемоглобина:

HbP - примитивен хемоглобин, съдържа 2ξ- и 2ε-вериги, среща се в ембриона на възраст между 7-12 седмици,

HbF - фетален хемоглобин, съдържа 2α- и 2γ-вериги, появява се след 12 седмици вътрематочно развитие и е основният след 3 месеца,

HbA - хемоглобин при възрастни, съотношението е 98%, съдържа 2α- и 2β-вериги, появява се в плода след 3 месеца от живота и при раждането съставлява 80% от целия хемоглобин,

HbA 2 - хемоглобин за възрастни, съотношението е 2%, съдържа 2α- и 2δ-вериги,

HbO 2 - оксихемоглобин, се образува при свързване на кислород в белите дробове, в белодробните вени е 94-98% от общото количество хемоглобин,

HbCO 2 - карбохемоглобин, се образува, когато въглеродният диоксид се свързва в тъканите, във венозната кръв е 15-20% от общото количество хемоглобин.

Миоглобинът е единична полипептидна верига, състои се от 153 аминокиселини с молекулно тегло 17 kDa и е подобна по структура на β-веригата на хемоглобина. Протеинът е локализиран в мускулната тъкан. Миоглобинът има по-висок афинитет към кислорода от хемоглобина. Това свойство определя функцията на миоглобина - отлагането на кислород в мускулната клетка и използването му само със значително намаляване на парциалното налягане на O 2 в мускула (до 1-2 mm Hg).

същата 50% насищане се постига при напълно различни концентрации на кислород - около 26 mm Hg. за хемоглобин и 5 mm Hg. за миоглобин,

при физиологично парциално налягане на кислорода от 26 до 40 mm Hg. хемоглобинът е 50-80% наситен, докато миоглобинът е почти 100%.

Така миоглобинът остава наситен с кислород, докато количеството кислород в клетката намалее до граничните стойности. Едва след това започва освобождаването на кислород за метаболитни реакции.

За да продължите изтеглянето, трябва да съберете изображението:

Патологични форми на хемоглобина

Нормални форми на хемоглобин

Хемоглобинът е основният кръвен протеин

Хемоглобинът е част от хемопротеинова група протеини, които сами по себе си са подвид на хромопротеини и се разделят на неензимни протеини (хемоглобин, миоглобин) и ензими (цитохроми, каталаза, пероксидаза). Тяхната небелтъчна част е хем – структура, която включва порфиринов пръстен (състоящ се от 4 пиролови пръстена) и Fe 2+ йони. Желязото се свързва с порфириновия пръстен с две координационни и две ковалентни връзки.

Хемоглобинът е протеин, който включва 4 протеинови субединици, съдържащи хем. Помежду си протомерите са свързани чрез хидрофобни, йонни, водородни връзки според принципа на комплементарност. В същото време те взаимодействат не произволно, а в определена област - контактната повърхност. Този процес е силно специфичен, контактът се осъществява едновременно в десетки точки на принципа на взаимното допълване. Взаимодействието се осъществява от противоположно заредени групи, хидрофобни области и неравности по повърхността на протеина.

Протеиновите субединици в нормалния хемоглобин могат да бъдат представени от различни видове полипептидни вериги: α, β, γ, δ, ε, ξ (съответно гръцки - алфа, бета, гама, делта, епсилон, xi). Молекулата на хемоглобина съдържа две вериги от два различни типа.

Хемът е свързан с протеиновата субединица, първо, чрез хистидиновия остатък чрез желязната координационна връзка и второ, чрез хидрофобните връзки на пироловите пръстени и хидрофобните аминокиселини. Хемът се намира, така да се каже, "в джоб" на неговата верига и се образува протомер, съдържащ хем.

Има няколко нормални варианта на хемоглобина:

HbP - примитивен хемоглобин, съдържа 2ξ- и 2ε-вериги, среща се в ембриона между 7-12 седмица от живота,

HbF - фетален хемоглобин, съдържа 2α- и 2γ-вериги, появява се след 12 седмици вътрематочно развитие и е основният след 3 месеца,

HbA - хемоглобин при възрастни, съотношението е 98%, съдържа 2α- и 2β-вериги, появява се в плода след 3 месеца от живота и при раждането е 80% от целия хемоглобин,

HbA 2 - хемоглобин за възрастни, съотношението е 2%, съдържа 2α- и 2δ-вериги,

HbO 2 - оксихемоглобин, образуван от свързването на кислород в белите дробове, в белодробните вени е 94-98% от общото количество хемоглобин,

· HbCO 2 - карбохемоглобин, образуван от свързването на въглероден диоксид в тъканите, във венозна кръв е 15-20% от общото количество хемоглобин.

HbS е сърповидноклетъчен хемоглобин.

MetHb е метхемоглобин, форма на хемоглобин, която включва йон на тривалентно желязо вместо двувалентен. Тази форма обикновено се образува спонтанно, в този случай ензимният капацитет на клетката е достатъчен, за да я възстанови. С използването на сулфонамиди, употребата на натриев нитрит и хранителни нитрати, с недостатъчност на аскорбинова киселина, преходът на Fe 2+ към Fe 3+ се ускорява. Полученият metHb не е в състояние да свързва кислорода и настъпва тъканна хипоксия. За възстановяване на железните йони в клиниката се използват аскорбинова киселина и метиленово синьо.

Hb-CO - карбоксихемоглобин, се образува в присъствието на CO (въглероден окис) във вдишания въздух. Постоянно присъства в кръвта в ниски концентрации, но съотношението му може да варира в зависимост от условията и начина на живот.

Въглеродният окис е активен инхибитор на хем-съдържащи ензими, по-специално цитохромоксидаза 4 на комплекса на дихателната верига.

HbA 1C - гликозилиран хемоглобин. Концентрацията му се повишава при хронична хипергликемия и е добър скринингов индикатор за нивата на кръвната захар за дълъг период от време.

Миоглобинът също е способен да свързва кислорода.

Миоглобинът е единична полипептидна верига, състои се от 153 аминокиселини с молекулно тегло 17 kDa и е подобна по структура на β-веригата на хемоглобина. Протеинът е локализиран в мускулната тъкан. Миоглобинът има по-висок афинитет към кислорода от хемоглобина. Това свойство определя функцията на миоглобина - отлагането на кислород в мускулната клетка и използването му само със значително намаляване на парциалното налягане на O 2 в мускула (до 1-2 mm Hg).

Кривите на насищане с кислород показват разликата между миоглобина и хемоглобина:

Същите 50% насищане се постигат при напълно различни концентрации на кислород - около 26 mm Hg. за хемоглобин и 5 mm Hg. за миоглобин,

· при физиологично парциално налягане на кислорода от 26 до 40 mm Hg. хемоглобинът е 50-80% наситен, докато миоглобинът е почти 100%.

Така миоглобинът остава наситен с кислород, докато количеството кислород в клетката намалее до граничните стойности. Едва след това започва освобождаването на кислород за метаболитни реакции.

Класификация на видовете хемоглобин, причини за повишаване или намаляване на показателите

Клиничният кръвен тест е важен компонент от общата клинична диагноза на пациенти с различни патологии. Това изследване включва анализ на нивото на червените кръвни клетки и желязосъдържащия протеин в кръвния серум. Този индикатор е много чувствителен към различни промени в работата на вътрешните органи.

Какво представлява хемоглобинът?

Хемоглобинът е пептидно съединение, съдържащо желязо, което транспортира кислород до всички тъкани на човешкото тяло. При всички гръбначни това протеиново съединение се намира в червените кръвни клетки, а при безгръбначните - в плазмата. Както бе споменато по-горе, основната функция на това пептидно съединение е да премахва въглеродния диоксид и да доставя кислород на органите.

• Деоксихемоглобин (или свободен хемоглобин);
• Карбоксихемоглобин (оцветява кръвта в синьо)
• метхемоглобин;
• Фетален протеин, съдържащ желязо (присъства в плода и изчезва по време на онтогенезата);
• Оксихемоглобин (оцветява кръвта в светлочервено)
• Миоглобин.

Деоксихемоглобинът е свободен хемоглобин в човешката кръв. В тази форма това пептидно съединение е в състояние да прикрепи към себе си различни молекули - въглероден диоксид / въглероден оксид, кислород.

Когато деоксихемоглобинът се свързва с кислорода, се образува оксихемоглобин. Този вид протеини доставят кислород на всички тъкани. В присъствието на различни окислители желязото в желязосъдържащия протеин преминава от двувалентно състояние в тривалентно състояние. Такова пептидно съединение обикновено се нарича метхемоглобин, играе важна роля във физиологията на органите.

Ако намаленият хемоглобин се свърже с въглеродния окис, се образува токсично съединение, карбоксихемоглобин. Трябва да се отбележи, че въглеродният окис се свързва с хемоглобина 250 пъти по-ефективно от въглеродния диоксид. Карбоксихемоглобинът има дълъг полуживот, така че може да причини тежко отравяне.

Витамин С помага за възстановяването на желязосъдържащия протеин, поради което се използва свободно в медицината за лечение на отравяне с въглероден оксид. По правило интоксикацията с въглероден окис се проявява с цианоза.

Миоглобинът е подобен по структура на хемоглобина и се намира в големи количества в миоцитите, особено в кардиомиоцитите. Той свързва O₂ молекули "за черни дни", които впоследствие се използват от тялото в условия, които причиняват хипоксия. Миоглобинът осигурява на работещите мускули кислород.

Всички горепосочени видове са от жизненоважно значение за човешкото тяло, но има патологични форми на това пептидно съединение.

Какви опасни разновидности на хемоглобина съществуват?

Патологични видове хемоглобин при хората, които водят до различни заболявания:

• Хемоглобин D-Пенджаб;
• Хемоглобин S е формата, открита при хора със сърповидноклетъчна анемия;
• Хемоглобин С – тази форма причинява хронична хемолитична анемия;
• Хемоглобин Н е вид хемоглобин, образуван от β-верижен тетрамер, който може да присъства при α-таласемия.

Желязосъдържащият протеин D-Punjab е един от вариантите на хемоглобина. Наречен е така поради широкото си разпространение в района на Пенджаб в Индия и Пакистан. Това е и най-разпространеният анормален вариант на железен протеин в китайския автономен регион Синцзян-Уйгур. Проучванията показват, че желязосъдържащият протеин D-Punjab представлява повече от 55% от общия брой патологични форми на хемоглобина.

За първи път е открит в началото на 50-те години на миналия век в смесено индийско-британско и американско семейство от района на Лос Анджелис, поради което понякога се нарича D Лос Анджелис. Съдържащият желязо протеин D е най-разпространеният вариант на това вещество. Появява се в резултат на разпространението на маларията в различни части на Азия.

Хемоглобин S произхожда от Западна Африка, където е най-разпространен. В по-малка степен се среща в Индия и средиземноморския регион. Полиморфизмът на бета S гена показва, че той е възникнал от пет отделни мутации: четири в Африка и една в Индия и Близкия изток. Най-често срещаният е алелът, открит в Бенин в Западна Африка. Други хаплотипове са открити в Сенегал и Банту.

важно! Генът HbS, присъстващ в хомозиготна форма, е нежелана мутация. Маларията може да бъде фактор за подбор, тъй като има ясна връзка между разпространението на това заболяване и сърповидно-клетъчната анемия. Децата със сърповидноклетъчни характеристики на Hb SA са по-склонни да понасят малария и да се възстановяват по-често.

Съдържащият желязо протеин С (Hb C) е един от най-често срещаните структурни варианти на хемоглобина. Хората със „здрав“ желязосъдържащ протеин С (Hb C) са фенотипно нормални, докато пациентите с анормална форма (Hb CC) могат да страдат от хемолитична анемия. Въпреки че клиничните усложнения, свързани с абнормния протеин С, съдържащ желязо, не са сериозни.

Хемоглобин Н причинява сериозно заболяване - алфа таласемия. α-таласемията води до намаляване на производството на алфа-глобин, така че се образуват по-малко алфа-глобинови вериги, което води до излишък на β-вериги при възрастни и новородени. Излишните β вериги образуват нестабилни тетрамери, наречени хемоглобин H или HbH четири бета вериги. Излишните γ-вериги образуват тетрамери, които се свързват слабо с кислорода, тъй като техният афинитет към O2 е твърде висок, така че той не се дисоциира в периферията.

Как се диагностицират патологичните форми на желязосъдържащ протеин в кръвта?

Както бе споменато по-горе, анализът на хемоглобина е включен в клиничното изследване на кръвния серум. В някои случаи е показано биохимично изследване на кръвта за точно определяне на патологичните форми на дадено пептидно съединение.

Кръвта за анализ се взема на празен стомах и сутрин. Препоръчва се да не се яде храна 12 часа преди вземането на биологичен материал (изпражнения, урина, кръв), за да не се изкривят резултатите от изследването. По-специално, не е желателно да се занимавате с физическа активност, да използвате психотропни вещества или други наркотици. Не е необходимо да спазвате диета, но трябва да се въздържате от мазни или пържени храни, за да не повлияете на различни параметри в изпражненията.

Нормални нива на протеин, съдържащ желязо

Само лекар трябва да се занимава с тълкуването на анализа на общо клинично изследване на кръвния серум. Има обаче някои общи норми на хемоглобина, които са присъщи на всички хора. Нивото на дадено пептидно съединение се измерва в g/l (грамове на литър). Методите за анализ може да варират в зависимост от лабораторията.

Нормата на свободния хемоглобин в кръвта в различните възрастови групи:

• Мъже над 18 години - g / l;
• Жени от 18 години -;
• Малко дете - 200;

Увеличаването или намаляването на нивото на свободния хемоглобин може да доведе до патологии. Първичната хемоглобинопатия се дължи на наследствени причини, поради което не се лекува на нито един етап от развитието. Има обаче методи за стабилизиране на пациентите, така че във всеки случай трябва да посетите лекар. При сериозно намаляване на нивото на това пептидно съединение в кръвния поток е показан изкуствен кръвен заместител.

съвет! Синтетичното съединение "перфторан" може да подобри качеството на живот на пациенти с анемия. Необходимо е изкуствено да се повиши хемоглобинът с повишено внимание, тъй като в някои случаи кръвните заместители могат да причинят сериозни странични ефекти.

Видове хемоглобин, методи за определяне на количеството в кръвта

Структура, видове, функции на хемоглобина

В химично отношение хемоглобинът принадлежи към групата на хромопротеините. Неговата простетична група, която включва желязо, се нарича хем, протеиновият компонент се нарича глобин. Молекулата на хемоглобина съдържа 4 хема и 1 глобин.

Хемът е металопорфирин, комплекс от желязо с протопорфирин. Протопорфиринът се основава на 4 пиролови пръстена, свързани с CH метанови мостове, за да образуват порфиринов пръстен. Хемът е идентичен за всички видове хемоглобин.

Глобин принадлежи към групата на съдържащите сяра протеини - хистони. Смята се, че връзката между глобина и хема е аминокиселината хистидин. Молекулата на глобина се състои от 2 двойки полипептидни вериги. В зависимост от аминокиселинния състав се определят ά, β, γ и δ вериги. Протеиновият синтез се осъществява в най-ранния стадий на еритропоезата (базофилните еритробласти са богати на РНК) и впоследствие намалява. Синтезът на хема и неговата комбинация с глобин, т.е. образуването на хемоглобин, се извършва в по-късните етапи на еритропоезата, по време на периода на трансформация на базофилния нормобласт в полихроматофилен нормобласт. С узряването на нормобластите количеството на хемоглобина в тях се увеличава и достига максимум в еритроцитите.

В допълнение към физиологичните хемоглобини има още няколко патологични разновидности на хемоглобина, които се различават един от друг по физични и химични качества, по-специално различна електрофоретична подвижност и различно отношение към алкали. Понастоящем съществуването на следните видове патологичен хемоглобин се признава за надеждно: B (S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P и Q.

Патологичните хемоглобини възникват в резултат на вроден, наследствен дефект в образуването на хемоглобин. Промените в молекулярната структура на хемоглобина (неговия аминокиселинен състав) са в основата на развитието на хемоглобинопатии, наричани "молекулярни заболявания". Хемоглобинопатията (хемоглобиноза) може да бъде причина за развитието на тежка анемия от хемолитичен тип. В циркулиращите червени кръвни клетки хемоглобинът е в състояние на непрекъсната обратима реакция. Той тогава

свързва кислородна молекула (в белодробните капиляри), след което я отдава (в тъканните капиляри). Хемоглобинът във венозна кръв с ниско парциално налягане на кислорода е свързан с 1 молекула вода. Такъв хемоглобин се нарича редуциран (възстановен) хемоглобин. В артериалната кръв с високо парциално налягане на кислорода хемоглобинът е свързан с 1 молекула кислород и се нарича оксихемоглобин. Чрез непрекъснатото превръщане на оксихемоглобина в намален хемоглобин и обратно, кислородът се пренася от белите дробове към тъканите. Възприемането на въглероден диоксид в тъканните капиляри и доставянето му до белите дробове също е функция на хемоглобина. В тъканите оксихемоглобинът, давайки кислород, се превръща в намален хемоглобин. Киселинните свойства на редуцирания хемоглобин са 70 пъти по-слаби от свойствата на оксихемоглобина, поради което неговите свободни валенции свързват въглеродния диоксид. Така въглеродният диоксид се доставя от тъканите до белите дробове с помощта на хемоглобина. В белите дробове полученият оксихемоглобин, поради високите си киселинни свойства, влиза в контакт с алкалните валентности на карбохемоглобина, измествайки въглеродния диоксид. Тъй като основната функция на хемоглобина е да снабдява тъканите с кислород, тогава при всички състояния, придружени от намаляване на концентрацията на хемоглобин в кръвта или с неговите качествени промени, се развива тъканна хипоксия. Хемоглобинът има способността да влиза в дисоцииращи съединения не само с кислород и въглероден диоксид, но и с други газове. В резултат на това се образуват карбоксихемоглобин, оксиазот хемоглобин и сулфхемоглобин.

Карбоксихемоглобинът (оксикарбон) се дисоциира няколкостотин пъти по-бавно от оксихемоглобина, така че дори малка концентрация (0,07%) на въглероден окис (CO) във въздуха, свързва около 50% от наличния в тялото хемоглобин и го лишава от способността му да пренася кислород, е фатален.

Метхемоглобинът е по-стабилно съединение на хемоглобина с кислорода от оксихемоглобина, получено в резултат на отравяне с някои лекарства - фенацетин, антипирин, сулфонамиди. В този случай двувалентното желязо на простетичната група, окислено, се превръща в тривалентно. Опасността от метхемоглобинемия за тялото е рязко нарушение на връщането на кислород в тъканите, поради което се развива аноксия.

Сулфхемоглобинът се открива в кръвта понякога при употребата на лекарства (сулфонамиди). Съдържанието на сулфхемоглобин рядко надвишава 10%. Сулфхемоглобинемията е необратим процес. Тъй като засегнатите еритроцити

се унищожават едновременно с нормалните, не се наблюдават явления на хемолиза и сулфхемоглобинът може да бъде в кръвта в продължение на няколко месеца. Въз основа на това свойство на сулфхемоглобина се основава метод за определяне на времето на престой на нормалните еритроцити в периферната кръв.

1. Колориметрични методи. По-често оцветените производни на хемоглобина са колориметрични: хематин хидрохлорид, карбоксихемоглобин, цианметхемоглобин. Колориметричните методи са широко използвани в практиката поради своята простота и достъпност. Най-точният и надежден от тях е методът с цианметхемоглобин.

2. Газометрични методи. Хемоглобинът е наситен с газ, например

кислород или въглероден окис. За количеството на хемоглобина се съди по количеството на абсорбирания газ.

3. Методи, базирани на определяне на желязо в молекулата на хемоглобина. Тъй като хемоглобинът съдържа строго определено количество желязо (0,374%), количеството на хемоглобина също се определя от неговото съдържание.

Последните две групи са точни, но изискват много време, технически са по-сложни и затова не са намерили широко приложение в практиката.

клинично значение. Норми на хемоглобина: за жени% (g/l), за мъже% (g/l). Намаляване на концентрацията на хемоглобин в кръвта (олигохромемия) се наблюдава при анемия с различна етиология (в резултат на загуба на кръв, дефицит на желязо, витамин В12 и фолиева киселина, повишена хемолиза на червените кръвни клетки). Увеличаването на концентрацията на хемоглобин в кръвта (хиперхромемия) се наблюдава при еритремия, белодробна сърдечна недостатъчност, някои вродени сърдечни дефекти и обикновено се комбинира с увеличаване на броя на червените кръвни клетки. При сгъстяване на кръвта може да настъпи относително повишаване на концентрацията на хемоглобина.

Източниците на грешки при този метод са следните:

1) влиянието на външни фактори върху цвета на хематин хидрохлорид, особено количеството и качеството на плазмените протеини;

2) избледняване с течение на времето на цветните стандарти на хемометрите, което води до надценени числа и следователно изисква периодична проверка на хемометрите с въвеждане на подходящо изменение;

3) спазване на точно време. Грешката е 0,3 g% (3 g/l).

2. Цианметхемоглобин фотометричен метод. Принцип на метода: кръвта се смесва с реагент, превръщащ хемоглобина в цианметхемоглобин, концентрацията на който се измерва фотометрично. Като реагент се използва разтвор на Драбкин (NaHCO3 - 1 g, KCN - 0,05 g, K3 (Fe (CN) 6) - 0,2 g, дестилирана вода - до 1 l). Под въздействието на калиево-железен цианид хемоглобинът се окислява до метхемоглобин (хемиглобин), който след това се превръща с помощта на калиев цианид в цианметхемоглобин (хемиглобин цианид). Най-често срещаното разреждане на кръвта в реагента на Драбкин е 1:250 (0,02 ml кръв и 5 ml реактив). След 20 минути екстинкцията се измерва при дължина на вълната 540 nm и дебелина на слоя 1 cm срещу вода на спектрофотометър SF-4 или на FEK-M и подобни фотоелектроколориметри. Възпроизводимостта е 0,1 g% (1 g/l).

Относителната стойност на съотношението на концентрацията на хемоглобина и броя на червените кръвни клетки ще се нарича цветен индекс на кръвта (CP). Ако вземем 33 pg като I, тогава SGE за конкретен човек ще бъде стойност, която изразява процесора. Например, 33 -1; 30,6 -x, тогава CPU = 30,6 * 1/33 = 0,93. На практика CPU се изчислява по формулата: 3xHb в g/l: първите три цифри от броя на еритроцитите в милиони.

клинично значение. Стойността на SGE и CP зависи от обема на еритроцитите и степента на тяхното насищане с хемоглобин. Обикновено CP варира от 0,86 до 1,1, а SGE - от 27 до 33 pg. Червените кръвни показатели са важни за преценка на нормо-, хипер- и хипохромия на еритроцитите.

Хиперхромията, т.е. повишеното съдържание на SGE, което дава CP над 1, зависи единствено от увеличаването на обема на еритроцитите, а не от повишеното съдържание на хемоглобин в тях. Това се дължи на факта, че концентрацията на хемоглобин в един еритроцит има гранична стойност, която не надвишава 0,33 pg на 1 μm³ еритроцитна маса. При условия на максимално насищане с хемоглобин средните еритроцити с обем 90 μm³ съдържат pg хемоглобин. По този начин повишаването на съдържанието на хемоглобин в еритроцитите винаги се комбинира с макроцитоза. Хиперхромията (CP 1.2-1.5) е характерна за В12-дефицитна анемия, особено злокачествена анемия, при която в кръвта се откриват "гигантски" еритроцити - мегалоцити (SGE в тези случаи се повишава до 50 pg). Хиперхромия с макроцитоза може да се наблюдава и при редица други анемии (някои хронични хемолитични и миелотоксични), особено в тяхната дегенеративна фаза или при добавяне на дефицит на витамин В12.

Хипохромията е намаляване на цветния индекс под 0,8. Може да се дължи или на намаляване на обема на еритроцитите (микроцитоза), или на ненасищане на нормалните еритроцити с хемоглобин. Хипохромията е истински индикатор за или

дефицит на желязо в организма или рефрактерност на желязо, т.е. неусвояване на желязо от еритробластите, което води до нарушен синтез на хема. Средното съдържание на хемоглобин в един еритроцит в този случай намалява до 20 бр.

Нормохромия, обикновено наблюдавана при здрави хора, може да се наблюдава и при някои анемии.

Хемограма

Хемограма(гръцки haima blood + gramma record) - клиничен кръвен тест. Включва данни за количеството на всички кръвни клетки, техните морфологични особености, ESR, съдържание на хемоглобин, цветен индекс, хематокрит, съотношение на различни видове левкоцити и др.

Кръвта за изследване се взема 1 час след лека закуска от пръст (ушни миди или пети при новородени и малки деца). Мястото на пункцията се третира с памучен тампон, навлажнен със 70% етилов алкохол. Пункцията на кожата се извършва със стандартен скарификатор за еднократна употреба. Кръвта трябва да тече свободно. Можете да използвате кръв, взета от вена.

При сгъстяване на кръвта е възможно повишаване на концентрациите на хемоглобина, с увеличаване на обема на кръвната плазма - намаляване.

Определянето на броя на кръвните клетки се извършва в камерата за преброяване на Goryaev. Височината на камерата, площта на решетката и нейните разделения, разреждането на кръвта, взета за изследване, ни позволяват да установим броя на формираните елементи в определен обем кръв. Камерата на Goryaev може да бъде заменена с автоматични броячи. Принципът на тяхното действие се основава на различната електропроводимост на суспендираните частици в течност.

Нормата на броя на червените кръвни клетки в 1 литър кръв

Намаляването на броя на червените кръвни клетки (еритроцитопения) е характерно за анемията: тяхното увеличение се наблюдава при хипоксия, вродени сърдечни дефекти, сърдечно-съдова недостатъчност, еритремия и др.

Броят на тромбоцитите се изчислява по различни методи (в кръвни натривки, в камерата на Goryaev, с помощта на автоматични броячи). При възрастни броят на тромбоцитите е 180,0–320,0×10 9 / л.Увеличаване на броя на тромбоцитите се наблюдава при злокачествени новообразувания, хронична миелоидна левкемия, остеомиелофиброза и др. Ниският брой на тромбоцитите може да бъде симптом на различни заболявания, като тромбоцитопенична пурпура. Имунните тромбоцитопении са най-често срещаните в клиничната практика. Броят на ретикулоцитите се отчита в кръвни натривки или в камерата на Goryaev. При възрастните съдържанието им е 2–10‰.

Нормалният брой бели кръвни клетки при възрастни варира от 4,0 преди 9,0×10 9 /л. При децата е малко повече. Съдържанието на левкоцити е по-ниско 4,0×10 9 /лнаричана "левкопения" 10,0×10 9 /лтерминът "левкоцитоза". Броят на левкоцитите при здрав човек не е постоянен и може да варира значително през деня (дневни биоритми). Амплитудата на колебанията зависи от възрастта, пола, конституционните особености, условията на живот, физическата активност и др. Развитието на левкопения се дължи на няколко механизма, например намаляване на производството на левкоцити от костния мозък, което се случва с хипопластични и желязодефицитна анемия. Левкоцитозата обикновено се свързва с увеличаване на броя на неутрофилите, по-точно поради увеличаване на производството на левкоцити или тяхното преразпределение в съдовото легло; наблюдавани при много състояния на тялото, например по време на емоционален или физически стрес, с редица инфекциозни заболявания, интоксикации и др. Обикновено левкоцитите в кръвта на възрастните са представени от различни форми, които се разпределят в оцветени препарати в следните съотношения:

Определянето на количественото съотношение между отделните форми на левкоцитите (левкоцитна формула) е от клинично значение. Най-често се наблюдава така нареченото изместване на левкоцитната формула вляво. Характеризира се с появата на незрели форми на левкоцити (бободни, метамиелоцити, миелоцити, бласти и др.). Наблюдава се при възпалителни процеси с различна етиология, левкемия.

Морфологичната картина на формираните елементи се изследва в оцветени кръвни натривки под микроскоп. Има няколко начина за оцветяване на кръвни натривки въз основа на химическия афинитет на клетъчните елементи към определени анилинови петна. И така, цитоплазмените включвания са метахроматично оцветени с органично багрило лазурно в ярко лилав цвят (азурофилия). В оцветени кръвни натривки размерът на левкоцитите, лимфоцитите, еритроцитите (микроцити, макроцити и мегалоцити), тяхната форма, цвят, например наситеността на еритроцитите с хемоглобин (цветен индикатор), цветът на цитоплазмата на левкоцитите, лимфоцитите , се определят. Ниският цветен индикатор показва хипохромия, наблюдава се при анемия поради дефицит на желязо в червените кръвни клетки или неизползването му за синтез на хемоглобин. Високият цветен индекс показва хиперхромия при анемия, причинена от дефицит на витамини. AT 12 и (или) фолиева киселина, хемолиза.

Скоростта на утаяване на еритроцитите (ESR) се определя по метода на Панченков, който се основава на свойството на еритроцитите да се утаяват, когато кръвта, която се съсирва, се поставя във вертикална пипета. ESR зависи от броя на червените кръвни клетки, техния размер. Обемът и способността за образуване на агломерати, от температурата на околната среда, количеството на кръвните плазмени протеини и съотношението на техните фракции. Повишена СУЕ може да бъде при инфекциозни, имунопатологични, възпалителни, некротични и туморни процеси. Най-голямото увеличение на ESR се наблюдава по време на синтеза на патологичен протеин, който е типичен за множествена миелома, макроглобулинемия на Waldenström, заболявания на леката и тежката верига, както и хиперфибриногенемия. Трябва да се има предвид, че намаляването на съдържанието на фибриноген в кръвта може да компенсира промяната в съотношението на албумини и глобулини, в резултат на което ESR остава нормална или се забавя. При остри инфекциозни заболявания (например при грип, тонзилит) най-високата СУЕ е възможна при понижаване на телесната температура с обратното развитие на процеса. Забавената ESR е много по-рядко срещана, например при еритремия, вторична еритроцитоза, повишаване на концентрацията на жлъчни киселини и жлъчни пигменти в кръвта, хемолиза, кървене и др.

Общият обем на еритроцитите дава представа за хематокрита - обемното съотношение на образуваните елементи на кръвта и плазмата.

Нормален хематокрит

Определя се с помощта на хематокрит, който представлява две къси градуирани стъклени капиляри в специална дюза. Хематокритното число зависи от обема на червените кръвни клетки в кръвния поток, вискозитета на кръвта, скоростта на кръвния поток и други фактори. Повишава се при дехидратация, тиреотоксикоза, захарен диабет, чревна непроходимост, бременност и др. Нисък хематокрит се наблюдава при кървене, сърдечна и бъбречна недостатъчност, гладуване, сепсис.

Индикаторите на хемограмата обикновено ви позволяват да се ориентирате в характеристиките на хода на патологичния процес. Така че, малка неутрофилна левкоцитоза е възможна при лек ход на инфекциозни заболявания и гнойни процеси; теглото се доказва от неутрофилна хиперлевкоцитоза. Данните от хемограмата се използват за проследяване на ефекта на определени лекарства. По този начин е необходимо редовно определяне на съдържанието на хемоглобин в еритроцитите, за да се установи режимът на приемане на железни препарати при пациенти с желязодефицитна анемия, броят на левкоцитите и тромбоцитите - при лечение на левкемия с цитостатични лекарства.

Структурата и функциите на хемоглобина

Хемоглобин- основният компонент на еритроцита и основният дихателен пигмент, осигурява транспорт на кислород ( О 2 ) от белите дробове до тъканите и въглеродния диоксид ( ТАКА 2 ) от тъканите към белите дробове. В допълнение, той играе съществена роля в поддържането на киселинно-алкалния баланс на кръвта. Изчислено е, че един еритроцит съдържа ~340 000 000 молекули хемоглобин, всяка от които се състои от приблизително 103 атома. Човешката кръв съдържа средно ~750 g хемоглобин.

Хемоглобинът е сложен протеин, принадлежащ към групата на хемопротеините, протеиновият компонент в който е представен от глобин, непротеиновият компонент е четири идентични железни порфиринови съединения, които се наричат ​​хеми. Атомът желязо(II), разположен в центъра на хема, придава характерния червен цвят на кръвта ( виж фиг. един). Най-характерното свойство на хемоглобина е обратимото свързване на газовете О 2 , ТАКА 2 и т.н.

Ориз. 1. Структура на хемоглобина

Установено е, че хемът придобива способността да носи О 2 само при условие, че е заобиколен и защитен от специфичен протеин - глобин (самият хем не свързва кислород). Обикновено, когато е свързан О 2 с желязо ( Fe) един или повече електрони се прехвърлят необратимо от атомите Feв атоми О 2 . С други думи протича химическа реакция. Експериментално е доказано, че миоглобинът и хемоглобинът имат уникална способност да се свързват обратимо О 2 без окисление на хема Fe 2+ във Fe 3+ .

Така процесът на дишане, който на пръв поглед изглежда толкова прост, всъщност се осъществява поради взаимодействието на много видове атоми в гигантски молекули с изключителна сложност.

В кръвта хемоглобинът съществува най-малко в четири форми: оксихемоглобин, дезоксихемоглобин, карбоксихемоглобин и метхемоглобин. В еритроцитите молекулярните форми на хемоглобина са способни на взаимно преобразуване, съотношението им се определя от индивидуалните характеристики на организма.

Както всеки друг протеин, хемоглобинът има определен набор от характеристики, по които може да бъде разграничен от други протеинови и непротеинови вещества в разтвор. Такива характеристики включват молекулно тегло, аминокиселинен състав, електрически заряд и химични свойства.

На практика най-често се използват електролитните свойства на хемоглобина (на това се основават проводимите методи за неговото изследване) и способността на хема да свързва различни химични групи, което води до промяна на валентността Feи оцветяване на разтвора (калориметрични методи). Многобройни проучвания обаче показват, че резултатът от проводимите методи за определяне на хемоглобина зависи от електролитния състав на кръвта, което затруднява използването на такова изследване в спешната медицина.

Структурата и функциите на костния мозък

Костен мозък(medulla ossium) - централният орган на хематопоезата, разположен в кухините на порестата кост и костния мозък. Той също така изпълнява функциите на биологична защита на тялото и образуване на кости.

При човека костният мозък (КМ) се появява за първи път на 2-ия месец от ембриогенезата в залата на ключицата, на 3-ия месец - в лопатките, ребрата, гръдната кост, прешлените и др. На 5-ия месец от ембриогенезата, костният мозък функционира като основен хемопоетичен орган, осигуряващ диференцирана костно-мозъчна хематопоеза с елементи на гранулоцитен, еритроцитен и мегакарциоцитен ред.

В тялото на възрастен се разграничават червен CM, представен от активна хематопоетична тъкан, и жълт, състоящ се от мастни клетки. Червеният CM запълва празнините между костните напречни греди на порестото вещество на плоските кости и епифизите на тръбестите кости. Има тъмночервен цвят и полутечна консистенция, състои се от клетки на стромата и хемопоетичната тъкан. Стромата се образува от ретикуларна тъкан, представена е от фибробласти и ендотелни клетки; съдържа голям брой кръвоносни съдове, главно широки тънкостенни синусоидални капиляри. Стромата участва в развитието и живота на костта. В пролуките между структурите на стромата има клетки, участващи в процесите на хематопоеза, стволови клетки, прогениторни клетки, еритробласти, миелобласти, монобласти, мегакариобласти, промиелоцити, миелоцити, метамиелоцити, мегакариоцити, макрофаги и зрели кръвни клетки.

Образуващите се кръвни клетки в червения CM са разположени под формата на острови. В същото време еритробластите обграждат макрофага, съдържащ желязо, което е необходимо за изграждането на хемовата част на хемоглобина. В процеса на узряване гранулираните левкоцити (гранулоцити) се отлагат в червения CM, така че тяхното съдържание е 3 пъти по-високо от това на еритрокариоцитите. Мегакариоцитите са тясно свързани със синусоидалните капиляри; част от цитоплазмата им прониква в лумена на кръвоносния съд. Отделените фрагменти от цитоплазмата под формата на тромбоцити преминават в кръвния поток. Образуващите се лимфоцити плътно обграждат кръвоносните съдове. Предшествениците на лимфоцитите и В-лимфоцитите се развиват в червения костен мозък. Обикновено само зрели кръвни клетки проникват през стената на кръвоносните съдове на костния мозък, така че появата на незрели форми в кръвния поток показва промяна във функцията или увреждане на бариерата на костния мозък. СМ заема едно от първите места в организма по репродуктивни свойства. Средно човек на ден произвежда:

В детството (след 4 години) червеният CM постепенно се заменя с мастни клетки. До 25-годишна възраст диафизите на тръбните кости са напълно запълнени с жълт мозък, в плоските кости той заема около 50% от обема на CM. Жълтият CM обикновено не изпълнява хематопоетична функция, но при голяма загуба на кръв в него се появяват огнища на хемопоеза. С възрастта обемът и масата на CM се променят. Ако при новородени то представлява приблизително 1,4% от телесното тегло, то при възрастен е 4,6%.

Костният мозък също участва в разрушаването на червените кръвни клетки, рециклирането на желязото, синтеза на хемоглобин и служи като място за натрупване на резервни липиди. Тъй като съдържа лимфоцити и мононуклеарни фагоцити, той участва в имунния отговор.

Дейността на CM като саморегулираща се система се контролира от принципа на обратната връзка (броят на зрелите кръвни клетки влияе върху интензивността на тяхното образуване). Тази регулация се осигурява от сложен комплекс от междуклетъчни и хуморални (поетини, лимфокини и монокини) влияния. Приема се, че основният фактор, регулиращ клетъчната хомеостаза, е броят на кръвните клетки. Обикновено, когато клетките стареят, те се отстраняват и заменят с други. При екстремни условия (например кървене, хемолиза) концентрацията на клетките се променя, задейства се обратна връзка; в бъдеще процесът зависи от динамичната стабилност на системата и силата на въздействието на вредните фактори.

Под въздействието на ендогенни и екзогенни фактори има нарушение на хемопоетичната функция на BM. Често патологичните промени, настъпващи в СМ, особено в началото на всяко заболяване, не засягат показателите, характеризиращи състоянието на кръвта. Може да има намаляване на броя на клетъчните елементи на СМ (хипоплазия) или тяхното увеличаване (хиперплазия). При хипоплазия на CM броят на миелокариоцитите намалява, отбелязва се цитопения и често мастната тъкан преобладава над миелоидната тъкан. Хипоплазията на хемопоезата може да бъде самостоятелно заболяване (например апластична анемия). В редки случаи придружава заболявания като хроничен хепатит, злокачествени новообразувания, среща се при някои форми на миелофиброза, мраморна болест и автоимунни заболявания. При някои заболявания броят на клетките от един ред намалява, например, червени (частична аплазия на червените кръвни клетки) или клетки от гранулоцитната серия (агранулоцитоза). При редица патологични състояния, в допълнение към хипоплазията на хематопоезата, е възможна неефективна хемопоеза, която се характеризира с нарушено узряване и освобождаване на хемопоетични клетки в кръвта и тяхната интрамедуларна смърт.

BM хиперплазия се среща при различни левкемии. И така, при остра левкемия се появяват незрели (бластни) клетки; при хронична левкемия броят на морфологично зрелите клетки се увеличава, например лимфоцити при лимфоцитна левкемия, еритроцити при еритремия, гранулоцити при хронична миелоидна левкемия. Хиперплазията на еритроцитните клетки също е характерна за хемолитична анемия,AT 12 - дефицитна анемия.

Физиологични форми на хемоглобина. Патологични форми на хемоглобина. Съдържанието на хемоглобин в кръвта. Нивото на хемоглобина при мъжете, при жените след раждане, при деца през първата година от живота. Единици за измерване на хемоглобина.

Хемоглобинът е дихателен пигмент в кръвта, участващ в транспорта на кислород и въглероден диоксид, изпълнявайки буферни функции, поддържайки pH. Съдържа се в еритроцитите (червените кръвни клетки на кръвта - всеки ден човешкото тяло произвежда 200 милиарда червени кръвни клетки). Състои се от протеинова част - глобин - и желязосъдържаща порфирна част - хем. Това е протеин с кватернерна структура, образувана от 4 субединици. Желязото в хема е в двувалентна форма.

Физиологични форми на хемоглобина: 1) оксихемоглобин (HbO2) - комбинацията от хемоглобин с кислород се образува главно в артериалната кръв и й придава червен цвят, кислородът се свързва с железния атом чрез координационна връзка.2) намален хемоглобин или деоксихемоглобин (HbH) - хемоглобин, който е дал кислород на тъканите.3) карбоксихемоглобин (HbCO2) - съединение на хемоглобина с въглероден диоксид; Образува се главно във венозна кръв, която в резултат на това придобива тъмно черешов цвят.

Патологични форми на хемоглобина: 1) карбхемоглобин (HbCO) - образува се по време на отравяне с въглероден окис (CO), докато хемоглобинът губи способността си да свързва кислород.2) мет хемоглобин - образувано под действието на нитрити, нитрати и някои лекарства, двувалентното желязо преминава в фери желязо с образуването на мет хемоглобин - HbMet.

Съдържанието на хемоглобин в кръвтамалко по-висок при мъжете, отколкото при жените. При деца от първата година от живота се наблюдава физиологично намаляване на концентрацията на хемоглобина. Намаляването на съдържанието на хемоглобин в кръвта (анемия) може да се дължи на повишени загуби на хемоглобин по време на различни видове кървене или повишено разрушаване (хемолиза) на червените кръвни клетки. Причината за анемия може да бъде липсата на желязо, необходимо за синтеза на хемоглобин или витамини, участващи в образуването на червени кръвни клетки (главно B12, фолиева киселина), както и нарушение на образуването на кръвни клетки в специфични хематологични заболявания. Анемията може да се появи вторично при различни хронични нехематологични заболявания.

Хемоглобинови единицив лаборатория Инвитро - g/dal
Алтернативни мерни единици: g/l
Фактор на преобразуване: g/l x 0,1 ==> g/dal

Повишено ниво на хемоглобина: Заболявания, придружени от увеличаване на броя на червените кръвни клетки (първична и вторична еритроцитоза). Физиологични причини при жители на планините, пилоти след полети на голяма надморска височина, алпинисти, след повишено физическо натоварване.
Сгъстяване на кръвта;
Вродени сърдечни дефекти;
Белодробна сърдечна недостатъчност;